Bioquímica II - Clase 1: Enzimas (23-4-14)

BIOQUIMICA II

Prof. Ana Ma. Camero

bioquimica2.farmaciausm@gmail.com

4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero

Clases dinámicas y participativas

Investigar

Seminarios

Herramientas de internet

Evaluacion contínua, 2 parciales y

una nota final ponderada

(asistencia, ortografía y caligrafía)

ENZIMAS

CONCEPTO

Moléculas de naturaleza protéica que catalizanreacciones químicas.

Las enzimas logran que una reacciónenergéticamente posible sea cineticamentefavorable transcurriendo a mayor velocidad.

Las enzimas son biocatalizadores complejos degran especificidad y eficiencia, producidos por elorganismo, que aumentan la velocidad de lasreacciones biológicas a través de vías biendefinidas y cuya actividad está sujeta a regulación.

COMPOSICION QUIMICA

Proteínas simples o conjugadas de larga cadena deaa, de elevado peso molecular, no dializables ytermolabiles, que incluyen en su estructura uno ovarios SITIOS ACTIVOS, lugar donde ocurre suunión con el sustrato.

Están formadas por:

1. Apoenzima (enzima propiamente dicha)

2. Coenzima (llamada cofactor o grupoprostético)

El complejo formado por apoenzima+coenzima esllamago HOLOENZIMA

HOLOENZIMA

CARACTERISTICAS

1. Solo influyen en la velocidad de reacción, no

alteran el equilibrio

2. Actúan en pequeñas cantidades

3. Forman un complejo reversible con el

sustrato

4. No se consumen en la reacción

5. Son específicas para su sustrato

6. Su producción está determinada

geneticamente

REACCION ENZIMATICA

NOMENCLATURA

Por el nombre de su descubridor.

Por su sitio de procedencia anatómica

Nomenclatura sistemática: basada en el sustrato o en la reacción catalizada seguido del sufijo “asa”. Ej.: Glucosa-fosfato-isomerasa

Nomenclatura de la comisión enzimática: código numérico encabezado por las siglas EC seguidas de 4 números separados por puntos: Primer número: indica la clase de enzima

Segundo número: subclase dentro del grupo

Tercer y cuarto número: grupos químicos que intervienen en la reacción.

Ej.: ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) = EC 2.7.1.2. 2 = transferasa

7 = fosfotransferasa

1 = el aceptor es un grupo OH

2 = es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato

TIPOS DE ENZIMAS

Oxidoreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Ligasas

OXIDOREDUCTASAS

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Catalizan reacciones de oxido-reducción.

• Deshidrogenasa alcohólica (alcohol deshidrogenasa)

• Deshidrogenasa del glicerol (glicerol deshidrogenasa)

• Oxidasa de la glucosa (glucosa oxidasa)

OXIDOREDUCTASAS

Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-

bisfosfoglicerato

Otros ejemplos: alcohol deshidrogenasa, glicerol

deshidrogenasa, glucosa oxidasa.

TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de grupos químicos,

con excepción del H

Ej.: transaminasas, acetilasas, etc.

TRANSFERASAS

HIDROLASAS

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Catalizan reacciones de hidrólisis

• Esterasas

• Fosfatasas

• Glicosidadas

HIDROLASAS

TRIACILGLICEROL GLICEROLACIDOS

GRASOS

LIBRES

LIASAS

Catalizan la escisión o adición de un grupo

químico a un doble enlace.

• Descarboxiladas

• Aldehido-liasas

• Cetoácido-liasas

LIASAS

ATP → AMPc + PPi

ADENILATO CICLASA

ADENOSIN

TRIFOSFATO

ADENOSIN

MONOFOSFATO

ISOMERASAS

Catalizan cambios estructurales dentro de una

misma molécula (isómeros)

• Racemasas

• Epimerasas

• Isomerasas cis-trans

ISOMERASAS

GLICERALDEHIDO-3-FOSFATODIHIDROXIACETONA

FOSFATO

TRIOSA-FOSFATO-

ISOMERASA

LIGASAS

Catalizan la unión de 2 moléculas al tiempo que

degradan ATP o cualquier otra molécula

energética

• AcetilCoa-sintetasa

• Enzimas activadoras de aa

LIGASAS

Grupo Accion Ejemplos

1. Oxidoreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción

catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo

que debe ser transformados antes de volver a actuar de

nuevo.

Dehidrogenasas

Aminooxidasa

Deaminasas

Catalasas

2. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de

ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen

actuar en procesos de interconversiones de azucares, de

aminoácidos, etc

Transaldolasas

Transcetolasas

Transaminasas

3. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente

obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de

tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer

Glucosidasas

Lipasas

Peptidasas

Esterasas

Fosfatasas

4. Liasas

Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman

sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir

acoplados a sustancias de alto valor energético.

