ESTRUCTURA I FUNCIÓ DE LES PROTEÏNES  Com són i què fan les proteïnes? Són les biomolècules orgàniques més abundants i de més heterogeneïtat formades                     per C, H, O, N i S. Formen part de l'estructura bàsica dels teixits i tenen funcions                                 metabòliques i reguladores. Defineixen la identitat de cada ésser viu, perquè                     constitueixen la base de l'estructura del còdig genètic o ADN i dels sistemes de                           reconeixement d'organismes estranys en el sistema immunitari.   Aminoàcids  1. Passeu el ratolí per sobre de la molècula que observes a la pantalla. Copieu                             en el vostre document la fórmula general d'un Aminoàcid i indiqueu en el                         vostre dibuix el nom i les característiques dels diferents grups funcionals.  

  2. Què diferencia una aminoàcids dels altres?  ­Si formen part de les proteïnes o no. ­Segons l’estructura química: en podem trobar dos isomers, en forma D, si el grup                           amina se situa a la dreta i en forma L, si es col∙loca a l’esquerrra. ­Si formen part de les proteïnes vegetals o animals. ­Segons les propietats químiques: si són ions bipolars en estat iònic. També si                         funciona com una substància tampó del pH del medi. ­Segons la polaritat: si són polars o no.  3. Quants aminoàcids diferents podem trobar en les proteïnes? Quants i quins                       són els essencials? Què vol dir aquest concepte?  Només 20 aminoàcids formen part de les proteïnes. HI ha 9 aminoàcids essencials i                           són: la valina, la leucina, la isoleucina, la treonina, la metionina, la fenilalanina, el                           triptòfan, la lisina i la histidina. El concepte d’essencial vol dir que l’organisme no les                             pot sintetitzar i només les pot obtenir a partir de la ingesta d’aliments.    

4. En aquesta adreça els 20 aminoàcids són representats en 3D.  

● Observeu els aminoàcids arg, asp, cys, glu, gly, pro, phe, tyr, trp. Amb                         l'ajut del cursor, identifiqueu els diferents grups. Compareu els seus                   radicals.   

arg: bàsic, aquests grups radicals conté un àtom extra de nitrogen que contribueix a                           les característiques bàsiques (alcalí).  asp: àcid dicarboxílic i amida, el radical té el grup ­COOH i el grup ­CONH2.   cys: sulfur, aquests grups radicals conté sulfur.  glu: àcid dicarboxílic, el radical té un grup ­COOH i ­CONH2.   gly: té un grup amino i un àcid carboxílic. Cada un té un únic grup radical, de 6 o 7                                       categories.  pro: imino, el grup amino fa d’aquest un iminoàcid, no un aminoàcid.  phe: aromàtic, aquests grups radicals tenen cadenes basats en el benzè.  tyr: aromàtic, aquests grups radicals tenen cadenes basats en el benzè.  trp: aromàtic, aquests grups radicals tenen cadenes basats en el benzè.  

● Cliqueu amb el botó dret del ratolí per veure i provar les diferents                         opcions . Mesureu la distància entre àtoms en un enllaç simple i en un                           doble enllaç... Captureu aquestes imatges i enganxeu­les al vostre full                   de treball.   

 110 nm           

● Anoteu alguna de les informacions addicionals per a aquests                 aminoàcids.  

arg: té 3 nitrogens extra en el grup radical, així que té característiques bàsiques                           extras. No entren en enllaços peptídics però poden ionitzar i interactuar amb altres                         grups de recerca a la cadena de polipèptid. asp: té un grup àcid carboxílic extra en el seu grup R, pel que té característiques                               extra d’àcids. El seu àcid pot ionitzar i interactuar amb altres grups R dins d’una                             cadena polipeptídica.  cys: pot formar enllaços disulfur amb altres residus de cisteïna. Aquests formen un                         sòlid pont covalent entre els sectors de la cadena polipeptídica i així contribueixen a                           l’estructura terciària de la proteïna.  glu: té un grup àcid carboxílic extra en el seu grup R, pel que té característiques                               extra d’àcids. El grup àcid pot ionitzar i interactuar amb altres grups R dins d’una                             cadena polipeptídica.  gly: el seu grup “R” és simplement un hidrogen, una de les boles blanques units a                               l’àtom de carboni central. Això sovint és descrit com el (alfa) de carboni a­.  pro: és l’únic iminoàcid entre els 20 aminoàcids que es troben en proteïnes                         comunes.  phe: és un dels productes químics biològics naturals del cos.  tyr: està implicada en la producció del pigment melanina.  trp: és un aminoàcid essencial que es troba naturalment en molts aliments. No                         obstant això, s’ha implicat en amenaces per a la salut, possiblement a causa de la                             contaminació, de manera que ja no està disponible en molts països.           

