1.- MENCIONA LA PRINCIPAL CARACTERÍSTICA DE LOS AMINOÁCIDOS:

La presencia en su molécula de un grupo amino y ácido carboxílico. Son monómeros y son los principales constituyentes de las proteínas y determinan las propiedades de cada una de estas.

2.- MENCIONA LA CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se clasifican en polares, no polares, aromáticos, ácido hidrófilicos, neutros, básico hidrófilos, hidrófobos, indispensables y no indispensables.

3.- EXPLICA DE QUÉ DEPENDE LA SOLUBILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS

Dependen de la capacidad de establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, esto debido a que los que tienen grupos polares pueden hidratarse más fácilmente que los que no tienen radicales no polares i hidrófobos.

4.- de qué depende la ionización de los aminoácidos

5.- EXPLICA DE QUE DEPENDE QUE SEAN INDISPENSABLES O DISPENSABLES LOS AMINOÁCIDOS

Los indispensables son los que forzosamente deben ser incluidos en la dieta debido a que el organismo no es capaz de producir la cantidad necesaria y los no dispensables son los que no son necesarios en la dieta porque el organismo los produce fácilmente en cantidades suficientes.

6.- EXPLICA EN QUÉ CONSISTE LA REACTIVIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS, DA UN EJEMPLO

Los aminoácidos presentan diferentes grados y mecanismos de reactividad, que dependen de su grupo R; las reacciones en las que intervienen proteínas se deben a la sensibilidad y a la facilidad con la

que sus aminoácidos constituyentes pueden interaccionar con otras moléculas.

Los aminoácidos derivados de hidrocarburos alifáticos son prácticamente inertes mientras que la cisteína, con su grupo sulfhídrilo, es altamente reactiva, pudiendo intervenir en una gran variedad de reacciones.

7.- EXPLICA LAS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

Los aminoácidos presentan varias propiedades y características que se deben a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base.

Debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino, los aminoácidos presentan la capacidad de desarrollar una carga positiva o negativa de acuerdo con el pH al que se encuentran; es decir, su carácter anfotérico les confiere la capacidad de recibir y donar electrones.

8.- ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

Son polímeros de un alto peso molecular, de aproximadamente 1ˣ 104

a 1ˣ 106 daltones, cuando se solubilizan son de dimensiones coloidales, tienen propiedades anfotéricas y su hidrólisis completa produce una mezcla de aminoácidos

9.- ¿QUÉ PASA CUANDO LAS PROTEÍNAS SE SOLUBILIZAN EN AGUA?

Adquieren dimensiones coloidales, son anfóteras, su hidrólisis completa produce una mezcla de aminoácidos y en algunos casos también de sustancias distintas a estos.

10.- ¿DE QUÉ SON RESPONSABLES LAS PROTEÍNAS EN UN ALIMENTO?

En gran parte de la textura y de las características reológicas de muchos alimentos, y las alteraciones indeseables físicas y químicas que estos sufren obtienen como resultado una calidad sensorial y nutricional pobre que lleva consigo el rechazo del producto.

11.- MENCIONA 4 CRITERIOS PRINCIPALES PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se clasifican Por conjugación, Por forma, Por solubilidad y Por función.

12.-EXISTEN 4 CRITERIOS PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS, EXPLICA EL DE COMPOSICIÓN Y DA EJEMPLOS

El criterio de composición se subdivide en proteínas conjugadas y simples siendo las conjugadas aquellas que contienen aminoácidos más un grupo no proteico, como lo es la metaloproteína; las proteínas simples son aquellas compuestas solo por aminoácidos tales como la insulina.

13.- existen 4 criterios para clasificar a las proteínas, explica el de forma y da ejemplos

14.- EXISTEN 4 CRITERIOS PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS, EXPLICA EL DE SOLUBILIDAD Y DA EJEMPLOS

Dentro del criterio por solubilidad encontramos a su vez las albuminas que son solubles en agua como la ovoalbúmina del huevo y las globulinas solubles en soluciones salinas diluidas como la Miosina del musculo siendo estas dos las más importantes.

