Upload
carla-cardoso
View
156
Download
1
Embed Size (px)
Citation preview
UNIVERSIDADE FEDERAL DO ESPÍRITO SANTO
CENTRO UNIVERSITÁRIO NORTE DO ESPÍRITO SANTO - CEUNES
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE (DCS)
FARMÁCIA
CARLA CARDOSO RIBEIRO
ENZIMAS
SÃO MATEUS
2011
1
UNIVERSIDADE FEDERAL DO ESPIRITO SANTO
CARLA CARDOSO RIBEIRO
ENZIMAS
Este trabalho será apresentado à
disciplina de Bioquímica à Professora:
Paola Rocha Gonçalves para fins
avaliativos.
SÃO MATEUS
2011
2
SUMÁRIO
INTRODUÇÃO ----------------------------------------------------------------------------------
04
REFERENCIAL TEÓRICO-------------------------------------------------------------------05
1. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS------------------------05
1.1 Temperatura----------------------------------------------------------------------------05
1.2 Grau de acidez pH (potencial hidrogênico)-------------------------------------05
2. TIPOS DE ENZIMAS-----------------------------------------------------------------------06
2.1 enzimas cardíacas---------------------------------------------------------------------06
2.1.1 mioglobina-----------------------------------------------------------------------------06
2.1.2 tropo ninas-----------------------------------------------------------------------------06
2.2 enzimas hepáticas---------------------------------------------------------------------07
2.2.1 albumina (Alb)------------------------------------------------------------------------07
2.2.2 aspartato transaminase (AST)---------------------------------------------------07
2.2.3 fosfatase alcalina (FAL ou ALP)-------------------------------------------------08
2.3 enzimas digestivas---------------------------------------------------------------------08
2.3.1 lipases----------------------------------------------------------------------------------08
2.3.2 peptidasas ou proteasas-----------------------------------------------------------08
2.3.3 amilasas ou ptialinas----------------------------------------------------------------08
2.4 enzimas de restrição-------------------------------------------------------------------
09
2.4.1 nucleases------------------------------------------------------------------------------09
2.4.2 endonucleases------------------------------------------------------------------------
10
3. ATIVADORES ENZIMÁTICOS-----------------------------------------------------------
10
4. INIBIDORES ENZIMÁTICOS-------------------------------------------------------------
10
5. COENZIMAS---------------------------------------------------------------------------------10
CONCLUSÃO-----------------------------------------------------------------------------------12
BIBLIOGRAFIA---------------------------------------------------------------------------------13
3
INTRODUÇÃO
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua
extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos
dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que
caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como
catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a
velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou
produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo
de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do
metabolismo celular. Participam de quase todas as reações químicas que
ocorrem nos organismos vivos. Agem como catalizadores orgânico. Catalisador
é uma substância que modifica a velocidade com que se atinge o equilíbrio de
uma reação, dela participando sem se desgastar. O catalisador diminui com a
energia de ativação para que a reação se processe.
As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Louis
Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é
catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram
inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a
fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das
células do fermento, e não com a sua morte ou putrefação".
As enzimas são especificadas para um determinado substrato, isto é, as
enzimas que atuam sobre um tipo de substrato não tem ação sobre os
substratos diferentes. Desta maneira, as amilases – enzimas que digerem um
amido – não tem ação sobre nenhum outro substrato que não seja o amido; as
proteases, por sua vez, são enzimas que digerem apenas as proteínas; as
lipases são enzimas que só digerem os lipídeos; e assim por diante. Para que
uma enzima atue é necessário que os substratos se encaixem nas enzimas, o
4
que dependem da forma, isto é, do contorno da enzima. Por isso que
substratos, que se encaixam numa determinada enzima não se encaixam em
outras diferentes e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas
quanto aos substratos em que atuam.
REFERENCIAL TEÓRICO
1. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS
1.1 Temperatura
É um fator importante na atividade das enzimas. A velocidade de uma reação
enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto a partir de uma
determinada temperatura, a velocidade diminui bruscamente.
