Bucur Felicia SOIA

7/28/2019 Bucur Felicia SOIA

1/20

UNIVERSITATEA POLITEHNICA DIN BUCURETIFACULTATEA DE CHIMIE APLICAT I TIINA

MATERIALELOR

MASTER TIINELE VIEII I ECOLOGIE

REFERAT

DISCIPLINA: BIOPOLIMERI

Titlul: Proteinele din soia

MASTERAND ANUL I: BUCUR FLORICA-FELICIA

An universitar 2012-2013


2/20

Proteinele din soia1. Importanta, istoricul si originea culturii de soia

Soia (Glycine hispida) este una dintre cele mai vechi plantede cultur, cunoscut si utilizat ca aliment n hranaumannc de acum 5000de ani, originar din China.Chiar numele provine de la cuvntul chinezesc schiong-yu care indic sosul de soia. Denumirea a fost preluatde japonezi de la numele de shoyu, care treptat s-amodificat n so-ya, denumire acceptat de toate rilecare au introdus n cultur aceast plant. Primelemeniuni referitoare la soia se gsesc n lucrarea debotanicPen Tsao Kong Hu care dateaz din anul 2838. e. n. scris de mpratul chinez Sheng-Hung. Soia, n limba chinez, nseamn... cele mai bune semine (tau-tau).

n America si Europa este cultivat mult mai trziu, n anii 1829 i,respectiv, 1840 (Frana).n ara noastr, soia se cunoate din anul 1876, n Transilvania, cndse cultiva n grdini ca plant rar. Din 1913 este cultivat ncmpurile experimentale ale colii superioare de agricultur dinBucureti i abia din 1930 este inclus n temele de cercetare ale

Institutului de Cercetri Agronomice.


3/20

2. Ce sunt proteinele?

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic, compui macromolecularinaturali cu structura polipeptidic care, prin hidroliz, formeaz a-aminoacizi.Denumirea de proteine vine din limba greac, proteias nsemnnd

primar.Proteinele reprezint una din cele mai importante clase de polimeri i

biopolimeri naturali. Ele sunt constituite din aproximativ 20 25 deresturi de aminoacizi cu catene liniare i ciclice. Legturile specifice alestructurii primare a macromoleculelor de proteine sunt de tipul peptidic

reprezentate prin: - CO NH -Sub aspectul compoziiei chimice, proteinele sunt substane formatedin C, H, O si N, uneori conin S, P i unele metale (Fe, Mg, Cu,Mn, Zn, Co,etc). Proporia elementelor chimice de baz esteurmtoarea: C ~ 50%, H ~ 7%, O ~ 23%, N ~ 16%, S ~ 1-3%.Elementul principal i caracteristic pentru proteine este azotul, care segsete n proporie medie de 16%. Prin dozarea azotului organictotal (N), se poate determin a, indi rect , cant itat ea de

prote in brut din materialul de analizat, folosind formula:Proteina brut (%) = N (%) x 100/16 = N (%) x 6,25.Deoarece coninutul n azot al proteinelor este constant (16 % N ), ori decte ori se cere a se face trecerea de la procentul n azot la procentul n

proteine, se nmulete coninutul n azot cu 6,25 ( ntruct, potrivitprocentului, 16 este a 6,25-a parte din 100).Deci, proteine %=6,25 N.Proporia diferitelor elemente chimice n compoziia

proteinelor var iaz n t re anumite l imi te . Elementul chimicce l ma i co ns ta nt i ce l ma i uor de determinat este azotul; elreprezint, n medie, 16%; fiecare gram de azot va exprima, prin

urmare, 6,25 g substan proteic. Deci, multiplicand valoareacare exprim cantitatea procentual de azot dintr-o materieorganic cu factorul 6,25 se stabilete coninutul aproximativ nsubstane proteice totale al acelei materii organice. Substanele proteicevegetale, cum sunt proteinele cerealelor, au un coninut n azotmai mare de 16 %; din aceasta cauz, factorul de multiplicare nutrebuie s fie 6,25, ci numai 5,7. n organismul animal, proporiasubstanelor proteice este mai mare dect n cel vegetal. Aceast

proporie difer ns de la organ la organ i de la o specie la alta

specie.


