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E N Z I M A S
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E + S SE E + P
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SUSTRATO: COMPUESTO CUYA TRANSFORMACIÓNQUÍMICA ES CATALIZADA POR LA ENZIMA.
(Molécula sobre la cual actúa la enzima)
+ +
SUBSTRATOSUBSTRATO
ENZIMAENZIMA
PRODUCTOSPRODUCTOS
ENZIMAENZIMA
Una enzima es un catalizador proteínico.
Es una sustancia que altera la velocidad de una reacción química
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Características :
� La mayoría están constituidas X+100 aa
� Disminuyen la energía de activación; de tal f orma que f acilitan el inicio de la reacción.
� Se requieren en cantidades mínimas.� Alta especif icidad
� Pueden ser regulables o alostericas.
� Susceptibles a ser inhibidas al disminuir o aboliar su actividad X1/2 de diversas sustancias.
� Modif icar la estructura quí mica del sustrato según eltipo de reacción que catalicen.
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SITIO ACTIVO
Es una porción pequeña de la proteína
completa, El sitio activo es el responsable de
la unión con el sustrato para catalizar su
transf ormación en productos.
Además de sitio activo, catalítico o isostérico algunas
enzimas poseen un sitio regulatorio o alostérico
El cual no se encuentra en el sitio activo,
sino en cualquier otra parte de la proteina
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Características:
� Tamaño / relativamente pequeño.
� Forma / Tridimensional
� Unión / El S se une a las E por f uerzas débiles.� Interacción / SA + S se f orma un complejo muy
compacto
� Especif icidad
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La porción proteíca
Es inactiva
El cofactor
Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
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E: PM 100000, 7 nm Ø
S: PM 250, 0.8 nm Ø
Cofactor
Orgánico:
CoenzimasNAD,FAD,CoASH.
Orgánico:
CoenzimasNAD,FAD,CoASH.
Inorgánico:Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.
Grupo ProstéticoGrupo Prostético
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Enzimas que requierenelementos inorgánicos
Citocromo oxidasaCatalasa, peroxidasa
Fe2+, Fe+,
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónicaAlcohol deshidrogensa
Zn2+
Hexoquinasa
Glucosa 6-fosfatasa
Mg2+
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
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� Las enzimas corresponden a 2 clases
generales, algunas son PROTEINAS SIMPLESque solo contienen residuos de aa. ( ej. E.
digestivas tripsina, quimiotripsina y elastasa);
y otras son PROTEINAS COMPLEJAS que contienen residuos de aa y un cof actor no aa.
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1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clasificación en basa a su función:
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Enzimas:
No. Clase Tipo de reacciónque catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción(transferencia de e-)
Deshidrogenasas
PeroxidasaOxidasas
OxigenasasReductasas
Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno)
Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno).
La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)
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Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
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Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia dee-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos KinasasTransaminasas
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2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales)
grupos aldehídos
grupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
SuccinatoDeshidrogenasa
Citocromo c oxidasa.
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No. Clase Tipo de reacción quecatalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas
Desdoblan un enlace de unamolécula de agua (lisis por agua) con la formación dedos productos.
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
Enzimas:
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Transforman polímeros en monómeros.Actúan sobre:
3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis)
enlace ésterenlace glucosídicoenlace peptídicoenlace C-N
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No. Clase Tipo de reacción quecatalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Desdoblan un enlace de unamolécula de agua (lisis por agua) con la formación de dosproductos.
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Cataliza el rompimiento de unenlace covalente o suformación
(Sintasas)
Descarboxilasapirúvica
Enzimas:
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4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
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No. Clase Tipo de reacción quecatalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Desdoblan un enlace de una moléculade agua (lisis por agua) con laformación de dos productos.
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Cataliza el rompimiento de un enlacecovalente o su formación
(Sintasas)
Descarboxilasapirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos enel interior de las moléculaspara dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
Enzimas:
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5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)
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No. Clase Tipo de reacción quecatalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)DeshidrogenasasPeroxidasa OxidasasOxigenasasReductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos funcionales deuna molecula a otra.
