Proteinas de Alimentos Mapas

80% se pueden extraer a pH 6.8

Se precipitan por acidificación a pH 4.5

Se obtienen

•Albúminas(10%)

•Globulinas (90%)

•Glutelina (0%)

•Proteínas de reserva pues tienen elevada globulina

•5% carbohidratos

•PM depende de pH y de

fuerza iónica

•Mejor emulsionante que 11s

Vicilina 7s

•Pueden participar en enlaces hidrófobos

(PI=5 PM=37K cal)

½ proteína ácida

•Contiene 6 pte. disulfuro

subunidades

½ proteína básica

(PI=8.2 PM=22K cal)

• 1% carbohidratos

Legumina

11s

• Se

separan

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :BELITZ

•Importante por efectos fisiológicos

•Globulinas

•La digestibilidad de estas proteínas pueden ser mejoradas por procesos que destruyen los factores antinutricionales como inhibidor de tripsina

Capacidad de reducir el colesterol sanguíneo

Reduce la grasa corporal

Previene las enfermedades coronarias

Β-conglicina (7s) deficiencia en aa. Azufrados

Glicinina (11s)

•Rica en aa. Azufrados

•25 a 30%

•Formada por un hexámero de PM 360000 D

Mejoran la

capacidadde gelificación , emulsificación y

espumado

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS : BADUI

Soluble en alcohol acuoso del 70%( fracción gliadina)

Fracciones

principales

Contiene al menos 50 proteínas.

El ac. Glutámico presente en forma glutamina constituye 1/3 de aa. totales

siguiendo en abundancia la prolina

38% es helicoidal (emplean como disolvente trifluoroetanol)

•Gliadinas de PM > 100 Kcal

•W- gliadinas de PM 60-80 Kcal

•Gliadinas de PM 30-40 Kcal

Formadas por subunidades

de PM bajo unidas por

enlaces disulfuro

40% proteínas totales

Propiedades elásticas

Formada por agregados de PM muy alto

La componen subunidades unidades por enlaces no covalentes y covalentes

Después de la reducción de enlaces disulfuro de alquilación de grupos SH

monómeros

Prolaminas

(gliadinas)

32.6%

Glutelinas

(gluteninas) 45.7%

Albúminas

(14.7%)

Globulina

(7%)

glutenina+ albúminas+ globulinas+ gliadina

90% proteínas + 8% lípidos + 2% carbohidratos

GLUTÉN

(Este complejo se mantiene unido por enlaces disulfuro intermolecular, puente hidrogeno y enlaces hidrófobos o iónicos)


GLUTELINAS (GLUTENINAS)

ALBÚMINAS Y

GLOBULINAS

GLIADINAS(PROLAMINAS)

Identificados 15 gluteninas en forma monómerica

PM DE 12000 hasta 135000

Elevado número de enlaces disulfuro

Insolubles en soluciones salinas neutras y etanol 70%

Al hidratarse producen una masa•Tenaz

•Elástica

•Cohesiva

Favorecen las reacciones de oscurecimiento no enzimático

85% de lisina

Importante en la formación de costra del pan

Solubles en etanol al 70%

Son heterogéneas (40-60 polímeros)

Por electroforesis

PM es de 15000 a 80000 D

Se estabiliza mediante enlaces disulfuro intramoleculares

Cuando hay exceso el gluten se vuelve débil, permeable,

no retiene anhídrido carbónico ;entonces la masa colapsa

• α (15%)

• β (30%)

• (30%)

•w (25%)

GLUTEN = GLUTELINAS+GLIADINAS+LÍPIDOS+AGUA

•Ricos en residuos de cisteína, que forma enlaces disulfuro intra e intermoleculares

•Poco soluble a Ph neutro•Elevado contenido de prolina y glutamina

•Composición de aa.

