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PROTEINAS DEFINICIÓN
AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
CLASIFICACIÓN
Apolares
Polares sin carga
Polares con carga ácidos
Polares con carga básica
PROPIEDADES
ENLACE
PEPTÍDICO
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA
PROPIEDADES
CLASIFICACIÓN
FUNCIONES
Formadas por
Que se unen
mediante
Para formar
PROTEINAS
C O H N y P S
• ¿CUANTO OCUPAN LAS PROTEINAS EN EL CUERPO HUMANO?
• Las proteínas son muy abundantes, pues constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula. En el organismo de una persona adulta, del 18 al 19% de su peso está formado por proteínas, lo que en una persona de unos 70 kg. de peso supone unos 13 kg. aproximadamente.
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipeptido tiene una estructura
tridimensional específica se habla propiamente de proteínas.
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen
que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y
aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no
esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina,
metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina
(además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento,
pero no para el adulto)
ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES
a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para
provocar las contracciones uterinas durante el parto.
b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas
(neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina.
c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica. y
por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.
Aminoácidos IMoléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo.
Existen más de cien en la naturaleza.
Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan proteínicos. Son
todos α-aminoácidos.
C COOHR
NH2
H
Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque forman parte de
proteínas de microorganismos, porque dan lugar a moléculas fundamentales
(tiroxina) o porque sufren modificaciones como metilaciones, fosforilaciones, ... (
β-alanina; forma parte de coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de
las sinapsis inhibidoras).
Aminoácidos III. Clasificación
AMINOÁCIDOS RAMIFICADOS
Se les llama ramificados por la disposición de sus cadenas laterales que van unidas a la base del
carbono del
aminoácido, o también se les llama esenciales puesto que es necesario consumirlos en las dietas
ya que
nuestro cuerpo no los produce por sí solo. Estos aminoácidos a los que nos referimos son la leucina
(Leu), la
isoleucina (Iso) y a la valina (Val).
Estos aminoácidos no son usados por el hígado si no que son usados por el músculo para la
formación de
energía cuando el nivel de glucógeno se está ajustando. Son, pues una fuente de energía directa
para el
organismo.
El aporte de dichos aminoácidos consigue un descenso de hasta un 15% de fatiga mental y un 7%
de menor
agotamiento físico ya que la concentración de glucógeno muscular sólo desciende un 10% frente a
un 35% en
el de placebo (J. Bilbao e Iñaki Iñigo, 1999).
Tiene otras propiedades, estimulan la síntesis proteica por lo que aumentan el desarrollo muscular,
importante
en situaciones de entrenamiento intenso de cara a la preparación de una competición, se favorece
un aumento
de la fuerza al disminuir el pH del músculo (S. Ribas, 1998
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de
elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles
en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
•1. ACTIVIDAD OPTICA
Tienen C asimétrico y desvían el plano de la luz polarizada. No tiene por
qué coincidir con las formas D o L.
•2. COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
Disueltos en agua pueden ionizarse como ácido (liberando protones) o
como una base (captando protones) dependiendo del pH.
•3. PUNTO ISOELÉCTRICO:
pH en el que el aminoácido adopta forma neutra, con tantas cargas
positivas como negativas.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
• ACTIVIDAD OPTICA
Tienen C asimétrico y desvían el plano de la luz polarizada. No tiene por
qué coincidir con las formas D o L.
Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
2.. COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, losaminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como unácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+.El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se cargapositivamente, se comporta como base.
Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. Elaminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carganegativamente, se comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, es decir estaionizado pero tiene igual número de cargas + que -, se denomina puntoisoeléctrico se representa por pI. La solubilidad en agua de un aminoácido esmínima en su punto isoeléctrico
2. COMPORTAMIENTO ANFÓTERO (II)
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoeléctrico. (pI) La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.
3. PUNTO ISOELÉCTRICO:
ENLACE PEPTÍDICOSe enlazan el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido liberándose una molécula de agua. Estos dos grupos se sitúan en el mismo plano y las distancias y ángulos que se crean entre ellos es algo fijo, siempre son iguales.
