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INTRODUCCIÓN A LA BIOLOGÍA

27 de Marzo 2014

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Unidad I: La Vida

Tema: Macromoléculas de la Vida

Proteínas y Ácidos Nucleicos

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Las Proteínas

Uno de los componentes básicos de la vida.

Formadas por compuestos de carbono y aminoácidos.

Los Aminoácidos están formados por carbono, nitrógeno, oxígeno, hidrógeno, algunas veces azufre. Todos los aminoácidos comparten la misma estructura general.

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LAS PROTEÍNAS

Son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aa, determina sus propiedades químicas, físicas y biológicas

Fórmula general de un aminoácido

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Propiedades de los aminoácidos

• Son sólidos y cristalinos

• Elevado punto de fusión y algunos son solubles en agua

• Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico)

• Comportamiento anfótero (bases o ácidos)

• Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir (aa esenciales)

• Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan estereoisómeros.

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Clasificación de los Aminoácidos

Alifáticos

Sin grupos –OH por lo que no forman puentes de hidrógeno. Tienen igual número de grupos amino y carboxilo. El radical R es una cadena hidrocarbonada abierta. Tales como Alanina, Valina, Leucina, Metionina, Isoleucina y Prolina.

PolaresEl radical R presenta grupos –OH por lo que son solubles en agua al poder formar puentes de hidrógeno. Entre ellos tenemos la Serina, Asparagina, Treonina Cisteína, Glutamina y Glicina.

ÁcidosCon carga negativa al tener más grupos carboxilo (-COOH) que amino (-NH2). En ellos se encuentra el Ácido aspártico y ác. Glútaminico.

BásicosCon carga positiva al tener más grupos amino (-NH2) que carboxilo (-COOH). Entre ellos se encuentran la Lisina, Arginina e Histidina

Aromáticos El radical R es una cadena hidrocarbonada cerrada. Tenemos entre ellos Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.

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De los 20 aminoácidos proteicos, diez son aminoácidos esenciales y diez son no esenciales.

No esenciales serina, alanina, tirosina, glutamina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, cisteína, glicina y prolina.

Esenciales valina, treonina, fenilalanina, leucina, triptófano, metionina, isoleucina y lisina. Y la histidina y arginina son esenciales sólo durante la lactancia y las primeras etapas de la niñez

ENLACE PEPTÍDICO

H2O

Enlace dipéptido

Grupo amino R

H

COOHN C

H

H

H

R

CH2N C

O R

H

COOHN C

H

Grupocarboxilo

C

H

R

H2N C

OH

O

+ enlaces peptídicos:

Entre el grupo carboxilo y el grupo

amino, desprendiendo de una molécula de

agua.

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Oligopéptido: Hasta 10 aminoácidos

Polipéptido: De 10 a 100 aminoácidos

Péptido: Polímero de pocos

aminoácidos

Las proteínas se forman por una o varias cadenas polipeptídicas donde

se combinan los 20 tipos de aminoácidos unidos por enlace

peptídico.

PROTEÍNAS

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Funciones de las Proteínas

Estructural

• Como las glucoproteínas (membranas).• Las histonas (cromosomas).• El colágeno (tejido conjuntivo fibroso).• La elastina (tejido conjuntivo elástico).• La queratina (epidermis).

Enzimática Amilasa, sintetasa de ATP.

Hormonal • Insulina y glucagón• Hormona del crecimiento• Calcitonina• Hormonas tropas

Movimiento Actina y miosina.

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Defensiva • Inmunoglobulina• Trombina y fibrinógeno

Transporte • Hemoglobina• Hemocianina• Citocromos

Reserva • Albúmina.• Hordeína y Gliadina.• Caseína.

Funciones de las Proteínas

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Clasificación.Según su composición química.

Esferoproteínas

Albuminas

Prolaminas

Histonas

Globulinas

Glutelinas

Escleroproteínas

Colágeno, queratina

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Clasificación.

Según su forma

Fibrosas

queratina, colágeno y

fibrina.

Globulares

Enzimas, anticuerpos y

hormonas

Mixtas

Fibrinógeno, Miosina

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Clasificación.

