Upload
others
View
1
Download
0
Embed Size (px)
Citation preview
1
1
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
บทที่ 3 โครงสรางของเมทัลโลโปรตีน3.1 บทนําโปรตีนเปนสารชีวโมเลกุล (biomolecule) ที่มีความสําคัญตอสิ่งมีชีวิต
2
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
หลักการเบื้องตนของการผลิตโปรตีนจากดีเอ็นเอ
ReplicationDNA polymeraseDNA
DNADNA
TranscriptionRNA polymeraseDNA
DNARNA
TranslationRibosome protein
RNA
DNA makes RNA make protein
input ouput
2
3
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Proteins Overexpression
Expression = การผลิต,การแสดงออก
4
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.2 ประเภทของโปรตีน แบงตามสมบตัิดงัตอไปนี้องคประกอบทางเคมี ไดแก เมทัลโลโปรตีน (metalloprotein) ซ่ึงเปนกลุมโปรตีนที่มีโลหะเปนองคประกอบรวม, ไกลโคโปรตีน (glycoprotein) เปนกลุมโปรตีนที่มีคารโบไฮเดรตเปนองคประกอบรวม, หรือ ฮีมโปรตีน (heam-protein) เปนกลุมโปรตีนที่มีหมูฮีมรวมอยูดวย เปนตน
หนาท่ีทางชีวภาพ ไดแก เอ็นไซม (enzyme) เปนกลุมโปรตีนทําหนาที่เปนคะตะลิสตของปฏิกิริยาเคมี โปรตีนที่ทําหนาที่ถายเทอิเลคตรอน (electron transfer protein) โปรตีนขนสง (transport protein) โปรตีนที่ทําหนาที่กกัเก็บหรือสะสม (storage protein) ฮอรโมน แอนติบอดี้ เปนตน
3
5
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
สมบัติในการละลาย อาศัยสภาพแวดลอมที่โปรตีนอยู เชนโปรตีนที่อยูบริเวณหรือในชั้นเมมเบรนซึ่งเปนสารในกลุมไขมัน เรียกวา เมมเบรนโปรตีน (membrane protein) และโปรตีนที่ไมไดอยูในบริเวณดังกลาว เรียกวาโปรตีนที่ละลายในน้ํา (soluble protein)
ลักษณะรูปราง อาศัยรูปทรงหรือโครงสรางของโปรตีน เชน โปรตีนโกลบูลาร (globular protein) หรือโปรตีนกอนกลม โปรตีนที่มีลักษณะยาวคลายเสนใย (fibrous protein)
6
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
ฮีมโปรตีน
เมมเบรนโปรตีน
fibrous protein
4
7
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.3 ความสําคัญของโครงสรางของโปรตีน
นําไปสูความเขาใจเรื่องการทํางานของโปรตีน ซึ่งสามารถนําความรูมาประยุกตใชใหเปนประโยชน เชน การตดัตอยีนหรือวิศวกรรมโปรตีน เพื่อใชทางดานการแพทย อุตสาหกรรมตางๆ เชน เครื่องสําอางค อาหาร ยารักษาโรค ในดานการเกษตร ปศุสัตว เชน พืช GMO การเฝาระวังและปองกันการแพรระบาด และรักษาโรค เปนตน
8
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.4 กรดอะมโิน (amino acid)3.4.1 โครงสรางของกรดอะมิโน โปรตีนเปนไบโอพอลีเมอรซึ่งมีมอนอเมอรเปนกรดอะมิโนเรียงกันดวยพันธะเพปไทด กรดอะมิโนเปนโมเลกุลสารอินทรียประกอบดวยหมูเอมีน หมูคารบอกซีล หมู -CH (α-carbon) และหมูฟงกชัน Rกรดอะมิโนมีสูตรเคมีทั่วไป คือ NH2-CHR-COOH
โมเลกุลของกรดอะมิโนแบงออกเปน 2 สวน เรียกวา backbone และ sidechain
5
9
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
HNH2
R
COOHNH2H
R
COOH
D-form
the central α-C (chiral atom)
L-form Natural occurring
amino acid
3.4.3 สเตอริโอไอโซเมอร
กรดอะมิโนที่พบในธรรมชาติมีเพียงชนิดเดียว คือ ชนิด L-isomer
10
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.4.4 ซวิทเทอรไอออน (Zwitterion)
HH3N
COO
R
-+
สภาพไอออนบวก (NH3+) และไอออนลบ
(-COO-) ที่เกิดกับโมเลกุลกรดอะมิโน
protonation : -NH2 + H + --> -NH3+ pKa = 9-11
deprotonation : -COOH --> -COO- + H + pKa = 1-3
ไอออเนเซชนั (ionization) ของกรดอะมิโน
6
11
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
ระบบอักษรสามตัวกับระบบอักษรตัวเดียว ชนิดของกรดอะมิโนและอักษรสัญลักษณ
12
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.4.5 ความเปนกรด-เบสของกรดอะมิโน
7
13
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.4.6 โครงสราง สมบัติและการจัดหมวดหมูของกรดอะมิโน - หมู aliphatic hydrocarbon ใน Val, Ile, Leu,- หมู aromatic hydrocarbon ใน Phe, Tyr, Trp, - หมู indole ใน Trp, - หมู imidazole ใน His, - หมู amide (-CONH2) ใน Asn และ Gln, - หมู carboxylic (-COOH) ใน Asp และ Glu
ไกลซีน (Glycine) ไมถูกจัดอยูในกลุมใด เนื่องจากหมู R คือ ไฮโดรเจน