4/20

Proteinele din soia sunt izolate din boabele de soia, reprezentnd peste40% din acestea. Proteinele din soia sunt globulare, reactive i, spredeosebire de cele mai multe proteine din plante, adesea solubile n ap.Proprietile chimice, fizico-chimice i funcionale ale

proteinelordepind de structura macromoleculelor:Structura primar determin numrul de resturi deaminoacizi n catena

polipeptidic, care sunt aranjate consecutiv prin intermediul legturilorpeptidice. Macromoleculele sunt formate din aminoacizii neesenialii eseniali, cu radicali polari i nepolari.Structura secundar reprezint lungimea i forma a dou lanuri

polipeptidice, aranjate sub form de spiral, stabilizate prin legturi dehidrogen. Catenele polipeptidice pot fi lungi sau foarte lungi, cufragmente rsucite sau pliate. Legturile de hidrogen intramoleculare se

stabilesc ntre gruprile carbonil (CO =) i gruprile amino (2

NH

).Structura secundar este asigurat de legturile de hidrogen i de altetipuri de legturi slabe. Structura secundar a fost determinat prindifracie de raze X pe proteine cristalizate de ctre L. Pauling, care astudiat cele dou tipuri de proteine fibroase naturale: - cheratina i -cheratina. Astfel, au fost identificate dou tipuri de structuri secundarecare apar n toate tipurile de proteine:Structura sau structura pliat (care apare n cazul - cheratinei)

Structura sau elicea (spirala ) : este structura cheratinei i aproteinelor globulare, n care lanul polipeptidic nu este coplanar,


5/20

unghiul dintre legturile 3spC CO NH i 3spHN CO C este diferit de 0sau 0180 (este, de obicei, de 030 ) astfel nc atomii din caten suntaranjai pe spiralele unei elice. Datorit configuraiei S (L) aaminoacizilor naturali, elicea este dreapt sau ( n sensul acelor

ceasornicului)


6/20

n cazulproteinelor globulare, care prezint predominant structuri deelice , aceste elice devin ncolcite n structuri supramoleculare(superelice ) care sunt definite ca structuri teriare ale proteinelorglobulare.Structura teriar reprezint modul de unire a mai multor lanurilor

polipeptidice cu formarea fibrelor sau particulelor proteice. Aceste

structuri complexe proteice sunt stabilizate prin diferite legturi ntreresturile R ale aminoacizilor. Structura teriar se realizeaz prin legturicovalente i prin mai multe legturi relativ slabe (legturi de hidrogen,ionice, legturi hidrofobe). Legturile slabe joac un rol deosebit nformarea structurii teriare a proteinelor.Structurile cuaternare caracterizeaz mai ales proteinele complexeformate din mai multe lanuri polipeptidice i grupe prostetice.Lanurile acestei structuri polimoleculare proteice sunt unite ntre ele

prin multiple legturi s l a b e n e c o v a l e n t e , a s i g u r n d

st a b i l i t a t e a ma cr o m ol e c u l e l o r policatenare. Schemalegturilor relativ slabe n formarea structurii teriare a proteinelorLegturi de hidrogen (1, 2, 3): 1 - legturi ntre gruprile peptidice;2 i 3 ntre gruprile polare; Legturi ionice (electrostatice): 4 - ntreresturi de aminoacizi Uzina, cu sarcin pozitiv i acid aspartic, cusarcin negativ.

Legturi hidrofobe: 5- leucina i alanina, 6 - fenilalanina -fenilalanina.Structurile complexe proteice conin un numr extrem

de mare de legturi de hidrogen, legturi ionice i hidrofobe.n general, proteinele produselor alimentare sunt extrem de v a r i a b i l e n c e e a c e p r i v e t e s t r u c t u r a p r i m a r , c o n i n u t u l n


7/20

aminoacizi, proprietile fizico-chimice, funcionale i valoareanutritiv.Proteinele produselor alimentare pot fi divizate ndou grupe: - proteine de origine animal;

-proteine de origine vegetal.