15.- existen 4 criterios para clasificar a las proteínas, explica el de función biológica y da ejemplos

16.- EXPLICA CÓMO SE DA UN ENLACE PEPTÍDICO

Se da por una condensación entre el carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la consecuente eliminación de una molécula de agua.

17.- MENCIONA EN UN CUADRO LAS FUERZAS DE UNIÓN ENCONTRADAS EN LAS PROTEÍNAS

tipo mecanismo

Energía

(Kcal/mol)

Distancia de

Interacción (Ẵ)

Grupos que

interaccionan

Covalente Reparto de electrones 30-100 1-2 C-C,C-N,

C=O,C-H

S-S,C-N-C

Puente iónico Atracción coulómbica entre grupos cargados opuestamente

10-20 2-3 NH3,-COO-,

NH+

Puentes de

hidrógeno

El hidrógeno es repartido entre 2 átomos electronegativos

2-10 2-3 N-H,O=C, OH

Fuerzas atractivas Van der Waals

Inducción mutua de momentos dipolares en grupos apolares

1-3 3-5 Grupos apolares

18.-menciona 10 características de la estructura primaria

19.- menciona 10 características de la estructura de la estructura secundaria

20.- menciona 10 características de la estructura terciaria

21.- menciona 10 características de la estructura de la estructura cuaternaria

22.- explica y da un ejemplo en qué consiste el peso molecular

23.- EXPLICA CÓMO SE LLEVA A CABO LA DETERMINACIÓN DEL PESO MOLECULAR

Por medio del método de Svedberg y está basado en el patrón de sedimentación de los polímeros al someterse a una fuerza centrífuga.

24.- EXPLICA CÓMO SE LLEVA A CABO LA DETERMINACIÓN DE LA COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS

Se efectúa por métodos de cromatografía de intercambio iónico, que están basados en el comportamiento ácido-base de cada aminoácido. Normalmente se emplean dos resinas, una catiónica y otra aniónica, que tienen la capacidad de separar los distintos aminoácidos, debido a la alta afinidad por cada uno de ellos.

25.- MENCIONA EL PRINCIPIO, VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO DE BIURET

Consiste en que las sustancias que contienen dos o más enlaces peptídicos forman un complejo púrpura-violeta con sales de cobre en soluciones alcalinas. Es posible que el color se desarrolle por la formación de un ión coordina tetracúprico con dos grupos –CO-NH-adyacentes. La intensidad del color es determinada espectroscópicamente a 540nm con una curva patrón.

Las ventajas son que es el más simple para medir proteína total, muy pocas interferencias de otros compuestos en el desarrollo el color.

Las limitaciones es que se requiere de 20-40 mg de proteína, existen varios pigmentos que absorben a 540 nm de longitud de onda, la presencia de NH4

+ interfieren con la reacción, el desarrollo de color es diferente para cada proteína y por último que intervienen lípidos y carbohidratos por formación de complejos con el ión coordinado.

26.- MENCIONA EL PRINCIPIO, VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO DE KJELDAHL

Este método determina nitrógeno total tanto orgánico como nitrógeno no proteico; consiste en la digestión de la muestra con H2SO4 y de la

formación de NH4OH que es recibido en ácido para finalmente titularlo con álcali de una concentración conocida.

Las ventajas son que es el método más conocido por lo cual los resultados pueden compararse fácilmente con los de otros laboratorios, determina todo el contenido de nitrógeno del alimento, el nitrógeno no proteico puede ser analizado después de precipitar la proteína con ácido tricloroacético.

Las limitaciones son que puede haber pérdidas de nitrógeno debido a las temperaturas de digestión y al catalizador, el contenido de nitrógeno en la proteína puede variar considerablemente y por lo tanto el factor utilizado para convertir nitrógeno en proteínas, el nitrógeno no proteico se debe tomar en cuenta ya que éste se mide junto con el proteico, se usan reactivos y condiciones un tanto peligrosas, el método es muy largo.

