СПб ГБПОУ «МК №3»МДК 03.01 Теория и практика лабораторных биохимических

исследований.Специальность Лабораторная диагностика

Очно-заочное обучение

Курс 2, семестр 4

Лекция № 2Тема: Химия белков.

©Башарина О.Б., 2019

Оглавление

1. Строение белков. Биологическая роль.

2. Физико-химические свойства белков.

3. Классификация белков. Характеристика отдельных групп.

Вопрос 1.Строение белков. Биологическая роль.

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры, состоящие из аминокислотных остатков,

соединенных пептидной связью.

Общая формула α-аминокислоты

α-аминогруппа

α-карбоксильная группаРадикал – отличается у всех

аминокислот

Белки состоят из 20-ти протеиногенных α-аминокислот, имеенно они закодированы в ДНК.

• Альфа-аминокислоты являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода около α-углеродного атома замещен на аминогруппу.

• Например, пропионовая кислотаα

α-аминопропионовая кислота

аланин

Аминокислоты с гидрофобными радикалами

Аминокислоты с гидрофильными, незаряженными (при физиологических значения рН=7,44) радикалами

Важно! Сульфгидрильная группа цистеина и фенольная группа тирозина относятся к

ионогенным группам (способны отдавать протон и приобретать заряд «-» при смещении рН среды в более щелочную область).

Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами

(кислые аминокислоты)

Эти аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу в

своем радикале, при физиологических значениях рН она несет

заряд «-»

Аминокислоты с положительно заряженными радикалами (при физиологических значения рН несут заряд «+»,

основные или щелочные аминокислоты)

Содержат

дополнительную

аминогруппу в своем

радикале

Содержит в своем составе

имидазольное кольцо

Таким образом, из всего многообразия аминокислот, которые известны в природе (300), только 20 относятся к

протеиногенным. Именно они зашифрованы в генетическом коде всех живых существ на нашей планете.

Если разместить эти 20 аминокислот по «шкале гидрофильности», то мы увидим аминокислоты с

гидрофобными радикалами и полярные незаряженные аминокислоты, а также аминокислоты с положительно- и

отрицательно заряженными радикалами. Если учесть, что

α-амино- и α-карбоксильные группы аминокислот, как мы увидим дальше, заняты образовании пептидной связи, то становится очевидным, что именно радикалы аминокислот предают белкам те свойства, которые будут влиять на их

локализацию и специфические функции.

Уровни структурной организации белков

Различают: первичную, вторичную, третичную четвертичную структуру.

• Первичная структура – цепочка из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

• Вторичная структура – укладка отдельного участка полипептидной цепи в пространстве.

• Третичная структура – укладка всей полипептидной цепи в трехмерном пространстве.

• Четвертичная структура – ассоциация (объединение) отдельных субъединиц.

Рассмотрим эти структуры более подробно.

Первичная структура белка

Это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Как аминокислоты соединяются между собой?

Мы должны вспомнить, что у α-аминокислот есть общая часть, которая содержит α-аминогруппу и α-карбоксильную

группу. Именно они принимают участие в образовании пептидной связи.

Расположим аминокислоту таким образом, чтобы α-аминогруппа была слева, а α-карбоксильная группа справа.

Почему именно так? Потому что, синтез белка идет в направлении от N- к С-концу полипептида.

Обратите внимание, что пептидная связь имеет транс-конфигурацию, это связано с тем, что пептидная

связь имеет частично двойной характер. Важные свойства пептидной связи: атомы пептидной группы

находятся в одной плоскости, атомы пептидной связи способны к образованию водородной связи

Вторичная структура белков

α-спираль

β-складчатый

слой

Вторичная структура стабилизируется водородными связями между атомами пептидных групп, радикалы не принимают

участия в поддержании вторичной структуры!

Третичная структура определяет форму белка в трехмерном пространстве

Глобулярные

(сферическое белки)Фибриллярные

(вытянутые) белки

Третичная структура белков стабилизируется за счет связей и взаимодействий, возникающих

между радикалами аминокислотных остатков:

• дисульфидные мостики (ковалентные связи, образующиеся между остатками цистеина)

• водородные связи

• ионные (электростатические) связи между заряженными группами

• гидрофобные взаимодействия.

Все белки имеют третичную структуру.

Некоторые белки имеют четвертичный уровень организации.

Несколько полипептидных цепей, которые уже имеют третичную

структуру, ассоциируются между собой. В стабилизации этой

структуры принимают участие те же связи, что и для третичной

структуры. Ярким примером является молекула гемоглобина, которая состоит из 4-х

субъединиц.

Белки, которые имеют третичную, и если характерно, четвертичную структуру,

называются нативными и именно на этом уровне структуры они способны выполнять

свои биологические функции

• Денатурация (потеря нативной структуры) белка приводит к утрате его биологической активности!

Биологическая роль белков

1. Структурная.

2. Каталитическая.

3. Транспортная.

4. Регуляторная.

