ОСНОВИ ОРГАНСКЕ ХЕМИЈЕ

Предавања

АМИНОКИСЕЛИНЕ И ПРОТЕИНИ

Др Весна Антић, ванредни професор

Др Малиша Антић, ванредни професор

Aminokiseline, peptidi i proteini

• Karboksilne kiseline koje u svom molekulu sadrže karboksilnu i amino grupu

• Prirodne aminokiseline najčešće su 2-aminokiseline ili -aminokiseline

• U prirodi postoji više od 500 aminokiselina ali proteini svih vrsta, od bakterija

do ljudi, sastoje se od 20 aminokiselina

• Ljudski organizam može sintetisati sve osim osam aminokiselina

• Ovih osam zovu se esencijalne aminokiseline, jer se moraju uneti hranom.

Aminokiseline

NH2

C

H

R COOH12

• Aminokiseline su amfoterna jedinjenja: mogu reagovati kao kiseline (-COOH) i

kao baze (-NH2)

• Imaju pufersko dejstvo

• U vodenim rastvorima se nalaze u obliku dipolarnog jona (cviterjona) ili

unutrašnje soli

• Aminokiseline su jače kiseline od karboksilnih kiselina, zbog –I efekta amino

grupe, a slabije baze od primarnih amina, zbog –I efekta –COOH grupe.

NH3

C

H

R COO

NH2

C

H

R COO

NH3

C

H

R COOH+ H+

+ OH-

+ H+

+ OH-

++

- -

vodeni rastvorkiseli rastvor bazni rastvor

• pH vrednost na kojoj je koncentracija cviterjona najveća zove se

izoelektrična tačka (pI) ili izoelektrično pH

Titracija glicina jakom bazom

n

OH-

j

o

n

a

Protonovana

amonijum-karboksilna kiselina

Deprotonovani

2-aminokarboksilatni jon

2

3HNCOOH pKpKpI

Podela aminokiselina na osnovu polarnosti

-R ostatka:

Nepolarne aminokiseline:

Nepolarne aminokiseline:

Polarne aminokiseline:

Kisele aminokiseline:

Bazne aminokiseline:

Sve prirodne aminokiseline su L - , odnosno S - konfiguracije

Dobijanje aminokiselina:

1. Hell-Volhard-Zelinsky reakcija

2. Strecker-ova sinteza

3. Modifikovana malon – estarska sinteza

Reakcije aminokiselina:

reakcija sa amino grupom

reakcija sa karboksilnom grupom

ninhidrinska reakcija

Peptidi i proteini

Primarna struktura

• Primarna struktura ili sekvenca aminokiselina predstavlja redosled

vezivanja aminokiselina u molekulima peptida t.j. proteina

oksitocin (nonapeptid)

C-terminalna a.k.N-terminalna a.k.

disulfidni most

Insulin

Sekundarna struktura

• Sekundarna struktura predstavlja način uvijanja molekula polipeptida u prostoru

• Sekundarna struktura je rezultat krutosti amidnih veza i maksimalnog

vodoničnog i drugih nekovalentnih vezivanja u lancu (lancima).

• Postoje dva tipa sekundarne strukture: -heliks i -nabrana konfiguracija

C

O

N

H

C

O

N

H

-

+

N

H H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

N

H H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

H H

C C

R O

N

- nabrana sekundarna struktura

• Kod nabrane strukture dva niza su tako raspoređena da se amino - grupe

jednog nalaze nasuprot karbonilnim grupama drugog lanca, što omogućava

formiranje vodoničnih veza

• Susedne amidne veze formiraju karakterističan ugao, što uslovljava

geometriju koja daje nabranu strukturu.

- heliks sekundarna struktura

• Kod -heliksa dolazi do intramolekulskog

vezivanja između susednih aminokiselina

u lancu

• Za jedan zavoj heliksa utroši se 3,6

aminokiselina

• Dve ekvivalentne tačke susednih zavoja

udaljene su oko 5,4 Å

Tercijarna struktura

• Daljim savijanjem, uvijanjem u spiralu, i drugim agregacijama polipeptida

dobija se tercijarna struktura

• Različite sile koje sve potiču iz grupe R, utiču na stabilizaciju molekula:

- Disulfidni mostovi

- Vodonične veze

- Londonove sile

- Elektrostatička privlačenja i odbijanja

- Micelarni efekti, polarne grupe orijentisane prema okolnom vodenom

rastvoru, a nepolarne u unutrašnjost molekula

Karboksipeptidaza A

Mioglobin

Kvatenarna struktura

• Kvatenarnu strukturu imaju oni proteini koji imaju dva i više lanaca aminokiselina

• Kombinacija ovih lanaca, od kojih svaki ima svoju tercijarnu strukturu,

čini kvatenarnu strukturu

• Ovakvi proteini najčešće sadrže neku neproteinsku grupu – prostetičnu grupu

• Hemoglobin sadrži hem kao prostetičnu grupu

HEM