UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA ENGENHARIA DE ALIMENTOS

DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

PROTEÍNAS

Profa. Valéria Terra Crexi

Função biológica- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;- Armazenamento (ferritina);- Veículos de transporte (hemoglobina);- Hormônios;- Enzimática (lipases);- Nutricional (caseína);- Agentes protetores (imunoglobulina);Entre outras...

As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas

orgânicas.

Proteínas


Função biológica

-Elementos estruturais (colágeno, queratina);

- Sistemas contráteis ( miosina, actina) ;

-Hormônios (insulina, glucagon, hormônios da tireóide);

- Biocatalisadores (enzimas);

Proteínas


- Veículos de transporte (hemoglobina que transporta oxigênio e transferrina que transporta ferro);

-Nutricional ( aminoácidos essenciais);

- Reserva ( ovoalbumina, caseína);

- Agentes protetores (imunoglobulina).

Proteínas


Responsáveis por diversas doenças de origem alimentar

- Boltulismo (causada pela toxina que é uma proteína produzida por uma bactéria)

- Encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas prions)

Doença da vaca louca (bovinos)Scrapies (ovinos)Creutzfeld-Jakob (humanos)

Proteínas


ProteínasImportante na estrutura e funcionamento celular:

- Presentes na dieta alimentar

Quantidade e qualidade

Teor e proporção de aminoácidos essenciais

“ Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não é capaz de sintetizar”


Proteínas

Toda as proteínas biologicamente produzidas podem ser usadas como proteínas alimentares

Proteínas alimentares

Digeríveisnão tóxicasadequadas no aspecto

nutricionalfuncionalmente utilizáveis

em produtos alimentícios disponíveis em abundância

e cultiváveis por agricultura sustentável


ProteínasPrincipais fontes de proteínas alimentares:

Leite, carnes (incluindo peixes e aves), ovos, cereais, leguminosas e oleaginosa.

Proteínas de armazenamento em tecidos animais e vegetais


Proteínas

Aumento crescente da população X Novas fontes de proteínas

Depende do custo e de sua capacidade de cumprir a sua função normal dos

ingredientes protéicos tanto de alimentos processados como dos preparados em casa


ProteínasPropriedades Funcionais das Proteínas nos

Alimentos estão relacionadas a suas características

estruturais e outras característica físico-químicas


Proteínas

COMPREENÇÃO DAS PROPRIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS , NUTRICIONAIS E FUNCIONAIS

MUDANÇAS QUE ESSAS PROPRIEDADES SOFREM DURANTE O PROCESSAMENTO

Melhorar o desempenho das proteínas presentes em alimentos

Obtenção de fontes protéicas novas ou menos dispendiosas para competir com proteínas

alimentares tradicionais.

ProteínasSão polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas.

O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas, não somente em alimentos, mas em toda a natureza

Proteínas

As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de estruturas diversas.

Proteínas

Em nível elementar as proteínas contêm em base m/m:

50 – 55% de carbono6 - 7% de hidrogênio20 – 23 % de oxigênio12 – 19% de nitrogênio0,2 – 3,0% de enxofre

Proteína vegetal X Proteína animal?Dos 21 aminoácidos, o nosso organismo não consegue produzir 9,

que devem ser supridos pela dieta

Não Essenciais Essenciais Glicina Alanina Serina Cisteína Tirosina Arginina

Fenilalanina Valina Triptofano

Ácido aspártico Ácido glutâmico Histidina Asparagina

Treonina Lisina Leucina Isolucina

Glutamina Prolina Metionina

A forma mais fácil de se obter estes aminoácidos é através da proteína animal.

Fontes de proteína vegetal (como feijões, lentilhas e soja), têm pouca quantidade de alguns destes aminoácidos essenciais.

Principais fontes de proteína animal: carnes, ovos e laticínios. Principais fontes de proteína vegetal: feijões, lentilhas, soja e amendoim

Propriedades Físico-Químicas dos Aminoácidos

Propriedades Gerais Estrutura e Classificação Aminoácidos: São as unidades estruturais das proteínas.

As propriedades das proteínas são influenciadas pelas dos seu aminoácidos constituintes. •Grupos amino e carboxilico

Os aminoácidos consistem de um átomo de carbono ligado covalentemente a um átomo de hidrogênio, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de cadeia lateral

Os aminoácidos diferem na natureza química do grupo R de cadeia lateral Representação da fórmula geral dos aminoácidos

Os grupos – COOH (carboxílico) e –NH2 (amino) estão ionizados em soluções aquosas de pH neutro.

