LAPORAN PRAKTIKUM
REAKSI ASAM AMINO DAN PROTEIN
NAMA : FIRA AFRIALTY
NIM : H311 11 008
HARI/TGL PERCOBAAN: KAMIS, 21 FEBRUARI 2013
KELOMPOK : I (SATU)
ASISTEN : SURAHMI USMAN
LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR2013
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia sering kali
pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan
gugus amina memberikan sifat basa.Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam (Anonim, 2013).
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam
air dan tidak larut dalam pelarut organic non polar seperti eter, aseton dan
klorofrm. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karbiksilat maupun aromatic
yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi
larut dalam pelarut organic. Demikian pula dengan amina pada umumnya tidak
larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dan Supriyanti,
2006).
Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama atau
utama. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan
atau manusia. Oleh karena itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein
yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembetukan dan
pertumbuhan tubuh (Poedjiadi dan Supriyanti, 2006).
1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
1.2.1 Maksud Percobaan
Maksud dari percobaan ini adalah untuk mengetahui reaksi spesifik dari
asam amino dan protein
1.2.2 Tujuan Percobaan
1. Untuk mengidentifikasi adanya gugus α asam amino bebas dalam asam
amino dan protein.
2. Untuk mengidentifikasi adanya gugus sulfuhidril pada asam amino sistein
dengan nitroprusida dalam amonia.
3. Untuk mengidentifikasi adanya 1 ikatan peptida pada protein.
4. Untuk mengidetifikasi adanya gugus indole yang membentuk cincin ungu.
5. Untuk mengidentifikasi adanya tirosin dalam molekul protein
1.3 Prinsip Kerja
Mengidetifikasi reaksi asam amino dan protein dengan beberapa pereaksi
tertentu yaitu melalui tes ninhdrin, reaksi gugus rantai samping (gugus R), reaksi
biuret, reaksi Hopkins-Cole, dan reaksi millon yang ditandai dengan adanya
perubahan warna, suhu, dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji
positif terhadap asam amino dan protein.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Protein adalah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang
berhubungan satu dengan lainnya melalui ikatan amida (peptida). Protein
memainkan berbagai peranan dalam sistim biologis. Beberapa protein merupakan
komponen utama dari jaringan struktur (otot, kulit, kuku, rambut). Protein lain
mengangkut molekul dari satu bagian ke bagian lain dalam makhluk hidup, juga
ada yang bertindak sebagai katalis dalam banyak reaksi biologis yang diperlukan
untuk mempertahankan hidup (Hart dkk., 2003).
Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar,
yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan
protein sederhana ialah protein yang hanya terdiri atas protein dan gugus bukan
protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid atau
asam nukleat. Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk
molekulnya, yaitu protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai
bentuk molekul panjang seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular
berbentuk bulat (Poedjiadi dan Supriyanti, 2006)
Menurut Poedjiadi (1994), ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu
struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan
jumlah, jenis dan urutan asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan
antara asam amino ialah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga
menunjukkan ikatan peptida yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis,
jumlah dan urutan asam amino dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari
beberapa tahap yaitu Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri
yaitu:
1. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.
2. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan
3. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.
Reaksi-reaksi khas protein yaitu sebagai berikut (Poedjiadi, 1994) :
1. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena
yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang
mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.
2. Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantun
asam kuat membentuk senyawa yang berwarna ungu. Larutan protein yang
mengandung triptofan dapat direkasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat. Preaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk
magnesium dalam air.
3. Reaksi Millon
Pereaksi Millonadalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya
reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan
gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan
memberikan hasil positif.
4. Reaksi Sakaguchi
Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobrimit, pada
dasarnya reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi, arginin
atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.
Reaksi ninhidrin adalah reaksi yang digunakan untuk mendeteksi dan
menduga asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil. Pemanasan dengan
ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam amino
yang mempunyai gugus α-amino bebas, sedangkan produk yang dihasilkan oleh
prolin berwarna kuning, karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-amino
(Lehninger, 1995).
Natrium Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna
merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi, protein yang
mengandung sistein dapat memberikan hasil positif (Lehninger, 1995).
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan
asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang
mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole,
asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah
larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas
antara kedua lapisan tersebut. Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil
positif khas untuk gugus indol dalam protein (Lehninger, 1995).
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Pada umumnya asam amino larut dalam
air dan tidak larut dalam pelarut organic non polar seperti eter, aseton dan
klorofrm. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karbiksilat maupun aromatic
yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air tetapi
larut dalam pelarut organic. Demikian pula dengan amina pada umumnya tidak
larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dan Supriyanti,
2006).
Asam amino merupakan satuan yang menyusun peptida dan protein. Dari
demikian banyak ragam struktur yang dapat dijumpai, hanya 20 asam amino saja
yang penting dalam protein (Pine dkk., 1988)
Asam amino yang diperoleh dari hidrolisis protein adalah asam amino α.