Aldolasas

Decarboxilasas

5. Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas

sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en

procesos de interconversion

Isomerasas de azúcar

Epimerasas

Mutasas

6. Ligasas

Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes

mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía

como los nucleosidos del ATP

Carboxilasas

Peptidosintetasas

SISTEMA ENZIMATICO

Está formado por:

Enzima (apoenzima)

Coenzima (cofactor o grupo prostético)

Sustrato

Sustancias activadoras (en algunos casos)

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COFACTORES

Parte del sistema enzimático de bajo peso molecular, dializable, termoestable y en general

no protéico, adherido de forma más o menos laxa a la apoenzima, que puede estar muy

intimamente ligada a ella (en cuyo caso recibe el nombre de GRUPO PROSTETICO), o ligada

de manera débil, llamandose entonces COENZIMA.

Su función es ceder y recibir parte de los productos de la reacción enzimática

COFACTORES

Tipos de Cofactores:

Cofactores metálicos: Fe+2, Cu+2, K+, Mg+2,

Mn+2, etc.

Centro catalítico primario

Puente para reunir el sustrato y la enzima (complejo

de coordinación)

Estabilizante de la enzima en su forma catalítica

Cofactores orgánicos: Coenzimas (vitaminas)

ESPECIFICIDAD DE ACCION ENZIMATICA

Las enzimas son altamente específicas en cuanto a su sustrato y a la reacción que

catalizan, pudiendo solo actuar sobre una reacción química.

Su especificidad depende de las características de su SITIO ACTIVO (región de la enzima por donde se une al sustrato) la cual va en función

de las cadenas de aa integrantes

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Especificidad Optica: algunas enzimas

actúan especificamente sogre la forma L o D

de su sustrato. Ej.: la dipeptidasa intestinal

solo actúa sobre la forma L de la leuciglicina

Especificidad de Grupo: se refiere a la

especificidad respecto a la acción que ejerce

la enzima sobre enlaces entre moléculas.

ACTIVIDAD ENZIMATICA

Las enzimas actúan de acuerdo a la siguiente secuencia:

ENZIMA + SUSTRATO ENZIMA-SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO

Las enzimas catalizan las reacciones químicas debido a que contienen grupos funcionales

ricos en electrones, pudiendo donar o recibir un par de ellos a un átomo vecino para así favorecer la velocidad de la reacción.

UNIDADES DE LA ACTIVIDAD

ENZIMATICAViene determinada por la velocidad de la reacción catalizada

Se puede expresar en diferentes unidades:1. UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMATICA:

cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustrato por minutobajo condiciones definidas.

2. KATAL (kat): cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustratopor segundo bajo condiciones definidas. 1 kat = 6 x 107 UI

3. ACTIVIDAD ESPECIFICA: número de unidades de enzima pormg de proteína

4. ACTIVIDAD MOLECULAR (número de recambio): número demoléculas de sustrato transformado por minuto por unidad deenzima

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SITIO ACTIVO

Es el area específica de la molécula de enzima donde ocurre su unión con el sustrato.

Estructuralmente, el sitio activo exige dos condiciones:

1. Que el sustrato posea el enlace específico que puede atacar la enzima

2. Que el sustrato tenga un grupo funcional que se ubique y una a la enzima haciendo accesible el enlace sobre el que la misma actuará

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ENERGIA DE ACTIVACION Y ESTADO

ACTIVO

ENERGIA DE ACTIVACION: Cantidad de energía (calorías) necesaria para que 1 mol de enzima alcance su estado de activación a condiciones determinadas.

ESTADO ACTIVO: estado rico en energía a partir del cual se produce la reacción.

El mecanismo de acción de las enzimas es bajar la energía de activación

ENERGIA DE ACTIVACION

CINETICA ENZIMATICA

Es la rama de la Enzimología que estudia lavelocidad de las reacciones catalizadas porenzimas.

El estudio de la cinética de una enzima permiteexplicar los detalles de su mecanismocatalítico, su papel en el metabolismo, cómo escontrolada su actividad en la célula y cómopuede ser inhibida su actividad por fármacos ovenenos o potenciada por otro tipo demoléculas.

VELOCIDAD DE REACCION

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INTERACCION ENZIMA-SUSTRATO

CINETICA DE

MICHAELIS-MENTEN

Ocurre una reacción química bimolecular entre la E y el S para formar ES

Seguidamente ocurre una reacción unimolecular en la que ES dá origen a E y P

A bajas concentraciones de S, la E está en equilibrio continuo con ES

Si aumenta [S], aumenta [ES] a expensas de [E], desviando la reacción a la derecha hasta que la enzima se satura quedando solo en forma de ES.

Bajo estas condiciones, la velocidad de la reacción queda definida por la siguiente fórmula:

v = K2 [ET] = Vmax

Deja de ser sensible a cambios en [S] y la [ET] es aproximadamente igual a la [ES]:

[ET] = [E] + [ES]

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ACTIVIDADES

Elabore un breve ensayo donde explique el mecanismode acción de los 6 diferentes grupos principales deenzimas incluyendo ejemplos.

Extensión: máximo 2 páginas (puede incluir dibujos y gráficos)

Formato: Word

Tiempo de entrega: hasta el Lunes 28-4-14

Vía de entrega: bioquimica2.farmaciausm@gmail.com

Ponderación: 6% de su calificación parcial

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