10/21/2019

1

GSM 2007 GIDA KİMYASI5. HAFTA

ASLI ÖZEN

GIDA BİLEŞENLERİ

PROTEİNLER

10/21/2019

2

PROTEİNLER▪ %50-55 Karbon (C)

▪ %6-7 Hidrojen (H)

▪ %20-23 Oksijen (O)

▪ %12-19 Azot (N)

▪ %0.2-3 Kükürt (S)

▪ Yapı taşları amino asitler

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Ağırlıkça

PROTEİNLER▪ Globüler proteinler küresel veya elips

şeklinde, polipeptid zincirlerinin kendi üzerinekatlanmakta veya çökmekte

▪ Fibril proteinler çubuk şeklinde, düz polipeptidzincirleri birbirleri üzerine bükülmekte (kollojen)

▪ Enzimler globüler

▪ Fibril proteinler kemik, kas veya tırnaklardakiyapısal proteinler

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

3

PROTEİNLER▪ Biyolojik fonksiyonları

▪ Enzim▪ Yapısal proteinler▪ Kontraktil proteinler (aktin-miyozin)▪ Elektron taşıyıcılar▪ Hormonlar (insülin, büyüme hormonu)▪ Taşıyıcı protein (transferrin)▪ Antikor▪ Depolama protein (yumurta albümini, tohum proteinleri)

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER▪ Yapı taşları amino asitler

▪ 20 farklı amino asit bulunuyor

▪ Proteinlerin yapısal ve fonksiyonel farklılıkları yapılarındaki farklıamino asitlerden kaynaklanıyor.

▪ Amino asitlerin dizilişleri

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

4

PROTEİNLER▪ Amino asitler proteinlerin en temel yapı taşı

▪ Amino asitleri farklı kılan yan grup (R)

▪ Amino asidin ▪ Net elektrik yükü▪ Çözünürlüğü ▪ Kimyasal reaktifliği▪ Hidrojen bağı oluşturma potansiyeli

▪ Selenosistein 21 aa

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Amino grubu Karboksil grubu

α-Karbon

10/21/2019

5

PROTEİNLER▪ Amino asitler suda çözünürlüklerine göre

▪ Alifatik zincirli aa hidrofobik (Ala, Ile, Leu, Met, Pro ve Val)

▪ Aromatik zincirli aa hidrofobik (Phe, Trp, ve Tyr)

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER▪ Amino asitler suda çözünürlüklerine göre

▪ Polar yapıdaki aa suda kolayca çözünmekte

▪ Elektrik yüklü aa Arg, Asp, Glu, His, ve Lys (hidrofilik)

▪ Yüksüz aa Ser, Thr, Asn, Gln, ve Cys (hidrofilik)

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

6

PROTEİNLER▪ Amino asitler yapılarındaki amino ve karboksil grupları nedeni ile hem asidik hem de

bazik özellik gösterebiliyor.

▪ İzoelektrik nokta (pI) amino asidin elektriksel olarak nötr hale geldiği pH değeri

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER▪ Amino asitler peptid bağları ile birbiri ile bağlanarak peptidleri

oluşturmaktadır.

▪ n sayıda amino asit içeren bir polipeptid zincirinde n-1 sayıda peptid bağıvardır.

Peptid bağı

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

7

PROTEİNLER▪ Birincil yapı (Primary structure)

▪ Amino asit zincirini ifade eder

▪ Amino asitler kovalent (peptid) bağlar ilebirbirlerine bağlanarak düz zincir yapıyıoluşturur.

▪ Serbest amino grubu (α-NH3) N-terminali olarakadlandırılır ve zincirin başlangıcını temsil eder.

▪ Zincir sonunda bulunan serbest karboksil grubu(α-COOH) ise C-terminali olarak adlandırılır.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER▪ İkincil yapı (Secondary structure)

▪ Polipeptid zincirlerin uzaysal düzlemdedüzenlenmesi sonucu oluşan yapı.

