Propiedades de aminoacidos, proteinas y enzimas ii

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AMINOÁCIDOS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PÉPTIDOS Y PROTEINASPROTEINAS

LASALALASALA 2011 2011

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AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

3

C

COOH

H2N

R

H

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-

AMINOÁCIDOS ESTO TIENE QUE VER CON EL GIRO QUE TOMAN LOS AMINOACIDOS

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AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS ESENCIALESESENCIALES

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• Existen algunos aminoácidos que no pueden Existen algunos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo por lo ser sintetizados por el organismo por lo que deben ser administrados en la dieta. Los que deben ser administrados en la dieta. Los aminoácidos esenciales son: aminoácidos esenciales son: LeucinaLeucina, , IsoleucinaIsoleucina, , Valina,Valina, TriptófanoTriptófano, , Fenilalanina,Fenilalanina, Metionina,Metionina, TreoninaTreonina, , Lisina e Histidina.Lisina e Histidina.

¿Cuales son las funciones básicas de ¿Cuales son las funciones básicas de los aminoácidoslos aminoácidos??

• Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

• ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)

• Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa.

• Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.

• Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.

• Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.

• Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.

• Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina• Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a

nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.

• Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.

• Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol.

• Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.

– Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular.

• Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos

• Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.

• Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.

• Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)

• Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado.

• Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

• Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.

• Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.

• Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.

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COMO SE COMO SE CLASIFICAN LOS CLASIFICAN LOS AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

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aminoácidos

NO POLARES

CON N BÁSICO

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

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NO POLARES ALIFÁTICOSNO POLARES ALIFÁTICOS

H2N CH C

H

OH

O

H2N CH C

CH3

OH

O

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH CH3

CH3

GLICINA Gli

ALANINA Ala VALINA Val

LEUCINA Leu

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH2

CH3

ISOLEUCINA Ile

HN

C OH

O

PROLINA Pro

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NO POLARES NO POLARES AROMÁTICOSAROMÁTICOS

H2N CH C

CH2

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C OH

O

FENILALANINA Phe

TIROSINA Tyr

TRIPTOFANO Trp

CH2

HN

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POLARES SIN CARGAPOLARES SIN CARGA

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH

OH

O

OH

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

SH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

C

NH2

O

SERINA Ser

TREONINA Tre

CISTEÍNA Cys

GLUTAMINA Gln

ASPARRAGINA Asn

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

S

CH3

METIONINA Met

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H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH2

NH2

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

N

NH

LISINA Lis ARGININA

Arg

HISTIDINA Hys

H2N CH C

CH2

OH

O

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

OH

O

ACIDO GLUTÁMICO Glu

ÁCIDO ASPÁRTICO Asp

BÁSICOS (O CARGADOS +)ÁCIDOS (O CARGADOS -)

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PROPIEDADES PROPIEDADES DE LOS DE LOS

AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

18

PROPIEDADES ÁCIDO-BASEPROPIEDADES ÁCIDO-BASE-COOH -COO- + H+

ÁCIDO

pK1

-NH2 + H+ -NH3+

BASE

pK2

ZWITTERIÓN

pK1 pK2

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Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico• A pH ácido: prevalece la especie con carga A pH ácido: prevalece la especie con carga

++

• A pH básico: prevalece la especie con carga A pH básico: prevalece la especie con carga ––

• Hay un valor de pH para el cuál la carga de Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. la especie es cero.

pI = pI = pKpK11 + pK + pK22

2 para un aa neutro 2 para un aa neutro

• Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico: valor de pH al cuál la : valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.carga neta del aminoácido es cero.

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PÉPTIDOSPÉPTIDOS

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• Polímeros de Polímeros de aminoácidos de PM aminoácidos de PM menor a 6000 daltons menor a 6000 daltons ( <50 aa) ( <50 aa)

• Dipéptido: 2 aaDipéptido: 2 aa• Tripéptido: 3 aaTripéptido: 3 aa• Tetrapéptido: 4 aaTetrapéptido: 4 aa• Pentapéptido: 5 aaPentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena

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NOMENCLATURANOMENCLATURA

• Se nombran desde el extremo N-terminal al Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación C-terminal, usando la terminación ilil, , excepto para el último aa.excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cysEj: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteínaseril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

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PEPTIDOSPEPTIDOS

• GLUTATIÓNGLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en : glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.reacciones Redox de la célula.

• OCITOCINAOCITOCINA: hormona que estimula la : hormona que estimula la contracción del úterocontracción del útero

• ANTIBIÓTICOSANTIBIÓTICOS

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LAS PROTEINASLAS PROTEINAS

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Biopolímeros de aminoácidos de mas de Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.procesos vitales de los seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N y SEstán formadas por C, H, O, N y S

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Por su naturaleza Por su naturaleza químicaquímica

•SIMPLESSIMPLES

•CONJUGADASCONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE LAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINASPROTEINAS Por la forma que adoptaPor la forma que adopta

•FIBROSAFIBROSA

•GLOBULARGLOBULAR

Por su función BiológicaPor su función Biológica

•ENZIMASENZIMAS

•PROTEÍNAS DE PROTEÍNAS DE TRANSPORTETRANSPORTE

•CONTRÁCTILES Y CONTRÁCTILES Y MÓTILES MÓTILES

•DE DEFENSADE DEFENSA

•REGULADORASREGULADORAS

•NUTRIENTESNUTRIENTES

•HORMONASHORMONAS

PROPIEDADES DE LAS PROPIEDADES DE LAS PROTEINASPROTEINAS

PUNTO ISOELECTRICOPUNTO ISOELECTRICO

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• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASEPROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto : punto isoeléctrico.isoeléctrico.

