Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

Prof. Keila Torres

UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO”

DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUDPROGRAMA DE MEDICINA

QUIMICA ORGANICA

Objetivos de la clase

Conformación nativa de una proteínaDesnaturalización de proteínas

Comportamiento ácido base de las cadenas laterales de las proteínas

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensa Transporte

Reserva

ContráctilAminoácidos

Enlacepeptídico

Péptidos oproteínas

Organizaciónestructural

unidos por

formando

tienen

E. terciaria

E. cuaternaria

E. secundaria

E. primaria

Plegamientoespacial

Proteínasoligoméricas

Secuencia deaminoácidos

hélice

Conformación

definida por

es la

sólo en

20(según R)

se distinguen

Heteroproteínas

Holoproteínas

Fibrosas

Globulares

Colágeno

Actina/Miosina

Ej

Nucleoproteínas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Glucoproteínas

Cromoproteínas

Caseína

Cromatina

HDL, LDL

FSH, TSH...

Proteoglucanos

Hemoglobina

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.Albúminas

Globulinas

Conformación Nativa de una proteína

La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más

estable de todas las estructuras posibles.

La estructura nativa es la forma funcionalmente activa de una proteina.

Si cambiamos las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se denomina desnaturalización.

Estado nativo Estado desnaturalizado

1. Temperatura extrema

2. pH muy ácido o alcalino

Procesos físicos y químicos responsables de la desnaturalización

3. Disolvente orgánicos (etanol, acetona), detergentes.

4. Agentes reductores (urea, β-mercaptoetanol)5. Concentración salina6. Iones metálicos pesados7. Agresión mecánica.

Desnaturalización de las proteínas

Consecuencias de la desnaturalización de las proteínas

Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el

coeficiente de difusión.

Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen

en la superficie.

Pérdida de las propiedades biológicas.

Renaturalización

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su

estructura primaria. Por este motivo, en algunos casos, la

desnaturalización es reversible.

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada

recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS  

Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos

necesarios para los seres humanos.

La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo.

De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.  

Comportamiento ácido-base de las cadenas Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína.laterales de una Proteína.

Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=4

Aminoácido Cantidad pKR carga

Phe 5 0 0

Ala 3 0 0

Asp 15 3,86 ???

Lys 18 10 +18

Cys 16 8,3 0

R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15

pH = pKa + log [ X ] [ Y ]

RECORDANDO QUE :

pH menor a pKA, predomina la forma ácida, será en un 100% si existen 2 unidades de diferencia

entre el pH y el pKA

pH = pKA 50% forma ácida 50% forma básica

pH mayor a pKA predomina la forma básica, será en un 100%

si existen 2 unidades de diferencia entre el pH y el pKA

Comportamiento ácido-base de las cadenas Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales de una Proteína.laterales de una Proteína.

R-COO- + R-COOH= 15 X + Y = 15

pH = pKa + log [ X ] [ Y ]

4 = 3,86 + log [ X ] [ Y ]

4 – 3,86 = log [ X ] [ Y ]

0,14 = log [ X ] [ Y ]

Antilog 0,14 = [ X ] [ Y ]

1,38 = X X= 1,38 Y Y

Sustituyendo el valor de X :

1,38 Y + Y = 15

2,38 Y = 15

Y= 15 Y= 6,3 (R-COOH) 2,38

X + 6,3 = 15

X = 15 – 6,3 X= 8,7 (COO-)

Carga Neta= +18 Lys – 8,7 Asp = 9,3

Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=6,5

Aminoácido Cantidad pKa(R) Carga

Tyr 18 10,1

Val 25 0

Glu 14 4,2

Arg 22 12,5

Met 7 0

Cys 15 8,3

Ser 10 0

Con la secuencia de aa´que se presenta a continuación, responda:

Lys-Ala-Pro-Asp-Tyr-Arg-Asn-Gln-Met

1.- Represente la fórmula estructural del Oligopéptido.

2.- Señale en la estructura anterior los enlaces peptídicos y diga cuantas moléculas de agua se formaron.

3.-Determine la carga neta del péptido a pH=4,5; tomando en cuenta los siguientes valores de pKa:

pKa α-COOH = 2,20pKa α-NH3

+ = 9,11pKa R-COOH= 3,85 pKa R-fenol = 10,07pKa R-NH3

+ =10,53pKa R-guanidinio= 12,48

Fin del semestre