Por sus Propiedades fisicoquímicas

Son dos:

Proteínas simples

Holoproteínas

Proteínas conjugadas

Heteroproteínas

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Clasificación de las proteínas

Simples u Holoproteínas

• Globulares

• Prolaminas• Gluteminas• Albuminas• Hormonas• Enzimas

• Fibrosas

• Colágenos• Queratinas• Elastinas• Fibroínas

Formadas solamente por aminoácidos

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Clasificación de las proteínas

Conjugadas o Heteroproteínas

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico o bien prostético

Glicoproteínas

• Ribonucleasa• Mucoproteínas• Anticuerpos• Hormonas gluteinizante

Lipoproteínas Transportan lípidos en la sangre

Nucleoproteínas• Nucleosomas de la cromatina• Ribosomas

Cromoproteína• Hemoglobina, hemocianina,

mioglobina• Citocromos

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Estructura de las proteínas

Estructura Primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Estructura Secundaria: es una conformación regular, con la hélice alfa o la lamina plegada beta, debido a la formación de puentes de hidrogeno, entre elementos del esqueleto uniforme del polipéptido.

Estructura Terciaria: es la forma global de las cadenas polipeptídicas, que dependen de las propiedades químicas y las interacciones de las cadenas laterales de aminoácidos específicos. Enlaces de hidrogeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y puentes de sulfuro contribuyen a la estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria: es una estructura 3D, determinada por la combinación de dos o más cadenas polipeptídicas.

Estructura

primaria

β-plegada

α-hélice

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura globular

Estructura cuaternaria

Asociación de varias cadenas

La actividad de una proteína depende de su estructura tridimensional.

Se distinguen cuatro niveles de complejidad en una proteína.

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LAS PROTEÍNAS

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Ejemplos de este proceso es el colágeno animal, de amplio uso comercial y doméstico, el cual es liofilizado y vendido en polvo o láminas que se rehidrata para preparar gelatinas.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA

PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Desnaturalización y renaturalización de una proteína

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ÁCIDOS NUCLEICOS Los ácidos nucleicos forman el cuarto grupo de macromoléculas biológicas.

Son macromoléculas complejas que almacenan y transmiten información genética.

Se componen de largas cadenas de nucleótidos enlazados entre sí por grupo fosfato.

Se componen de C, H, O, N y P

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BASE NITROGENADA (Adenina)

H 2O

PENTOSA (Ribosa)

NUCLEÓSIDO (Adenosina)

Grupo FOSFATO

Enlace N-glucosídico

NUCLEÓTIDO (Adenosín 5’-monofosfato)

Enlace éster

H2O

¿Qué es un nucleótido?

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Bases Nitrogenadas

PIRIMIDÍNICAS

PÚRICAS

CitosinaTimina

(exclusiva del ADN)Uracilo

(exclusiva del ARN)

Adenina Guanina

Los ácidos nucleicos contiene cuatro diferentes tipos de nucleótidos conforme a sus:

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ADN

ARN

Ácido desoxirribonucleico: Con desoxirribosa y C, A, T y G

Ácido ribonucleico: Con ribosa y C, A, U y G

•Se encuentra en el núcleo (donde formará los cromosomas), en mitocondrias y cloroplastos

•Se encuentra en el núcleo y en el citoplasma

Existen dos tipos de ácidos nucleicos, que se diferencian por:

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ADN

• Se organizan en distintos niveles de complejidad estructural.

I. Estructura primariaII. Estructura secundariaIII. Estructura terciariaIV. Estructura cuaternaria

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ÁCIDOS DESOXIRRIBONUCLEICO

Estructura Primaria: · Se trata de una larga cadena de desoxirribonucleótidos adjunto entre sí mediante enlace fosfodiéster. · El enlace fosfodiéster se establece entre el 5’ y el carbono 3'· Las cadenas crecen del extremo 5’ → 3'· Los polinucleótidos se diferencian entre sí por su composición y secuencia de bases, siendo esta característica de cada especie, e incluso cada individuo. · En la estructura principal se encuentra la información necesaria para la síntesis de proteínas.