Estos enlaces por hidrólisis se rompen, y como consecuencia los péptidos yproteínas se desdoblan en los aminoácidos que los forman. Este proceso sepuede realizar por métodos químicos (ácidos, álcalis, etc) o medianteenzimas proteolíticas
Los dos extremos de un peptido no son equivalentes, existe el extremo N
terminal y el C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera
como el comienzo de la cadena peptídica.
La disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas podemos definirlas como largas cadenas polipeptídicas
(a veces una sola) que presentan una determinada configuración
espacial denominada conformación nativa. La función que
desempeñan depende de esta forma que adoptan en el espacio. La
configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 niveles
estructurales o estructuras
PRIMARIA secuencia de aminoácidos
SECUNDARIA hélice α y lámina plegada β, hélice de colágeno
TERCIARIA globular y filamentosa
CUATERNARIA unión de varias cadenas
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Disposición que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio, debida
a la capacidad de rotación que tiene el Cα de cada aminoácido.
• Una misma cadena puede adoptar diferentes estructuras secundarias en
diferentes segmentos de la misma según sean los ángulos que forman
entre sí los enlaces peptídicos consecutivos y eso depende de la sucesión
de Aa (de la estructura primaria).
Las estructuras más importantes son:
-Hélice alfa
- Lamina plegada beta
HÉLICE ALFA
Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 angstroms. Todas las cadenas laterales de los Aa se proyectan hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicosquedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice.
Esta disposición de los planos peptídicos permite que se formen enlaces por puente de hidrógeno entre un C=O y un N-H cada cuatro aminoácidos. Estos enlaces son paralelos al eje de la hélice
3,6 Aa /vuelta
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno que se
establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos diferentes que debido al
enrollamiento se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas
5.4 A
HOJA PLEGADA O ESTRUCTURA BETA
En esta estructura los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zig.zag, La estructura se estabiliza también mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de planos peptídicos pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena polipeptídica.
Las cadenas laterales se colocan por encima y por debajo alternativamente porque la configuración del enlace es trans.
Como la alfa hélice la estructura en beta
hoja también es muy estable ya que todos
los grupos carbonilo de los planos
peptídicos forman puentes de hidrógeno
con los amino.
La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación de varias
moléculas o varios segmentos de la misma cadena polipeptídca
La lámina aparece en muchas regiones de proteínas globulares y
también en proteínas estructurales como la fibroína de la seda
Se une de 3 en 3; superhélice
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y
enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes
disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van
der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al
alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o
función.
En la figura se observan tres fragmentos de la estructura de una
proteína. Haz un comentario. (C=gris; H=blanco; O=rojo; N=azul;
R=amarillo).
Basándote en lo que se haz un comentario.
http://www.educa.madrid.org/web/cc.nsdel
asabiduria.madrid/Ejercicios/2b/Biologia/pr
oteinas/estruc_prot2.htm
http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/a
minoacids/estructurprot.html
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la
cadena corresponde al grupo amino terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada genéticamente
Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista una solución de continuidad entre péptidos y
proteínas. Por convención, se suele considerar proteína a quellos polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o más.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de
cadena polipeptídica tiene distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más
importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada .
Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos amino
y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias,
ángulos) serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la estructura.
PROPIEDADES DE LOS PROTEINAS
1. Capacidad amortiguadora
2. Especificidad
3. Desnaturalización
4. Solubilidad
5. Punto isoeléctrico
La propiedades físicas y químicas de una proteína dependen casi por
completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales R
de los aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, del
plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación
geométrica que adopten
PROPIEDADES
1. Capacidad amortiguadora debido a su comportamiento anfótero.
2. Especificidad.
• Los grupos funcionales de las cadenas laterales R definen una superficie activa e
interaccionan con otras moléculas. Sólo una pequeña fracción de aminoácidos se
distribuyen por al superficie, el resto es necesario para mantener la forma de la
proteína.
• Generalmente la actividad biológica se basa en la unión selectiva con otra
molécula de geometría complementaria.
ESPECIFICIDAD=“Unión de la superficie activa (sitio activo) de las proteínas con
otras moléculas se basa en el plegamiento particular de cada proteína (estructura
terciaria o cuaternaria si la hay) que, en último término depende de la secuencia de
aminoácidos” (ESTRUCTURA PRIMARIA)
• Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.
• La semejanza entre proteínas es mayor cuanto mayor sea el grado de parentesco
evolutivo.