6% ionizables

45% polares

49% apolares


Harinas de trigo tienen la habilidad de forman masa:

Proteínas

del gluten

Complejo

gluten

•Fuerte , cohesiva

•Capaz de retener gas

•Rendir por cocción un producto esponjoso

Gluten

Proteínas de reserva del trigo

Se aíslan con relativa facilidad en estado relativamente puro por ser insolubles en agua

Son muy ricas en ácido glutámico (35% de proteína total, ósea de cada 3 aa. de gluten

1 es ác. Glutámico)

Son perceptiblemente pobres en aa. básicos ; por eso tienen bajo nivel de lisina

No tienen potencial de cargas negativas, solo bajos niveles de cargas potencial positivo

Tienen baja densidad de cargas , lo que significa que las fuerzas de repulsión dentro de

las proteínas son pequeñas y por tanto las cadenas proteicas pueden interactuar entre sí,

condición necesaria para formación de masa

•80% de proteína

•8% de lípidos

•Cenizas e hidratos de carbono

Gliadina

(prolamina)

Gluteninas

(glutelina)

Los dos grupos proteicos pueden separarse de manera conveniente solubilizando el

gluten en ácido diluido añadiendo alcohol etílico al 70% y luego añadir base para

neutralizar el ácido

•Grupo amplio de proteínas con propiedades similares

•PM medio es de 40000 y de cadena simple

•Extremadamente pegajosas cuando están hidratadas

•Poca o nula resistencia a la extensión

•Responsables de coherencia de masa

•Grupo heterogéneo de proteínas y de cadena ramificada

•PM entre 100000

•Es elástica pero no coherente

•Resistencia a la extensión

•PM de subunidades varían desde 16000 hasta 133000

SEPARATA SIN AUTOR

PROT. DEL

APARATO

CONTRÁCTIL(extraídas con

soluciones

salinas

concentradas)

PROTEÍNAS

SOLUBLES(25-30%)

PROTEÍNAS

INSOLUBLES

MIOSINA

ACTINA

TROPOMIOSINA

TROPONINA

ACTOMIOSINA

• 50-60% componente fundamental de filamentos gruesos y de PM de 500000 D

Gran proporción de estructura α helicoidal•Compuesta por 2 cadenas

Peptídicas Integradas

•Enzima tripsina rompe molécula de miosina en

•Cada filamento contiene 400 moléculas de miosina

•Largas cadenas enrolladas entre sí

•Seudas cabezas globulares

L- meromiosina

H- meromiosina

•Componente fundamental de filamentos delgados

•Monómero G-actina (actina globular)

•15-30% de proteínas contráctiles

•Difícil de extraer de tejido muscular que la miosina

•PM 46000 D

•Polimerización a F-actina (actina fibrilar)

•Ligar ATP

•En filamentos

delgados

•Como doble cadena

enrollada helicoidalmente

•Estabilizada por fibrillas tropomiosina

•Formadas por 2 cadenas peptidícas enrolladas entre sí de forma helicoidal

•PM 70000 D

•Compuesta por subunidades ( C, I , T )

•PM 60000 D•En filamentos delgados, ligada a tropomiosina

•La forman : F- actina y Miosina

•Ligada a un incremento de la viscosidad

ENZIMAS

MIOGLOBINA

(2.5%)

•Relacionada con metabolismo de ATP

•Necesarias para la glicólisis y el ciclo de las pentosas fosfato

•Creatin – Kinasa

•ADP - desaminasa

•De intestino color rojo

•Consta de cadena peptidíca con PM 16800 D

COLÀGENO

(20-25%)

ELASTINA

•Alta proporción de glicina y prolina, 4 hidroxiprolina, 5 hidroxilisina y además de CHs (glucosa,

galactosa)•Formada por 3 cadenas peptídicas ( 2 cadenas α1 y α2 ), que se unen formando triple enlace

•Capaz de embeber H20 , pero no soluble

•Encogimiento por aumento de Tº tropocolágeno

•PM 30000 D

•Lleva formación de fibras colágeno •Asociadas con el colágeno en pequeñas cantidades

•Muy resistente•Incapaz de embeber H20

•Hidrolizada por serin - proteasa (del páncreas

elastasa)QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :BELITZ

P. CONTRÁCTILES

O MICRO –FIBRILARES

P. SARCOPLAS-

MATICAS O SOLUBLES

P. DEL ESTROMA

O INSOLUBLES

Estructuralmente conforman al tejido muscular

Transforman la energía química en cinética

Fracción más abundante 50% de total

Solubles en soluciones salinas concentradas

Principales

componen-

tes

MIOSINA

ACTINA

ACTOMIO-SINA

•Estructura helicoidal con 55% de α hélice

•PM de 480000

•Rica en lisina y ác. Glutámico

•400 moléculas de miosina para producir filamento grueso

Responsables de

contracciones

musculares

Actina Globular (G)

Actina Fibrosa (F)

•PM 46000 D

•450 aa.