Ex: A cada 10°C de aumento na temperatura do meio em que a enzima atua,
observa-se que a atividade enzimática duplica ou triplica.
Quando a temperatura aumenta ocorre uma maior agitação das
moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir.
Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se
torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da
enzima se rompem e ela se desnatura e perde suas propriedades biológicas e
se torna inativa.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a
velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de
colisões moleculares sem desnaturar a enzima. Na maioria das enzimas
humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40°C, a faixa de temperatura
normal do normal do nosso corpo.
As aves e os mamíferos são os únicos seres capazes de manter a
temperatura do corpo praticamente constante. A temperatura corpórea das
aves 40°C e dos mamíferos ao redor dos 37°C a 40°C.Essa temperatura é
compatível com a atividade enzimática o que contribui para a sua adaptação
aos mais variados ambientes em que vivem.
1.2 Grau de acidez pH
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio
conhecido como pH( potencial hidrogênio). O pH varia numa escala que vai de
0 à 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio em um determinado
5
meio. O pH 7,0 é denominado neutro, nem ácido, nem básico, O pH menores
que 7,0 mostram que o meio é ácido, O pH acima de 7,0 é determinado meio
básico.
Cada enzima tem pH especifico de atuação, na qual a sua atividade é
máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mais a
exceções. A pepsina por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua
eficientemente no pH fortemente ácido no nosso estômago( em torno de 2),
onde a maioria das enzimas seriam desnaturada.
Isto demonstra que a atividade enzimática é profundamente influenciada
pelo pH, que, quando inadequada pode promover a inativação da molécula
enzimática.
2. TIPOS DE ENZIMAS
2.1 Enzimas cardíacas
As enzimas cardíacas, também chamadas de marcadores de necrose
miocárdica (sinalizam a morte de células do músculo cardíaco ), são elementos
indispensáveis para o diagnóstico definitivo do infarto do miocárdio, também
chamado de infarto agudo do miocárdio (ataque cardíaco).
2.1.1 Mioglobina:
É uma enzima cardíaca cujos valores de referência variam com a idade,
sexo e raça. Esta enzima é liberada rapidamente pelo miocárdio lesado,
começando a elevar-se entre 1 e 2 horas após o início dos sintomas de infarto
do miocárdio, com um pico de elevação entre 6 e 9 horas e normalização entre
12 e 24 horas.
Embora pouco específica pelo seu elevado valor preditivo negativo (o
qual varia de 83% a 98% ), é excelente para afastar o diagnóstico de infarto do
miocárdio .A sua elevação não confirma o diagnóstico de infarto do miocárdio,
mas quando o seu valor é normal, praticamente afasta o diagnóstico da
doença.
2.1.2 Troponinas :
6
As troponinas são componentes proteicos que fazem parte da
musculatura estriada cardíaca e que existem em três tipos, a tropo nina C, a
tropo nina T e a tropo nina I ligadas entre si e a tropo miosina. A tropo nina C
possui a mesma estrutura no músculo esquelético e no músculo cardíaco.
São enzimas que estão presentes no sangue sob três formas de
apresentação. Estas enzimas se elevam entre 4 e 8 horas após o início dos
sintomas, com pico de elevação entre 36 e 72 horas e normalização entre 5 e
14 dias. Apresentam a mesma sensibilidade diagnóstica da CK-MB entre 12 e
48 horas após o início dos sintomas do infarto do miocárdio, mas na presença
de portadores de doenças que diminuem a especificidade da enzima CPK-MB ,
elas são indispensáveis.
Embora consideradas específicas para o miocárdio, resultados falso
positivos das tropo ninas, ou seja, que não são causados pelo infarto do
miocárdio ou outras doenças que afetem o musculo cardíaco, foram
observados por causa da presença de fibrina no soro ou por uma reação
cruzada com anticorpos humanos.
