BAB IPENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Makanan yang diperoleh dari alam oleh manusia untuk memenuhi kebutuhan hidupnya haruslah dapat dicerna sehingga menjadi molekul sederhana yang dapat diserap oleh tubuh. Pencernaan merupakan proses pemecahan senyawa kompleks menjadi senyawa yang lebih kecil. Proses pemecahan senyawa tersebut menghasilkan energi yang penting bagi kebutuhan sel, jaringan, organ dan makhluk hidup. Pencernaan merupakan proses kimia yang membutuhkan adanya enzim untuk perubahan kimia bahan dasarnya. Enzim berperan dalam meningkatkan kecepatan reaksi tanpa mempengaruhi hasil reaksi dan tidak ikut bereaksi. Dalam proses pencernaan, enzim dihasilkan oleh berbagai organ, seperti usus halus, kelenjar ludah dan lambung. Enzim bersifat spesifik dalam proses pemecahan bahan kompleks(karbohidrat, protein, vitamin dan mineral). Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting.

Praktikum sistem pencernaan dilakukan dengan mengadakan uji terhadap keberadaan enzim di usus ikan dan menguji fungsi empedu dalam proses pencernaan. Pengujian dilakukan secara tidak langsung, yaitu dengan mendeteksi hasil dari kerja enzim. Pengujian dilakukan terhadap enzim amilase, enzim maltase, enzim tripsin dan pengaruh empedu terhadap lemak. Enzim diekstrak dari ikan karnivora yaitu ikan Sebelah (Psettodes erumeri).

1.2 Permasalahan

Permasalahan dari percobaan ini adalah bagaimana mengetahui macam-macam enzim pencernaan makanan yang terdapat pada usus ikan serta mengetahui fungsi empedu dalam pencernaan makanan.

1.3 Tujuan

Tujuan dari percobaan ini adalah mengetahui macam-macam enzim pencernaan makanan yang terdapat pada usus ikan serta mengetahui fungsi empedu dalam pencernaan makanan.

\

BAB IITINJAUAN PUSTAKA

2.1 Sistem PencernaanSemua hewan memiliki sistem pencernaan meskipun masih sangat sederhana.

Adanya sistem pencernaan ini merupakan salah satu faktor yang membedakan hewan dengan tumbuhan. Makanan hewan pada umumnya merupakan bahan organik yang sebagian besar terdiri atas tiga kelompok utama yaitu karbohidrat, lemak dan protein. Makanan digunakan oleh hewan sebagai sumber energi dan sebagai sumber bahan baku untuk membangun substansi yang diinginkan oleh tubuh (Hidayati, 2008).

Makanan supaya dapat digunakan sebagai sumber bahan baku untuk membangun substansi yang diinginkan oleh tubuh maka harus diubah menjadi molekul sederhana supaya dapat diserap dan digunakan dalam metabolisme. Metabolisme tubuh yang berkaitan dengan pembentukkan energi adalah respirasi sel. Dalam respirasi sel, digunakan bahan baku oksigen yang diperoleh dari sistem respirasi dan glukosa yang berasal dari sistem pencernaan. Tujuan utama dari sistem pencernaan adalah memecah molekul-molekul organik kompleks dalam makanan menjadi molekul yang lebih sederhana sehingga dapat diserap dan digunakan oleh tubuh (Hidayati, 2008).

Sistem pencernaan vertebrata pada umumnya terdiri dari serangkaian organ yang meliputi:1. Saluran Pencernaan, struktur pada umumnya berbentuk pipa panjang dan muskular.

Saluran pencernaan berawal pada mulut dan berakhir pada anus/ kloaka.2. Organ asesori berupa kelenjar pencernaan meliputi pankreas dan hati yang berfungsi

dalam mencurahkan zat kimia ke saluran. (Hidayati, 2008)

Proses pencernaan dapat berlangsung secara :1. Intraseluler : dilakukan dengan cara endositosis atau fagositosis yang berlangsung di

dalam sel. Contohnya pada parazoa2. Ekstraseluler : proses pencernaan di luar sel yaitu dalam saluran pencernaan, terdapat

pada hewan-hewan invertebrata ataupun vertebrata. Pada umumnya dibantu dengan adanya kelenjar pencernaan yang menghasilkan enzim-enzim.

(Suripto, 2002)2.2 Enzim

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Enzim dipelajari dalam enzimologi (Campbell,2003).

Enzim membantu proses metabolisme di dalam tubuh. Enzim banyak terdapat pada makanan segar karena enzim sangat sensitive terhadap panas dan akan rusak dalam proses pemasakan dan pasteurisasi. Enzim berperan penting bagi kehidupan dengan cara menjalankan seluruh metabolisme tubuh. Kita tidak dapat mencerna atau menyerap makanan dan kita pun bisa mati jika tidak ada enzim dalam tubuh. Enzim adalah biokatalisator spesifik yang bergabung dengan koenzim (vitamin dan mineral) yang menjalankan roda kehidupan melalui metabolisme agar tubuh dapat berfungsi dengan baik. Pada umumnya kita sudah mengetahui kegunaan vitamin dan mineral bagi tubuh, akan tetapi kemungkinan besar Anda tidak menyadari bahwa vitamin tidak akan diaktifkan dalam tubuh sampai bergabung dengan enzim (Campbell,2003).