Adenina

Citosina

Timina

Guanina

Extremo 3’

Extremo 5’

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Estructura secundaria del ADN

1) ANTIPARALELAS, es decir, coincidiendo el extremo 5' de una cadena con el 3' de la otra, o lo que es igual, las pentosas estánorientadas en sentido contrario.

Par de bases nitrogenadas

Armazón fosfoglucídico

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Extremo 3’

Extremo 5’

ADN

2)COMPLEMENTARIAS: Las bases hacia el interior, enfrentadas por pares, una púrica con una pirimidínica. Unidas por puentes de hidrógeno, concretamente cumpliendo el llamado “principio de equivalencia de Chargaff”.

3) Enrolladas en DOBLE HÉLICE dextrógira de forma plectonémica, es decir, para separar dichas cadenas hay que girar una con respecto a la otra. (Existen unos 10 nucleótidos por vuelta. La hélice mantiene un diámetro estable de 2 nm).

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• El ADN se almacena en un espacio reducido para formar los cromosomas.

• En procariotas es una doble cadena, generalmente de forma circular.

• En virus, el ADN puede presentarse como una doble hélice cerrada o abierta.

ESTRUCTURA TERCIARIA

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• En los eucariotas el empaquetamiento es más complejo y compacto al unirse el ADN y una proteína básica (histona) que forman el nucleosoma.

El conjunto total se denomina fibra de cromatina y tiene forma de un collar de perlas.

ESTRUCTURA TERCIARIA

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• Los nucleosomas sufren un enrollamiento denominado solenoide.

• Éstos se enrollan y dan lugar a la cromatina del nucleo interfásico de las células eucariotas.

• Cuando comienzan la división celular, el ADN se compacta aún más para formar los cromosomas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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Ácido ribonucleico (ARN).

Es una molécula monocatenaria

Posee ribosa y URACILO en lugar de TIMIDINA

La función del ARN es transcribir el mensaje genético presente en el ADN y traducirlo a proteínas.

Existen tres tipos de RNA (mensajero, transferencia, ribosomal).

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Estas moléculas tienen una vida muy corta, ya que tras su elaboración (transcripción) y cumplida su misión (traducción), son rápidamente degradadas (un minuto en bacterias).

ARNmSolamente posee estructura primaria y está formado por 300-500 ribonucleótidos, representando el 5% del total de ARN. Tiene un peso molecular intermedio entre el ARNr y el ARNt.

Su función es transportar la información genética codificada desde el núcleo hasta los ribosomas, para que tenga lugar la traducción de ese código (síntesis de proteínas).

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ARNrEstas moléculas tienen entre 3.000 y 5.000 ribonucleótidos, representando el 80% del total del ARN. Tienen el peso molecular más elevado de todos los ARN.

Junto a moléculas proteicas constituyen unidades supramoleculares, los ribosomas, que se encargan de sintetizar las proteínas, según la secuencia de nucleótidos del ARNm.

Estas moléculas se elaboran en el nucleolo a partir de un único ARN nucleolar precursor, que posteriormente se fragmenta para originar las subunidades ribosómicas.

Hay distintos tipos de ribosomas (distintos ARNr), siendo siempre más pequeños en procariotas que en eucariotas.

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Su función es triple:

a) captar aa activados del citoplasma.

b) transferirlos a los ribosomas en síntesis.

c) colocarlos en el lugar que les corresponde en la proteína de acuerdo con la información codificada en el ARNm.

ARNtSe trata de moléculas pequeñas (70-80 nucleótidos) y representa el 15% del total de ARN, siendo su peso molecular el más bajo de los ARN vistos.

Su estructura tridimensional presenta bucles y zonas de doble hélice intracatenaria mantenida por puentes de H; se conoce como estructura de trébol.

Cuadro comparativo entre el ADN y ARN.

Caracteres

Pentosa

DNA

Desoxirribosa

RNA

Ribosa

Bases nitrogenadas Adenina, Guanina Citosina, Timina

Adenina, Guanina Citosina, Uracilo

Numero de polinucleotidos(cadenas)

2 1

Función Almacena la información biológica de los seres vivos

Permite la expresión de la información biológica

Ubicación Núcleo, mitocondrias, cromatina, cloroplastos, cromosoma

Núcleo, ribosomas

Estructura Doble hélice Lineal, globular y trébol

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