•Esférica

•30% conformación α helicoidal

•1 molécula de ATP

•Producida por polimerización de fracción G en

presencia de Mg

•Se une con miosina para dar ACTIOMIOSINA

Se disocia en presencia de ATP y de iones magnesio

Mayor actividad enzimática relacionado con la concentración y

relajación muscular

Nombre genérico de MIOGENO

Fundamentalmente son :

Son buenos agentes emulsificantes

Retienen gran cantidad de agua y tienen la capacidad de coagular y formar geles

•Enzimas

•Globulinas

•Albúminas

•Captesinas

•Creatina kinasa

•Mioglobina

oGrupo abundante de polipéptidos

oCOLÁGENO

•Cuando se hidrolizase produce

ablandamiento, por enzimas proteolíticas

Deficiente en aa. Indispensables (lisina y triptófano)

•Monómero llamada TROPOLAGÉNO

•Compuesto por:

33% glicina

12% prolina

11% alanina

10% hidroxiprolina

•Bromelina

•Fixina

•Papaína

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :BADUI

MIOSINA

ACTINA

ACTOMIOSINA

TROPOMIOSINA

TROPONINA

PROTEÍNAS

X, C, H

FOSFOFRUC-

KINASA(PROTEÍNA F)

Comprende el 45% de las proteínas miofibrilares

Proteína principal de los filamentos gruesos

Contiene 6 cadenas peptídicas

Masa molecular de 480000 D

Molécula proteica alargada de 160nm de long.

Puede escindir en

región media formando

•2 cad. Pesadas

•4 cad. ligeras

Tienen

Reside la función biológica de la miosina

•Reg. de cabeza globular

(sitios para ligar actina y ATPasa)

•Reg. de cola bastón

(resp. De asociación en f ilam. Gruesos)

Formada por cad. lig. reguladoras (DTNB)

Formada por cad. lig. alcalinas

Responsable de

formación mediada por el

calcio de la contracción

de los músculosMeromiosina ligera

Meromiosina pesada

Respons. De formación de la

estruct. de espina dorsal de

f ilamento grueso

Retiene la capacidad de interaccionar con la actina

y ATPasaProteína principal de filamentos delgados

20% proteína fibrilar del músculo

Sus monómeros llamados

Unida a estructura del músculo con

más firmeza que la miosina

Actina globular

o G- Actina

•Se emsamblan en una 2 estruct.

helicoidal denominada•374 – 375 aa.

•PM 42000 – 48000 D

•Se establece en agua y se liga a ATP

Actina f ibrilar

F - actina

Mezcla de actina y miosina in Vitro

Se disocian por adición de ATP

Forma principal de actina y miosina en el músculo post-morten debido a que se agota ATP

Comp. por polipéptidos α helicoidales unidos a

una estructura supersecundaria de enrollamiento

5% proteína miofibrilar

•α tropomiosina 37000D•β tropomiosina 33000 D

Formada por:

5% proteína miofibrilar

•Troponina C Fijadora de calcio

•Troponina I Inhibe fuerte la actividad ATPasa de la actiomisina

•Troponina T Proporciona un pto. de asociación fuerte para unión

de troponina y tropomiosinaSe encuentran en bandas espaciadas periódicamente

Envueltas alrededor de la superficie con su eje mayor

Protegen al filam. grueso contra la destrucción por fuerzas tensibles o cambio del medio iónico

Responsable de la conversión de la fructuosa 1,6 difosfato en la ruta glicolítica