KinasasTransaminasas
3 Hidrolasas Desdoblan un enlace de una molécula deagua (lisis por agua) con la formación de
dos productos.
PirofosfatasaTripsina
Aldolasa4 Liasas Cataliza el rompimiento de un enlace
covalente o su formación
(Sintasas)Descarboxilasa pirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos en elinterior de las moléculas para dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
Sintetasas
Enzimas:
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6. Ligasas(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
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CINETICAE N Z I M A T I C A
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� Es el estudio de las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas.
� Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de catálisis no muestra un comportamiento lineal en una gráf ica al aumentar la concentración de sustrato.
Mecanismo de unión de único sustrato para una reacción enzimática.
k1, k-1 y k2 son las constantes cinéticas para cada una de las etapas
de la reacción.
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� La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que
la enzima se satura.� La reacción catalizada por una enzima utiliza la
misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada.
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� Si la velocidad inicial de la reacción se mide a una determinada concentración de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reacción (representado como V)
aumenta linealmente con el aumento de la [S], Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad máxima (Vmax), que no sobrepasará en ningún caso, independientemente de la [S].
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INHIBICIÓNENZIMÁTICA
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Los inhibidores enzimáticos son moléculas que
reducen o anulan la actividad enzimática. Estos
inhibidores pueden unirse a las enzimas de f orma
reversible (la desaparición del inhibidor restaura la
actividad enzimática) o irreversible (el inhibidor
inactiva permanentemente a la enzima).
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Inhibidores reversibles
� Los inhibidores reversibles se unen a las
enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de
hidrógeno, las interacciones hidrof óbicas y los enlaces iónicos.
� Los enlaces débiles múltiples entre el
inhibidor y el sitio activo se combinan
para producir una unión f uerte y
especí f ica.
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± Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se
clasif ican en base al ef ecto producido por la
variación de la concentración del sustrato de la
enzima en el inhibidor.
� Inhibición competitiva,
� Inhibición mixta,
� Inhibición no competitiva
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� El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo.
� Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene af inidad
por el sitio activo de una enzima en el que también se une elsustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso alsitio activo de la enzima.
� Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones
suf icientemente altas del sustrato, es decir, dejando f uera de competición al inhibidor.
� El sustrato supera el ef ecto del inhibidor y por eso se llama competitivo.
INHIBICION COMPETITIVA
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� Se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse a un segundo lugar de una superf icie enzimática (no en el sitio activo).
� Un inhibidor no competitivo puede ser una molécula que no se perece al sustrato en lo
absoluto, sino que tiene una f uerte af inidad por un segundo lugar de unión.
INHIBICION NO COMPETITIVA
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La presencia del
inhibidor hace que la
f ormacion del
producto sea mas
lenta
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INHIBICION MIXTA� El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato (E-S). Sin embargo, la unión del inhibidor af ecta la unión del sustrato, y viceversa.
� Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al
aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un ef ecto alostéricodonde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima.
� La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conf ormación (es decir, la estructura terciaria o la f orma tridimensional) de la enzima de modo que la af inidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
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� Algunas sustancias se combinan de f orma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible.
� Un inhibidor enzimático irreversible reacciona con una enzima y f orma un complejo estable.
� Casi todos los inhibidores irreversible son sustancias toxicas, naturales sinteticas (cianuro, penicilina). En la mayoria de los
casos estas sustancias reaccionana con algun grupo f uncionaldel sitio activo para bloquear el lugar del sustrato o para dejarlo cataliticamente inactivo.
Inhibidores Irreversibles
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Aplicaciones de los inhibidores
� Los inhibidores enzimáticos pueden ser encontrados en la naturaleza, pero también son diseñados y producidos como parte de la f armacología y la bioquí mica.
� Los venenos naturales son a menudo inhibidores enzimáticos que han evolucionado para def ender a una planta o animalcontra sus depredadores. Estas toxinas naturales incluyen algunos de los compuestos más venenosos conocidos hasta hoy.