Artinya, gugus amino berbeda pada atom karbon α, yaitu di sebelah gugus
karboksil. Asam amino dikenal dengan nama umum. Masing-masing memiliki
singkatan tiga-huruf berdasarkan namanya, yang digunakan bila kita menulis
rumus peptide, dan singkatan satu-huruf yang digunakan untuk menjelaskan
urutan asam amino dalam suatu protein (Hart dkk., 2003)
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH (Poedjiadi, 1994).
Asam amino bersifat amfoterik, artinya berperilaku sebagai asam dan
mendonasikan proton pada basa kuat, atau dapat juga berperilaku sebagai basa
dan menerima proton dari asam kuat (Hart dkk., 2003).
BAB III
METODE PERCOBAAN
3.1 Bahan Percobaan
Bahan – bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah larutan
ninhidrin 0,1%, albumin, alanin, asam aspartat, glisin, kristal cystenia
hidroklorida, larutan natrium nitroprusida 1%, NH4OH, akuades, NaOH 2,5 M,
CuSO4 0,01 M, H2SO4, larutan glioksilik, dan pereaksi millon.
3.2 Alat Percobaan
Alat – alat yang digunakan pada percobaan ini ada tabung reaksi, pipet
tetes, pipet skala, penangas air, rak tabung reaksi dan gegep.
3.3 Prosedur Percobaan
3.3.1 Tes Ninhidrin
Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan
1,5 albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat pada masing-masing tabung.
Ditambahkan 0,5 mL larutan Ninhidrin 0,1% pada masing-masing tabung lalu
dipanaskan hingga mendidih. Diamati perubahan warnanya.
3.3.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)
Masukkan beberapa kristal cystenia hydroklorida ke dalam tabung rekasi,
kemudian larutkan dengan 5 mL akuades. Lalu tambahkan 0,5 mL natrium
nitroprussida 1% dan 0,5 mL NH4OH
3.3.3 Reaksi Biuret
Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan
1,5 mL albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat ke dalam masing-masing
tabung. Ditambahkan 1 mL NaOH 2,5 M ke dalam masing-masing tabung lalu
dikocok dengan baik. Kemudian ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M dan dikocok.
Jika ada perubahan warna, ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4.
3.3.4 Reaksi Hopkins-Cole
Disiapkan 4 tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 2
mL larutan gliosilik pada masing-masing tabung. Ditambahkan 1,5 mL larutan
albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat lalu dikocok. Kemudian ditambahkan
lagi setetes demi setetes asam sulfat pekat. Diamati perubahan yang terjadi.
3.3.5 Reaksi Millon
Disiapkan tabung reaksi yang kering dan bersih kemudian dimasukkan 1,5
mL albumin, glisin, alanin, dan asam aspartat pada masing-masing tabung.
Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon pada masing-masing tabung lalu dipanaskan.
Diamati perubahan yang terjadi. Kemudian ditambahkan pereaksi Millon yang
berlebih lalu dipanaskan kembali dan diamati lagi perubahan yang terjadi.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Tes Ninhidrin
NO
.
Larutan protein dan
larutan asam amino
Warna
Dengan Ninhidrin Setelah Pemanasan
1. Albumin Keruh kekuningan Putih keruh
2. Alanin Bening Bening
3. Asam aspartat Bening Biru keunguan
4. Glisin Bening Bening
Reaksi ninhidrin adalah reaksi yang digunakan untuk mendeteksi asam
amino. Ninhidrin merupakan suatu oksidator sangat kuat yang dapat
menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam α-amino. Senyawa ini
merupakan hidrat dari triketon siklik dan bila dipanaskan dengan asam amino
hingga mendidih, maka akan terbentuk kompleks yang berwarna ungu. Kompleks
yang terbentuk adalah mengandung dua molekul ninhydrin yang bereaksi dengan
amonia setelah asam amino dioksidasi. Pada tes ini dilakukan proses pemanasan
karena untuk membebaskan gugus amino bebas dan untuk mengkatalisis
terjadinya reaksi di antara keduanya.
Dari hasil tabel pengamatan diatas seharusnya reaksi asam amino dan
protein yang membentuk warna ungu setelah pemanasan adalah glisin, serin,
alanin dan asam aspartat, karena larutan ini merupakan asam -amino dan
mempuyai gugus amino bebas. Namun pada percobaan ini cuma asam aspartat
yang membentuk warna ungu. Sedangkan pada albumin berwarna coklat setelah
dipanaskan, hal ini menunjukan bahwa pada albumin tidak terdapat gugus amino
bebas dan menunjukkan bahwa larutan tersebut positif. Kesalahan ini mungkin
disebabkan karena tidak bersihnya peralatan ataupun larutan ninhidrinnya telah
mengalami kerusakan atau ninhidrinnya tereduksi, sehingga kurang bereaksi
dengan asam amino tersebut.