Apresentam características ácido-básica (ANFOLITOS)

Representação da forma dipolar dos aminoácidos

Propriedades Ácido-básicas dos aminoácidos

O grupo amino pode receber um próton (COO-) e o grupo carboxílico pode perder um próton (NH3+ = NH2)


Representação da forma dipolar dos aminoácidos

Depende do pH da solução

O pH próximo ao neutro, tanto os grupos amino como os carboxilicos são inonizados e a molécula trata-se de um íon dipolar ou zwitteríon.

O pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro é chamado de ponto isoelétrico (pI)


Capacidade que compostos possuem de girar o plano de luz polarizada

ISOMERIA - Todos têm átomo de C assimétrico (quiral):

-NH3+, -COO-, -H e –R atividade óptica

Isomeria Óptica

Propriedades Estereoquímica dos aminoácidos

• C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D

• Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares

Isomeria Óptica

Propriedades

Hidrofobicidade dos aminoácidos

Um dos principais fatores que afetam as propriedades físico-química de proteínas e peptídeos:

- Estrutura

- Solubilidade

- ligação a lipídeos

É a hidrofobicidade dos resíduos de aminoácidos cosntituintes

Propriedades Ópticas dos aminoácidos

Os resíduos de aminoácidos são responsáveis pelas propriedades da absorção ultravioleta das proteínas na faixa de 250 – 300 nm, com absorção máxima perto de 280 nm.

As propriedades de absorção destes aminoácidos são influenciadas pela polaridade de seu ambiente,

assim as mudanças das propriedades óticas das proteínas costumam ser usadas como meio de controle das alterações CONFORMACIONAIS DAS PROTEÍNAS

Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos

Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e aminoácidos livres

Sofrem reações químicas

Estas reações podem ser usadas:

- alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas

- alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos

Propriedades Reatividade Química dos Aminoácidos

Estas reações podem ser usadas:

- Quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos

Ex: Reação de nin-hidrina (determinação colorimétrica de aminoácidos em proteína)

Aminoácido reage com nin-hidrinapara cada mol de aminoácido consumido forma-se

um mol de amônia, um de aldeído, um de CO2 e um de hidrindantina.

A amônia liberada posteriormente reage com um mol de nin-hidrina e um mol de hidrindatina, formando um produto de coloração púrpura o qual apresenta absorbância máxima em 570 nm.

São divididos em:

Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos) 2 aminoácidos: Dipeptídeo3 aminoácidos: Tripeptídeo4 aminoácidos:Tetrapeptídeo

Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos)

Peptídeos

Formados a partir da reação de condensação de dois ou mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a eliminação de uma molécula de água para cada condensação.

Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada de ligação PEPTÍDICA

Classificação das Proteínas:

Após a síntese, enzimas citoplasmáticas modificam alguns constituintes dos aminoácidos. Isso muda a composição elementar da proteína.

a) Simples

Proteínas compostas apenas por aminoácidos. Não são modificadas enzimáticamente

b) Conjugadas

São proteínas modificadas ou complexadas com componentes não proteicos. Compostas por uma parte não protéica, denominada grupo prostético que pode ser um lipídeo, um ácido nucléico, um carboidrato

Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo

Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos

Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite) Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)

Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos

Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas

Tabela 2: Proteínas conjugadas

Proteínas Fibrosas

Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados.

São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (moléculas em forma de bastonete).

A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno

Classificação das Proteínas:

As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua organização estrutural aparente

Proteínas Globulares

De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Resultante do dobramento da cadeias polipetídicas sobre si mesmas.

São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões.

Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Estrutura secundáriaEstrutura terciáriaEstrutura quartenária

Estrutura das proteínas

Estrutura

Primária, secundária e terciária, quartenária

Primária : seqüência de aminoácidos numa cadeia polipeptídica

Secundária e terciária: interação entre grupos de uma mesma cadeia

Quartenária: interação entre diferentes cadeias

Estrutura e Conformação

Conformação

É o arranjo espacial resultante das posições que os diversos grupos presentes na molécula assumem.

Estruturas secundária, terciária e quartenária

Estrutura Primária

É a sequencia linear na qual os aminoácidos constituintes são covalentemente ligados por meio de ligações peptidicas.

Ligação Peptídica (estrutura primária)

Ligação –NHCO- (nitrogênio do grupo amino de um aminoácido com o carbono do grupo carbonilico de outro aminoácidos

CO – NH Ligação covalente simples

Possui um caráter parcial de ligação dupla devido à estrutura de ressonância causada pela deslocalização de elétrons

+

Ressonância causada pela deslocalização de elétrons

a) Caráter parcial de ligação dupla – rotação da ligação CO – NH é restrita

Devido a essa restrição, cada segmento da sequência peptídica encontra-se em um único plano

Características de rigidez (redução da flexibilidade)

b) Deslocalização de elétrons transmite uma carga parcial negativa ao átomo de oxigênio da carboxila e uma carga parcial positiva ao átomo de hidrogênio do grupo N-H. Por causa disso, pontes de hidrogênio (interação dipolo-dipolo) entre os grupos C=O e N-H são possíveis