Dup proprietile funcionale, proteinele se mpart n dou grupe dinpunct de vedere al solubi litii: proteine solubi le i proteineinsolubile.Albuminele sunt proteine globulare care se gsesc n toate esuturileanimale i vegetale. Sunt substane cu caracter slab acid sauneutru, solubile in ap i n soluii diluate de electrolii. Cu apaformeaza soluii coloidale, din care alb umi nel e pre cip it subaciunea unor so lu i i concent ra te de su l fa t deamoniu,c lorur de sodiu, sulfa t de magneziu, e tc . , iar pr i n

nclz i re (

060 70 C )coaguleaz. Spuma alb care apare laf ierberea l egumelor i f ructe lor sau care se formeaz la

suprafaa laptelui fiert sunt albumine coagulate datorittemperaturiiridicate.Reprezentanii albuminelor vegetale suntleucozina,care se gseste n seminele cerealelor (grau, orz,ovaz, etc.), legumelina din seminele leguminoaselor(mazare., linte, soia, etc.), ricina din seminele de ricin,etc.Globulinele sunt cele mai rspndite proteine globularedin organismele vegetale i animale. Sunt insolubilen ap, dar se dizolvcu usurin n soluii diluate desruri (NaCl, 2 4Na SO , etc.). Pentru separarea lor dinsoluia salina n care s-au dizolvat, se adaug sulfatde amoniu (concentraie 50%) sau se adaug multap sau se dializeaz folosind o membransemipermeabil.Se cunosc numeroase globuline vegetale: faseolina nseminele de fasole alb; legumina n mazre, linte;glicina n soia; vicilina n bob; edestina n cnep;amandina n migdale; excelsina n nuca de cocos; conglutina n lupin.


8/20

Aminoacizii sunt compui chimici monomoleculari bifuncionali, cuproprieti amfotere. Formula general a aminoacizilor naturali de tipalfa () poate fi prezentat astfel:

unde R este un radical organic.Prezena n moleculele aminoacizilor a celor dou grupe funcionale-COOH i - 2NH , determin caracterul acid i bazic,n funcie devaloarea pH a mediului :

3 3 2H N R COOH H N R COOH H N R COO+ +

forma cation forma amfion forma anionpH 1,0 pH 7,0 pH 11,0

Aminoacizii n stare solid se afl sub form de amfion. n stare solubil,n funcie de valoarea pH-ului, aminoacizii pot fi sub form de anioni(pH 10,0...11,0) sau de cationi (pH 1,0...2,0). Exist o valoareintermediar a pH ului la care concentraia anionilor i cationilordevine egal i predomin forma amfin sau bipolar. Proprietilefizico-chimice i funcionale ale aminoacizilor liberi depind de natura

radicalului organic R.Aminoacizii, n funcie de polaritatea radicalilor organici, se clasific


9/20

n: - aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi);- aminoacizi cu radicali polari neutri (nencrcai);- aminoacizi cu radicali polari i sarcini pozitive;- aminoacizi cu radicali polari i sarcini negative.

Clasificarea aminoacizilor dup polaritatea radicalilor organici permiteidentificarea nu numai a activitii chimice a radicalului R, dar i aproprietilor fizico-chimice a macromoleculelor proteiceProprietile specifice ale aminoacizilor cu radicali nepolari (R)(hidrofobi) sunt apreciate prin solubilitatea redus n ap. Din numrultotal al aminoacizilor nepolari - alanina manifest cel mai mic grad deactivitate hidrofob. Aminoacizii care conin radicali polarineut r i sau radical i polari cu sarcini, manifest solubilitate mai marecomparativ cu aminoacizii nepolari, datorit faptului c gruprile lor

polare, prin l e g t u r i d e h i d r o g e n i i n t e r a c i u n i d e t i p u ldipol - dipol, se hidrateaz.