2.2.1 Aktivitas katalitis yang dimiliki enzim memfasilitasi pendeteksian enzim tersebut

Jumlah enzim yang kecil di dalam sel mempersulit pengukuran kadarnya di dalam ekstrak jaringan atau cairan. Untungnya, aktivitas katalitis yang dimiliki enzim dapat menjadi sarana pemeriksaan yang sensitive dan spesifik bagi pengukuran kadar enzim itu sendiri. Kemampuan mengatalitis transformasi ribuan, puluhan ribu, atau bahkan lebih molekul substat menjadi produk dalam periode waktu yang singkat memberikan kepada setiap molekul enzim kemampuan untuk secara kimiawi menguatkan keberadaannya (Lehninger, 1995).

Untuk mengukur kadar enzim di dalam sebuah sampel ekstrak jaringan atau cairan biologik lain, kecepatan reaksi yang dikatalitis oleh enzim dalam sampel tersebut harus ditentukan. Dalam kondisi yang tepat, hasil pengukuran kecepatan reaksi harus sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Karena jumlah molekul atau massa enzim yang ada sukar ditentukan, hasil pengukuran tersebut dinyatakan dalam unit enzim. Jumlah relatif enzim dalam berbagai ekstrak kemudian dapat dibandingkan. International Union of Biocemistry mengartikan satu unit aktivitas enzim sebagai 1 mikromol (1 mol; 10-6) substrat yang bereaksi atau produk yang ditransformasikan per menit (Lehninger, 1995).

2.3 Koenzim

Banyak enzim yang mengatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organic sekunder yang dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebaga gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi ecara bebas umumnya berfungsi sebagai unsure pembawa hydrogen, hidrida, atau unit-unit kimia seperti gugus asil, atau gugus metal, membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder.

Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus, serta isomerasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen. Reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak memerlukan koenzim. (Murray, 2003)

2.4 Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil rekasi enzim juga dapat menghambat kecepatan reaksi (Indah, 2004).

2.4.1 Suhu

Suhu rendah yang memdekati titik beku biasanya tidak merusak enzim.

Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 100C, menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi

berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. Enzim didalam tubuh manusia

memiliki suhu optimum sekitar 37oC. Enzim organismemikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi. Sebagian

besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60oC. Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanasan dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini (Indah, 2004).

2.4.2 pH

Bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besar enzim didalam tubuh akan menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0-9,0, kecuali beberapa enzim misalnya pepsin (pH optimum = 2). Ini disebabkan oleh : 1. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi. 2. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.

2.4.3 Pengaruh Konsentrasi Enzim

Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin besar jumlah enzim makin cepat reaksinya. Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan enzim bebas Enz. Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai batas tertentu (Indah, 2004).

2.4.4 Pengaruh Konsentrasi Substrat

Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Pada titik-titik A dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat, maka pada A dan B penambahan subtrat S akan menyebabkan jumlah EnzS bertambah dan kecepatan reaksi v akan bertambah, sesuai dengan penambahan S. Pada titik C semua enzim telah bereaksi

denagn subtrat, sehingga penambahan S tidak akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi enzim bebas. Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum. Konsentrasi subtrat yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau konstanta Michaelis (Indah, 2004).

2.4.5 Pengaruh Faktor Lain

Enzim dapat dirusak dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-β dan sinar-γ. Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada penyinaran tersebut. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti obat-obatan dan sebagainya (Indah, 2004).

2.5 Mekanisme kerja enzim

Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan, dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asam-basa umum.

Setiap reaksi kimiawi melibatkan pemutusan ikatan dan pembentukan ikatan. Investasi awal energi untuk memulai suatu reaksi (energi yang diperlukan untuk memutuskan ikatan pada molekul reaktan) dikenal sebagai Ea. Ikatan-ikatan reaktan hanya akan putus ketika molekul-molekulnya telah menyerap cukup banyak energi untuk membuatnya menjadi tidak stabil. Penyerapan energi panas akan meningkatkan kecepatam reaktan, sehingga reaktan tersebut bertubrukan lebih sering dan lebih bertenaga. Ketika molekul telah mantap dengan ikatan barunya, energi dibebaskan ke sekelilingnya.

Rintangan Ea sangat penting bagi kehidupan. Protein, DNA, dan molekul kompleks sel lainnya sangat kaya akan energi bebas dan memiliki kemampuan untuk terurai secara spontan. Molekul-molekul ini ada karena hanya pada suhu yang khas bagi sel, beberapa molekul berhasil melewati puncak puncak energi aktivasi itu. Namun demikian, kadang-kadang rintangan reaksi tertentu harus diatasi, karena jika tidak, sel itu secara metabolic akan menjadi stagnan. Dengan demikian, organisme harus menggunakan suatu alternatif : suatu katalis (Campbell, 2003).

Suatu enzim mempercepat suatu reaksi dengan cara menurunkan rintangan Ea, sehingga keadaan transisi dapat dijangkau pada suhu yang sedang. Suatu enzim tidak dapat mengubah ΔG untuk suatu reaksi, dan tidak akan dapat mebuat reaksi endergonik menjadi eksergonik. Enzim hanya dapat mempercepat reaksi yang memang pada akhirnya akan terjadi dengan sangat lambat, akan tetapi fungsi ini memungkinkan sel untuk memiliki suatu metabolisme yang dinamis. Selanjutnya, karena enzim sangat selektif dalam hal reaksi yang dapat dikatalisisnya, maka enzim itu akan menentukan proses kimiawi mana yang akan berlangsung pada suatu sel pada suatu waktu tertentu.

Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein. Sebenarnya, lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Fungsi ion logam ini diselidiki dengan cara fisika, lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X, nuclearmagnetic (ESR). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan

kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim (Indah, 2004).