27.- MENCIONA EL PRINCIPIO, VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO TURBIDIMÉTRICO

Se basa en que las proteínas pueden precipitarse con ác. Tricloroacético, ác. Sulfosalicílico o ferrocianida de potasio en ác. Acético.se produce turbidez que puede ser estandarizada a una temperatura, concentración y tiempo de reacción para medirse a 600 nm. Se requiere de curva estándar. El intervalo recomendado va de 0.5 a 1.5 mg de proteína.

La única ventaja es que es el método más rápido de 10 a 15 minutos.

Las limitaciones son que no todas las proteínas precipitan en presencia de ácido en la misma forma, otras sustancias como los ác. Nucleicos también precipitan en presencia de ácidos.

28.- explica en qué consiste la solubilidad de las proteínas

29.- explica en qué consiste el efecto de las sales en las proteínas

30.- menciona 6 características del efecto del pH

31.- menciona 6 características del efecto de los disolventes

32.- menciona 6 características del efecto de la temperatura

33.- explica a través de una gráfica la solubilidad de las proteínas en relación con la temperatura

34.- explica en qué consiste la hidratación de las proteínas

35.- menciona que pasa a medida que aumenta la humedad relativa

36.- menciona de que factores depende la viscosidad de las proteínas

37.- que es la viscosidad de las proteínas

38.- explica en qué consiste la viscosidad con el efecto de la temperatura

39.- QUÉ SIGNIFICA LA DESNATURALIZACIÓN

Es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas sin que exista una hidrólisis del enlace peptídico.

40.-GENERALMENTE LAS PROTEÍNAS TIENEN UNA ATIVIDAD BIOLÓGICA:

Presentan un alto grado de estructuración y de orden conformacional necesarios para llevar a cabo su función.

41.- QUÉ PASA CUANDO SE LLEVA A CABO LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

Es básicamente el rompimiento de algunos de los enlaces disulfuro, inter e intramoleculares, de los puentes de hidrógeno, de los hidrófobos y de los iónicos; además este fenómeno puede realizarse por pasos bien definidos y adquirir diferentes velocidades.

Lo que sucede es que la proteína se desdobla o destiende, expone sus grupos hidrófobos internos y adquiere una conformación al azar que depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique, así como de las fuerzas que estabilizan su estructura.

42.- QUÉ PASA CON LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS GLOBULARES

Pierden su conformación cuando se calientan por encima de 60-70 °C. Las proteínas altamente desnaturalizadas tienden a la agregación y a la precipitación.

43.-EXPLICA EN QUÉ CONSISTEN LAS INTERACCIONES PROTEÍNA-PROTEÍNA.

Son mecanismos que hacen que los polipéptidos se unan entre sí a través de enlaces de hidrógeno, hidrófobos y salinos.

44.- EXPLICA EN QUÉ CONSISTEN LAS INTERACCIONES DE LAS PROTEÍNAS CON OTROS CONSTITUYENTES

Su relación con los otros constituyentes de los alimentos es fundamental para establecer las propiedades reológicas y de textura en cada caso.

Las uniones químicas que se establecen son hidrófilas (puentes de hidrogeno), hidrófobas, electrostáticas y salinas; cuando se calientan los alimentos se llegan a inducir enlaces covalentes como los que se presentan en los azúcares reductores y en los grupos amino en la reacción de Maillard.

45.-DE LAS ALTERACIONES QUE SUFREN LAS PROTEÍNAS UNA DE ELLAS ES LA DE TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS, EXPLÍCALA.

La mayoría de los alimentos se somete a un calentamiento en el cual se propician diferentes reacciones en las que llegan a intervenir todos los compuestos presentes; algunos de los cambios que ocurren son muy benéficos, otros son dañinos y se van presentando en función de la intensidad del tratamiento térmico. Una de las transformaciones más significativas en las proteínas es un cambio (positivo o negativo) en el valor de la relación de eficiencia proteínica.