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :FENNEMA

PROTEÍNAS DE LA CARNE

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :FENNEMA

α- ACTININA

β - ACTININA

DESMINA

MIOMESINA

CREATINA

KINASA

TITINA

NEBULINA

PARAMIOSINA

Localizada en el disco Z

PM de 200000 D

Formada por 2 unidades polipeptídicas de masa similar

Familia de las proteínas que se unen a la F – actina

Proporciona estructura a la línea Z

Proteína dimérica

Formada por polipéptidos de 35000 y 31000 D

Se une a la F- actinina e inhibe la recombinación de la F- actinina fragmentada

Localizada en el extremo libre de los filamentos delgados

oPM de 55000 D

oFilamento de longitud de 10nm

oParte del esqueleto celular conocido como citoesqueleto

oLos filam. intermediarios de desmina se encuentran en la periferia de cada línea Z

oEnlace que conecta las miofibrillas adyacentes

Proteína de la línea M y tiene 165000 D

3% de proteína miofibrilar

Mantiene adecuadamente los filamentos gruesos

Participa en la regeneración del ATP

Componente estructural e importante de las miofibrillas

Elevada PM 1000000 D

Proteína elástica larga ( 0.9 - 1 cm )

Puede extenderse desde la línea Z a la línea M abarcando la mitad del sarcómero

Tercera más abundante de las proteínas miofibrilares

Interacciona con la miosina, las proteínas de la línea Z y α - actinina

oProteína miofibrilar de 700000 a 900000 D

o5% de la proteína miofibrilar

oRegula la longitud del filamento delgado

En músculos de moluscos e invertebrados

Esencialmente 100% α – helicoidal

Forma el núcleo central de los filamentos gruesos

SARCÓMERO

•F. gruesos

•F. delgados

PROTEÍNAS DE LA CARNE

•Son dicotoledóneas

•Pertenecen a los

géneros Amarantus y

Chenopodium

•No contienen glutenina

Q

U

I

N

U

A

K

A

Ñ

I

W

A

KIWICHA

AMARANTO

Las hojas son ricas

en proteínas que tiene

un buen balance de aa.

•Semillas 13 – 18 %

de proteínas.

•Alto nivel de lisina

Tienen 10 aa. esenciales: Histidina(4.6%) Treonina(5.7%)

Lisina(8.4%) Triptofano(1.2%)

Isoleucina(7.3%) Valina7.6%)Leucina(7.3%) Ac.Glutámico(16.2%)

Metionina(5.5%) Fenilalanina(5.3%)

Proteína principal:

A PM 32000-39000

Chenopodina

(globulina 11s) B PM 22000-39000

Albúminas + globulinas

(45%)

Prolaminas (23%)

Glutelinas + Prot.insolubles

( 32%)

C

O

M

P

OS

C

I

Ó

N

Albúminas + globulinas

(41%)

Prolaminas (28%)

Glutelinas + Prot.insolubles

( 31%)

C

O

M

P

OS

C

I

Ó

N

Similar composición

a de la Quinua

EXPOSICIÓN DE

GRUPOS

CASEÍNA

PROTEÍNAS

DEL SUERO

PROTEÍNAS

MINORITARIAS

•Muchos residuos de prolina y

pocos de cistina

•No es una proteína globular

•Bastante termoresistente

•Especies moleculares

•No pueden ser desnaturalizadas

•Son hidrofóbicas y hélices

α cortas

Caseína αs1

Caseína αs2

Caseína β

Caseína

Caseína κ

Presenta carga + alta y mayor contenido de fosfato

•Difieren en el número de esteres de fosfato

•Contienen 2 residuos de cisteína (pte. Disulfuro)

•Sensibles al calcio

•Contiene

•Más hidrofóbica•Gran nº de residuos prolina

•Cabeza,hidrofílica cargada

•Cola, cad. Larga polar

•Producto de la degradación de la caseína β

•Soluble en etanol•Se hidroliza por acción enzimática de la plasmina

Contiene 2 residuos de cisteína, capaces de formar ptes.