. Por tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria(si la tiene) que provoca la alteración de la geometría de la superficie activa y en consecuencia la pérdida de la función biológica.
ANEMIA FALCIFORME
La anemia falciforme es una enfermedad hereditaria de los glóbulos rojos. Se
caracteriza por episodios de dolor, anemia (falta de glóbulos rojos), infecciones serias
y daño en órganos vitales. Cadena B 6glu-val
Los síntomas de la anemia falciforme son causados por una hemoglobina anormal. La
hemoglobina, la principal proteína contenida en los glóbulos rojos, transporta el
oxígeno desde los pulmones hacia todo el organismo. Normalmente, los glóbulos
rojos son redondos y flexibles y se desplazan fácilmente por los vasos sanguíneos.
Pero en la anemia falciforme, la hemoglobina anormal hace que los glóbulos rojos se
endurezcan y, vistos bajo el microscopio, adoptan la forma de una letra C, como una
hoz.. Esto causa dolor (llamado episodio o crisis de dolor de anemia falciforme) y, a
veces, daños en los órganos. Los glóbulos rojos falciformes también mueren y se
descomponen más rápidamente que los glóbulos normales, lo cual produce anemia
3. Desnaturalización. Pérdida de su conformación espacial característica de
una proteina cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables (
cambios de temperatura, pH, salinidad, composición, radiaciones, ...) y como
consecuencia de ello se anula su función biológica. Se alteran los puentes de
hidrógeno y el resto de interacciones débiles que mantienen la estructura
secundaria y terciaria, pero no el covalente.
Al romperse los enlaces débiles las proteínas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua.
Si el cambio no ha sido muy drástico
se puede producir la renaturalización.
D. Solubilidad.
Las proteínas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser
solubles ya que las cargas positivas y negativas en la superficie de la
proteina interaccionan con las moléculas de agua de su entorno, dando
lugar a una capa de solvatación.
E. Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un pH para el cual la carga
neta de la molécula es nula. Esta propiedad se aprovecha para separar
proteínas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.”
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
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PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEINAS
P. GLOBULARES
P. FILAMENTOSAS
• ALBÚMINAS: (ovo, lacto y seroalbúminas)Función de reserva
y transportadora
• GLOBULINAS: asociadas a la hemoglobina y a los
anticuerpos
• HISTONAS Y PROTAMINAS. Interaccionan con el ADN
eucariota
Insolubles en agua y desempeñan funciones
estructurales como el colágeno, la elastina, la
queratina y la fibroína
HETEROPROTEINAS • GLUCOPROTEINAS. GP=cadena glucídica
(proteoglucanos, proteínas de membrana, hormonas…)
• LIPOPROTEINAS GP=sust. lipídica. Transporte de
colesterol y otros lípidos por el torrente sanguíneo)
• CROMOPROTEINAS GP=sust. Coloreada que puede ser
– Naturaleza porfirínica (grupo hemo)
-- N. no porfirínica (sin anillos tetrapirrólicos)
hemocianina
• OTROS: fosfoproteinas (GP= ac. Fosfórico) caseina
nucleoproteínas (GP el ADN)
Formadas por cadenas
peptídicas (grupo
proteico) y sustancias
no proteínas (grupo
prostético)(GP)
El grupo hemo es un grupo prostético que
forma parte de la hemoglobina que se
encuentra en los eritrocitos de la sangre.
El grupo hemo contiene hierro y un anillo
de porfirina, es un tetrapirrol cíclico, el
tetrapirrol está compuesto por 4 cadenas
de pirrol enlazadas a un anillo, en el centro
de este anillo se encuentra el átomo de
hierro.
Se encuentra principalmente unido a
cadenas polipeptídicas de la hemoglobina
en los eritrocitos. Su función principal es la
de almacenar y transportar oxígeno
molecular de los pulmones hacia los
tejidos y dióxido de carbono desde los
tejidos periféricos hacia los pulmones.
Los grupos hemo son los responsables del
color rojo de la sangre.
ENZIMAS
LAS ENZIMAS
Las enzimas actúan como un catalizadores biológicos
Todas las reacciones celulares están catalizadas por enzimas
BIOCATALIZADORES.
Si no fuera así, las reacciones se producirían muy lentamente debido a la estabilidad de las
biomoléculas.
