Upload
tophisopam
View
275
Download
2
Embed Size (px)
Citation preview
Почему клетки такие разные?
n В разных клетках - разные белки666666
n А вот причины, по которым в разных клетках (одного организма) синтезируются разные белки - могут быть разными.
!3
Белки
n Состоят из аминокислот6n Выполняют практически все функции в клетке:6
q Ферменты6q Структурные белки6q Рецепторы6q Межклеточная сигнализация6q Иммунитет6q «Жизнь - форма существования белковых тел» Ф.Энгельс
!4
Строение белков: аминокислоты
n Химическое соединение, содержащее аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH)
!5
В белках встречаются только L-аминокислоты
n D/L-классификация не основана на оптической активности аминокислоты
!6
Murchinson meteorite
n Упал в Австралии в 1969 году6n Внутри него были обнаружены следы:6
q Аминокислот, некоторые из которых были в энантиомерном избытке (было больше L-изоформ)6
q По сравнению с окружающей местностью обогащены 15N, что указывает на внеземное происхождение6
q Урацил, пиримидин и пурин
!7
Радиоуглеродный анализ
n В атмосфере постоянно образуется 14С (период полураспада около 5,5 тысяч лет)6
n В первом приближении процентная доля 14С среди других изотопов углерода постоянна6
n В форме СО2 он усваивается живыми организмами6
n Когда организм погибает, он перестает усваивать 14С и доля этого изотопа начинает уменьшаться
!8
Строение белков: пептидная связь
n Аминогруппа и карбоксильная группа могут реагировать друг с другом с образованием пептидной связи
n Соединенные таким образом аминокислоты называются пептидом.
n В зависимости от числа аминокислот бывают дипептиды, трипептиды и т. д.
n Другое название белков: полипептиды (самый большой из человеческих белков - титин - состоит из 34,350 аминокислот!)
!9
Стерехимия пептидной связи
n Боковые радикалы заметно больше пептидной связи, поэтому два радикала in cis всегда создают стерические затруднения
!10
цис-пролин и транс-пролин
n Все пептидные связи (>99,9%) находятся в транс-конформации6
n И только пролин может существовать в цис-конформации
!11
Строение белков: боковой радикалn Природа бокового радикала определяет физические и химические свойства аминокислоты в составе белка
!12
Свойства аминокислот
n Гидрофильные, гидрофобные, положительно и отрицательно заряженные, ароматические, 6
n Некоторые аминокислоты могут модифицироваться после встраивания в белки (посттрансляционные модификации):6q Фосфорилирование6q Гликозилирование6q Ацетилирование6q Алкилирование
!14
Фосфорилирование белков
n Модифицируются остатки, содержащие гидроксильные группы: Ser, Thr, Tyr666666
n Cуществуют специальные ферменты: киназы и фосфорилазы
!15
Нестандартные аминокислоты
n Существуют пептиды, образованные другими аминокислотами, но они синтезируются клеткой с использованием других ферментов 666666
n Также существуют еще 2 аминокислоты, пирролизин и селеноцистеин, входящие в состав белков.
!16
Актиномицин D
Почему полезно есть мясо?
n Некоторые аминокислоты синтезируются в клетке, а некоторые (незаменимые аминокислоты) нет. q Валин q Гистидин q Изолейцин q Лейцин q Лизин q Метионин q Треонин q Триптофан q Фенилаланин
!17
Первичная структура белка
n Последовательность аминокислот в каждом белке уникальна
n Существует два типа обозначений аминокислот: однобуквенный код и трехбуквенный код.
!19
Аминокислота Три буквы Одна букваМетионин Met M
Лизин Lys K
Триптофан Trp W
Глутамин Gln Q
Пролин Pro P
Цистеин и цистин
n Цистеины могут взаимодействовать друг с другом с образованием дисульфидных мостиков
!22
Общие принципы фолдинга белков или почему мыло моет? :)
n Гидрофобные части молекул детергентов собираются вместе, образуя гидрофобную полость внутри мицеллы
n Гидрофильные концы молекул обращены наоборот в полярный раствор
!23
Бета-слой (beta-sheet)
n Водородные связи между последовательностями
!27
ПараллельныйАнтипараллельный