Disulfuro intermolecular

•Típicas proteínas

globulares

•Hidrofobicidad

elevada

•Componentes

•Cadenas peptídicas

muy compactas

•Gran proporción de

α hélices

•α – Lactoalbúmina

•β – Lactoglobulina

•Albúmina Sérica

•Inmuno -

Globulinas

•Proteosa peptona

•Lisozima

•Lactoferrina Fijadora de hierro

•Similar a la lisozima, pero no efecto bactericida

•Participa como coenzima, en la síntesis de la lactosa

•Muy hidrofóbica

•No contiene esteres fosfatos, pequeña cant. De prolina•No soluble en agua pura

•Dímero se disocia a alta temperatura

Molécula grande con muchos ptes. Disulfuro y hélices α

•Grandes moléculas proteicas de composición heterogénea

•Tipos

•Llamada hipervariable

•Ig G (gammaglobulinas)

•Ig A y M (macroglobulinas)

•Contiene

Aglutininas: se inactivan

por el calor, la cual coincide

con la insolubilización de las inmunoglobulinas. La

homogeneización también las activa.

•2 cad. Pesadas (H)

•2 cad. Ligeras (L)

•No sensible al calor

•No precipita pH 4.6•Precipita con ácido

tricloroacéticoLocalizadas en

membrana delglóbulo graso

CIENCIA DE LA LECHE Y TECNOLOGÍA DE LOS PRODUCTOS LÁCTEOS

CASEÍNAS

(80%)

PROTEÍNAS

DEL SUERO(20%)

•β – Lactoglobulina

•α – Lactoalbúmina

•Albúmina Sérica

•Inmunoglobulinas

(G1,G2,A7,M)

•Lactoferrina

•Caseína αs1

•Caseína αs2

•Caseína β

•Caseína κ


PROTEÍNAS

DE CASEÍNA

PROTEÍNAS

DEL SUERO

Caseína αs1

Caseína β

Caseína K

Caseína

Caseína

β - Lactoglobulina

α– Lactalbúmina

Formada por cadena de 199 aa.

Peso molecular de 236000 D

Forma en la leche una sal cálcica insoluble

La prolina evita la formación de estructura regular


Su estructura está formada por una “cabeza polar “ y una “cola apolar“

20% de estructura regular


Se encuentra en forma de trímero u olígomero superior, probable

que formen enlace disulfuro

Componente principal de la caseína

Soluble en presencia de calcio

Protege a las fracciones caseínicas de la precipitación

Producto de degradación de caseína β por proteasas de leche , así

se forma caseínas , 1 , 2

•Formada por fragmentos de caseína αs1

•Las micelas no tienen empaquetado muy compacto, sino fuertemente

solvatado y por tanto porosas

Monómero con PM de 18000 D que es estable a PH < 3.5

y a PH < 7.5

PH > 8.6 se produce desnaturalización irreversible

Su secuencia de aa. Es parecida a la del lisozima

Función biológica como subunidad de la lactosa - sintetasa


OVOALBÚMINA

CONALBÚMINA

(OVOTRANSFERRINA)

OVOMUCOIDE

OVOMUCINA

LISOZIMA

(GLOBULINA G1)

GLOBULINAS G2 Y G3

OVOINHIBIDOR

OVOFLAVOPROTEÍNA

OVOMACROGLOBULINA

AVIDINA

Proteína más abundancia

Tiene 4 grupos sulfhidrilo (SH) , donde hace que sea muy reactiva

Fácilmente se desnaturalizan

Contiene manosa y glucosamina, numerosos enlaces disulfuro

( 13 por molécula)

Liga o quelata Fe y otros iones metálicos (Al, Cu, Zn)

Contiene 8 enlaces disulfuro por molécula

pero no tiene triptófano o tiroxina

Elevado porcentaje de carbohidratos

Estable al calor y capaz de inhibir tripsina

•Hexosamina 14%

•Hexosas 7%

•Ác. Siálico 0.7%

30% carbohidratos similares al de ovomucoide

Junto a lisozima confiere al albúmen, el ser espesa y gelatinosa

Responsable de propiedades funcionales de la clara ( capacidad del espumado)

Glucoproteína de 129 aa. con actividad enzimática

PI alcalino debido a su elevado contenido de aa. básicos

Molécula muy estable, pues tiene 4 enlaces disulfuro intramoleculares

Actúa como antimicrobiano

Son glucoproteínas

Son buenos agentes espesantes

Evita la acción de diversas enzimas proteolíticas

Glucoproteína con 8 grupos disulfuro

Se une fuertemente a riboflavina

De alto peso molecular 760000 - 900000 D

Tetrámero con PI alcalino

Liga moléculas de biotina por cada monómero, mediante uniones no

covalentes lo que da mayor estabilidad a la desnaturalización

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS :BADUI

PROTEÍNAS DEL HUEVO

OVOALBÚMINA

CONALBÚMINA

OVOMUCIDE

LISOZIMA (OVOGLOBU -

LINAS G1)