� Los inhibidores artif iciales son a menudo usados como medicamentos, pero también existen algunos utilizados como insecticidas (como el malathion), herbicidas (como elglif osato) o desinf ectantes, (como el triclosán).
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Transformaciónde Alimentos
FermentacionesQuesosVinos
Medicina Transaminasas
IndustriaQuímica Penicilina
Agricultura hyzobium
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FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
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Factores f ísico
y Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modif icada su actividad
por este f actor. Los rangos de temperaturas óptimos
pueden llegar a variar sustancialmente de unas
enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima verá
incrementada su actividad hasta el momento en que
comience la desnaturalización de la misma, que dará
lugar a una reducción progresiva de dicha actividad.
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y pH: el rango de pH óptimo también es muy
variable entre dif erentes enzimas. Si el pH del
medio se aleja del óptimo de la enzima, esta
verá modif icada su carga eléctrica al aceptar o
donar protones, lo que modif icará la
estructura de los aminoácidos y por tanto la
actividad enzimática.
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Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
E
nzima pH óptimo
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Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
E
nzima Temp. Ópt. (oC)
Bacterias en muestra de hielo antigua
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y Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales del medio es crucial para una óptima
actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en elmedio pueden impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de
una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.
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Estructuraglobular
Hervir con HCl
Tripsina
Temperatura elevada pH extremo
Funcionalidad Inactiva
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CONTRIBUYENA INCREMENTAR
LA VELOCIDADDE LAS ENZIMAS
Factores quí micos:
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MECANISMOS CATALITICOS
Catálisis es un proceso en el que aumenta la velocidad a la que una reacción se aproxima alequilibrio.
1.- Acido-básico2.- Covalente
3.- Iones metálicos
4.- Electroestático
5.- Orientación y aproximación6.- Complejo en estado de transición
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1.- Catálisis Acido-básico
� En este proceso la transf erencia de un donador de protones disminuya la energía
libre del estado de transición de una reacción.
� Utilizada por la mayoría (esteres, péptidos, grupos f osf ato,
carbonilo)
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2.- Catálisis Covalente
� Consiste en la f ormación de un enlace
covalente de transición sustrato-catalizador.
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3.- Iones metálicos
� Pueden actuar por unión al sustrato y orientación de los mismos para la reacción, y pueden estabilizar al sustrato en f orma electrostática.
� Los metales pueden interactuar con el agua promover la
reacción de grupos hidroxilo. Actúan en gran medida igual que un protón.
� Los metales pueden tener cargas mayores y por eso a
veces se llaman superácidos.
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4.- Electroestático
� El sitio activo de la enzima se comporta como
una constante dieléctrica (solvente no polar),
por lo que la interacción electrostática es
mucho mas f uerte que la que se puede establecer en solución acuosa.
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5.- Orientación y aproximación
� Si se utiliza la PROXIMIDAD y la ORIENTACION,
los sustratos pueden unirse de tal manera que
los residuos de aa catalíticos de las enzimas
estén cerca de los átomos y enlaces del
sustrato que va a suf rir el cambio.
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La unión de los sustratos puede producir un cambio de conf ormación en la enzima denominado AJUSTE INDUCIDO (una
mano con guante son complementarios).
Los cambios en la conf ormación pueden TENSAR o
DISTORSIONAR al sustrato y promover la f ormación del estadode transición.
6.- Complejo en estado de transición
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REGULACIONDE LA
ACTIVIDADENZIMATICA
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La cantidad de una enzima puede alterarse si se aumenta o disminuye su síntesis o degradación.
INDUCCION enzimática se ref iere a incremento de la biosíntesis de la enzima, y REPRESION signif ica
disminución en la biosíntesis de la enzima.
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En f unción de su capacidad intrínseca para
ser regulables o no, las enzimas se pueden
dividir en dos grupos:
A) Enzimas alostéricas
o regulables.
B) Las enzimas isostéricas.
1.- Activación alostérica
2.- Inhibición alostérica
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A) Enzimas alostéricas o regulables .