▪ α- sarmal (heliks) yapı

▪ β-tabakalı yapı

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

8

PROTEİNLER▪ İkincil yapı (Secondary structure)

▪ α- sarmal (heliks) yapı

▪ Hidrojen bağları yapıyı stabil tutuyor.

▪ N-H grupları C—O (4. aa) grupları ile etkileşimegiriyor

▪ Aynı polipeptid zincirindeki atomların etkileşimi

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER

▪ İkincil yapı (Secondary structure)

▪ β-tabakalı yapı

▪ Hidrojen bağları

▪ N-H grupları C—O grupları polipeptid zincirine dik olarak yönlenmekte

▪ Protein yapısındaki iki farklı polipeptid zinciri arasında

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

9

PROTEİNLER▪ İkincil yapı (Secondary structure)

▪ β-tabakalı yapı, α-sarmal yapıya göre daha stabil.

▪ Bu nedenle fazla oranda β-tabakalı yapı içeren proteinlerin denatürasyon sıcaklığıdaha yüksek

▪ Süt serum albumini %67 α-sarmal yapı içeriyor ve denatürasyon sıcaklığı 64°C

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Protein β-tabakalı yapı oranı (%) Denatürasyon sıcaklığı (°C)β-laktoglobulin 51 75,6Soya globulini 64,5 84,5

PROTEİNLER▪ İkincil yapı (Secondary structure)

▪ Protein çözeltilerine ısıl işlem uygulanıp çözelti soğutulduğunda α-sarmal yapı, β-tabakalı yapıya dönüşüyor.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Protein α-sarmal (%) β-tabakalı (%) Diğer (%)Süt serum albumini 67 0 33α-kazein 15 12 73β-kazein 12 14 74κ-kazein 23 31 46Yumurta lizozimi 45,7 19,4 34,9α-laktalbumin 26 14 60β-laktoglobulin 6,8 51,2 42Soya globulini 8,5 64,5 27

10/21/2019

10

PROTEİNLER▪ Üçüncül yapı (Tertiary structure)

▪ İkincil yapıdaki protein zinciri kısımlarıbirbiri üzerine katlanarak daha sıkı biryapı oluşturmaktadır.

▪ Amino asitlerin yan zincirlerinin birbirleriile oluşturdukları zayıf etkileşimlersonucu oluşmakta.

▪ İyonik etkileşimler

▪ Hidrofobik etkileşimler

▪ Van der Waals etkileşimleri

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

PROTEİNLER▪ Dördüncül yapı (Quaternary structure)

▪ Yapısında birden fazla polipeptid zinciri bulunan proteinlerindüzenlenmesini ifade etmektedir.

▪ Birçok önemli protein birden fazla polipeptid zincirindenoluşmaktadır.

▪ Yapısında birden fazla polipeptid zinciri içeren proteinleroligomer olarak adlandırılmaktadır.

▪ Yapısında %30’dan fazla hidrofobik amino asit içeren proteinleroligomer oluşturmaya daha yatkındır.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

11

PROTEİNLER▪ Proteinlerin katlanmasında farklı zayıf etkileşimler görev almaktadır.

▪ van der Waals etkileşimleri: protein yapısındaki nötral atomlar arasında oluşanetkileşim. Birbirlerine çekmekte veya itmektedirler.

▪ Hidrojen bağları: N, O veya S gibi negatif yüklü atomlara kovalent bağ ilebağlanmış H atomu ile negatif yüklü başka bir atom arasındaki etkileşim.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

12

Peptid grupları arasında (en fazla bugruplar arasında)

Eşleşmemiş elektronu bulunan karboksilgrupları arasında

Fenolik veya hidroksil grupları ile iyonizekarboksil grubu arasında

Fenolik veya hidroksil grupları ile peptidyapısındaki karboksil grubu arasında

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Hidrojen bağları:

Amid grupların yan zincirleriarasında

Karboksil grubun yan zinciri ilehistidin yan zinciri arasında

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Hidrojen bağları:

10/21/2019

13

PROTEİNLER▪ Proteinlerin katlanmasında/kıvrılmasında farklı

zayıf etkileşimler görev almaktadır.

