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Semana 30
Proteínas
Definición, clasificación • Por su función biológica y su composiciónNiveles de organización: Estructuras (1ª 2ª 3ª 4ª) • Enlaces presentes y ejemplosDesnaturalización por: calor, agitación, solventes, cambio de pH y metales pesados Estructura e importancia biológica de:• Colágeno, Insulina, Mioglobina y Hemoglobina Clasificación de las enzimas (según la Unión Internacional de Bioquímica)Importancia de las enzimas séricas en el diagnóstico clínico
LABORATORIO 30: Desnaturalización de proteínas y actividad enzimática
PROTEÍNAS
• Macromoléculas formadas por polímeros lineales (cadenas polipeptídicas) de más de 50 alfa aminoácidos.
• Contienen C,H,O,N,S,P• Tienen actividad biológica específica• Se clasifican por: Su composición química: Simples y conjugadasSu función biológica.
COMPOSICION
SIMPLES
ALBUMINAS
Son las mas comúnes e importantes de las proteínas simples. Ej: albumina y la seroalbumina. Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas.
GLOBULINAS Anticuerpos en el suero sanguíneo y fibrinógeno sanguíneo.
HISTONAS
Son proteínas básicas, ya que contienen aminoácidos básicos (lisina y/o arginina).Se hallan asociadas con los ácidos nucleídos en las nucleoproteínas de la célula.
ESCLERO-PROTEINAS
Tienen funciones estructurales y de protección. Ej: queratina (pelo, piel y uñas), el colágeno (huesos, tendones, y cartílagos) y la elastina (fibras elásticas y tejido conectivo).
PROTEÍNAS CONJUGADAS formadas por dos partes: apoproteina: porción protéica y
grupo prostético: porción no proteica
CONJUGADAS
GLUCOPROTEINASProteinas con grupo prostético azúcar. Ej: gamaglobulina.
CROMOPROTEINASProteinas con grupo prostético hemo . Ej: hemoglobina y mioglobina
LIPOPROTEINASProteínas con grupo prostético lípidos, incluyendo el colesterol.
METALOPROTEINASProteínas con grupo prostético ión metalico. Ej: algunas enzimas.
NUCLEOPROTEINASProteínas con grupo prostético acidos nucleicos. Ej: en los ribosomas
FOSFOPROTEINAS
Proteínas con grupo prostético esterfosfato , Ej: caseína
FUNCION BIOLOGICA
ENZIMASCatalizan las reacciones bioquímicas en las células. Ej: TRIPSINA cataliza la hidrólisis de proteínas y la SACARASA la hidrólisis de la sacarosa
CONTRACTIL Responsables de la contracción muscular. Ej: MIOSINA y la ACTINA.
HORMONALRegulan el metabolismo corporal . Ej: HORMONA DEL CRECIMIENTO, que regula el crecimiento y la INSULINA regula el nivel de glucosa en la sangre
PROTECTORAS Ayudan al cuerpo a defenderse de sustancias extrañas. Ej: INMUNOGLOBULINAS y el FIBRINÓGENO.
ALMACENAMIENTOAlmacenan los nutrientes . Ej: CASEÍNA almacena las proteínas de la leche y la FERRITINA almacena hierro en el hígado y bazo
TRANSPORTETransportan sustancias esenciales en el cuerpo. Ej: HEMOGLOBINA transporta oxigeno y las LIPOPROTEINAS transportan lípidos
ESTRUCTURAL
Mantienen unidas estructuras del cuerpo. Ej: COLÁGENO forma tendones y cartílagos. QUERATINA forma cabello, piel, unas y lana.
Niveles estructurales de las proteínas Estructuras: 1ª,2ª,3ª y 4ª
ESTRUCTURA PRIMARIA:• Se refiere al número y la secuencia específica
de los aminoácidos que forman la cadena polipeptídica de una proteína.
• Se mantiene mediante enlaces peptídicos que unen los aa desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Ej: la insulina.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
• Se refiere a la forma que adquiere la cadena polipeptídica de una proteína, cuando sus aminoácidos forman puentes de Hidrógeno entre sus grupos amino y carboxilo.
• Se mantiene mediante puentes de hidrógeno.Tipos de estructuras secundarias que pueden formarse en las proteínas: • Alfa hélice• Hoja plegada beta • Triple hélice
Estruct. 2ª en alfa-hélice (α)
• Es cuando se enrolla la cadena polipeptídica formando una espiral (α-hélice).