Presentan además de un sitio activo o
isostérico, otros sitios no catalíticos oalostéricos, capaces de aceptar moléculas
interaccionantes que ejercen un ef ecto regulador
sobre el sitio activo, al modif icar las características esteroisoméricas de la proteína y como consecuencia
del sitio activo.
)
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A) Enzimas alostéricas o regulables .
La regulación puede ser de dos tipos:
1.- Activación alostérica: mecanismo por el cual la enzima aumenta su actividad por el sustrato (disminuye su Km), así como su velocidad de catálisis.
2.- Inhibicion alostérica: en la que habla de ef ectos negativos y el tipo de respuesta implica una modif icación en la proteína que de cómo resultado una disminución en la velocidad reacción o en la af inidad por el sustrato (aumentode la Km).
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B) Las enzimas isostéricas
A dif erencia de las alostéricas, no son regulables por moléculas diferentesde su sustrato o productos de la reacción que catalizan.
También se conocen como enzimas de equilibrio, ya que mantienen un porcentaje dado de sustrato y producto, por lo que tienen una participación importante en la regulación de vías metabólicas.
Las enzimas de no equilibrio o alostéricas catalizan una reacción dada independientemente de la concentración de sustratos o productos.
Función fundamental es mantener una concentración dada de
productos y de sustrato, lo que permite un aporte adecuado
de productos a las enzimas subsecuentes.
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V
IMPORTANCIACLINICA
DE LASE N Z I M A S
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� La mayor parte de las enzimas encontradas en
el suero no realizan una f unción f isiológica en
el mismo, sino que son liberadas a la
circulación durante el intercambio normal de
los tejidos.
TRANSAMINASAS
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TRANSAMINASAS� La transaminasa glutámica (GOT), o Aspartato
aminotransferasa (AST), cataliza la transferencia reversibledel grupo amino del glutamato al oxalato para formar a-cetoglutamato y aspartato.
� La SGOT se encuentra elevada en enf ermedades del hígado y después de inf arto al miocardio.
� La concentración en suero tiene valor diagnostico, puede estar elevada en pacientes con cirrosis y enf ermedad hepática obstructiva (+5) o muy elevada en casaos de hepatitis viral (+25).
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FOSFATASAS� La fosfatasa es una enzima clasif icada dentro de las
hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y riñón .
� Tanto el aumento, así como su disminución en plasma tienen signif icado
clínico. Las causas de un aumento de FAL:� Enf ermedad ósea de Paget, obstrucciones hepáticas, hepatitis,
hepatotoxicidad por medicamentos y osteomalacia.
� Además hay elevación fisiológica de la fosfatasa alcalina durantela adolescencia que se asocia a crecimiento del esqueleto.
(Procedimientos odontológicos)
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� La fosfatasa acida (pH optimo 5-6)es una
enzima lizosomica. La elevación ocurre en
carcinomas metastáticos de la próstata.
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AMILASA� Cataliza la hidrólisis del almidón y del
glicógeno. La amilasa es producida por elpáncreas y las glándulas salivales y se eleva durante la pancreatitis aguda.
� El la pancreatitis ocurre dolor abdominal y elevación de la amilasa. Puede haber elevaciones moderadas de la amilasa con inflamación de las glándulas salivales como en las paperas.
5/9/2018 Enzima Alum - slidepdf.com
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DESHIDROGENASA
� La lactato deshidrogenasa es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones.
� Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+.
� Esta enzima puede estas elevada después de infarto almiocardio y durante muchas enfermedades del hígado. Su
actividad también puede aumentar durante la anemiahemolítica cuando los eritrocitos se degradan masrápidamente que lo normal.
5/9/2018 Enzima Alum - slidepdf.com
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� Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).
� La enzima parece en la mayor parte de las células humanas. La actividad de la HBD se eleva después del inf arto al miocardio y esta elevación es posterior a la de CPK (Creatinfosfokinasa) y la SGOT(transaminasa glutámica).