3 . C o m p o z i i a c h i m i c a b o a b e l o r d e s o i a

Compoziia boabelor poate varia n funcie de varietatea de soia i decondiiile de cultivare. Prin selecie s-au obinut variet i cuconinut proteic de 40 45% i un coninut n ulei ntre 18 20%. Dar, o cretere de 1% n coninut proteic, duce la o scderecu 0,5% a coninutului de ulei, iar din cauza acestei corelaii negativeexist o lips de interes pentru varietile cu coninut ridicat de

proteine.Compoziia aproximativ a boabelor de soia este prezentat ntabelul urmtor :


10/20

4. Calitatea proteinelorEvaluarea calitii proteinelor se face cu ajutorul unor metodestandardizate i aprobate de Comitetul internaional FAO/OMS.Valoarea

biologic a proteinelor are un rol deosebit n aprecierea calitiiproduselor alimentare. Un indice de baz al calitii se considerechilibrul aminoacizilor din structura proteinelor, mai ales coninutulde aminoacizi eseniali.Cele mai importante i utilizate sisteme dereferin

pentru aprecierea valorii proteinelor sunt:Protein etalon sau standard (RP Reference Protein) este o protein denalt calitate nutriional, care are o compoziie echilibrat naminoacizi eseniali asigurnd, n cantiti mici, o activitate normala organismului uman. n sc opur i pr acti ce c a etalon sefolosesc proteinele din ou sau din lapte. Pentru un om m a t u r s e

f o l o s e t e l i s t a a m i n o a c i z i l o r

p r o p u s d e C o m i t e t u l

Internaional FAO /OMS n funcie de proteina etalon (vezi tabelul demai jos).


11/20

\Lista aminoacizilor etalon pentru determinarea scoruluichimic al aminoacizilor eseniali ai proteinelor

Indicele chimic(CS Chemical Score) reprezint raportul dintre coninutulfiec rui am inoa cid es eni al din tr-o p rote in examinat fade coninutul aceluiai aminoacid ntr-o cantitate egal de proteinetalon.Proteinele vegetale se caracterizeaz prin coninut inferior al unoraminoacizi eseniali, n special con inutul n Uzin, triptofan,treonin. Dup calitate, ele corespund clasei a IlI-a.


12/20

V a l o a r e a p H a p r o t e i n e l o r .U na d in ca rac te ri s t i ci l e importante ale proteinelor estevaloarea pH-ului. n funcie de pH, mac ro mol ecu lel e pro tei ce

pot f i ncrca te pozi t iv sau negat iv . Sarcina electric amacromoleculei depinde de coninutul resturilor de aminoacizi cugrupri libere. Raportul dintre sarcina sumar electronegativ agrupri lor carboxil d isocia te ( -COO ) i sarc ina sumar

e l ec t ro p oz i ti v a a mi n o g r up r i lo r ( - NH 3+

) d e te r mi n valoarea pH a proteinelor. A t u n c i c n d p r e d o m i n


13/20

g r u p r i l e c a r b o x i l ( - C O O ) , macromolecula are sarcinnegativ cu pH < 7,0. Cnd predomin c o n i n u t u l a m i n og r u p r i l o r ( - N H 3 + ) m a c r o m o l e c u l a v a f ie l e c t r o po z i t i v , a v nd v a l o a re a p H > 7 , 0 . S a r c i n a

e l e c t r i c a proteinelor depinde i de valoarea pH-ului mediului. nmedii acide (pH < 7,0), macromoleculele de proteine se ncarcpozitiv, iar n medii alcaline (pH>7,0), macromoleculele prote icesunt ncrcate negativ.P ra ct ic t oa te p ro te in el e s ol ub il e l a o a nu mi t v al oa rea pH-ului devin neutre, atunci cnd sarcina sumar electropozitiv isa rc ina sumar e lec t ronega t iv a macromolecule i p ro te iceeste egal.Valoare pH-ului la care se realizeaz egalitatea sarcinilor pozitive i a

celor negative se numetepunct izoelectric (pi).n punctul izoelectric sarcina electric complet a moleculei devine zero.De regul, pi variaz n regiunea pH-lui de 4,4 .... 5,3. Este important cn punctul pi proprietile fizico-chimice ale proteinelor sem o d i f i c . S o l u b i l i t a t e a p r o t e i n e l o r d e v i n e m i n i m .Egal i ta tea sarc ini lor pozi t ive i negat ive conducela interaciuni ntre moleculele de proteine de tip protein protein,urmat de precipitarea lor n medii lichide i reducerea esenialaactivitii chimice.