5. Рецепторная.

6. Защитная.

7. Энергетическая.

Вопрос 2. Физико-химические свойства белков

1. Высокая молекулярная масса.

2. Являются гидрофильными коллоидами, растворы белков обладают высокой вязкостью, образуют коллоидные растворы, при снижении количества воды склонны к образованию гелей.

3. Коллоидные растворы белков способны к светорассеиванию.

4. Белки определяю большую часть онкотического давления плазмы крови (общая часть осмотического давления за счет высокомолекулярных веществ).

5. Являются полиэлектролитами, способны передвигаться в электрическом поле постоянного тока.

Вопрос 3. Классификация белков. Характеристика отдельных групп.

• Белки разделяют на две большие группы: простые и сложные.

Простые белки состоят только из аминокислотных остатков.

Сложные белки состоят из белковой части и небелковой части (простетической группы)

Простые белки в зависимости от растворимости и локализации делят на следующие группы:

Альбумины и глобулины

Протамины и гистоны

Проламины и глютелины

Протеиноиды

Характеристика групп сложных белковНазвание Простетическая группа

Нуклеопротеины ДНК или РНК

Гликопротеины Углеводы

Липопротеины Липиды

Хромопротеины:

гемопротеины

ретинальпротеины

флавопротеины

Окрашенная группа:

гем

витамин А

витамин В2

Фосфопротеины Фосфорная кислота

Металлопротеины Ионы металлов

Нуклеопротеины (НП)

НП делят на дезоксирибонуклеопротеины (ДНП), которые содержат ДНК и рибонуклеопротеины (РНП), которые содержат

РНК.

ДНП – это комплекс ДНК с такими белками, как протамины и гистоны. ДНП находятся в ядре клетки.

РНП – это комплекс РНК с белками. Ярким примером служат рибосомы, которые необходимы для синтеза белков в клетке.

Гликопротеины(ГП)

• ГП делятся на истинные ГП и протеогликаны.

Истинные ГП содержат 90-95% белка и 5-10% углеводов. Углеводная часть представляет собой

разветвленный гетерополисахарид (до 15 остатков моносахаридов и их производных), который присоединяется к белковой части. В состав

углеводной части входят остатки: глюкозы, галактозы, маннозы, сиаловых кислот. Истинные гликопротеины

находятся в мембранах клеток, где выполняют рецепторную роль, кроме того, некоторые гормоны,

иммуноглобулины, транспортные белки плазмы крови и т.д. являются истинными ГП.

Протеогликаны содержат 90-95% углеводов и только 5-10% белка.

• В состав протелгликанов входят гликозаминогликаны (ГАГ) – это гетерополисахаридырегулярного строения, которые мы рассматривали в теме «Химия углеводов».

• Протеогликаны являются составной частью внеклеточного вещества соединительной ткани. Гепарин и гепарансульфатявляются антикоагулянтами.

Липопротеины (ЛП)

• Структурные липопротеины (протеолипиды)

Входят в состав клеточных мембран.

• Свободные липопротеины плазмы крови –транспортная форма липидов

Хиломикроны

ЛПОНП

ЛПНП

ЛПВП

Гемопротеины

•Неферментные

Гемоглобин

Миоглобин

•Ферментные (катализируют

ОВР)

Каталаза

Пероксидазы

Цитохромы

Строение ГЕМА

Формы гемоглобина

1. HbO2 - оксигемоглобин

2. HbCO2 - карбгемоглобин

3. HbCO - карбоксигемоглобин

4. HbOH – метгемоглобин (Fe3+)

27

Фосфопротеины

Остатки фосфорной кислоты

присоединяются к молекуле белка через

ОН-группу серина или треонина.

К функциям фосфопротеинов можно

отнести следующие:

1. Питательная. Например, основной белок

молока – казеин.

2. Участие в изменении активности

ферментов. Существует такой способ

регуляции активности ферментов, как

ковалентная модификация путем

фосфорилирования и

дефосфорилирования, о котором мы

поговорим в разделе «Строение и

свойства ферментов».

Металлопротеины

• Транспортные или запасные белки

Трансферрин (транспортирует железо в

плазме крови)

Церулоплазмин(транспортирует медь в

плазме крови)

Ферритин (запасная форма железа)

• Ферменты

Железо-серные белки дыхательной цепи.

Ксантиноксидаза (содержит молебден и железо)

Супероксиддисмутаза (СОД) (содержит медь и цинк)

Глутатиоппероксидаза(содержит селен)

Источники информации

• https://studfiles.net/preview/6172060/page:2/

• https://mylektsii.ru/1-103770.html

• https://studfiles.net/preview/1714386/page:2/

• https://ppt-online.org/409167

• 900igr.net/kartinki/khimija/Belki-khimija/049-CHetvertichnaja-struktura-belka-agregaty-neskolkikh-belkovykh.html

• https://lektsii.org/15-393.html

• https://ppt-online.org/443379

Спасибо за внимание!

Спасибо за внимание!