2.2 Enzimas hepáticas
Testes de função hepática, que incluem as enzimas hepáticas, são
diversas avaliações laboratoriais bioquímicas clínicas realizadas para fornecer
informação sobre o estado do fígado de um paciente. A maioria das doenças
hepáticas causam somente leves sintomas inicialmente, então estes testes são
vitais para que estas doenças sejam detectadas precocemente. O
envolvimento do fígado em algumas doenças pode ser de importância crucial.
Estes testes são realizados através de amostra obtida do sangue do paciente.
2.2.1 Albumina (Alb):
Albumina é uma proteína feita especificamente pelo fígado, e pode ser medida
de forma barata e fácil. É o principal constituinte da proteína total; a fração
restante é chamada de globulina (incluindo as imunoglobulinas). Os níveis de
albumina estão diminuídos em doenças crônicas do fígado, como a cirrose.
Também estão diminuídos na síndrome nefrótica, na qual a albumina é perdida
7
através da urina. Desnutrição ou estado de catabolismo de proteína também
pode levar a uma hipoalbuminemia. A meia-vida da albumina é
aproximadamente 20 dias. As albuminas não são consideradas um fator muito
especial para detectar a função hepática, já que os fatores de coagulação.
2.2.2 Aspartato transaminase (AST):
Aspartato transaminase (AST), também chamada de transaminase
glutâmica oxalacética sérica (SGOT ou TGO) ou aspartato aminotransferase
(ASAT), é similar à ALT de modo que é outra enzima associada às células
parenquimais do fígado. Está aumentada na lesão hepática aguda, mas
também está presente nas hemácias e músculos esqueléticos e cardíacos, não
sendo então uma enzima específica do fígado.
2.2.3 Fosfatase alcalina (FAL ou ALP):
Fosfatase alcalina (FAL ou ALP) é uma enzima presente nas células que
delineam os ductos biliares do fígado. Os níveis de FAL no plasma irão
aumentar com grandes obstruções do ducto biliar, colestase intrahepática ou
doenças infiltrativas do fígado. FAL está presente no tecido ósseo e
placentário, então ela está aumentada em crianças em crescimento (já que
seus ossos estão sendo remodelados).
2.3 Enzimas digestivas
As enzimas digestivas são responsáveis pela digestão dos alimentos,
quebrando-as em unidades básicas podem ser absorvida no intestino. Embora
encontrado na saliva e enzimas digestivas (como ptialina). Ocorre maior
atividade no estômago e intestino delgado.
2.3.1 Lipasas:
As lipasas são enzimas específicas originadas no páncreas que
possuem a função de desassociar os enlaces covalentes entre lípidos
complexos levando ao estado de gliceroles e ácidos graxos asimiladas pelo
organismo. Existem três tipos de lipasa: bucal, pancreatica e intestinal.
8
2.3.2 Peptidasas ou Proteasas:
Este grupo enzimático, que se origina no estômago ou no páncreas,
possui a capacidade de atuar sobre os enlaces peptídicos das macromoléculas
proteicas as reduzindo a monómeros orgânicos denominados aminoácidos.
2.3.3 Amilasas ou Ptialinas:
As denominadas amilasas são aquelas enzimas com função de romper
os enlaces glucosídicos entre monossacarídos deixando-os de forma individual
para ser assimilados. Há três tipos de amilasas dependendo de seu lugar de
origem, estas são a amilasa salival, amilasa pancreática e amilasa intestinal
(do duodeno). Alguns tipos de enzimas digestivas também são secretados
como precursores metabólicos.
2.4 Enzimas de restrinção:
São enzimas produzidas normalmente por bactérias e que possuem a
propriedade de defendê-las de vírus invasores. Essas substâncias “picotam” a
molécula de DNA sempre em determinados pontos, levando a produção de
fragmentos contendo pontas adesivas, que podem se ligar a outras pontas de
moléculas de DNA que tenham sido cortadas com a mesma enzima.