▪ Elektrostatik etkileşimler: Bazı amino asitlerpozitif veya negatif elektrik yüke sahiptir. Bunedenle proteinler arasında elektrostatiketkileşimler oluşmaktadır.

▪ Hidrofobik etkileşimler: Apolar gruplararasındaki etkileşimlerdir.

▪ Disulfit bağları: Kükürt içeren amino asitlerarasında kükürt atomları arasında oluşanetkileşimlerdir. (sisteinler arasında-kovalent)

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

14

▪ 1 Elektrostatik etkileşimler

▪ 2 Hidrojen Bağı

▪ 3 Disülfid Bağı

▪ 4 Dipol-dipol etkileşimler

▪ 5 Hidrofobik etkileşimler

10/21/2019

15

DENATÜRASYON▪ Proteinlerin doğal stabilitesi moleküller arası çekme-itme etkileşimlerine

ve bulundukları sulu ortamdaki diğer proteinler ile etkileşimlerine bağlıdır.

▪ Bu nedenle pH, iyonik yük ve sıcaklık gibi faktörler elektrostatik vehidrofobik etkileşimleri etkileyerek protein stabilitesini değiştirebilir.

▪ Doğal protein stabilitesinin bozulması denatürasyon

▪ İkincil, üçüncül ve dördüncül yapılar etkileniyor

▪ Kıvrımlı yapı açılıyor

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

16

DENATÜRASYON▪ Denatürasyon sonucu:

▪ Enzimler aktivitelerini kaybetmekte

▪ Proteinlerin çözünürlüğü azalmakta

▪ Proteinlerin fonksiyonları azalmakta

▪ Sindirilebilirlikleri artmakta

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

DENATÜRASYON▪ Bazı proteinlerin kısmi denatürasyon ile köpük ve emülsiyon oluşturma

özellikleri iyileşiyor

▪ Protein jelleri için denatürasyon gerekli

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

17

DENATÜRASYON- SICAKLIK ▪ Isıl işlem protein denatürasyonunda en çok kullanılan yöntem

▪ Sıcaklığın artması kovalent olmayan bağların stabilitesini etkilemekte▪ Hidrojen bağları ve elektrostatik etileşimlerin stabilitesi azalmakta▪ Hidrofobik etkileşimlerin stabilitesi ise 70-80°C’ye kadar artmakta daha yüksek

sıcaklıklarda azalmakta

▪ Proteinlerin kıvrımlı/katlı yapısı açılmakta yüksek konsantrasyonlarda proteinlerarası etkileşim ile proteinler koagüle/agrage olmakta.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

DENATÜRASYON- SICAKLIK

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

Protein Denatürasyon sıcaklığı (°C)Süt serum albumini 65Yumurta albumini 76Miyoglobin 79α-laktalbumin 83β-laktoglobulin 83Yulaf globulini 108

10/21/2019

18

DENATÜRASYON-pH▪ Ortam pH’sının değişmesi proteinlerin net

yükünü etkilemekte ve protein stabilitesibozulmaktadır.

▪ Aşırı bazik ortamda protein yapının açılmaderecesi aşırı asidik ortama göre dahayüksektir.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

DENATÜRASYON-TUZ ▪ Düşük konsatrasyonlarda tuz elektrostatik etkileşimler ile protein yapısını

etkilemektedir. Zayıf bir etkileşimdir.

▪ Yüksek konsantrasyonlarda ise iyonik etki göstermekte ve stabiliteyietkilemektedir.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

19

DENATÜRASYON-MEKANİK KUVVET ▪ Çırpma, çalkalama ve yoğurma gibi mekanik kuvvetler protein denatürastonuna

neden olmaktadır.

▪ Örneğin yumurta beyazının çırpılması sırasında uygulanan fiziksel kuvvet ileproteinler denatüre olmakta yani proteinlerin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapısıkaybolmakta daha sonra denatüre proteinler birbirleri ile etkileşime girerekkoagüle olmakta hava kabarcıkları da koagüle proteinler ile etkileşime girmekteve köpük yapı oluşmaktadır.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

DENATÜRASYON-MEKANİK KUVVET ▪ Proteinlerin hidrofilik kısımları su ile hidrofobik kısımları ise hava ile etkileşime

girmekte.