--------46.- de las alteraciones que sufren las proteínas una de ellas es la desulfuración y oxidación, explícala

Es una de las primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los distintos tratamientos térmicos comerciales.

47.- DE LAS ALTERACIONES QUE SUFREN LAS PROTEÍNAS UNA DE ELLAS ES LA DE OSCURECIMIENTO NO ENZIMÁTICO, EXPLÍCALA

Los problemas de pérdida del poder nutritivo de las proteínas requieren poca energía de activación e intervienen grupos amino de aminoácidos indispensables. Esta es la reacción que mayor daño causa en algunos productos, principalmente lácteos por su elevada concentración de azucares reductores y de lisina.

48.- DE LAS ALTERACIONES QUE SUFRE LA PROTEÍNA UNA DE ELLAS ES LA DE CICLIZACIÓN, DESAMIDACIÓN Y DESHIDRATACIÓN, EXPLÍCALA

Pueden llevarse acabo reacciones que provocan la formación de compuestos cíclicos a partir de aminoácidos indispensables como la treonina y el triptófano, que se convierten en lactonas y en carbolinas toxicas respectivamente.

Los grupos amida de la glutamina y de la asparraguina son muy sensibles al calor y se pueden desprender como amoniaco, esto provoca que se transformen en ácido glutamico y ácido aspartico respectivamente.

49.- DE LAS ALTERACIONES QUE SUFRE LA PROTEÍNA UNA DE ELLAS ES LA DE FORMACIÓN DE ENLACES ENTRECRUZADOS, EXPLÍCALA

La ausencia de azúcares reductores, las proteínas sometidas a tratamientos térmicos muy drásticos reaccionan intra e intermolecularmente para formar nuevos enlaces covalentes llamados isopeptídicos.

50.- EN UN CUADRO EXPLICA LAS FUNCIONALIDADES DE LAS PROTEÍNAS EMPLEADAS EN ALIMENTOS.

Propiedad Función

Hidratación Solubilidad, dispersión, absorción de agua, espesante, gelificante, viscosidad, formación de masas y propiedades reológicas en general.

Estructural y reológica

Elasticidad, cohesión, formación de redes tridimensionales, formación de fibras, viscosidad, agregación, gelificación.

Organoléptica Color, sabor, olor, textura, turbidez, arenosidad, etc.

Superficie Emulsificación, espumante, estabilización, formación de complejos lípido-proteicos.

Otras Compatibilidad con aditivos, acción enzimática y modificación de propiedades de los alimentos.

51.- MENCIONA 6 FUNCIONALIDADES REQUERIDAS DE LAS PROTEÍNAS PARA SER USADAS EN LA ELABORACIÓN DE ALGUNOS ALIMENTOS (AL MENOS 5 ALIMENTOS)

Nutrición, Hidratación, Emulsificación, Espumado, Elasticidad térmica, Interacción con otros componentes; en alimentos infantiles, panificación, bebidas carbonatadas, dulces, cereales, pastas y carnes procesadas.

52.- EN QUÉ CONSISTEN LAS PROTEÍNAS MODIFICADAS Y MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS

Se modifica la proteína, física, química o enzimáticamente, para lograr de ellas propiedades funcionales o aumentar el valor que no tienen o que está en menor grado en su estado natural.

53.- CÓMO ESTÁ CONSTITUIDO EL HUEVO DE GALLINA

Está constituido por 10.5% de cascara, 58.5% de albumen o clara y 31.0% de yema; los sólidos de su parte comestible, es decir, albumen más yema, están integrados básicamente por proteínas y lípidos y entre ambos suman aproximadamente 95% de la materia seca.

54.- CUÁNTOS PÉPTIDOS Y QUÉ CARACTERÍSTICAS CONTIENE LA CLARA

Mas de 13 polipéptidos con características de glucoproteínas que integran una estructura bien organizada, gelatinosa y espesa y que representan 10.9% de esta fracción del huevo.

