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Patricia Perdomo Rodríguez Abel Hernández Pérez Natalia Rodríguez Pane María Martín Alemán Laura Álvarez Ayala Coraima Antonia Casañas Martín

Estructura de la mioglobina y la hemoglobina

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Page 1: Estructura de la mioglobina y la hemoglobina

Patric ia Perdomo Rodríguez

Abel Hernández Pérez

Natal ia Rodríguez Pane

María Martín AlemánLaura Álvarez AyalaCoraima Antonia Casañas Martín

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MIOGLOBINAGrupo Hemo:•Anillo porfirínico

• Hierro

El polipéptido forma una estructura globular con ocho hélices a (A-H)

17800 peso molecular

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Grupo Hemo

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HEMOGLOBINA

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UNIÓN DEL OXÍGENO AL GRUPO HEMO

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DESOXIHEMOGLOBINA

OXIHEMOGLOBINA

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CURVA DE DISOCIACIÓNP50:

Punto de semisaturación

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LA UNIÓN DE OXÍGENO POR LA HEMOGLOBINA ES COOPERATIVA

La fracción de saturación se define como la fracción de los posibles

centros de unión que tienen oxigeno unido.

Curva sigmoidea indica que una proteína posee un

comportamiento de unión especial.

la unión de oxígeno a un centro de la molécula de hemoglobina

aumenta la probabilidad de que mas oxígeno se una a los centro que permanecen desocupados.

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LA UNIÓN DE OXÍGENO POR LA HEMOGLOBINA ES COOPERATIVA

¿ Cuál es el significado biológico de la unión cooperativa del oxigeno a la hemoglobina?

La liberación cooperativa de oxigeno favorece una descarga completa de oxigeno en los tejidos y por tanto solo una pequeña cantidad de los centros contribuirán al transporte de oxigeno.

La unión y liberación cooperativa de oxigeno en la hemoglobina permite liberar casi 10 veces mas oxigeno que la mioglobina

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ESTADO T y ESTADO R

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MODELOS DE TRANSICION T-R

MODELO CONCERTADO La unión de un ligando favorece la transición de todo el tetrámero

MODELO SECUENCIAL

La union de los ligandos provoca cambios de conformacion locales

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BIBLIOGRAFÍA

Werner Müller: Bioquímica. Fundamentos para la medicina y Ciencias de la vida Reverte 2008

Nelson, David L y Cox, Michael M.: Principios de bioquimica, Lehninguer

Lubert Stryer, Jeremy M. Berg,John L. Tymoczko: Bioquimica,Sexta edición, Ed Reverté

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