Lazim untuk membedakan antara metaloenzim dan enzim yang diaktifkan oleh logam. Metaloenzim adalah enzim yang mengandung sejumlah tertentu ion-logam yang berfungsi yang dipertahankan selama pemurnian. Enzim yang diaktifkan oleh logam tidak mengikat logam sekuat seperti pada metaloenzim tetapi meskipun demikian memerlukan tambahan logam untuk pengaktifanya. Akan tetapi, perbedaan inin, khususnya tidak membantu, karena dikenal banyak contoh klasifikasi yang letaknya pada batas perbedaan. Banyak enzim mempertahankan ion logam selama prosedur pemurnian normal tetapi kehilangan logamnya bila dimurniakn dengan adanya “chelating agent” (zat-zat pengikat). Aktivitas enzim kemudian hilang. Aktivitas ini diperbaiki hanya setelah penambahan ion logam. Perbedaan antara metaloenzim dan enzim yang diaktifkan logam, bila hars ditarik garis, jadi terletak pada afinitas enzim tertentu untuk ion logamnya. Dari aspek mekanisme dimana ion logamnya melakukan fungsinya, tampak bahwa keduanya sama pada metaloenzim dan enzim yang diaktifkan oleh logam (Campbell, 2003).

2.6 Macam enzim pencernaan

- PeptidasePertukaran protein, yaitu penguraian dan resintesis semua protein sel yang

berlangsung terus menerusm merupakan proses fisiologis yang penting dalam semua bentuk kehidupan. Masing-masing protein diuraikan dengan laju yang sangat berbeda-beda, dan lajunya bervariasi mengikuti responnya terhadap kebutuhan fisiologik.

Enzim protease intrasel menghidrolisis ikatan peptide internal protein sehingga terjadi pelepasan peptide yang kemudian diuraikan menjadi asam amino bebas oleh enzim peptidase. Endopeptidase memutukan ikatan internal di dalam peptide ehingga terbentuk senyawa peptide yang lebih pendek. Aminopeptidase dan karboksipeptidase secara terangkai mengeluarkan asam amino masing-masing dari gugus terminal –amino dan –karboksil. Hasil akhirnya adalah asam amino bebas. (Murray, 2003)

Enzim peptidase ini bekerja salah satunya pada duodenum saat terjadi pencernaan protein, dimana polipeptida dibongkar menjadi peptide kecil atau asam amino. (Hidayati, 2008)

- Amilase

Amylase air liur mampu membuat pati dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosidat. Amylase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4 atau kurang, sehingga kerja pencernaan makanan di dalam mulut akan terhenti begitu lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. (Murray, 2003)

Kerja memecah molekul pati yang dimiliki getah pancreas terjadi akibat enzim amylase pancreas. Kerja enzim ini serupa dengan kerja amylase liur, menghidrolisis pati dan glikogen menjadi maltosa, maltotriosa dan campuran senyawa oligosakarida bercabang, oligosakarida tak bercabang, serta beberapa glukosa. (Hidayati, 2008)

- Tripsin

Kerja pankreolitik yang dimiliki getah pancreas disebabkan oleh tiga buah enzim endopeptidase : tripsin, kimotripsin, dan elastase yang menyerang protein serta polipeptida

yang dilepas dari lambung untuk membentuk senyawa-senyawa polipeptida, peptide, atau keduanya. Tripsin bersifat spesifik untuk ikatan peptide asam amino dasar. Ketiga enzim tadi disekresikan sebagai zimogen, membebaskan sebuah polipeptida kecil yang memungkinkan molekul membuka lipatannya menjadi tripsin aktif. Begitu tripsin terbentuk, enzim ini bukan hanya menyerang molekul tambahan tripsinogen, tetapi juga zimogen lain di dalam getah pancreas, kimotripsinogen, proelastase, dan prokarboksipeptidase, yang masing-masing secara berurutan membebaskan kimotripsin, elastase, dan karboksipeptidase. (Murray, 2003)

2.7 Getah empeduDisamping beragam fungsi pada metabolisme intermediate, hati dengan

memproduksi getah empedu, memegang peranan penting pada proses pencernaan. Kandung empedu menyimpan getah empedu yang diproduksi oleh hati di antara waktu-waktu makan. Selama pencernaan, kandung empedu akan berkontraksi dan mengalirkan getah empedu secara cepat ke dalam duodenum melalui duktus koledokus. Getah pancreas bercampur dengan getah empedu karena keduanya mengalir ke dalam duktus koledokus sesaat sebelum memasuki duodenum. (Murray, 2003)

Sifat getah empedu :

Emulsifikasi : garam empedu mempunyai kemampuan cukup besar untuk menurunkan tegangan permukaan. Kemampuan ini membuat getah empedu mampu mengemulsikan lemak di dalam usus dan melarutkan asam lemak serta sabun yang tak larut air. Keberadaan getah empedu di dalam usus merupakan factor pelengkap penting dalam menyelesaikan proses pencernaan serta absorbsi lemak, di samping absorbsi vitamin A, D, E, serta K yang bersifat larut lemak.

Netralisasi asam : disamping fungsinya pada proses emulsifikasi, getah empedu dengan pH di atas 7, menetralkan kimus asam dari lambung dan menyiapkannya untuk proses pencernaan di dalam usus.

Ekskresi : getah empedu merupakan vehikulum penting bagi ekskresi asam empedu dan kolesterol, tetapi juga berfungsi mengeluarkan sejumlah bear obat, toksin, pigmen empedu, dan berbagai substansi anorganik, seperti tembaga, seng, dan air raksa.