55.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOALBÚMINA

Es la más abundante, se clasifica como fosfoglucoproteína por contener hidratos de carbono y fosforo que esterifican alas serinas, se separa en tres fracciones: A1, A2 y A3, tiene cuatro grupos sulfhídrilo que la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizable, durante el almacenamiento, por una mecanismo de intercambio de disulfuro y sulfhídrilo se convierte en una forma más estable, la S-ovoalbúmina

56.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LA CONALBÚMINA

También es llamada ovotransferrina, es la segunda proteína del albumen, contiene manosa y glucosamina, es abundante en enlaces disulfuro, presenta la característica de ligar o quelar el hierro y otros iones metálicos.

57.- MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOMUCOIDE

Tiene un elevado porcentaje de hidratos de carbono, contiene 8 enlaces disulfuro por molécula, no tiene triptófano ni tirosina, es estable al calor, tiene la capacidad de inhibir la tripsina.

58.- MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOMUCINA.

Presenta 30% de los mismos hidratos de carbono, se encuentran en el ovomucoide, le da al albumen las características espesas y gelatinosas , es responsable de las propiedades funcionales de la clara, como es la capacidad del espumado, tiene una actividad biológica contra varios virus.

59.- MENCIONA EN UN CUADRO LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEL ALBUMEN

Ovoalbúmina (nativa y S-ovoalbúmina)

Proteínas sin globulinas G2, G3, macroglobulina

Actividad biológica

Albumen lisozima, glucosidasas,

Proteínas con enzimática catalasas,peptidasa,esterasas

Actividad biológica

Quelantes

No enzimática inhibidores

Otros

60.- MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA LISOZIMA.

Es una enzima con estructura de glucoproteínas que corresponde a la N-acetilmuramida-glucana-hidrolasa, una de las pocas proteínas con

un punto isoeléctrico en el lado alcalino, contiene 129 aminoácidos que desarrollan estructuras primarias, existen cuatro enlaces disulfuro intramoleculares que le dan estabilidad a la molécula, actúa como antibiótico pues causa la lisis o ruptura de las células de bacterias.

61.- MENCIONA LA CARACTERÍSTICA PECULIAR DE LAS PROTEÍNAS DE LA CLARA DE HUEVO.

Su gran sensibilidad de los diversos factores que promueven la desnaturalización, así como su capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades reológicas.

62.- POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA Y SOLUBILIDAD, LAS PROTEÍNAS DE LA CARNE SE HAN DIVIDIDO EN TRES GRUPOS, ¿CUÁLES SON?

Proteínas contráctiles o miofibrilares, proteínas sarcoplásmicas o solubles y proteínas de insoma o insolubles.

63.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS CONTRÁCTILES O MIOFIBRILARES.

Son las que conforman estructuralmente el tejido muscular, transforman la energía química en mecánica, es la fracción más abundante ya que equivale al 50% del total de las proteínas de la carne, son solubles en soluciones salinas

64.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS SARCOPLÁSMICAS O SOLUBLES

Se conocen con el nombre genérico de miogeno, son fundamentalmente globulinas y albuminas pertenecientes a los sistemas a los sistemas que intervienen en el metabolismo celular, son buenos emulsionantes, retienen gran cantidad de agua, evitan pérdidas de humedad durante el proceso de cocción de los distintos productos cárnicos, tienen la capacidad de coagular y formar geles.

65.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS DEL ESTROMA O INSOLUBLES

Conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso, y las capas más rígidas que envuelven y soportan los músculos, representan aproximadamente el 35% de las proteínas totales de un animal vivo, en el tejido muscular equivale a 3%, la colágena es la más abundante, contiene 33% de glicina, 12% de prolina, 11% de alanina y 10% de hidroxiprolina, es deficiente en aminoácidos indispensables, principalmente lisina y triptófano, la colágena insoluble es factor definitivo de la dureza de la carne, al hidrolizar se produce un ablandamiento.