O Comprimento da cadeia e a sequencia na qual os resíduos estão ligados determinam as propriedades físico-químicas, estruturais e as funções de uma proteína

A sequencia de aminoácidos age como um código para a formação da estrutura secundária e terciária da proteína.

grupo α amino = N- terminal RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS grupo α COOH = C-terminal

Estrutura Primária

Determina e limita as possibilidades de diferentes conformações que a proteína poderá assumir

CONFORMAÇÃO DA CADEIA DE UMA PROTEÍNA É DETERMINADA ÚNICA E EXCLUSIVAMENTE PELA

ESTRUTURA PRIMÁRIA

Estrutura Primária

Pode ser determinada por meio de reações químicas e separação dos produtos resultantes

Os aminoácidos são identificados pela hidrólise total da proteína e separados dos produtos resultantes ( não determinação a seqüência desses aminoácidos)

Estrutura secundária A estrutura secundária refere-se ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos em alguns segmentos da cadeia polipeptídica.

Tipo, o número e a distribuição dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica

Primeiro grau de ordenação espacial da cadeia polipeptídica

A estrutura secundária a ser assumida por um polipeptídio é definida por sua própria estrutura primária

Existem dois tipos de estruturas secundárias originadas pelas rotações em torno das ligações adjacentes a ligação peptídica.

a) Estrutura helicoidais ( α – hélice)

b) Folha pregueada ( folha β)

Cadeia peptídica: torcida, dobrada sobre si mesma, adquirindo varias conformações

Estabilizada por pontes de hidrogênio: Cada seqüência de grupo N-H é ligada por ponte de hidrogênio ao grupo C=O

O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio.

#Ligação por pontes de hidrogênio dentro de um

segmento (Intrassegmento)

a)Estrutura helicoidais ( α – hélice)

a)Estrutura helicoidais ( α – hélice)

A maior parte da estrutura helicoidal encontrada nas proteínas é de caráter anfílico, isto é, uma das metades da superfície da hélice é ocupada por resíduos hidrofóbicos e a outra, por resíduos hidrofílicos.

A superfície não polar da hélice volta-se para o interior da proteína, estando geralmente envolvida em interações hidrofóbicas com outras superfícies não polares.

A estrutura de folha pregueadas resulta da formação de pontes de hidrogênio entre a cadeia polipeptídica adjacente. As regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.

# Ligação por pontes de hidrogênio entre segmentos (Intersegmento)

B) Folha pregueada ( folha β)

A estrutura de folha β costuma ser mais estável que a de α-hélice. As proteínas que contêm grandes frações de estrutura folha β costumam exibir altas temperatura de desnaturação.

Ex:

β- lactoglobulina (51% folha β) – temperatura de desnaturação térmica 75,6 0C

globulina 11S da soja (64% de folha β) – temperatura de desnaturação térmica 84,5 0C

Estrutura Secundária

As cadeias dos resíduos de aminoácidos (cadeias laterais) são projetadas para fora em direção perpendicular ao eixo da hélice, que vão provocar um novo nível conformacional para o polipeptídeo

Estrutura Terciária


A estrutura terciária refere-se a maneira pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se e dobra-se em três dimensões

Mais estabilidadeMenor volume

Forma esférica: proteínas globulares

Forma cilíndrica: proteínas fibrosas


Pontes de dissulfeto

Pontes de hidrogênio ( entre átomos doadores e receptores não envolvidos na estrutura secundária)

Dipolo-dipolo: resíduos de cadeia polar

Interações eletrostáticas entre grupos carregados positivamente e negativamente (pH do meio)

Estrutura Terciária Fração e a distribuição dos resíduos hidrofílicos e hidrofóbicos na estrutura primária afetam várias propriedades físico-químicas da proteína.

Proteína de forma alongada ou tipo bastonete: RESÍDUOS HIDROFÍLICOS

- proteína contém um grande número de resíduos hidrofílicos distribuídos uniformemente em sua seqüência.

formas alongadas têm uma grande proporção superfície-área em relação ao volume – mais resíduos hidrofílicos possam ser postos na superfície

ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA


Proteína de forma globular: RESÍDUOS HIDROFÓBICOS

- proteína contém um grande número de resíduos hidrofóbicos distribuídos uniformemente em sua seqüência.

formas globular (quase esférica)- minimiza a proporção superfície-área em relação ao volume, permitindo que mais resíduos hidrofóbicos sejam inseridos no interior da proteína.

ÁREA SUPERFÍCIAL PROTEÍNA-ÁGUA

Associação de cadeias polipeptídicas

Estrutura Quartenária

Resíduos orientados em direção à superfície da estrutura secundária estabelecem interações com outras cadeias polipeptidicas

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