14
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
ก) กรดอะมิโนชนิดไฮโดรโฟบิก (Hydrophobic residues)คือ กรดอะมิโนไมชอบน้าํ มีข้ัวนอย ไดแก Ala, Val, Leu, Ile, Pro และ Met (aliphatic residue) และ Trp และ Phe (aromatic residue)ข) กรดอะมิโนชนิดมีขั้ว (Polar residues)คือ กรดอะมิโนที่มีข้ัว เชน Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln, His ขอสังเกตุ กรดอะมิโนเหลานี้มักจะมีหมู –OH , -CONH, -SH, ค) กรดอะมิโนชนิดมีประจุ (Charge residues)คือ กรดอะมิโนที่มีประจุ สามารถรับหรือใหโปรตอนได ไดแก Asp, Glu, Lys และ Arg
8
15
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Asp และ Glu มี sidechain เปน –COOH มีสมบัติคลายกรด จึงเรียกวา acidic residues สามารถใหโปรตอนดังสมการ
NH2 CH
COOHCH2
O OH
NH2 CH
COOHCH2
O O
+ H+
16
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Lys และ Arg มี sidechain เปน NH2 มีสมบัติคลายเบส บางครั้งเรียกวา basic residues สามารถรับโปรตอนดังสมการ
9
17
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
18
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
สวนของกรดอะมิโนที่ใชจับกับไอออนโลหะในเมทัลโลโปรตีน
- thiolate of cysteine (-S-M)- imidazole of histidine- carboxylate of glutamic &
aspatic acid (-COO-M)- phenolate of tyrosine
10
19
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
+ H3N CAR
CO
NH
CACOOR'
+H3N CACOOR
- + +H3N CACOOR'
- - + H2O
Peptide bond
Condensation reaction between two amino acids
3.5.1 พันธะเพปไทด กรดอะมิโนในโปรตีนเชือ่มตอกนัดวยพันธะโควาเลนทระหวาง ระหวาง -CO(i)-NH(i+1) เรียกพันธะนี้วา พันธะเพปไทด
ที่ปลายของโปรตีนและเพปไทด ปลายดาน -NH3
+ เรียกวา N-terminus และปลายดาน –COO- เรียกวา C-terminus
20
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
การนับลําดับกรดอะมิโนในโปรตีนจะเริ่มนับจาก N-terminus ไปหา C-terminus ดังนั้นกรดอะมิโนลําดับแรกสุดอยูที่ N-terimnus และกรดอะมิโนลําดับสุดทายจะอยูที่ C-terminus
11
21
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.5.2 คอนฟอรเมชนัของเพปไทด พันธะเพปไทด ใช sp2 ไฮบริดออรบิทัลของ C-N ซึ่งความยาวพันธะเฉลี่ย = 1.32Å ซึ่งเปนสมบัติของพันธะคู
C NC
O
H
C N+ C
O
Hα
ααα
22
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
C NC
O
HR
R
αα C
O
NCR
α
α
trans-peptide cis-peptide
C NC
O
HR
R
αα C
O
NCR
α
α
trans-peptide cis-peptide
โครงสรางของเพปไทดชอบที่จะเปนแทรน-คอนฟอรเมอร (trans-conformer) ยกเวน Proline และ Glycine ดวยอิทธิพลทางสเตอริก
12
23
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Peptide planesp2 -sp2
sp3-C
ความเปนระนาบของเพปไทด
24
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6 โครงสรางของโปรตีน
โครงสรางของโปรตีนแบงออกเปน 4 ระดับ คือโครงสรางไพรมารี (Primary structure)โครงสรางเซคคันดารี (Secondary structure) โครงสรางเทอรเชียรี (Tertiary structure) โครงสรางควอเทอรนารี (Quaternary structure)
13
25
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6.1 โครงสรางไพรมารี
โครงสรางไพรมารีหรือโครงสรางระดับที่หนึ่งเปนโครงสรางแสดงลําดับกรดอะมิโนของโปรตีน (amino acid sequence)
26
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
1) Primary structure : Amino Acid Sequence
tefkagsakk …. kate
N-Terminus C-Terminus
1 tefkagsakk gatlfktrcl qchtvekggp hkvgpnlhgi
41 fgrhsgqaeg ysytdanikk nvlwdennms eyltnpkkyi
81 pgtkmafggl kkekdrndli tylkkate
Amino acid sequence of cytochrome c from Saccharomyces cerevisiae
Number of residue 108
14
27
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6.2 โครงสรางเซคคันดารี•เปนโครงสรางยอย (sub-structures) ของโครงสรางโปรตีนสามมิติ •โครงสรางเซคคันดารีที่มีการจัดเรียงอะตอมที่มีรูปแบบคอนขางแนนอน •มีกรดอะมิโนที่ตอเชื่อมกันอยางนอย 3-4 กรดอะมิโนและเกิดพันธะไฮโดรเจนระหวางกัน •เชน โครงสรางเกลียวอัลฟา (α-helix) และโครงสรางแผนบีตา (β-sheet)
28