Lista aminoacizilor eseniali


14/20


15/20

Cisteina i tirozina reprezint aminoacizi eseniali nlocuibili. Evaluarea


16/20

calitii nutriionale a proteinelor se efectueaz n baza coninutuluisumar al aminoacizilor cu sulf (metionina + cisteina) i aromatici(fenilalanina + tirozina).

5. Coninutul n proteine al unor produse alimentare


17/20

6. Obinere i utilizriProteinele din soia au utilizri att in industria alimentar, ct i laobinerea de produse industriale, aa-numitele materiale plastice pe bazde proteine din soia. Exemple de utilizri industriale nealimentare:

- agenti de umplutur pentru scderea preului de cost al materialelorplastice pe baz de petrol;

- strat de acoperire pentru hrtie datorit propriettilor adeziveremarcabile;

- materiale plastice biodegradabile containere i ustensile de unicfolosin, jucrii, obiecte sportive;

- materiale pentru ambalaje filmele din proteine din soia aupermeabilitate redus la oxigen si blocheaz radiaiile UV.- materiale plastice celulare (spume).

Materialele pe baz de proteine de soia conin de regul plastifiani attpentru mbuntirea proprietilor de prelucrare, ct i pentru reducerea

strlucirii.Una din direciile importante n tehnologia alimentar esteobinerea produselor alimentare cu utilizarea izolatelor proteice.Izolate (sau concentrate) proteice se obin din materii prime bogate n

p r o t e i n e . P r i n c i p i u l o b i n e r i i i z o l a t e l o r p r o t e i c ec o n s t n extracia proteinelor din materii prime, eliminareadin extracte a s u b s t a n e l o r n e p r o t e i c e , c o n c e n t r a r e a iu s c a r e a p r o t e i n e l o r izolate. Cele mai utilizate izolate proteice seobin din soia, gru,lapte. Izolatele proteice din soia prezint compoziii

cu un coninut de proteine peste 90 % din coninutul total al substaneloruscate.


18/20

I zo la t e l e p ro te i ce se fo losesc pen t ru am e l io ra rea va lo r i inutritive a alimentelor, prin lrgirea sortimentului de produse cucon inu t de pro te ine , n spec ia l a p roduse lor func iona le ,

pr in ameliorarea tehnologiei de fabricare a alimentelor.

Ameliorarea valorii nutritive a unor alimente cu utilizareaizolatelor proteice se face n scopul majorrii coninutul limitat alunor a m i n o a c i z i e s e n i a l i . M a j o r a r e a s c o r u l u ic h i m i c ( C S ) d e a m i no a c i z i e s e n ia l i l im i t a i na l i m e n t e c u a d a o s d e i z o l a t e proteice, de regul, trebuie s fieegal sau mai mare fa de a m i n o a c i z i i r e s p e c t i v i a i

p r o t e i n e i d e e t a l o n ( C S = 1 , 0 ) . D e exemplu, este cunoscutc proteinele alimentelor din cereale (gru, porumb, sorg), au un coninutlimitat de aminoacizi eseniali: Uzin, treonin, triptofan.

Ameliorarea valorii nutr itive a acestor alimente se face cu adaos deizolate proteice din lapte, care conin n ca nt it i su fi ci en teaminoac izi esen ia l i : Uz in , t reonin i triptofan. P e n t r uo b i n e r e a i z o l a t e l o r p r o t e i c e c u

p r o p r i e t i func ionale determinate au fost elaborate metodechimice, fizico-chimice , b ioch imice . Ce le mai f recventcorectate proprieti funcionale a izolatelor proteice sunt:-majorarea gradului de h idratare i solub i l i ta te aizolatelor proteice;-spori rea capac i t i i de formare a compozi i i lor gel i f ica te ;-spori rea capac i t i i de emulsionare i re inere al ip idelor ;- sp o ri r ea c ap a ci t i i d e s p um ar e a i z ol a te l or p r ot e ic e; -capaci ta tea de formare a compozi i i lor complexecu poliglucide.

