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PROTENASDisciplina: Bioqumica dos alimentos.Professora: Adriana
Saboia
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ProtenasDefinio Macromolculas (monmeros) constitudas por
unidades chamadas de aminocidos.
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AminocidosEstrutura qumicaH| H2N C COOH|R aminocido
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AminocidosLigao peptdicaGrupo amino + grupo carboxilaReao de
desidratao (liberao de molcula de gua)
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ProtenasAs protenas diferem uma das outras pela:
Ordem dos aminocidos.
Tipo dos aminocidos.
Nmero do aminocidos.
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CLASSIFICAOProtenas simplesSomente aminocidos
Protenas conjugadas (protenas ligadas a outras
substncias).NucleoprotenasGlicoprotenasMetaloprotenasLipoprotenas
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AminocidosAs protenas so formadas por 20 aminocidos.
Tipos bsicos
No essenciais o organismo capaz de sintetizarEx: insulina e
hemoglobinaEssenciais o organismo no capaz de sintetizar, mas poder
ser obtido na alimentao.
Ex: lisina e isoleucina (feijo)Leucina e valina (arroz)
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Atividade
BiolgicaAnticorposEstruturalHormonalEnzimticaOrganolptica
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Atividade EnzimticaCatalisador biolgicoFatores que interferem na
atividade enzimticapHTemperaturaConcentrao de substrato
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Nveis de organizaoPrimrioSecundrioTercirioQuaternrio
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Desnaturao proticaPode ser definida como a alterao reversvel ou
irreversvel da conformao nativa (estrutura secundria, terciria) de
uma protena. Podem ser ocasionadas por: calor, pH, detergentes.
Quando as protenas sofrem desnaturao no ocorre rompimento de
ligaes peptdicas, preservando a seqncia de aminocidos caracterstica
da protena.
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Fatores promotores da desnaturao protica.Agentes fsicos (calor,
radiaes UV, alta presso e ultra som, batimento, agitao).
Agentes qumicos (cidos fortes, bases fortes, metais pesados e
uria)
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Desnaturao A protena desnaturada apresenta as seguintes
alteraes:
Fsicas: aumento da viscosidade; no podem ser cristalizadas ou
autorganizadas.
Qumicas: maior reatividade: devido a exposio de grupos qumicos
que estavam encobertos por estruturas; diminuio da solubilidade do
pH e, conseqente precipitao.
Biolgicas: perda de suas propriedades enzimticas, antignicas e
hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolticas.