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6 residues per turn
Right-handed helix
โครงสรางเกลียวอัลฟา (α-helix)
• เปนเกลียวเวียนขวามือหรือตามเข็มนาฬิกา• เกลียววนครบหนึ่งรอบใชกรดอะมิโนจํานวน 3.6 •มีระยะระหวางเกลียว 5.4 Å• H-bonding patterns :
CO(i)----HN(i+3) และ CO(i)----HN(i+4)
15
29
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Secondary Structure-3
N
Cα−R
H
C=O
H-b
ond CO(i)----HN(i+4)
H-bonding
โครงสรางเกลียวอัลฟา (α-helix)
30
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
- การจัดเรียงของอะตอมแบ็คโบนบนสายเพปไทดใหแบนราบ และจะตองมีการจัดเรียงอะตอมแบ็คโบนที่คลายกันอยางนอยอีกหนึ่งดานวางประกบหรือขนานกัน
- แนวขนานของระนาบเพฟไทดมีสองแบบ แบบขนานทิศเดียวกัน (Parallel β-sheet) กับ แบบขนานทิศตรงขามกัน (Anti-parallel β-sheet)
โครงสรางแผนบีตา
16
31
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
1) Antiparallel β-sheet - H-bonding pattern:
N-H(i)----O=C(j)C=O(i)---H-N(j)N-H(i+2)---O=C(j-2)C=O(i+2)---H-N(j-2) …
Antiparallel β-sheet
โครงสรางแผนบีตา
32
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Parallel β-sheet
2) Parallel β-sheet- H-bonding pattern:
N-H(i)----O=C(j)C=O(i)---H-N(j+2)N-H(i+2)---O=C(j+2)C=O(i+2)---H-N(j+4) …
17
33
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6.3 โครงสรางเทอรเชียรี•แสดงการจัดเรียงของโครงสรางเซคคันดารีของโมเลกุล • แสดงการจัดเรียงอะตอมในปริภูมิสามมิติ เรียกวา โครงสรางสามมิติ โครงสรางระดับนี้เกิดขึ้นหลังจากโปรตีนผานกระบวนการมวนพับ
β-sheet
α-helix
turn
coil
34
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
3.6.4 โครงสรางควอเทอรนารีโครงสรางควอเทอรนารีหรือโครงสรางระดับที่สี่เปนโครงสรางที่แสดงการจัดเรียงโครงสรางสามมิติของโปรตีนที่มีมากกวาหนึ่งโมโนเมอรหรือมีมากกวาหนึ่งสายพอลีเพปไทด (polypeptide chain) บางครั้งเรียกแตละโมโนเมอรของโปรตีนวา หนวยยอยหรือซับยูนิท (subunit)
18
35
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
• Refer to the assembly of different polypeptide chains (multimeric proteins)• Some proteins need more than one chain for function.
Monomer (single chain)
no quaternary str.
Dimer(two chains)
3.6.4 โครงสรางควอเทอรนารี
36
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
19
37
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
ภาคผนวก
-ตารางจับคูระหวางรหัสดีเอ็นเอกับกรดอะมิโน-ฐานขอมูลทางโครงสรางของโปรตีน
38
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
The Universal Genetic Code
20
39
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
• Primary structure is the information containing amino acid composition and its sequence of the protein.• 1st structure is amino acid sequence• DNA sequencing is a commonly experimental technique used to determine amino acid sequence of any proteins.• DNA sequencing does not directly tell amino acid sequence but it informs the sequence of DNA of interested protein instead.• A decode method is generally used to translate DNA sequence to amino acid sequence • In genome or bioinformatics database, amino acid sequence of proteins is the main information.
Importance notes about protein structureImportance notes about protein structure
40
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
www.rcsb.org
3D structural data of proteins can be downloaded from the single worldwide database known as "Protein Data Bank (PDB)".
PDB is the central repository and distribution of biological macromolecular structures
3D structural data is presented in the form of Cartesian coordinates of atoms
Protein Structure Database
21
41
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
Bio
inor
gani
c C
hem
istr
y
PS
จุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัยจุฬาลงจุฬาลงกรณกรณมหาวิทยาลัยมหาวิทยาลัย
Protein Data Bank (PDB)