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QUÍMICA DE PROTEÍNAS
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas:
1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los
aminoácidos, formando cadenas lineales.
2. Secundaria. Es la disposición espacial de las cadenas, en un plano,
puede ser ordenada (helicoidal o en lámina) o desordenada (al
azar). En una misma proteína se pueden encontrar secciones
ordenadas y al azar.
3. Terciaria. Es la disposición tridimencional que se logra cuando la
cadena polipeptídica líneal, con segmentos de diferentes estructuras
secundarias, se pliega sobre si misma.
4. Cuaternaria. Sólo se presenta en proteínas constituidas por mas de
una cadena polipeptídica, para formar dimeros, trimeros, tetrámeros,
etc. Los complejos cuaternarios se conocen como oligómeros.
A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidosen una cadena peptídica se le denomina estructuraprimaria. El número de aminoácidos puede ir de dos hastavarios miles.
El enlace peptídico es planar debido a la resonancia
entre el carbonilo y el enlace C-N
La rotación alrededor del enlace
peptídico y el volumen de las cadenas
laterales de los aminoácidos permiten la
formación de estructuras ordenadas o
no de las cadenas polipeptídicas, que
se conocen como estructura secundaria.
Las ordenadas pueden ser:
Helicoidal α-Hélice
(Hélice de colágena)
Láminar β-Plegada
α-Hélice es la estructura ordenada
mas abundante y la mas estable.
En cada rotación participan 3.6
residuos y las cadenas laterales se
extienden perpendicularmente a la
hélice.
Las hélices están estabilizadas por
puentes de hidrógeno entre el N-H del
enlace peptídico y el C=O que se
encuentra a 4 enlaces en la cadena y
se encuentran orientados paralelos al
eje.
La hélice mas estable gira hacia la
derecha.
La hélice de colágena deriva de la α-hélice pero es más
alargada y contiene mayores proporciones de glicina,
prolina e hidroxiprolina.
Se encuentra en el tejido conectivo.
Normalmente se encuentra asociada en conjuntos de
tres cadenas (estructura cuaternaria).
En la estructura β-plegada los
grupos C=O y N-H del enlace
peptídico se encuentran orientados
en forma perpendicular a la
dirección de la cadena, por lo que
sólo pueden formar puentes de
hidrógeno entre diferentes cadenas
o segmentos de la misma, con 5-15
aminoácidos.
Las cadenas laterales de los
aminoácidos se encuentran en
forma perpendicular a la cadena,
hacia arriba o hacia abajo del plano.
Los segmentos ricos en
aminoácidos hidrofóbos y
voluminosos tienden a formar
estructuras β-plegada.
Faseolina
(Principal proteína del frijol)
β-Lactoglobulina
(Proteína del suero de leche)β-plegada
α-hélice
α-hélice
β-plegada
En la estructura terciaria, aparecen varios tipos deenlaces que permiten estabilizar la forma en el espacio,como:
•Puentes disulfuro
•Puentes de hidrógeno.
•Interacciones electrostáticas
•Interacciones hidrofóbicas
Algunos de grupos funcionales que intervienen en la formación de
los puentes de hidrógeno son:
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
• Fibrosas. En general son mas largas que anchas.
Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello y
la fibroína de la seda. Las estructuras secundarias
pueden mantener su ordenamiento sin grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
• Globular. Son las más frecuentes, no existe una
dimensión que predomine y su forma es cercana a la
de una esfera. Hay regiones con estructuras al azar,
hélice y lámina y estructuras supersecundarias.
Ejemplos: mioglobina y albúminas.
En las proteínas
globulares:
• Las cadenas
apolares se orientan
hacia el interior de la
molécula y forman
un núcleo compacto
hidrofóbico.
• Las cadenas polares
se localizan en la
superficie y
permitien que la
proteína permanezca
en disolución.
Estructura cuaternaria. Esta formada de la unión, medianteenlaces débiles (no covalentes) de varias cadenaspolipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejoproteico. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe elnombre de protómero y la proteína completa oligómero.
