Tema 6: PROTEINAS

Area Química BiológicaCurso: Bioquímica

Dra. Silvia M. Varas

Las proteínas

están formadas por unidades básicas

que corresponden a los aminoácidos, los cuales

se unen entre sí para formar una

estructura en cadena.

Son macromoléculas, de PM muy elevados.

Iones Dipolares o Zwiteriones

Son las moléculas (como los aminoácidos) que tienen grupos cargados de polaridad opuesta

A pH fisiológico un aminoácido es un ión

bipolar: el grupo amino esta protonado y el grupo

ácido carboxílico esta desprotonado

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

C

grupo -amino

grupo carboxilo

Son -amino ácidos

Los aminoácidos se comportan como iones dipolos, anfóteros½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)

½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)

+

-

Tipos de RADICALES

Cadenas NO POLAR: 7Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5Cadenas AROMATICOS: 3Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

7 5 3

23

20 aminoácidos

R sin carga, alifáticos

LEUCINA ISO LEUCINA

METIONINA

GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA

R sin carga, polares

SERINA TREONINA CISTEINA

ASPARAGINA GLUTAMINA

R aromáticos

FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)

R con carga (+) a pH celular

LISINA ARGININA HISTIDINA

H+

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidadesaminoácidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASPrimaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Aminoácido Aminoácido

enlace peptídico : enlace amida

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

extremoamino libre

“N terminal”

extremocarboxilo libre“C-terminal”

enlaces peptídicos

AA1 AA2 AA3 AA4

Dipéptido: Péptido formado por 2 aminoácidos.

Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos.

Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de 6.000 Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).

ESTRUCTURA PRIMARIA:corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína

y es mantenida por los enlaces peptídico

aminoterminal

carboxiloterminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES

DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

-hélice

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estas formas extendidas se asocian formando láminas

Lámina plegada

HojasLáminas

-hélice

Los radicales van dirigidoshacia afuera

Los puentes de hidrógenoson paralelos al eje central

de la hélice

La -hélice se estabiliza a través de puentes de

hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O

de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro

Las láminas β se estabilizan por

puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de

cadenas diferentes

Los radicales de losaminoácidos van sobre y bajo el

plano medio

vistadesdearriba

vistalateral

A. lámina antiparalela

B. paralela

vistadesde arriba

vistalateral

La ESTRUCTURA TERCIARIAcorresponde a plegamientos tridimensionales.

La proteína se pliega sobre sí misma ytiende a una forma “globular”

En su mantención participan los gruposradicales de los aminoácidos.

ESTRUCTURA TERCIARIA

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

La ESTRUCTURA CUATERNARIAcorresponde a la asociacion de cadenas

polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura

terciaria.

Se mantiene por enlaces entre losradicales de cadenas diferentes.

Son los mismos enlaces que mantienenla estructura terciaria, pero intercadenas.

Se excluye el puente disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Clasificación de proteínas según su forma molecular

Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)

Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como el tejido conjuntivo. Ej: queratina ; colágeno

DESNATURALIZACION de las PROTEINAS

Es la perdida de la estructura 2º, 3º o 4º de una proteina.En algunos casos es reversible y en otros irreversibleEs causada por: tº, pH extremos, detergentes, etc.

Propiedades Generales de las Proteínas

Acido-Base Solubilidad de las proteínasEfecto del pHEfecto de sales

Acido-Base: a pH fisiológico, la cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.La carga neta será diferente para cada proteína y se conoce como pI.

pI= Punto isoeléctrico

pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-);

es decir carga neta total nula ó cero.

pI= 5,5

Pentapéptido “LE”

Permite separar las proteínas en un campo eléctrico.

(-) cátodo

(+) ánodo

Electroforesis Es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.

Si al pentapéptido “LE” se lo somete a un campo eléctrico:

pH del medio

Proteína tomará una carga:

En campo eléctrico migrará:

pH de su pI5,5

+ (CATION) Hacia polo (-)

pH de su pI - (ANION) Hacia polo (+)

½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)

½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)

+ H+-

(-)

+ H+

(+)

Solubilidad de las proteínas

Depende de varios factores, entre ellos:

1. De la cantidad de grupos polares presentes en los aminoácidos que conforman la proteína.

2. De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.

Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína. Ejemplo

Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima. Ejemplo

Efecto de las sales

Efecto del pH

Clasificación de las proteínas

Proteínas Simples

Proteínas Conjugadas(Apoproteína + Grupo Prostético)

• Albúminas

•Globulinas

•Histonas

•Escleroproteínas

• Nucleoproteínas

•Cromoproteínas

•Glicoproteínas

•Fosfoproteínas

•Lipoproteínas

•Metaloproteínas

Proteínas de la Sangre

Hemoglobina

Derivados de la Hb

• Carboxihemoglobina

•Metahemoglobina

•Hemoglobina A1c

Digestión y Absorción de

Proteínas

Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta.

Digestión

Estomago se produce: HCl 1. Pepsinógeno--------------------- Pepsina

Digestión Intestino delgado, en el duodeno se produce:

La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas

reguladoras de la secreción del jugo pancreático. Y la enzima enteropeptidasa.

SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas

digestivas. Enteropeptidasa 1. Tripsinógeno----------------------- Tripsina Tripsina 2. Quimotripsinógeno --------------------- Quimotripsina Tripsina 3. Procarboxipeptidasa A y B ------------- Carboxipeptidasa

A y B Tripsina 4. Proelastasa ------------------ Elastasa

Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.

Digestión II

GLUCOGÉNICOS

GLUCOSA

CETOGÉNICOS

Cuerpos Cetónicos

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