(Murray, 2003)

BAB IIIMETODOLOGI

3.1 Alat dan Bahan3.1.1 Alat

Peralatan yang diperlukan dalam percobaan ini, antara lain: 10 buah tabung reaksi, botol kaca gelap bertutup, mortar dan alu, kertas saring, papan seksi, dissecting set, pembakar spirtus, rak tabung reaksi, gelas ukur 10 ml, corong kaca, erlenmeyer, penjepit kayu, pipet tetes, dan korek api.3.1.2 Bahan

Bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini, antara lain: usus ikan Sebelah (Psettodes erumeri), empedu ayam, akuades, toluen, larutan amilum 1%, gliserin 50%, albumin/putih telur, maltosa/sukrosa, reagen Biuret, reagen Benedict, dan minyak goreng.

3.2 Cara Kerja3.2.1 Pembuatan Ekstrak Usus

Ikan Sebelah (Psettodes erumeri) dibedah pada bagian ventral, dipisahkan usus halus dari organ lainnya dengan cara dipotong dari bagian akhir lambung dan bagian awal usus besar. Lalu usus halus disayat secara longitudinal dan dibersihkan dengan akuades. Selanjutnya diambil 20 ml gliserin 50% dan dimasukkan pula usus halus, diletakkan dalam kaca arloji. Usus halus dihaluskan lagi sambil ditambahkan 4-5 tetes toluen. Berikutnya usus halus dimasukkan ke dalam botol yang ditutup rapat lalu disimpan pada ruang gelap dan dibiarkan selama seminggu. Selanjutnya dilakukan tes terhadap hasil saringan tersebut, yaitu tes pembuktian adanya amilase, maltase, dan tripsin.

1. Pembuktian Adanya Enzim Amilase.Tiga buah tabung reaksi disiapkan dan diberi tanda A,B, dan C yang

masing-masing berisi 2 ml benedict. Tiga buah tabung reaksi lain disiapkan ditandai D,E dan F masing-masing diberi amilum1% sebanyak 2,5 ml. Selanjutnya ditambahkan 1 ml ekstrak usus pada tabung D, 1 ml akuades pada tabung E dan ludah pada tabung F. Ketiga tabung (D, E, F) digoyang-goyang selama 5-10 menit. 5 tetes larutan dari tabung D diteteskan pada tabung A, 5 tetes larutan dari tabung E diteteskan ke tabung B dan 5 tetes larutan F diteteskan pada tabung C. Selanjutnya tabung A, B, dan C dipanaskan selama 5 menit sambil digoyang-goyang, lalu diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A, tabung B dan tabung C.

2. Pembuktian Adanya Enzim Maltase.Dua buah tabung reaksi disiapkan dan diberi tanda A dan B, masing-masing berisi 2 ml benedict. Dua buah tabung reaksi lain disiapkan ditandai C dan D, masing-masing diberi 2,5 ml larutan sukrosa. Selanjutnya ditambahkan 1 ml ekstrak usus pada tabung C dan 1 ml akuades pada tabung D. Kedua tabung (Cdan D) digoyang-goyang selama 5-10 menit. 5 tetes larutan dari tabung C diteteskan pada tabung A dan 5 tetes larutan dari tabung D diteteskan ke tabung B. Selanjutnya tabung A dan B dipanaskan selama 5 menit sambil digoyang-goyang, lalu diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

3. Pembuktian Adanya Enzim TripsinDua buah tabung reaksi disiapkan dan diberi tanda A dan B, masing-masing

berisi 1 ml putih telur yang sudah diencerkan. Selanjutnya dipanaskan kedua

tabung sampai mendidih, lalu didinginkan. 1 ml ekstrak usus ditambahkan pada tabung A dan akuades pada tabung B, lalu didiamkan kedua tabung tersebut selama 5-10 menit. Berikutnya 1-2 tetes biuret diteteskan ke dalam masing-masing tabung, lalu diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

3.2.2 Tes Pengaruh Empedu Terhadap LemakDua buah tabung reaksi disiapkan dan ditandai A dan B. Isi kantung empedu

dituang ke dalam gelas ukur lalu ditambah akuades sehingga volumenya menjadi 2 ml. Selanjutnya dimasukkan ke dalam tabung A dan akuades sebanyak 2 ml dimasukkan ke dalam tabung B sebagai kontrol. Selanjutnya ditambahkan 2 ml minyak goreng ke dalam kedua tabung, lalu dikocok kuat-kuat, dibiarkan selama 5-10 menit lalu diamati perubahan yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

BAB IVANALISA DATA DAN PEMBAHASAN

4.1 Analisa Data4.1.1 Pembuatan Ekstrak Usus

No. Perlakuan Pengamatan

1.Dibedah ikan mas pada bagian ventralnya.

Mula-mula ikan mas diletakkan di atas papan seksi lalu dibedah pada bagian ventralnya dengan alat bedah hingga tampak organ-organ dalamnya.

2.Diambil usus halusnya dengan cara memotongnya dengan gunting.

Bagian usus halusnya terletak diantara bagian akhir lambung dan bagian awal usus besar.

3.Dicuci usus halus dengan akuades dalam cawan Petri.

Pencucian dilakukan supaya bersih dari kotoran yang ada di dalam usus halus.

4.

Diangkat usus halus dengan pinset lalu dimasukkan ke dalam cawan Petri yang berbeda, ditetesi 20 ml gliserin 50%, dipotong sampai halus hingga berbentuk suspensi.

Gliserin tidak berwarna (jernih) dan berfungsi untuk menghidrolisis H2O.

Setelah dipotong halus terbentuk suspensi dari potongan usus halus dan berwarna kuning pudar.

5.Ditetesi suspensi usus halus dengan toluen sebanyak 5 tetes.