Los protómeros pueden ser idénticos y el oligomero
será homogéneo o pueden ser distintos y será
heterogéneo.
La β-lactoglobulina es un dímero a pH 5-8 y un
octámero (8 unidades) a pH 3-5 y es monómero a pH
superior a 8. En todos los casos el monómero es
identico.
La hemoglobina es un tetrámero formado por dos
cadenas distintas (α y β).
Estructuras de la proteínas
Clasificación de las proteínas.
1) Morfología
Proteínas fibrosas: Insolubles en agua, formas moleculares alargadas, con número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad.
Proteínas globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros disolventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol.
2) Composición
• Proteínas simples u Homoproteínas compuestas sólo por
aminoácidos.
• Proteínas conjugadas contienen moléculas diferentes a los aminoácidos, a las cuales se denomina grupos prostéticos.
Que pueden ser::
•Glicoproteínas. Poseen en su estructura azúcares.
Generalmente están en las membranas celulares y su función es de reconocimiento delular.
En muchos alimentos son las causantes de las alergias.
Otras glicoproteínas en alimentos son:
• κ-Caseína – Es el 9% de las proteínas de la leche. Contiene 1%
de galactosa, 1.2% galactosamina y 2.4% de ác. N-acetil
neuramico.
• Proteínas del huevo
• En la clara la ovoalbúmina (54% de las proteínas),
ovomucoide (11%), α-ovomucina (3.5%), ovoglicoproteina
(1%), ovoinhibidor (1.5%) y avidina (0.05%), contienen entre
3.2 y 31% de carbohidratos.
• En la yema, la “Phosvitina” es una glicofosfoproteína
Contenido de carbohidratos en las proteínas de la clara de huevo.
• La colágena del tejido conectivo contiene glucosa y galactosa.
Se han encontrado 2-O-α-D-glucosil-O-β-D-galactosil-
hidroxylisina y O-β-D-galactosil-hidroxylisina.
• Proteínas séricas de algunas especies de peces. Se
encuentran en peces que viven en regiones articas y antárticas,
en donde funcionan como anticongelantes.
• Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos. Forman parte de las membranas celulares, son responsables del transporte de glicéridos y colesterol en la sangre y funcionan como emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa de la leche y en la yema de huevo.
•Nucleoproteínas: Unidas a un ácido nucleico. Se encuentran en el núcleo de las células formando parte del material genético con el DNA y en el citoplasma con el RNA.
•Metaloproteínas: Contienen uno omás iones metálicos. Las masampliamente conocidas son lamioglobina y la hemoglobina. En ambasel Fe se encuentra coordinado en elgrupo hemo, que es un tetrapirrol.
Muchas metaloproteínas son enzimasque catalizar reacciones de oxido-reducción y el metal (Cu, Zn, Co, Mn)participa en la reacción.
Algunas de las funciones de las
metaloproteinas son el
almacenamiento y transporte de los
metales u otros compuestos como
Oxígeno y Dióxido de carbono.
3) Solubilidad
La solubilidad también es considerada una propiedad funcional delas proteínas y las globulares, principalmente, se pueden clasificaren
• Albúminas•Fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor yprecipitan con las soluciones salinas saturadas.•Lactoalbúmina, albúmina del suero, ovoalbúmina (clara huevo).
• Globulinas:•Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en solucionessalinas diluidas (cloruro de sodio).•Ej.: Seroglobulinas (sangre), Ovoglobulina, inmunoglobulinas
• Glutelinas:
•Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventesneutros. Ej.: Glutenina del trigo.
• Prolaminas:
•Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcoholabsoluto y otros solventes neutros,•Ej.: Zeína (maíz) y Gliadina (trigo).
4) Función biológica
Por su función las proteínas pueden ser clasificadas como:
• Estructurales. Actina y miosina de los tejidos de la carne.
• Transporte. Mioglobina y hemoglobina en el transporte de
gases.
• Defensa. Inmunoglobulinas.
• Hormonales. Insulina.
• Factores de crecimiento
• Catalíticas o enzimas.
• Contráctiles. Tejido múscular.
• Receptoras.
• Transferencia de electrones. Citocromos.