Se las denomina de la siguiente manera
Son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria
Se indica el nombre del sustrato sobre el que actúa.
Se añade el cambio que le produce.
Terminación –asa.
Así, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monómeros es la
ADN polimerasa.
Catálisis: proceso de aceleración de una reacción química por efecto de un
catalizador.
Casi todas son de naturaleza proteica aunque hay algunas que no; ARN catalíticos y
anticuerpos catalíticos
ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
EL CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA
Es una pequeña porción del
enzima.
Es una equidad tridimensional
en la que encaja el SUSTRATO
Molecula(s) que va a
transformar el enzima
ESPECIFICIDAD
REACCIÓN ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: alcanza el estado
activado o de transición
Mecanismo de acción enzimática (II)
Enzima (E)Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
(no se modifica)
Productos (P)
E + S ES E + P
Centro activo del enzima
Aminoácidos de unión
Aminoácidos catalíticos
Mecanismo de acción enzimática
En
erg
ía
Progreso de la reacción
Variación
de la
energía
Energía de activación
con la enzima
Energía de activación
sin la enzima
Energía de
los productos
Energía de
los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y
pueden reutilizarse.
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
Enzima
Substrato
Producto
1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA
AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS
I n h i b i d o r e s
• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimática.
son
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
(suelen ser
venenos)
Unión del I al centro activo
Unión del I al un lugar
diferente al centro activo
(alosterismo)
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente
Enzima Inhibidor
Muchos venenos actúan como inhibidores irreversibles
KCN (cianuro potásico)Citocromo oxidasa Se detiene la respiración celular
Muerte por asfixia inmediata(Enzima respiratoria) (Veneno)
INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al centro activo del enzima.
En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
Sustrato
Inhibidor
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formación de productos
INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
Cuando el inhibidor
desaparece, el enzima
recupera su función normal
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.
La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo.(Es característico de los enzimas alostéricos)
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se lleva
a cabo la reacción
El inhibidor se encuentra en su
centro activo, el sustrato no
puede unirse
Segundo
centro activo
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
El inhibidor se encuentra en su
centro activo El sustrato puede
unirse pero no se produce la
reacción
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
E-S-I
Inhibidor
Enzima
Sustrato
1.- Comente las propiedades de los aminoácidos. ¿Qué son y cómo se
forman los péptidos?.
2.- Describa las características de los niveles de organización estructural de
las proteinas. ¿Qué diferencias hay entre las alfa-hélice y las láminas
plegadas de la estructura secundaria de las proteínas?
3.- Explique la desnaturalización de las proteínas, contestando
razonadamente a las siguientes cuestiones: concepto; factores que pueden
desnaturalizar a las proteínas; tipos de enlaces que se rompen durante el
proceso; posibilidades de ser reversible.
4.- Explique a qué se refiere la especificidad de las proteínas y por qué
puede plantear problemas en los transplantes de órganos.
5.- Funciones de las proteínas. Cite ejemplos de proteínas y funciones
concretas que desempeñen en el organismo.
B. Niveles estructurales
1. Estructura primaria
- Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen.
- La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.
2. Estructura secundaria
- Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula.
De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura
conjunta.
- Hélice alfa
Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue
en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.
PROTEÍNAS 2
Algunos aminoácidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. También la presencia de cadenas laterales
voluminosas o grupos con la misma carga próximos.
- Lámina plegada b
Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas
de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.
- Hélice de colágeno
Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hélice más abierta. Tres hélices se unen para formar una superhélice de
colágeno.
3. Estructura terciaria (Globular)
- Replegamiento tridimensional. Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más
activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran
separados en la cadena polipeptídica.
4. Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas)
Proteínas oligoméricas. Asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles.
Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.
C. Conformación de las proteínas
- Es la forma tridimensional característica de una proteína en sus estado nativo. Corresponde a la estructura combinada
secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas pueden ser de dos clases principales:
Proteínas fibrosas : constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a un eje, formando fibras o
láminas largas. Son físicamente resistentes e insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Estructurales.
Proteínas globulares : formadas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente adoptando formas esféricas o
globulares compactas. La mayoría son solubles en sistemas acuosos y son biológicamente más activas.