● Aneu ara a l'enllaç següent i anoteu la fórmula dels aminoàcids                     següents : pro, arg, cys, asp, tyr. Podeu posar­la a continuació de la                         seva imatge 3D. 

 

Aminoàcids  Fórmula 

  

prolina 

 

 arginina 

 

  

cisteïna 

 

  

aspartic 

 

  

tirosina 

   

● Segons les característiques dels seus radicals, els aminoàcids es poden                   classificar en àcids, polars­neutres,no polars i bàsics. Relacioneu a                 continuació els anteriors aminoàcids amb el grup al que pertanyen i                     expliqueu la causa d'aquesta classificació.  

pro­no polar: perquè té una cadena cíclica i no és polar. arg­bàsic: perquè conté un àtom extra de nitrogen que contribueix a les                       característiques bàsiques (alcalí). cys­polar i neutre: perquè conté sulfur. 

asp­àcid: perquè el radical té el grup ­COOH i el grup ­CONH2. tyr­no polar: perquè té un grup benzè i no és polar.  

● Segons la informació que heu recollit a l'apartat c, quines                   característiques dels aminoàcids venen determinades pel seu radical?  

­En aigua els animoàcids estan ionitzats tant en el radical carboxil com en el radical                             amina. ­Poden ser no polars si tenen com a radical una cadena hidrocarbonatada i no es                             dissolen i poden ser polars si es dissolen en aigua. ­Un aminoàcid és àcid si té més radicals àcids que bàsica i viceversa.     Unint aminoàcids  5. Escriviu a continuació aquesta reacció i la molècula resultant. 

  →    

6. Responeu:  

● Com s'anomena aquesta reacció? Quina molècula es desprèn? Aquesta reacció s’anomena condensació i es desprèn la molècula d’aigua.  

● Assenyala sobre la reacció l'enllaç format. Quin nom rep? Quines                   característiques presenta? 

Rep el nom d’enllaç peptídic.   ­És la unió d’un grup carboxil d’un aminoàcid amb un grup amino d’un altre. ­El trencament d’un enllaç es produeix per hidrolisi. ­Els pèptils són la unió d’uns quants aminoàcids amb baix pes molecular.  

● Com s'anomena la molècula obtinguda? S’anomena dipeptídic.       

Trencament de l'enllaç peptídic  7. Escriviu a continuació la reacció de trencament que té lloc. 

  →    

8. Responeu:  

● Quina molècula provoca el trencament de l'enllaç? Com es produeix la                     reacció? 

La molècula d’aigua provoca el trencament de l’enllaç. Es produeix en afegir aigua.   

● Com s'anomena aquesta reacció? S’anomena hidrolisi d’un dipeptídic.  

● Quina és la molècula inicial? Quines són les molècules finals? La molècula inicial és un dipeptídic i les molècules finals són dos aminoàcids.   Fabricant una proteïna  9. Què és un polímer? Són macromolècules formades per la unió de molècules més petites anomenades                     monòmers.  10. Considereu tres aminoàcids diferents dels 20 que formen part de les                       proteïnes i comproveu que amb ells és possible "construir" nou pèptids                     diferents (has de tenir en compte que es poden repetir els aminoàcids). Considerem els aminoàcids següents: arginina, aspartic i cisteïna. Llavors fem les                     combinacions següents:  ARG+ARG          ASP+ASP          CYS+CYS ARG+ASP          ASP+ARG         CYS+ARG ARG+CYS          ASP+CYS         CYS+ASP  11. Calculeu quants pèptids diferents de quatre aminoàcids es poden formar                     amb els 20 aminoàcids que formen les proteïnes. Es poden formar 4845 pèptils diferents. 

