Seminario II, 251.307 1. Defina e indique las caractersticas de cada uno de los niveles en la estructura de una protena y cuales son las interacciones que lo estabilizan. 2. Dado los siguientes esquemas reconozca y marque los tipos de estructura secundaria. Cuantas -hlices hay?, hay hojas ?

3.En qu consiste la desnaturacin de una protena? Es un fenmeno reversible? Mencione dos agentes desnaturantes y como actan. 4. A la luz del enunciado del Dr. Linus Pauling, del ao 1948, que dice: Pienso que las enzimas son molculas complementarias en estructura a los complejos activados de las reacciones que catalizan, esto es a la configuracin molecular intermedia entre las sustancias reactantes y los productos de la reaccin. La atraccin de la molcula enzimatica por el complejo activado conllevara una disminucin en su energa y por consiguiente una disminucin en la energa de activacin de la reaccin y a un aumento en la velocidad de la reaccin. Nature 161:707 (1948). Discuta el efecto de una enzima sobre la velocidad y la energa de activacin de la reaccin que cataliza.

5. Un alumno trabajando en el laboratorio a generado los siguientes datos de producto generado en el tiempo, para una reaccin catalizada por una enzima. Cada curva de progreso se realiz con las concentraciones indicadas de sustrato: pH, (sustrato) Tiempo (min)

Producto (micromoles)

0 0 5 0.5 10 0.9 15 1.2 20 1.4 25 1.5 30 1.5 Calcule la velocidad inicial. Hasta que momento considera que esta en velocidad inicial? Qu indica el plato de la curva? 6. La deaminacin de L-serina y L-treonina en E. coli se cree que est catalizada por la misma enzima. Se obtuvieron los siguientes datos para las curvas de saturacin. [S] Velocidad inicial Unidades mg/ml L-serina L-treonina 0.05 0.14 0.29 0.15 0.37 0.45 0.25 ----- 1.0 0.5 0.58 1.25 1.0 0.71 1.55 5.0 0.89 1.6 a. Calcule la constante de Michaellis a partir de estos datos b. Al poner la enzima con una mezcla equimolar en ambos sustratos, Sobre cul sustrato actuara preferentemente la enzima?. Fundamente su respuesta. 7. Los siguientes datos que se entregan son para una reaccin catalizada por una enzima de hgado, en presencia y ausencia de una molcula con efecto inhibitorio:

Vi Unidades Sustratro (mM) Sin inhibidor Con inhibidor

(concentracin) 0.2 5 3 0.4 7.5 5 0.8 10 7.5 1 10.7 8.3 2 12.5 10.7 4 13.6 12.5 a)Qu tipo de inhibicin esta produciendo esta molcula sobre la enzima? b)Se une a la enzima libre o al complejo enzima sustrato? c)Cules son las constantes cinticas de la enzima?

8. Los siguientes datos son para una reaccin catalizada por una enzima de cerebro, en presencia y ausencia de otra molcula inhibitoria:

Vi Sustratro (mM) Sin inhibidor Con inhibidor 0.2 5 2 0.4 7.5 3 0.8 10 4 1 10.7 4.3 2 12.5 5 4 13.6 5.5 a)Qu tipo de inhibicin esta produciendo sobre la enzima? b)Cul es el efecto molecular que esta produciendo?