Toluen tidak berwarna (jernih) dan berbau menyengat.

6.

Setelah penambahan toluen, suspensi dimasukkan ke dalam botol gelap dan diletakkan dalam ruangan gelap, setelah itu dibiarkan selama 1 minggu.

Setelah 1 minggu didapatkan ekstrak usus halus.

7.Disaring ekstrak usus halus dengan kertas saring.

8.Dilakukan tes terhadap hasil saringan tersebut, yaitu tes pembuktian adanya amilase, maltase, dan tripsin.

4.1.1.1 Tes Pembuktian Adanya Enzim AmilaseNo. Perlakuan Pengamatan1. Disiapkan dua buah tabung reaksi serta

diberi tanda A, B, dan C.2. Ditambahkan 2 ml reagen benedict ke

dalam kedua tabung tersebut.Benedict berwarna biru muda jernih.

3. Disiapkan tiga buah tabung reaksi lain (diberi tanda D, E, dan F) lalu dituangkan 2,5 larutan amilum 1% ke dalamnya.

4. Ditambahkan 8 tetes ekstrak usus halus pada tabung D, 1 ml akuades pada

tabung E dan ludah pada tabung F.5. Digoyang-goyangkan tabung D, E dan F

selama 5-10 menit.Larutan di dalam tabung mulai bercampur.

6. 5 tetes larutan pada tabung D diteteskan pada tabung A, 5 tetes larutan pada tabung E diteteskan pada tabung B dan 5 tetes larutan pada tabung F diteteskan pada tabung C

7. Dipanaskan kedua tabung selama 5 menit sambil digoyang-goyang.

8. Diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

Pada tabung A terdapat endapan berwarna merah bata.

Pada tabung B tidak terjadi perubahan warna.

Pada tabung C terdapat endapan berwarna merah bata.

4.1.1.2 Tes Pembuktian Adanya Enzim MaltaseNo. Perlakuan Pengamatan1. Disiapkan dua buah tabung reaksi serta

diberi tanda A dan B.2. Ditambahkan 2 ml reagen benedict ke

dalam kedua tabung tersebut.Benedict berwarna biru muda jernih.

3. Disiapkan dua buah tabung reaksi lain (diberi tanda C dan D) lalu dituangkan 2,5 larutan sukrosa ke dalamnya.

Sukrosa berwarna bening.

4. Ditambahkan 8 tetes ekstrak usus halus pada tabung C dan 1 ml akuades pada tabung D.

5. Digoyang-goyangkan tabung C dan D selama 5-10 menit.

Larutan di dalam tabung mulai bercampur.

6. 5 tetes larutan pada tabung C diteteskan pada tabung A, dan 5 tetes larutan pada tabung D diteteskan pada tabung B.

7. Dipanaskan kedua tabung selama 5 menit sambil digoyang-goyang.

8. Diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

Pada tabung A terlihat berwarna kemerahan pada dasar tabung dan juga hijau kebiruan.

Pada tabung B lebih terlihat berwarna biru muda kehijauan.

4.1.1.3 Tes Pembuktian Adanya Enzim TripsinNo. Perlakuan Pengamatan1. Disiapkan dua buah tabung reaksi serta

diberi tanda A dan B.2. Ditambahkan 1 ml putih telur yang telah

diencerkan dengan akuades 1 ml ke Cairan putih telur bening tidak berwarna dan kental.

dalam masing-masing tabung.3. Dipanaskan kedua tabung sampai

mendidih lalu didinginkan.Warna kedua tabung menjadi putih susu dan memadat (koagulasi).

4. Ditambahkan 8 tetes ekstrak usus halus pada tabung A dan 1 ml pada tabung B.

5. Didiamkan kedua tabung reaksi selama 5-10 menit.

Tabung A: Bagian bawah lebih keruh dari bagian atas.

Tabung B: pada bagian atas jernih dan bagian bawah berwarna putih susu.

6. Diteteskan 1-2 tetes reagen biuret ke dalam masing-masing tabung reaksi

7. Diamati perubahan warna yang terjadi pada tabung A dan tabung B.

Tabung A: Tidak terbentuk cincin biru pada larutan setelah diberi reagen biuret.

Tabung B: tidak terlihatnya adanya pembentukan cincin biru setelah diberi reagen biuret.

4.1.2 Tes Pengaruh Empedu terhadap LemakNo. Pelakuan Pengamatan1. Disiapkan dua buah tabung reaksi serta

diberi tanda A dan B.2. Dimasukkan isi kantung empedu ke

tabung A dengan cara menggunting permukaan kantung.

Isi kantung empedu berupa cairan berwarna hijau tua.Diambil 2 ml.

3. Dimasukkan 2 ml akuades ke dalam tabung B sebagai kontrol.

Akudes tampak jernih

4. Ditambahkan 2 ml minyak goreng ke dalam tabung A dan tabung B.

Tabung A : minyak bercampur dengan cairan empedu, namun tidak sempurna hanya di bagian atasnya saja.

Tabung B : terbentuk 2 lapisan yang jelas (lapisan atas minyak, lapisan bawah air), minyak dan air tidak bercampur.

Minyak yang digunakan berwarna kuning jernih.

5. Dikocok kedua tabung reaksi dengan kuat

Tabung A : Bercampur, berwarna hijau keruh, dibagian dasar tabung tampak lebih gelap.

Tabung B : Sulit bercampur, berwarna kuning keruh (bagian yang bercampur) tetap terbentuk 2 lapisan (lapisan bawah air).

6. Dibiarkan selama 5-10 menit, diamati perubahan yang terjadi.

Tabung A : terbentuk 2 lapisan. lapisan atas : campuran

empedu berbentuk vesikel

(gelembung/cairan empedu membungkus minyak).