4.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)
NO
.
Larutan protein dan
larutan asam amino
Warna
Dengan Natrium
Nitroprussida Dengan NH4OH
1.Kristal Cystenia
HydrokloridaKeruh Coklat
Larutan kristal cystenia hydroklorida ditambahkan 0,5 mL natrium
nitroprussida 1% larutan tersebut mengalami perubahan warna dari jernih menjadi
keruh. Kemudian ditambahkan lagi 0,5 mL NH4OH larutan tersebut mengalami
perubahan warna dari keruh menjadi keruh kekuningan dan semakin lama larutan
tersebut didiamkan maka warna larutan tersebut akan semakin keruh dan pada
akhirnya larutan tersebut berubah menjadi warna coklat dimana hal ini
menunjukkan bahwa adanya gugus sulfuhidril pada asam amino sintein dengan
natrium nitroprussida dalam NH4OH
4.3 Tes Biuret
No Larutan Contoh Warna
NaOH 2,5 M CuSO4 0,01 M CuSO4 0,01
.M berlebih
1. Albumin Bening Bening Ungu
2. Alanin Beining Bening Biru muda
3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda
4. Glisin Bening Bening Biru muda
Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasi ikatan peptida. Uji
positif dari reaksi ini akan membentuk warna ungu, yang merupakan kompleks
yang terbentuk dari Cu2+ dengan gugus CO dan gugus NH dari rantai peptida
dalam suasana basa.
Dari tabel diatas dapat dilihat semua larutan contoh yang dicampurkan
dengan NaOH menghasilkan warna bening. NaOH disini berfungsi memberikan
suasana basa pada larutan asam amino dan protein. Selanjutnya larutan tersebut
dicampurkan dengan larutan CuSO4 dimana glisin, asam aspartat, alanin, dan serin
tidak mengalami perubahan warna karena asam amino tidak memiliki ikatan
polipeptida seperti yang dimiliki oleh protein sedangkan pada albumin jika
direaksikan dengan CuSO4 maka akan menghasilkan larutan yang berwarna ungu.
Hal ini terjadi karena protein memiliki ikatan polipeptida yang apabila bertemu
dengan pereaksi biuret akan membentuk kompleks Cu dengan gugus CO dan
gugus NH dari rantai polipeptida dalam suasana basa. Dari percobaan ini
didapatkan bahwa albumin memberikan reaksi positif terhadap penambahan
CuSO4. Penambahan CuSO4 berlebih memperlihatkan perubahan intensitas warna
semakin tua.
4.4 Reaksi Hopkins-Cole
NO
.
Larutan contoh
Warna
Dengan glioksilik Dengan asam sulfat
1. Albumin Bening (bergelembung)Terbentuk cincin
kuning
2. Alanin Bening Bening
3. Asam aspartat Bening Bening
4. Glisin Bening Bening
Reaksi Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukkan adanya suatu gugus
indol dalam asam amino. Gugus indol ini terikat pada asam amino triptofan. Oleh
karena itu reaksi Hopkins-Cole ini merupakan pereaksi spesifik untuk asam amino
triptofan. Pereaksi Hopkins-Cole terdiri atas larutan Glioksilik dan H2SO4
(sebagai katalis). Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan
dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.
Dari tabel diatas dapat dilihat bahwa glisin, asam aspartat, serin, dan
alanin tidak memberikan hasil positif karena tidak mengandung asam amino
triptofan. Sedangkan albumin menunjukan hasil yang positif, yang dapat ditinjau
setelah albumin ditambahkan pereaksi Hopkins dan asam sulfat pekat terjadi
perubahan yaitu terbentuk cincin flokulasi berwarna ungu. Perubahan ini
disebabkan karena adanya asam amino dengan gugus indol spesifik dalam hal ini
triptofan yang terkandung dalam albumin.
4.5 Reaksi Millon
No. Larutan protein
Warna
MillonSetelah
pemanasan
Millon
berlebih
dipanaskan
1. Albumin Bening Bening Ungu
2. Alanin Beining Bening Biru muda
3. Asam aspartat Bening Bening Biru muda
4. Glisin Bening Bening Biru muda
Reaksi ini digunakan untuk uji gugus hidroksilfenil pada asam amino
tirosin. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol karena terbentuknya
senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil. Larutan yang mengandung tirosin
akan memberikan hasil positif yaitu dengan menghasilkan endapan putih yang
dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.
Dari tabel diatas dilihat hanya albumin yang memberi hasil positif
sedangkan pada glisin, alanin, serin, dan asam aspartat tidak akibat senyawa
merkuri dengan hidroksilfebil pada asam amino tidak bereaksi karena tidak
adanya gugus fenol dalam penyusunanya. Hal ini sesuai dengan teori bahwa
albumin yang merupakan protein juga mengandung tirosin sebagai salah satu
penyusunnya. Reaksi yang menyebabkan warna merah adalah terjadinya senyawa
kompleks antara asam amino dengan Hg2+.
