Proteínas Fibrosas

• Mayor parte de cadena polipeptídica está organizada en forma paralela a un eje

• Proteínas fibrosas son por lo general mecánicamente muy fuertes

• Proteínas fibrosas son generalmente insolubles

• Por lo geneal tienen un papel estructural en la naturaleza

Estructuras secundarias y propiedades deEstructuras secundarias y propiedades deproteínas fibrosasproteínas fibrosas

Estructura Característica Ejemplo-hélix,enlaces cruzados Resistente,insoluble -queratina(cabello,por puentes S-S dureza y flexibilidad cuerno, escamas) variable

Conformación Filamentos suaves, Fibroína de seda flexibles

Triple hélice colágeno Alta fuerza de tensión Colágeno en tendón no se estira, matriz

ósea

Cadenas deelastina con Estiramiento en 2 Elastina de enlaces X-ados por direcciones con ligamentosdesmosina y lisnorleu elasticidad

Proteínas fibrosas

•Función estructural•Piel, tejido conectivo, fibras (pelo, lana, seda)•Secuencia favorece tipo especial de estructura 2ria propiedades mecánicas especiales

•Alfa Queratinas•Beta-Queratinas•Fibroína•Colágeno•Elastina

Alfa Queratina

• En cabello, uñas, garras, cuernos y picos • Secuencia consiste de segmentos cilíndricos alfa

helicoidales de 311-314 residuos con extremos N- y C- terminales no helicoidales

• Estructura primaria de hélices consiste de repeticiones de 7 residuos : (a-b-c-d-e-f-g)n, a y d

son no polares. Promueve asociación de hélices!

coiled-coil

Protofibrillas (2)

Protofilamentos 20 Å

(9+2)

Microfibrillas 80 Å

Macrofibrillas 2000 Å

Cabello células muertas: 20 m

g

f

be

d

a

c

a’

d’c’

b’

g’

f’

e’no polar

Ricas en cisteínaMás dureza, + S

Formación del coiled coil de queratina

Fibroina = Beta QueratinaProteínas que forman hojas plegadas extensas

• Encontradas en fibras de seda • Secuencia alternada :

Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser.... • Residuos de una hoja beta se extienden hacia

arriba y abajo del plano de la hoja; esto coloca a todas las glicinas en un lado y a todas las alaninas y serinas del otro lado!

• Las Glys de una hoja se intercalan con las Glys de la hoja adyacente (lo mismo para las Ala/Sers)

FIBROINA

Hojas beta

[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

Estructura del colageno

Colágeno – Una Triple Hélice

Componente principal de tejido conectivo (tendones, cartílago, hueso, dientes)

• unidad básica es tropocolágeno: – 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (1000

residuos cada uno)

– MW = 285,000

– 300 nm largo, 1.4 nm diámetro

– composición unica de aminoácidos

Colágeno• Cerca de 1 de cada 3 residuos es Gly

• Contenido de Prolina es muy alto

• Aminoácidos raros encontrados : – 4-hidroxiprolina

– 3-hidroxiprolina

– 5-hidroxilysina

– Pro & HyPro juntos constituyen 30% de aa.

La Triple Hélice de Colágeno• La composición inusual de aa. del colágeno

no es apropiada para hélices alfa u hojas plegadas

• Es ideal para la triple hélice de colágeno : 3 hebras helicoidales “entretejidas”

• 3.3 residuos por vuelta

• Extensiones largas de Gly-Pro-Pro/HyP

TAREA:

Cuál es la relación entre el colágeno, el escorbuto y la vitamina C?