Lapisan bawah : berwarna hijau sangat hitam, tidak tampak campuran minyak di dalamnya. Lapisan yang terbentuk sangat jelas.

Tabung B : terbentuk 2 lapisan Atas : minyak berwarna

kuning keruh. bawah : air.

4.2 Pembahasan4.2.1 Pembuatan Ekstrak Usus

Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui macam-macam enzim pencernaan makanan yang terdapat pada usus ikan serta untuk mengetahui fungsi empedu dalam pencernaan makanan. Percobaan ini menggunakan ikan Sebelah (Psettodes erumeri) dan empedu ayam sebagai objek utama percobaan. Percobaan ini terbagi menjadi dua bagian, yakni pembuatan ekstrak usus halus yang diambil dari tubuh ikan mas beserta pembuktian enzim-enzim yang ada di dalamnya, dan menguji pengaruh empedu terhadap lemak. Pada pembuatan ekstrak usus halus dari ikan mas, mula-mula ikan Sebelah (Psettodes erumeri) diletakkan di atas papan seksi lalu dibedah pada bagian ventralnya dengan alat bedah hingga tampak organ-organ dalamnya. Kemudian organ usus halus ikan mas dipisahkan dari organ-organ dalam lainnya dengan cara memotongnya. Potongan usus halus kemudian dicuci dalam larutan garam fisiologis hingga terbebas dari lemak-lemak yang menempel. Larutan garam fisiologis berguna untuk menjaga kondisi fisiologis sel usus halus agar tetap sama saat seperti di dalam tubuh ikan mas karena larutan fisiologis bersifat isotonis terhadap cairan dalam sel-sel usus halus. Selanjutnya, potongan usus halus dipotong kecil-kecil agar dapat bercampur secara homogen dengan larutan garam fisiologis. Lalu usus diangkat dengan pinset, dimasukkan ke dalam botol kaca berwarna gelap yang ada tutupnya serta ditambahkan beberapa tetes gliserin dan toluen ke dalamnya.

Gambar : ikan Sebelah (Psettodes erumeri) yang dibedah dan di ambil ususnya untuk

diekstrakGliserin berguna untuk melarutkan sel epitel usus halus, sedangkan toluen berguna

sebagai pengawet sel agar tidak mudah menjadi rusak. Botol kemudian ditutup rapat kemudian diletakkan di dalam tempat yang gelap selama seminggu. Perlakuan ini bertujuan untuk memberikan waktu yang optimum bagi enzim-enzim dalam usus halus

untuk dapat bekerja lagi seperti saat berada pada tempatnya dalam tubuh ikan mas (tanpa cahaya) setelah dikeluarkan dari tubuh ikan mas dan diberi perlakuan fisiologis tertentu. Setelah 1 minggu botol diambil dari tempatnya dan ekstrak usus halus ikan mas yang telah dibuat siap digunakan untuk uji adanya enzim-enzim yang terkandung di dalamnya.

Enzim-enzim yang akan dibuktikan keberadaannya dalam usus halus adalah enzim amilase, maltase dan tripsin. Amilase dan maltase merupakan enzim pencerna molekul makanan yang berupa karbohidrat, sedangkan tripsin adalah enzim pencerna molekul makanan yang berupa protein yang diaktivasi oleh proenzim tripsinogen (Suripto, 2004).

4.2.1.1 Tes Pembuktian Adanya Enzim AmilasePada pembuktian adanya enzim amilase, digunakan 3 buah tabung reaksi (D, E dan

F) yang masing-masing diisi dengan 2,5 ml amilum 1 %. Kemudian 1 ml ekstrak usus halus ikan Sebelah (Psettodes erumeri) ditambahkan pada tabung D, 1 ml aquades ditambahkan pada tabung E sebagai kontrol dan tabung F ditambahkan air ludah, lalu digoyang-goyangkan beberapa menit agar dapat bercampur. Kemudian pada tabung D, E dan F ditambahkan 5 tetes reagen Benedict dari tabung A, B, dan C lalu dipanaskan sambil digoyang-goyangkan selama 5 menit agar dapat bercampur dan bereaksi, sambil diamati dan dicatat perubahan warnanya. Dari hasil pengamatan didapatkan bahwa pada larutan dalam tabung A dan C terdapat endapan berwarna merah bata. Pada larutan dalam tabung B tidak terjadi perubahan. Reagen Benedict yang bersifat basa dapat membuktikan adanya gugus karbonil bebas pada larutan yang ditandai dengan timbulnya endapan berwarna merah bata bila positif. Reaksi dari reagen Benedict bersifat mereduksi gula dalam larutan alkali. Gula dengan gugus karbonil bebas (aldehid dan keton) di dalam larutan alkali akan berubah menjadi bentuk enol yang reaktif dan mudah teroksidasi. Reagen benedict mengandung bahan-bahan berupa CuSO4, Na sitrat, dan Na2CO3. Na sitrat dapat mencegah endapan Cu(OH)2 dan Cu karbonat. Na karbonat dapat mengubah gula menjadi bentuk enol yang reaktif dan dapat mereduksi Cu2+. Ion Cu2+ dan OH- membentuk CuOH yang akan menimbulkan warna kuning, kemudian dengan pemanasan akan berubah menjadi Cu2O yang berwarna merah bata. Monosakarida dan disakarida akan menunjukkan reaksi positif. Amilum yang ada akan dipecah menjadi disakarida berupa maltosa oleh enzim amilase.