4.6 Reaksi Albumin
Alanin
2CH3 – CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins
Glisin
2H – CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins
Asam aspartat
HOOC-CH2 –CHNH2 – COOH + pereaksi Hopkins
BAB V
KESIMPULAN DAN SARAN
5.1 Kesimpulan
Dari hasil percobaan yang telah dilakukan, dapat ditarik kesimpulan yaitu:
1. Pada tes ninhidrin, alanin, glisin dan albumin yang memberikan hasil positif.
Sedangkan pada histidin dan asam aspartat memberikan hasil negatif .
2. Pada reaksi gugus rantai samping (gugus R), asam amino sistein yang
berbentuk kristal cysteina hidroklorida memberi hasil positif.
3. Pada reaksi Biuret, albumin dan histidin memberikan hasil positif. Sedangkan
pada glisin, asam aspartat, alanin memberikan hasil negatif.
4. Pada reaksi Hopkins-Cole, tidak ada yang positif.
5. Pada reaksi Millon, albumin memberikan hasil positif, sedangkan pada
alanin, histidin, glisin, dan asam aspartat memberikan hasil negatif.
5.2 Saran
Untuk laboratorium, sebaiknya penyediaan bahan lebih diperbanyak lagi
agar lebih banyak bahan pembanding untuk praktikan.
Untuk asisten, sudah baik tetapi mohon agar lebih memperhatikan
praktikannya.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim, 2013, Asam Amino, (online) (asam%20amnino%20%20rgm_aisyah’s%20blog.htm), 22 Februari 2013 pukul 17.00 WITA.
Hart, H., Craine, L.E., dan Hart, D.J., 2003, Kimia Organik edisi kesebelas, Erlangga, Jakarta.
Lehninger, A.L., 1995, Dasar-Dasar Biokimia jilid 1, diterjemahkan oleh Maggy Thenawidjaja, Erlangga, Jakarta.
Natsir, H., 2013, Penuntun dan Laporan Praktikum Biokimia, Laboratorium Biokimia FMIPA Universitas Hasanuddin, Makassar.
Pine, S.H., Hendrickson, J.B., Cram, D.J., Hammond, G.S., 1988, Kimia Organik terbitan keempat, ITB, Bandung.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokmia, UI-Press, Jakarta.
Poedjiadi, A., Supriyanti, F.M.T., 2006, Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.
LEMBAR PENGESAHAN
Makassar, 13 April 2013
Asisten Praktikan
SURAHMI USMAN FIRA AFRIALTY
Lampiran 1 : BAGAN PERCOBAAN
Tes Ninhidrin
- Ditambahkan 0,5mL larutan Ninhidrin
0,1% pada masing-masing tabung.
- dipanaskan hingga mendidih.
- Diamati perubahan warnanya.
Reaksi gugus rantai samping (gugus R)
- Dilarutkan dengan 5mL aquades.
- ditambahkan 0,5mL Natrium nitroprussida 1% dan 0,5mL
NH4OH.
- Diamati perubahan yang terjadi.
3mL asam aspartat
hasil
Kristal Cysteina hidroklorida
hasil
3mL alanin3mL glisin3mL albumin
Reaksi Biuret
- Ditambahkan 1mL NaOH 2,5M ke
dalam masing-masing tabung lalu
dikocok dengan baik.
- ditambahkan setetes CuSO4 0,01M dan
dikocok.
- Jika ada perubahan warna, ditambahkan
lagi setetes atau lebih CuSO4.
Reaksi Hopkins-Cole
- Dimasukkan ke dalam 5 tabung reaksi.
- Ditambahkan 3 mL albumin, alanin, serin, glisin, dan
asam aspartat ke dalam masing-masing tabung lalu
dikocok.
- ditambahkan setetes demi setetes asam sulfat pekat.
- Diamati perubahan yang terjadi.
3 mL albumin
3 mL glisin
3 mL alanin 3 mL asam aspartat
hasil
hasil
Larutan glioksilik
Reaksi Millon
- Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon pada masing-masing
tabung.
- dipanaskan.
- Diamati perubahan yang terjadi.
- ditambahkan pereaksi Millon yang berlebih lalu
dipanaskan kembali.
- diamati lagi perubahan yang terjadi.
3 mL glisin
3 mL asam aspartat
3 mL albumin
3 mL alanin
hasil
Lampiran 2 : GAMBAR HASIL PERCOBAAN
Gambar 1. Tes Ninhidrin Gambar 2. Reaksi GugusRantai Samping (gugus R)
Gambar 3. Reaksi Biuret Gambar 4. Reaksi Hopkins-Cole