Damodaran, S., Parkin, K. L., & Fennema, O. R. (2017). Fennema's food chemistry. Boca Raton: CRC Press/Taylor & Francis.

10/21/2019

20

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI ▪ Mekanik stres ile yumurta akı proteinleri

denatürasyona uğruyor ve denatüreproteinler agregasyona uğrayarak köpükoluşturuyor.

▪ Beze

▪ Sufle

▪ Kek

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

10/21/2019

21

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI ▪ Taze yumurta taze yumurta albumini daha asidik yapıda (pH=6). Ayrıca proteinler

daha fazla etkileşimde.▪ Köpük oluşumu daha uzun sürüyor ancak oluşan köpük daha stabil.▪ El çırpıcısı ile köpük oluşturmak zor.

▪ Depolama sırasında yumurta akının asitliği azalıyor (pH= 6.4-6.9) ve yumurta odasıcaklığında depolanır ise protein yapısını oluşturan etkileşimler zayıflıyor.▪ Bayat yumurta ile köpük hemen oluşmakta ancak stabil değil.

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI ▪ Çırpma süresi: Çırpma süresi köpük hacmini arttırmaktadır. Ancak aşırı çırpma

köpük stabilitesini olumsuz etkileyecektir.

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

10/21/2019

22

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI ▪ Tuz: Tuz çözündüğünde pozitif yüklü Cl ve negtif yüklü Na atomları

atomları oluşacaktır.

▪ Elektrik yüklü bu atomlar açılmış protein yapısındaki moleküller ileetkileşime girmekte ve portein-protein etkileşimini azaltarak köpükstabilitesini azaltmakta.

▪ Ayrıca tuz çırpma süresini uzatmaktadır.

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI

▪ Şeker: Köpük oluşturma işleminin başlangıcında ortama şeker eklenmesi▪ Köpük oluşumunu geciktirecektir▪ Köpük hacmini düşürecektir▪ Daha yoğun bir köpük oluşmasında neden olacaktır

▪ Şekerin köpüğe uygun zamanda eklenmesi köpük stabilitesini arttıracaktır.

▪ Şeker ortamdaki su moleküllerini tutacaktır.

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

10/21/2019

23

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI

▪ Asit: ortama asit eklenmesi köpükstabilitesini arttıracaktır.

▪ Ortamdaki asit proteinler arasında disulfidbağlarının oluşumunu engelleyerekstabiliteyi arttıracaktır.

▪ Çırpma işlemi bakır kapta yapılır ise bakırda disulfid bağlarının oluşumunuengellemektedir.

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI

▪ Yağ: ortamda yağ bulunması köpük oluşumunu engelleyecektir.

▪ Yumurtanın akı ve sarısını ayırırken dikkat edilmeli.

▪ Yağlar hidrofobik yapıda. Hava kabarcıklarının açılmış protein yapısındakihidrofobik kısımlar ile etkileşime girmesini engelleyecektir.

▪ Plastik kap kullanılacak ise iyi temizlenmelidir. (yağ kalıntıları iyi giderilmeli)

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

10/21/2019

24

KÖPÜK OLUŞUMU: YUMURTA AKI

McGee, H. (1984). On food and cooking: The science and lore of the kitchen. New York: Scribner.

Protein Miktar (%)Ovalbumin 54Ovotransferrin 12Ovomukoid 11Globulin 8Lizozim 3.5Ovomusin 1.5Avidin 0.06Diğerleri 10

▪ Çırpma sırasında köpük hacminden ovalbuminsorumlu

▪ Ovomusin ise pişirme işlemi sırasında havakabarcıklarını tutmakta ve elastik yapısındandolayı ısı etkisi ile have kabarcıklarıgenleştikçe proteinin genişlemesine imkanvermekte.