QUIMICA ORGANICA Y DE ALIMENTOS
PROTEINAS

Lic. : Marianela Mamani A.

Nutrientes

Protenas

Glcidos CH

Lpidos

Vitaminas

Minerales

Agua

CLASIFICACIN SEGN SU FUNCIN

ENERGTICOS Y ESTRUCTURALES

Se usan como combustible celular,

al oxidarlos dan E

clulas llevan O2 sangre

ESTRUCTURALES

(plsticos o formadores)

Construyen y regeneran el cuerpo

REGULADORES Y CONTROLADORES DE LAS FUNCIONES BIOQUMICAS

Nutrientes

Los nutrientes de cualquier alimento se distinguen en base a las cantidades que estn presentes

MACRONUTRIENTES

MACRO = GRANDE

Ocupan la mayor proporcin en los alimentos

Protenas, glcidos (carbohidratos),grasas (lpidos)

Agua y fibra: cantidades grandes pero no aportan cal, no son considerados nutrientes.

Son imprescindibles para el mantenimiento de la vida, se miden en mg, g , ppm y UI (unidades internacionales)

Vitaminas minerales

MICRONUTRIENTES

MICRO=PEQUEO

Parte estructural de los tejidos

produccin de enzimas metabolicos y digestivos

Base de la estructura del ADN

Sistema inmunitario: reconocen org. extraos

Formado por C, H, O, N y S

Aporte calrico: 4 kcal/g

FUNCIONES

PROTEINAS

Son macromolculas de elevado PM, polmeros de otras mas sencillas llamadas AMINOACIDOS

Grupo acido

Grupo amino

Resto

AMINOACIDO

PROTEINAS

Los AA se unen entre s por medio de enlaces peptdico en los que el grupo amino de un aminocido se une al grupo carboxilo de su aminocido vecino. Pueden contener hasta 1.000 monmeros de AA

Las protenas son polipptidos y los polipptidos son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

AA ESENCIALES

AA NO ESENCIALES

AMINOACIDOS

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenil alanina

Treonina

Triptofano

Valina

Carne

Huevos

Soya

lacteos

Quinua super cereal

FUENTES

Alanina

Arginina

Asparragina

Ac. Aspartico

Cisteina

Ac. Glutamico

Glutamina

Glicina

Histidina

Prolina

Serina

Tirosina

Hidroxilisina

Hidroxiprolina

186 mg/kg/dia

25-30% ingesta proteica

CLASIFICACION

Conocer la estructura primaria de una protena, es conocer que aminocidos hay y en qu orden estn en esa protena

CONFORMACION DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

Llamada tambin secuencia de AA, es el nmero y orden en que estn colocados los aminocidos en la protena.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de una protena, es la serie de dobleces que sufre, es un primer nivel de acomodacin en el espacio, existe dos tipos muy tpicos: -helice y laminas plegadas

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Esta formacion implica diversas interacciones hidrofobicas, electrostaticas y de Van der Waals, ademas de puentes de H.

GLOBULARES: forma esferica, los AA hidrofobos estan hacia el centro, los AA hidrofilos estan en la superficie en contacto con el solvent.

ESTRUCTURA TECIARIA

Nivel de organizacin mas complejo, es la disposicin espacial lograda cuando la cadena polipeptidica provista de diversas estructuras secundarias, se pliega sobre si misma, para adquirir una forma tridimensional compacta: GLOBULAR

ESTRUCTURA TECIARIA

Esta conformacion es debida a las interacciones: puentes de H, interacciones hidrofobicas y electrostaticas.

La riqueza de grupos hidrofobos influye en la tendencia a la formacion de grupos oligomericos

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Formada por la unin de dos o mas subunidades de protenas globulares, denominadas monmeros, dmeros, trmeros o tetrmeros.

Estos complejos cuaternarios son llamados tambin oligomeros

Es la perdida de las propiedades biologicas, quimicas y fisicas. Por la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria

Las proteinas se transforman en filamentos delgados que se entrelazan, formando compuestos fibrosos insoluble en agua.

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

Los efectos de la desnaturalizacin son numerosos y entre ellos se. Pueden destacar:

Descenso de la solubilidad, resultado del desbloqueo de grupos hidrfobos.Alteracin en la capacidad de retencin de agua.Prdida de la actividad biolgica (enzimas, hormonas).Aumento de la sensibilidad al ataque de proteasas, debido al desbloqueo de los enlaces peptdicos correspondientes a los sitios de accin especfica de las proteasasAumento de la viscosidad intrnseca.Su capacidad de cristalizar.

Agitacion

Amasado

Ej. Clara de huevo

Estructura blanda

Estructura semi-rigida

Estructura rigida

Agitacion

Agitacion

Ej. Harina de trigo

Gliadinas

gluteninas

Almidon + grasas + proteinas

Amasado

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

MEDIOS MECANICOS

Temperatura

Solventes

Ej. Clara de huevo

albumina

Red tridimensional

Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A

Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso

Gel tridimensional atrapa agua

Ej. Higado

Higado

Red rigida

Textura dura

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

MEDIOS FISICOS

12% proteina

88% de agua

pH

Ej. Clara de huevo

albumina

Red tridimensional

Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A

Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso

Gel tridimensional atrapa agua

Ej. Higado

Higado

Red rigida

Textura dura

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

MEDIOS QUIMICOS

12% proteina

88% de agua