12. Si se sap que la major part de les proteïnes tenen uns 100 aminoàcids o                               més, quin comentari us suggereix els càlculs que heu fet en les dues                         preguntes anteriors? Que podran formar milers i milers de pèptils diferents.  13. Observeu amb detall les animacions següents que ens ensenyen les                     característiques dels diferents nivells estructurals de les proteïnes. Fet.  14. Amb l'ajut dels esquemes següents,escriviu la descripció del que passa a                       cada etapa. 1­ L’estructura primària de la proteïna és la seqüència d’una cadena d’aminoàcids.  2­ L’estructura secundària de la proteïna es produeix quan la seqüència                     d’aminoàcids estan vinculats amb enllaços d’hidrogens.  3­ L’estructura terciària de la proteïna es produeix quan certs atraccions són                       presents entre l’hèlix alfa i la làmina plegada.  4­ L’estructura quarternària de la proteïna és una proteïna consistida en més d’una                         cadena d’aminoàcid.  15. Expliqueu com la seqüència d'aminoàcids d'una cadena polipeptídica                 determina la forma tridimensional d'una proteïna funcional. La seqüència d’aminoàcids ve determinat per les instruccions contingudes en els                     àcids nucleics, estructura primària, que determina les particularitats estructurals de                   la molècula i la seva funció biològica. Llavors la seqüència d’aminoàcids d’una                       cadena polipeptídica es pot ordenar de diferents maneres a l’espai, per això                       determina la forma tridimensional d’una proteïna funcional. Aquesta forma                 tridimensional és degut als girs i plegaments que es produeixen en la cadena                         polipeptídica i de la rigidesa dels enllaços peptídics.  16. Expliqueu quina importància tenen en el plegament de les proteïnes els                       ponts d'hidrogen. Els ponts d’hidrogen dóna lloc a dos estructures secundàries: hèlix ⍺ o làmina β.   Plegament de proteïnes. Efecte hidròfob  17. A partir de l'anàlisi de l'animació, intenteu explicar els diferents processos                       que hi tenen lloc. ­S’afegeix la proteïna a l’aigua. 

­En entrar amb contacte la proteïna amb l’agua, la proteïna es replega de manera                           que les regiones hidròfiles atrau les molècules d’aigua i no atrau a les regions                           hidròfobes.   Desnaturalització de les proteïnes  18. Observeu i analitzeu la informació que us proporciona l'animació, després,                     contesteu:  

● Descriviu com es troben inicialment les proteïnes del blanc de l'ou? Es troben en un 10 % en el blanc de l’ou. Les proteïnes són cadenes d’aminoàcids                               que es pleguen en formes complexes en que es formen diversos enllaços, tot                         estabilitzant l’estructura de la proteïna.  

● Com canvia la configuració d'aquestes proteïnes a mesura que avança                   el procés de cocció? Quins canvis es produeixen? 

La calor fa que les molècules vibrin. Els enllaços que uneixen els aminoàcids en les                             cadenes són enllaços covalents forts, que resisteixen la calor. Però la majoria dels                         enllaços que estabilitzen l’estructura tridimensional de la proteïna són enllaços                   febles, sovint ponts d’hidrogens, que es trenquen i permeten que les proteïnes no es                           desenredin.   

● Quines en són les conseqüències? Com es troben les proteïnes en el                       blanc de l'ou fregit? 

Que s’alterarà la configuració de les proteïnes del blanc de l’ou, fet que provocarà la                             pèrdua de la seva funcionalitat. Les proteïnes formaran nous enllaços entre si,                       creant una gran xarxa de formes de proteïnes interconnnectats, que endurirà l’ou. Al                         final la clara de l’ou es torna blanca.  

● Com s'anomena aquest procés? Es tracta d'un procés reversible o                   irreversible? 

S’anomena desnaturalització de la proteïna. Es tracta d’un procés irreversible.  

● Si aquest procés el pateix un enzim, com afectarà a la seva                       funcionalitat? 

Que perdrà la seva funcionalitat perquè no s’altera la seva configuració  

● Un cop acabat, pots contestar les preguntes del text (quiz). Fet.  

19. Aquí trobareu una altra excel∙lent animació (també en anglès) que us                       servirà per consolidar els vostre coneixements en relació al procés de                     configuració a l'espai de les proteïnes i el procés contrari de desnaturalització.                       Un cop visualitzada, podeu contestar el test proposat. 

   Quines funcions tenen les proteïnes?  En l'adreça que hi ha a continuació podeu trobar les funcions biològiques de                         les proteïnes. Feu un esquema per a resumir aquestes funcions. ­Funció estrucural: capacitat per a soportar gran tensió continuada (tendó) i de                       forma intermitent (elastina de la pell) i formen estructures cel∙lulars (ribosomes).  ­Moviment i contracció: la actina i la miosina permeten el moviment i la primera                           genera moviment de contracció en molts tipus de cèl∙lules animals.  ­Transport: hi ha proteïnes capaces de transportar substàncies.  ­Reserva energètica: les proteïnes grans acumulen i produeixen energia.   ­Funció homeostàtica: regula les constants del medi intern, pH o quantitat d’aigua.  ­Funció defensiva: les immunoglobulines defensen l’organisme.  ­Funció hormonal: hi ha proteïnes que generen una resposta en els òrgans blanc.   ­Funció enzimàtica: els enzims controlen reaccions metabòliques, disminuint               l’energia d’activació d’aquestes reaccions.