C o r e c t a r e a p r o p r i e t i l o r f u n c i o n a l e ai z o l a t e l o r proteinelor se face prin metode speciale de extragere a

proteinelor, prin utilizarea parametrilor optimizai ai procesului de

uscare, prin tratament fizico-chimic i biochimic cu utilizareaenzimelor, prin modificri chimice a structurii proteinelor. De regulmajorarea sarcinii electrice pozitive sau negativea proteinelor determinobinerea izolatelor proteice cu capacitate sporit de hidratare,solubilizare i gelificare. Astfel de proprieti funcionale au fost obinutela o gam mare de izolate proteice din soia, inclusiv din soia geneticmodificat. Izolatele se folosesc n tehnologia fabricrii

produselor din carne, n pani ficaie, pentru ob inereaa li me nt el or c om bi na te d in m at er ii p ri me d e o ri gi ne

vegetal i animal. Datorit proprietilor sale f u n c i o n a l e ,i z o l a t e l e , p r o t e i c e j o a c u n r o l s e m n i f i c a t i v


19/20

n f o rm ar e a t e xt u ri i a l im en t el o r, m an if e st c a pa c it a te as po ri t d e reinere a apei.U n n u m r d e i z o l a t e p r o t e i c e

p r e z i n t c o m p l e x e d e proteine i substane din clasa lipidelor(lecitina, mono- i dig lic eri de) . Com ple xar ea pro tei nel or cu

subs tane h idrofobe conduce la formarea compozitelor de izolateproteice cu proprieti de spumare, de emulsionare i stabi lizare aemulsiilor de tip A/U,sau U/A.

Produse din soia


20/20

O protein este ca un lan, aminoacizii fiind elementele acestui lan, iarlanul nu este mai puternic dect cel mai slab elemental su. Chiar dac

proteinele sunt prezente n cantitate suficient, valoarea lor nutritivpoate filimitat de absena unui anumit aminoacid esenial n structura

proteinei respective. n cazul grului, valoarea nutritiv a proteinelor estelimitat de lizin, iar n cazul soiei, aminoacidul limitativ este metionina.Din fericire, proteinele din diverse alimente sunt complementare i princombinarea lor, valoarea nutritiv a alimentelor este sensibilmbuntit. Astfel este cazul combinrii proteinelor din soia cu

proteinele din gru la fabricarea produselor de panificaie.Raportul de eficien a proteinelor (REP) compar valoarea nutritiv asistemului cu valoarea nutritiv a cazeinei de 2,5. Prin comparaie, REP

pentru fina de soia tratat termic uor este 2,03 -2,3. REP pentru pinea

alb este 0,7, iar pentru pinea cu adaos de 3% fin de soia - circa0,83.Dac fina de soia se folosete pn la 6%, REP crete la 1,3, iarpentru un adaos de 12% crete la1,95. n plus, fa de ameliorareacalitii proteinelor, coninutul proteic crete cu 50%. n cadrulexperimentelor nutriioniste fcute pe obolani, s-a observat c viteza decretere este de 3 - 4 ori mai mare la obolanii hrnii cu pine fortifiat,comparativ cu cei hrnii cu pine alb nefortifiat.Totodat, s-a pus neviden faptul c o cretere prea mare a adaosului de fin de soiaducela reducerea volumului i la obinerea unei pini cu caracteristicinesatisfctoare. S-a observat c adaosul de stearoil-2-lactilat de sodiu,stearoil-2-lactilat de calciu sau monogliceride etoxilate duce la creareaunui sistem n care este posibil adugarea unor cantiti mai mari defin de soia fr a influena negativ calitile produselorrespective.Biscuiii fortifiai se pot obine prin folosirea unui amestec de88 pri fin de pine, 12 pri fin de soia degresat i 0,5 pristearoil-2-lactilat de sodiu.

Bibliografie

Mircea Teodorescu- Biopolimeri- Note de CursGiosan N. Si colab, 1986.Soia, editura Academiei, Bucurestihttp-voifidoctor.files.wordpress.com-2012-02-curs48905137-Chimia-Produselor-Alimentare

Documents

Bucur Felicia SOIA