• SOLUBILIDAD:SOLUBILIDAD:– Forman dispersiones en aguaForman dispersiones en agua– Efecto del pH: hace variar la carga.Efecto del pH: hace variar la carga.– Efecto de las sales:Efecto de las sales:

– Baja [ ]: aumenta la solubilidadBaja [ ]: aumenta la solubilidad– Alta [ ]: disminuye la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidad

– Efecto de solventes poco polaresEfecto de solventes poco polares: disminuye la : disminuye la solubilidad.solubilidad.

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ESTRUCTURA DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASLAS PROTEÍNAS

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• ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIASECUNDARIA

• Interacciónes entre aa que se encuentran Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.próximos en la cadena.

• La cadena no es lineal, adopta formas en el La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.espacio.

• Los aa interaccionan por puentes H.Los aa interaccionan por puentes H.

• Tipos de estructuras secundarias:Tipos de estructuras secundarias:• HÉLICE ALFAHÉLICE ALFA• HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA• AL AZAR.AL AZAR.

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HELICE ALFAHELICE ALFA

• Los grupos R de los aa Los grupos R de los aa se orientan hacia el se orientan hacia el exterior.exterior.

• Se forman puentes de H Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.encuentra a 4 lugares.

• Hay 3.6 aa por vuelta.Hay 3.6 aa por vuelta.• Ej: queratina.Ej: queratina.

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HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA

• Los grupos R se Los grupos R se orientan hacia arriba y orientan hacia arriba y abajo alternativamente.abajo alternativamente.

• Se establecen puentes Se establecen puentes H entre C=O y NH- de H entre C=O y NH- de aa que se encuentran aa que se encuentran en segmentos en segmentos diferentes de la cadena.diferentes de la cadena.

• Ej. Fibroína (seda)Ej. Fibroína (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

• Una cadena con estructura Una cadena con estructura secundaria adquiere una secundaria adquiere una determinada dispoción en el determinada dispoción en el espacio por interacciones espacio por interacciones entre aa que se encuentran en entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.sitios alejados de la cadena.

• Proteínas globulares: se Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.pliegan como un ovillo.

• Proteínas fibrosas: tiene Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.aspecto alargado.

• Ej: mioglobinaEj: mioglobina

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ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

• Surge de la asociación Surge de la asociación de varias cadenas con de varias cadenas con estructuras terciarias.estructuras terciarias.

• Intervienen las mismas Intervienen las mismas interacciones que en la interacciones que en la estructura terciaria.estructura terciaria.

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Desnaturalización de proteínasDesnaturalización de proteínas

““Proceso generalmente irreversible Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”de importancia biológica”

mediante este procesos se produce mediante este procesos se produce la desnaturalización dando lugar a la desnaturalización dando lugar a los componentes básicos loslos componentes básicos los aa aa

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MIOGLOBINAMIOGLOBINA

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• Es una proteína conjugada Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada (hemoproteína) formada por:por:

• Fracción proteicaFracción proteica: globina: globina

• Fracción no proteica Fracción no proteica (grupo (grupo prostético)prostético)

– Porción orgánicaPorción orgánica: grupo : grupo HEMHEM

– Porción inorgánicaPorción inorgánica: átomo : átomo de Fede Fe+2+2..

• Función: transporte de OFunción: transporte de O22

en el músculoen el músculo

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HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

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• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)

– 2 cadenas 2 cadenas yy2 cadenas 2 cadenas adultoadulto– 2 cadenas 2 cadenas y 2 cadenas y 2 cadenas (feto) (feto)

• Presenta fenómeno de Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.cooperativismo positivo.• Formas:Formas:

– OxihemoglobinaOxihemoglobina

– CarboxihemoglobinaCarboxihemoglobina

– Metahemoglobina: FeMetahemoglobina: Fe+3+3

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INMUNOGLOBULINAINMUNOGLOBULINASS

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PROTEINAS DEL PLASMAPROTEINAS DEL PLASMA

• ALBUMINA:ALBUMINA: transporta ac. grasos. transporta ac. grasos.

• FIBRINÓGENOFIBRINÓGENO: prot. que interviene en la : prot. que interviene en la coagulación.coagulación.

• GLOBULINAS:GLOBULINAS: 1, 1, 2, 2, 1, 1, 2 y 2 y • IMNUNOGLOBULINAS:IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig A, Ig M, Ig E,

Ig G, Ig D.Ig G, Ig D.

LAS ENZIMASLAS ENZIMAS

¿QUE SON LAS ENZIMAS?¿QUE SON LAS ENZIMAS?

• Las enzimas sn catalizadores biológicos es decir sirven para acelerar las reacciones biológicas en el organismo de los seres vivos. Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la produccion de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.

¿como estan formadas las ¿como estan formadas las enzimas?enzimas?

• Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados,

¿Cuáles son las funciones biologicas que ¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima?cumple una enzima?

• En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos.

¿Cuáles son las funciones biologicas que ¿Cuáles son las funciones biologicas que cumple una enzima?cumple una enzima?

• as enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:

• Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

• Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado

¿Cómo se clasifican las enzimas?¿Cómo se clasifican las enzimas?

• Oxido-reductasas:Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. TransferasasTransferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora )

¿Cómo se clasifican las enzimas?¿Cómo se clasifican las enzimas?

• Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. isomerasas:isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

• La enzimas son selectivas para llevara a cabo su funcion .

• En el sistema sustratosustrato enzima enzima El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil).símil).

el sistema el sistema llave -cerradura

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!!!!!Gracias !!!!!!!!!!!Gracias !!!!!!