OVOGLOBULINAS

G1 Y G2

OVOMUCINA

FLAVOPROTEÍNA

OVOINHIBIDOR

AVIDINA

CISTATINA C

oPrincipal proteína de la clara del huevo

oEs una glicoproteína , formada por una cadena peptídica de 385 restos de aa.

oPM de 42699 que contienen 4 grupos tiol y 2 disulfuro

oRelativamente estable al calor, pero se desnaturaliza con relativa facilidad

Consta de cadena peptídica

Contiene unidad oligosacácarida compuesta por 4 restos de manosa y 8 de N – acetilglucosamina

Fija los iones metálicos donde participan restos de tiroxina e histidina

Es un inhibidor de los microorganismos

Contiene 9 uniones disulfuro , lo cual es muy estable frente a la coagulación por el calo

Inhibe la tripsina del vacuno , pero no la humana

Es una N- acetilmuramidasa que hidroliza la pared celular de las bacterias Gram positivas (mureína)

Constituida por una cadena peptídica de 129 restos de aa. que contienen 4 uniones disulfuro

Se conocen como buenos formadores de espuma

•Forma fácilmente estructuras fibrilares y contribuyendo a la viscosidad de la clara de huevo

•Separada

•Es termoestable

•Forma con la Lisozima un complejo insoluble en agua cuya disociación depende del pH

Fracción α pobre en carbohidratos

Fracción β rica en carbohidratos

oFija sólidamente la riboflavina

oHace posible el transporte del coenzima desde el suero sanguíneo al huevo

Parecido al ovomucoide un inhibidor de la proteinasa, tripsina, quimotripsina

y enzimas microbianas

Glicoproteína básica que tiene 15 posiciones idénticas al Lisozima

Se presenta en forma tetrómera y compuesta por 4 enzimas microbianas

Energía libre (AG) = - 85 KJ/mol y la entalpía libre de formación del complejo ( H) = - 90 KJ/mol

•Se conocen dos isómeros que se diferencian en PI y en propiedades inmunológicas

•Inhibe la ficsina y la papaína , pero no la bromelina; también las captesinas y dipeptidilpétidas

•No es activa frente a serinproteínas (tripsina, quimotripsina, enzimas microbianas)


PROTEÍNAS DEL HUEVO


PROTEÍNAS

DE LOS

GRANULOS

PROTEÍNAS

DEL PLASMA

Lipovitelinas

Fosvitina

Lipoviteleninas

Livetina

Fracción lipídica

PM de 400000 D

Son lipoproteínas de elevada densidad Se separan en lipovitelina α y β que

se diferencian entre sí por su contenido en fósforo proteico

En la yema se hallan las lipovitelinas formando un complejo con la fosvitina

•22% extracto seco

•35% triglicéridos

•60% fosfolípidos

•5% colesterol y estéres

Consta de 2 componentes

Es una glicofosfoproteína con una proporción alta de ácido fosfórico ligado a serina

Fija muy bien iones metálicos

Son agregados proteicos con PM entre 160000 y 190000 D

Contiene

•Fosvitinas α 3 subunidades

•Fosvitinas β 1 subunidad

•Un resto de fosfotreonina

•5 – 7 restos de serina por molécula

Fracción lipídica

Lipoproteínas de baja densidad que flotan al

efectuar la centrifugación de la yema diluida

•74% triglicéridos

•26% fosfolípidos

•75% fosfatidilcolina

•18% fosfatidiletanolamina

•8% esfingomielina

lisofosfolípidos

Fracción proteica globular hidrosoluble

Comportamiento idéntico a proteínas del :Separada por electroforesis livetina α , β y

•Suero sanguíneo seroalbúminas

• α – glicoproteínas

• - Globulina de gallina

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Proteinas de Alimentos Mapas