- La conformación tridimensional es la que confiere a cada proteína su actividad biológica exclusiva. Esta conformación,
por su parte, depende de la secuencia específica de aminoácidos de sus cadenas polipeptídicas.
VI. PROPIEDADES
A. Capacidad amortiguadora debido a su comportamiento anfótero.
B. Especificidad. Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo. La semejanza entre proteínas es mayor
cuanto mayor sea el grado de parentesco evolutivo.
C. Desnaturalización. Pierden su actividad al perder su estructura terciaria por algún cambio en el medio (temperatura, pH,
salinidad, composición, radiaciones, ...). Si el cambio no ha sido muy drástico se puede producir la renaturalización.
D. Solubilidad. Las proteínas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser solubles.
E. Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un pH para el cual la carga neta de la molécula es nula. Esta propiedad se aprovecha
para separar proteínas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis .
VII. CLASIFICACIÓN
- Las proteínas de se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:
Según su conformación podemos distinguir proteínas fibrosas , como el colágeno o la a-
queratina, y proteínas globulares ,
como la.
A. Según su conformación
1. Proteínas fibrosas (colágeno, a-queratina)
2. Proteínas globulares (hemoglobina, enzimas)
B. Según su composición
1. Holoproteínas (proteínas simples)
- Por hidrólisis sólo producen aminoácidos .
2. Heteroproteínas (proteínas conjugadas)
- Por hidrólisis producen aminoácidos y otro componente orgánico o inorgánico.
- La parte no aminoácida de las heteroproteínas se denomina grupo prostético.
- En función del grupo prostético estas proteínas se pueden clasificar en:
a. Cromoproteínas : el grupo prostético es un pigmento.
En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es una metalporfirina (anillo
tetrapirrólico).
En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina A
b. Glucoproteínas : tienen un glúcido como grupo prostético. Si el porcentaje de glúcidos
es muy elevado reciben el
nombre de proteoglucanos , como las mucoproteínas (80% de glúcidos).
Ejemplos: fibrinógeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, ovoalbúmina y glucoproteínas de
la membrana..
c. Lipoproteínas : con un lípido como grupo prostético.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) son ejemplos de este grupo.
d. Nucleoproteínas : proteínas unidas a ácidos nucleicos.
Como las que constituyen los ribosomas o las partículas virales.
e. Fosfoproteínas : presentan grupos fosfato.
La caseína de la leche o la vitelina del huevo son fosfoproteínas.
f. Metaloproteínas : poseen átomos metálicos .
C. Según sus funciones
1. Enzimas (biocatalizadores)
- Aceleran las reacciones del metabolismo. Se conocen más de dos mil, entre ellos la ADN-polimerasa (interviene en
la síntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere las proteínas en el estómago) o el citocromo c (transfiere electrones
en la cadena respiratoria).
2. Proteínas de reserva
- Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos o como sillares para el embrión en crecimiento. La caseína de la
leche o la ovoalbúmina de la clara del huevo son proteínas de reserva.
3. Proteínas transportadoras
- Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de moléculas para transportarlas. La hemoglobina y la hemocianina
son responsables del transporte de oxígeno en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente. La
mioglobina transporta oxígeno en los músculos. La seroalbúmina de la sangre transporta ácidos grasos desde el tejido
adiposo a otros órganos. Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) transportan lípidos entre
el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.
4. Proteínas contráctiles
- La actina y la miosina son las principales responsables de contracción muscular.
5. Proteínas protectoras o defensivas
- La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que participan en la coagulación de la sangre. Los anticuerpos
o inmunoglobulinas (g-globulinas) son proteínas específicas que se combinan con las moléculas extrañas que
penetran en el organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
- Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para los animales en cantidades muy pequeñas. Una
cienmilésima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium botulinum , responsable de algunas intoxicaciones
alimentarias, es suficiente para matar a una persona. La toxina diftérica y los venenos de serpiente son también
proteínas.
7. Hormonas
- Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la glucosa), STH (hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrópica), FSH (hormona estimulante del folículo) y TSH (hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza
proteica.
8. Proteínas estructurales
- El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos conectivos y en el hueso. La a-queratina es el principal
componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las plumas y las uñas. También podemos citar aquí las
glucoproteínas de las membranas celulares y las mucoproteínas o mucinas (proteínas asociadas a mucopolisacáridos)
de las secreciones mucosas.