Gambar : hasil yang menunjukan bahwa tabung B (larutan biru benedict) menghasilkan hasil negatif dan tabung A juga tabung C menhasilkan endapan merah

yang positif4.2.1.2 Tes Pembuktian Adanya Enzim Maltase

Praktikum sistem pencernaan ini dilakukan untuk mengetahui macam-macam enzim pencernaan makanan yang terdapat dalam usus halus dari ikan Sebelah (Psettodes erumeri), salah satunya adalah enzim maltase. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan

maltose menjadi glukosa, dibentuk oleh dua gugus glukosa melalui ikatan 1-4 glikosidik. Maltosa mudah larut dalam air dan memiliki rasa lebih manis daripada laktosa. Praktikum dilakukan dengan mempersiapkan dua buah tabung reaksi dan masing-masing diberi tanda A dan B sebagai perbandingan hasil yang akan diperoleh. Tabung A dan B dimasukkan 2 ml reagen Benedict. Benedict berfungsi untuk mendeteksi produk yang dikatalis dari enzim karena reagen Benedict memberikan uji positif adanya enzim maltase dengan membentuk warna hijau. Lalu disiapkan 2 tabung C dan D yang diberi 2,5 ml larutan sukrosa, yang dalam sehari-hari kita kenal sebagai gula pasir. Sukrosa banyak terkandung pada tebu/bit. Hidrolisis sukrosa akan menghasilkan glukosa dan fruktosa. Selanjutnya ditambahkan 8 tetes ekstrak usus halus pada tabung C dan 1 ml akuades pada tabung D, lalu kedua tabung digoyang-goyang selama 5-10 menit agar larutan tercampur sempurna. Pada tabung A ditambahkan usus halus sebanyak 8 tetes dengan menggunakan pipet tetes karena ekstrak usus yang dihasilkan dari proses pengekstrakan sebelumnya hanya sedikit. Usus halus ini merupakan bagian dari sistem pencernaan yang mensekresi beberapa enzim pada bagian sel-sel mukosa terutama dari duodenum yang dapat mengubah maltose menjadi glukosa. Sedangkan pada tabung B dimasukkan akuades sebagai kontrol untuk membandingkan hasil reaksi yang terjadi antara tabung A dan tabung B.

Berikutnya 5 tetes larutan pada tabung C diteteskan pada tabung A, dan 5 tetes larutan pada tabung D diteteskan pada tabung B, lalu dipanaskan tabung A dan B. tujuan pemanasan ini untuk mempercepat proses katalisis dari enzim. Pada tabung A dan B didapatkan perubahan warna yaitu warna kemerahan pada dasar tabung dengan sedikit warna hijau kebiruan. Warna larutan tidak terlalu merah karena disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya proses pemanasan yang kurang lama sehingga kerja enzim tidak maksimal karena kerja enzim dipengaruhi oleh suhu optimum, dimana untuk aktivitas enzim adalah 35-400 C. Selain itu juga disebabkan jumlah ekstrak usus halus yang sangat sedikit sehingga enzim yang terdapat di dalamnya juga sedikit

Gambar : Hasil uji positif adanya enzim maltase yang dilihat dari timbulnya endapan merah pada larutan

4.2.1.3 Tes Pembuktian Adanya Enzim TripsinPraktikum sistem pencernaan ini dilakukan untuk mengetahui macam-macam enzim

pencernaan makanan yang terdapat dalam usus halus dari ikan Sebelah (Psettodes erumeri), salah satunya adalah enzim tripsin. Tripsin merupakan enzim yang berfungsi

untuk memecah protein dan pepton menjadi dipeptida dan asam amino serta berfungsi mengkatalisis pembukaan ikatan antara karbon dengan atom lain. Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya.

Praktikum dilakukan dengan mempersiapkan dua buah tabung reaksi dan masing-masing diberi tanda A dan B sebagai perbandingan hasil yang akan diperoleh. Tabung A dan B dimasukkan 1 ml putih telur dan ditambahkan 1 ml akuades untuk pengenceran. Putih telur digunakan sebagai bahan yang diduga mengandung protein. Proses selanjutnya adalah pemanasan kedua tabung yang bertujuan untuk mempercepat proses katalisis dari enzim. Pada tabung A ditambahkan usus halus sebanyak 8 tetes dengan menggunakan pipet tetes karena ekstrak usus yang dihasilkan dari proses pengekstrakan sebelumnya hanya sedikit. Usus halus ini merupakan bagian dari sistem pencernaan yang mensekresi beberapa enzim pada bagian sel-sel mukosa terutama dari duodenum yang dapat mengubah tripsinogen menjadi tripsin. Sedangkan pada tabung B dimasukkan akuades sebagai kontrol untuk membandingkan hasil reaksi yang terjadi antara tabung A dan B. Kemudian kedua tabung didiamkan selama 5 menit untuk proses reaksi. Pada kedua tabung diteteskan reagen biuret sebanyak 2 tetes un tuk mendeteksi produk yang dikatalisis oleh enzim tripsin karena reagen biuret memberikan uji positif adanya enzim tripsin pada protein dengan membentuk cincin ungu. Namun pada tabung A dan B tidak terlihat terbentuknya cincin ungu pada larutan . Hal ini disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya proses pemanasan yang kurang lama sehingga kerja enzim tidak maksimal karena kerja enzim dipengaruhi oleh suhu optimum dimana untuk aktivitas enzim adalah 35-40 ºC dan jumlah ekstrak usus halus yang sangat sedikit sehingga enzim yang terdapat di dalamnya juga sedikit.