As enzimas de restrição reconhecem e atuam sobre sequências específicas de
DNA, catalisando a destruição de uma ligação fosfodiéster entre dois
nucleotídeos consecutivos ligados a determinadas bases. Os nucleotídeos
entre os quais a enzima corta, ou seja, entre os quais promove a hidrólise,
encontram-se no interior dessas mesmas sequências específicas de
reconhecimento. (Observe a figura abaixo):
2.4.1 Nucleases :
É uma enzima capaz de quebrar as ligações entre os nucleotídeos, que
são subunidades do ácido nucleico. Uma das funções das proteínas virais
(encontradas na cápside) é proteger o genoma (material genético) do vírus
contra nucleases.
2.4.2 Endonucleases:
São enzimas que cortam a molécula de DNA através do reconhecimento
de seqüências nucleotídicas específicas.
9
3. ATIVADORES ENZIMÁTICOS
São moléculas que unem enzimas e aumentam sua atividade. Podem
também ser definidos como substâncias, mas que não sejam o catalisador de
uma reação enzimática ou uma das substâncias do substrato que aumente a
taxa de reação enzimática. Estas moléculas estão frequentemente envolvidas
na regulação alostérica de enzimas no controle do metabolismo. Um exemplo
de um ativador enzimático atuando neste sentido é a frutose 2,6-bisfosfato, a
qual ativa fosfofrutoquinase 1 e aumenta a taxa de glicólise em resposta ao
hormônio glucagon.
4. INIBIDORES ENZIMÁTICOS
Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática.
Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são
estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do
metabolismo. Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na
sua concentração vai ser muito empregada pela própria célula como uma forma
de controle da velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao
organismo responder a diferentes condições fisiológicas.
Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição
específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a
sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que
vai ser necessário pra reações seguintes.
5. COENZIMAS
É uma substância orgânica não protéica necessária ao funcionamento
de certas enzimas. A parte protéica de uma enzima chama-se apoenzima e o
conjunto completo de apoenzima e coenzima chama-se holoenzima ou
simplesmente enzima. Uma coenzima pode se destacar de sua respectiva
apoenzima para designar função específica, porém, em caso de separação, a
enzima propriamente dita fica inativa até que a coenzima e apoenzima
constituam o conjunto novamente. Muitas vitaminas são coenzimas de
10
processos vitais, daí sua importância. A coenzima A, por exemplo, é importante
na respiração celular.
CONCLUSÃO
A atividade enzimática permite ser utilizada em diversos processos, pois
o controle das enzimas pode ser interferido, desde a matéria prima até os
processos biológicos. A classificação enzimática estar organizada das
seguintes formas: enzimas cardíacas, enzimas hepáticas, enzimas digestivas,
enzimas de restrições, entre outras. A principal função da atividade enzimática
é catalisar ou acelerar a reação bioquímica da célula. Contudo, o grau de
acidez influencia bastante na reação das enzimas.
Em vista do exposto pode-se concluir que a estrutura química das
proteínas com atividade catalíticas é determinante para a atuação delas, no
entanto, fatores externos que alteram a conformação protéica, e, portanto, a
velocidade das reações enzimáticas são as ferramentas empregadas nos
processos naturais ou não para modular as reações metabólicas dos seres
vivos.
11
BIBLIOGRAFIAS
Disponível em:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Biotecnologia/eletroforese.php. Acesso em 04 jan. 2011.
<http://www.soludbio.com/pt/enzimas-digestivas> Acesso em 04 jan. 2011
<http://www.sobiologia.com.br/conte. php> Acesso em 04 jan. 2011.
< http://pt.wikipedia.org/wiki/Testes_de_fun%C3%A7%C3%A3o_hep%C3%A1tica> Acesso em 06 jan. 2011.
< http://pt.wikipedia.org/wiki/Testes_de_fun%C3%A7%C3%A3o_hep%C3%A1tica> Acesso em 07 jan. 2011
<http://pt.wikipedia.org/wiki/Coenzima> Acesso em 07 jan. 2011.
<http://www.lincx.com.br/cuidando-de-sua-saude/artigos científicos/cardiologia/5788-tropo ninas-cardiacas.html > Acesso em 10 jan. 2011.
12