66.- ¿QUÉ ES LA GELATINA?

Es una proteína de origen animal empleada como ingrediente en la elaboración de un gran número de productos, incluyendo muchos que nos son alimentos; se obtiene a partir de la colágena del tejido conectivo, principalmente de la piel y del hueso de los animales, una vez se ha eliminado todo el material contaminante.

67.- ¿CÓMO SE LLEVA A CABO EL LAVADO DE LA MATERIA PRIMA DE LA GELATINA?

Puede efectuarse con soluciones ácidas o alcalinas, para después someterla a una cocción en agua a una temperatura menor de 80°C y a pH ácido o básico.

68.- MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LAS LIPOPROTEÍNAS DEL TRIGO

Se usa en la fabricación de derivados de la panificación, su fermentación produce esponjamiento, la harina contiene de 10 a 12% de proteínas, básicamente son gluteínas y prolaminas del citoplasma de las células del citoplasma de las células del endospermo, las gluteínas del trigo reciben el nombre de gluteínas, las gluteínas, las prolaminas, las gliadinas junto con lípidos y agua forman el gluten.

69.- ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS DEL TRIGO?

Las gluteínas del trigo reciben el nombre de gluteninas, mientras que las prolaminas, el de gliadinas y ambas suman 85% de la fracción proteínica; éstas, junto con los lípidos y el agua forman el llamado gluten.

70.- ¿QUÉ ES EL GLUTEN?

Es el responsable de las propiedades de cohesividad y de viscoelasticidad de la masa de panificación.

71.- EXPLICA QUE PASA CON LAS GLUTEÍNAS Y GLIADINAS DURANTE EL AMASADO

Se desnaturalizan y establecen uniones disulfuro, hidrófobas e hidrófilas que hacen que estos polímeros se orienten longitudinalmente.

72.- ¿LA TENACIDAD DE LAS HARINAS A QUÉ SE DEBE Y EN QUÉ CONSISTE?

Se debe a la composición delo gluten; las conocidas como fuertes producen masas cohesivas, que requieren tiempos de mezclado largos, y las llamadas débiles, que no desarrollan una estructura adecuada y colapsan al amasarse.

73.- MENCIONA 8 CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS DEL MAÍZ

Representa el principal alimento para gran parte de la población, es rico en hidratos de carbono, es deficiente en proteínas, contiene un porcentaje muy elevado de prolaminas y de glutelinas, tiene estructuras secundarias y terciarias muy rígidas por su alto contenido de enlaces disulfuro, es deficiente en lisina y triptófano, la relación de concentraciones de leucina/isoleucina es muy elevada, su calidad nutricional es reducida.

74.- MENCIONA CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS DEL MAÍZ

Prolaminas, glutelinas y polipéptidos.

75.- en qué consiste el proceso de nixtamalización.

Es un proceso térmico-alcalino muy fuerte, primero el maíz se hierve en agua en una proporción de 1:3, a la cual se le añade de 1 a 3% de cal, con lo cual se alcanza un pH que varía de 11 a 13. El tiempo de cocimiento, que fluctúa entre 20 y 40 minutos. Después de este tiempo de ebullición, se corta el suministro de calor y se deja reposar de 10 a 14 horas, lapso durante el cual se alcanza la temperatura ambiental. El agua de cocción, llamada nejayote, se elimina abriendo la correspondiente válvula de la tina de cocción, después de este paso, el maíz se lava con agua para eliminar el exceso de calcio, ya que de otra manera la tortilla tendría un sabor alcalino; el agua de lavado tiene un pH aproximadamente de 8.5. El maíz ya lavado se muele en molino de piedras en el que, por la fricción se incrementa considerablemente la temperatura de la masa que se obtiene, finalmente, esta masa sirve para preparar un gran número de alimentos, entre los cuales destaca notablemente la tortilla.