Gambar : Hasil uji negatif pada uji enzim tripsin karena tidak ditemukan cicin biru pada larutan

4.2.2 Tes Pengaruh Empedu terhadap LemakPrinsip praktikum ini adalah dengan melihat adanya enzim pencernaan melalui

produk yang dihasilkan dengan bantuan deteksi oleh reagen. Jadi, tidak menguji enzim secara langsung tetapi menguji adanya aktifitas enzim berdasarkan produk yang dihasilkan.

Maksud dan tujuan praktikum pada sub item tes pengaruh empedu terhadap lemak adalah untuk mengetahui fungsi empedu dalam pencernaan makanan.

Bahan yang digunakan pada praktikum ini adalah empedu ayam. Empedu ayam dibersihkan kemudian digunting kantung pembungkus empedu dan isi cairan empedu dimasukkan ke dalam tabung A sebanyak 2 ml. Akuades sebanyak 2 ml dimasukkan ke dalam tabung B sebagai kontrol. Kemudian ditambahkan minyak goreng sebanyak 2 ml ke dalam tabung A dan B. Pada tabung A minyak bercampur dengan cairan empedu, namun tidak sempurna hanya dibagian atasnya saja. Setelah tabung reaksi dikocok dengan kuat, cairan minyak dan empedu bercampur, berwarna hijau keruh, dan pada bagian dasar tabung tampak lebih gelap. Namun, setelah dibiarkan selama 5-10 menit, perubahan yang terjadi yaitu terbentuk 2 lapisan. Lapisan atas adalah empedu bercampur dengan minyak (campuran empedu) berbentuk vesikel (gelembung/cairan empedu membungkus minyak). Sedangkan lapisan bawah, cairan empedu tidak becampur dengan minyak, cairan empedu berwarna hijau sangat hitam, tidak tampak campuran minyak didalamnya. Lapisan yang terbentuk sangat jelas.

Empedu (bile) adalah cairan yang dihasilkan hati untuk mencerna lemak. Seharusnya, berdasarkan teori cairan empedu akan bercampur dengan minyak. Minyak di sini diibaratkan sebagai lemak yang akan dicerna oleh empedu. Karena lemak tidak mampu dicerna di dalam mulut, lambung atau usus, lemak dicerna oleh enzim yang berada di dalam empedu. Namun, pada praktikum ini empedu tidak bisa bercampur sempurna dengan minyak. Hal ini dimungkinkan akibat pengocokan yang kurang kuat sehingga tidak bisa bercampur sempurna, penyebab lain dikhawatirkan enzim di dalam empedu sudah rusak atau sebagian proteinnya mengalami denaturasi sehingga tidak mampu lagi untuk mencerna lemak. Enzim merupakan protein yang bekerja secara spesifik. Faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim ini antara lain suhu, substrat, pH, dan lain-lain.

Gambar : Hasil pengujian setelah kedua tabung dikocok selama 5 menit, tabung A berisi empedu dan air tercampur sedangkan tabung B berisi air dan minyak tidak dapat tercampur dan menyatu.

Pada tabung B air tidak mampu bercampur dengan minyak, terbentuk 2 lapisan yang jelas (lapisan atas minyak, lapisan bawah air), minyak dan air tidak bercampur. Setelah tabung reaksi dikocok dengan kuat pun, air dan minyak sulit bercampur, berwarna kuning keruh (bagian yang bercampur) tetap terbentuk 2 lapisan (lapisan bawah air). Bahkan setelah dibiarkan selama 5-10 menit perubahan yang terjadi adalah terbentuknya 2 lapisan yang semakin jelas (atas: minyak berwarna kuning keruh, bawah: air). Air dan

minyak merupakan dua jenis cairan yang mempunyai massa jenis yang berbeda. Massa jenis air lebih besar daripada massa jenis minyak sehingga minyak selalu berada pada bagian atas. Dari sini juga terlihat adanya perbedaan antara air dan cairan empedu. Cairan empedu dapat bercampur dengan minyak meskipun tidak merata (menunjukkan adanya aktivitas enzim yang dapat mencerna lemak) sedangkan air sama sekali tidak dapat bercampur dengan minyak (dalam air tidak terdapat enzim yang dapat mencerna lemak).

BAB VKESIMPULAN

Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai proses fisiologis. Sebagai katalisator, enzim ikut serta dalam reaksi dan kembali ke keadaan semula bila reaksi telah selesai. Dari percobaan yang telah dilakukan didapatkan kesimpulan yaitu pada usus halus terjadi pencernaan karbohidrat, lemak, dan protein. Pencernan karbohidrat diindikasikan dengan adanya enzim amilase (memecah zat tepung/amilum menjadi disakarida dan maltosa) dan maltase (mengubah maltosa menjadi glukosa). Pencernaan protein diindikasikan salah satunya dengan adanya enzim tripsin (memecah protein menjadi peptida berantai pendek). Sedangkan pencernaan lemak membutuhkan sekret dari empedu yang memecah trigliserida menjadi monogliserida; kemudian monogliserida menjadi asam lemak dan gliserol.

DAFTAR PUSTAKA

Campbell. 2003. Biologi Jilid Pertama Edisi Kelima. Erlangga: Jakarta.

Harper. 2002. Biokimia. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta.

Hidayati, Dewi. 2008. Modul Fisiologi Hewan. FMIPA ITS : Surabaya

Indah, Mutiara. 2004. Enzim. Fakultas Kedokteran Universitas Sumatera Utara.

Lehninger.A.L, 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: Jakarta

Sloane, Ethel. 2003. Anatomi dan Fisiologi. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta.

Suripto. 2002. Fisiologi Hewan. ITB : Bandung