• Se debe a la formación de puentes de Hidrógeno entre los -H del grupo amino (-NH2) de un aa y el -O del carboxilo (-COOH) de otro aa cada 4 aminoácidos de una cadena peptídica.
Estructura 2ª, forma de α-hélice
Estruct. 2ª en Hoja ó lámina plegada β
• Es cuando se mantienen capas enlazadas de proteína. Forman estructuras fibrosas. Ej: la seda.
• Se debe a enlaces por puentes de H que se forman entre los grupos -NH2 y –COOH de aminoácidos ubicados en secciones de una misma cadena polipeptídicas ó en diferentes cadenas.
Hoja plegada beta (lámina plegada β)
Estruct. 2ª en TRIPLE HELICE
• Estructura formada por tres cadenas de α hélice que se enrollan como trenza y se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno. Ej: las fibras de Colágeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
• Se refiere a la forma tridimensional específica (propia de cada proteína) que adquiere la cadena peptídica de una proteína.
• Se estabiliza mediante interacciones como atracciones ó repulsiones entre los grupos –R de los aminoácidos de la cadena, formando dobleces ó estiramientos en la estructura.
• Ej: la mioglobina
TIPOS DE INTERACCIONES TIPOS DE GRUPOS -R
Interacciones hidrofóbicas Atracciones entre grupos –R no polares.
Interacciones hidrofílicas Atracciones entre grupos -R polares o ionizados y el agua .
Puentes salinos Interacciones iónicas entre aminoacidos ácidos y básicos ionizados.
Puentes de hidrógeno Interacciones entre H y O ó N
Puentes disulfuro (ÚNICO ENLACE COVALENTE)
Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de S de aminoácidos azufrados.
Interacciones que estabilizan la estructura terciaria
Formas de la estructura 3ª
ESTRUCTURA CUATERNARIA:• Se refiere a la unión de 2 ó más cadenas
peptídicas para formar una proteína compleja.• Se estabiliza por las mismas interacciones de
la estructura 3ª. Ej: la hemoglobina.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
Importancia de algunas proteínas
Insulina
• Hormona que regula el nivel de glucosa en la sangre.
• Su estructura es 1ª y consiste es dos cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro.
Colágeno
• Es la proteína más abundante del cuerpo, forma el tejido conjuntivo, vasos sanguíneos, tendones, ligamentos, córnea y cartílago.
• Su estructura es 2ª, es de triple hélice.• Forma fibrillas.
Mioglobina• Es una proteína globular
que almacena oxígeno en el músculo.
• Su estructura es 3ª, formada por 1 sola cadena, es compacta y enlaza a un grupo HEMO que contiene hierro en el centro.
• No tiene estructura 4ª.• Su estructura y función se
parece a la hemoglobina.
Hemoglobina
• Es una proteína globular que transporta oxígeno en la sangre.
• Su estructura es 4ª y consta de 4 subunidades ó 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta).
• Contiene 4 grupos HEMO (1 en cada subunidad) por lo que puede transportar hasta 4 moléculas de oxígeno.
Estructura 4ª de la hemoglobina
Desnaturalización de las proteínas
• Se le llama así a la alteración ó rompimiento de las estructuras 2ª, 3ª ó 4ª de una proteína, sin causar daño ó ruptura de la estructura 1ª.
• Se mantienen los enlaces peptídicos (amida). • La proteína desnaturalizada pierde su actividad
biológica. Precipita ó coagula.• Es causada por: temperaturas elevadas, ácidos y
bases, alcoholes, metales pesados, agitación.
Desnaturalización de las proteínas
ENZIMAS: son proteínas que catalizan reacciones biológicas. CLASIFICACIÓN
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS
OXIDO-REDUCTASASReacciones de
oxidación-reducción
Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace
TRANSFERASASTransferencia de un grupo entre 2 compuestos
Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato
HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis
Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicosLas lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidosLas carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos.Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS
LIASASAdición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis
Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3
ISOMERASASReorganización de los
átomos de una molécula formar un
isomero
Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa,Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa
LIGASASForman enlaces entre
las moléculas empleando la energia
del ATP
Las sintetasas enlazan 2 moléculas
Enzimas séricas para Diagnóstico clínico
ENZIMA ELEVADAS EN
Transaminasas HepatitisCK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazónLipasa y amilasa PancreatitisAlanina transaminasa HepatitisFosfatasa acidaAntígeno prostático especifico
Cáncer de próstata
Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad pancreática