SH PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY)data.ceskolipska.cz/proteiny.pdf · 2013. 8. 30. · SH Peptidy a bílkoviny - 1 - –NH 2 PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY) (proteos = ec. prvotní)

SH

Peptidy a bílkoviny - 1 -

–NH2

PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY) (proteos = �ec. prvotní)

� p�ítomny ve všech bu�kách � základní stavební jednotkou jsou �-L-aminokyseliny (AK) spojené tzv. peptidovými vazbami

� podle po�tu spojených AK zbytk� (Mr): � peptidy = spojeno 2 - 100 AK zbytk� => Mr � 10000 � bílkoviny = spojeno více než 100 AK zbytk� => Mr > 10000

A) AMINOKYSELINY

� z chemického hlediska = substitu�ní deriváty karboxylových kyselin � biochemicky významné jsou �-L-aminokyseliny � dnes známo ~ 300 AK z toho 20 je proteinogenních (kódovaných genetickým kódem) � p�íslušnost k D- nebo L- �ad� se odvozuje od serinu (2-amino-3-hydroxypropanové kyseliny):

=> všechny proteinogenní AK obsahují spole�nou �ást:

� pouze glycin je opticky inaktivní (nemá chirální uhlík) � krom� základních charakteristických skupin (–COOH a –NH2) obsahují n�které AK i další skupiny,

jako nap�.: –OH , –SH , –CONH2 , –NH–C(NH2)=NH , –S–S– , … � názvy AK – používají se p�ednostn� triviální od nichž jsou odvozeny t�ípísmenné zkratky

� podle pom�ru po�tu základních charakteristických skupin –COOH a –NH2: � neutrální = pom�r –COOH : –NH2 = 1 : 1 � kyselé = pom�r –COOH : –NH2 > 1 : 1 � zásadité = pom�r –COOH : –NH2 < 1 : 1

� podle schopnosti organismu syntetizovat AK se rozlišují aminokyseliny: � esenciální = organismus je nedokáže syntetizovat => nepostradatelné v potrav� � neesenciální = organismus je dokáže syntetizovat nap�. transaminací oxokyselin

R–CO–COOH R–CH(NH2)–COOH

dle množství esenciálních AK se ur�uje biologická hodnota bílkovin – plnohodnotné bílkoviny (obsahují esenciální AK), neplnohodnotné bílkoviny (neobsahují esenciální AK)

VLASTNOSTI AMINOKYSELIN � pevné, krystalické, bezbarvé látky s relativn� vysokou teplotou tání � iontové slou�eniny > v roztoku podléhají disociaci, v krystalické m�ížce vnit�ní ionizace

R–CH–COOH R–CH–COO-

� � amfion = obojetný ion (navenek neutrální!) NH2 NH3

+

Kc ~ 105 => AK existují p�evážn� v podob� amfiont�

C

COOH

H2C

NH2

OH

H

D-serin

C

COOH

H2C

H

OH

H2N

L-serin

C

COOH

R

NH2HC

COOH

R

HH2N��

��chirální (asymetrický) uhlík

L-aminokyselina D-aminokyselina

C

COOH

HH2N

SH


P�ehled kódovaných aminokyselin Glycin Gly – G nepolární neesenciální Alanin Ala – A nepolární neesenciální Valin Val – V nepolární esenciální Leucin Leu – L nepolární esenciální Isoleucin Ile – I nepolární esenciální Prolin Pro – P nepolární neesenciální Fenylalanin Phe – F nepolární esenciální Tyrosin Tyr – Y polární neesenciální Tryptofan Trp – W nepolární esenciální Histidin His – H zásaditá neesenciální

Serin Ser – S polární neesenciální Threonin Thr – T polární esenciální Cystein Cys – C polární neesenciální Methionin Met – M nepolární esenciální Lysin Lys – K zásaditá esenciální Arginin Arg – R zásaditá neesenciální Kyselina aspragová Asp – D kyselá neesenciální Kyselina glutamová Glu – E kyselá neesenciální Aspragin Asn – N polární neesenciální Glutamin Gln – Q polární neesenciální

COOHNH2

COOH

NH2

CH3

COOH

NH2

CH3

CH3

COOH

NH2

CH3

CH3

COOH

NH2

CH3

CH3

COOHNH

COOH

NH2

COOH

NH2OH

COOH

NH2NH

COOH

NH2

N

NH

COOH

NH2

OH

COOH

NH2

OH

CH3

COOH

NH2

SH

COOH

NH2

SCH3

COOH

NH2

NH2

COOHNH NH

NH2

NH2

NH2

HOOCCOOH

HOOC COOH

NH2

COOHH2NOC

NH2

H2NOC COOH

NH2

SH


� podle prost�edí se AK chovají jako kyseliny nebo jako zásady => amfoterní charakter

R–CH–COO- R–CH–COOH

� � NH3

+ NH3+

R–CH–COO-

� NH2

=> v siln� kyselém prost�edí (pH~1) mají všechny AK náboj + v siln� zásaditém prost�edí (pH~13) mají všechny AK náboj –

� pH, p�i kterém je výsledný náboj AK je 0 = izoelektrický bod – pI =>AK je v podob� amfiontu (=> AK se nepohybuje ve stejnosm�rném elektrickém poli, stejn� jako peptidy a bílkoviny jsou AK v pI nejmén� rozpustné)

� hodnota pH = významný parametr všech kapalných prost�edí živých soustav (obvykle ~ neutrální oblast => 6,0 – 7,5), nap�.:

- krevní plazma ……... 7,34 – 7,43 - žaludek ……………. ~ 2,0 - dvanáctník …….…... 7,50 – 8,80

velká �ást biologicky aktivních molekul = charakter slabých kyselin => ve fyziologickém prost�edí(pH ~ 7) jsou disociovány => �asto se ozna�ují názvy jejich aniont�, nap�.:

- kys. citrónová …………….. citrát - kys. asaparagová …………. aspartát - kys. octová ……………….. acetát - kys. trihydrogenfosfore�ná .. fosfát (anorganický fosfát) - Pi

B) PEPTIDY

� látky složené ze 2 – 100 zbytk� AK spojených peptidovou (peptidickou, amidovou) vazbou � Mr � 10000

� podle po�tu AK zbytk�: � oligopeptidy … 2 – 10 zbytk� AK (dipeptidy, tripeptidy, …) � polypeptidy … 11 – 100 zbytk� AK (100<zbytk� AK = bílkoviny (proteiny))

všechny atomy peptidové vazby –CO–NH– jsou v jedné rovin� (význam pro strukturu a konformaci protein�)

� názvosloví peptid� – základ = názvy acyl� (zbytk�) p�íslušných AK v po�adí od N-konce (volná skupina –NH2 na �-uhlíku) + název AK na C-konci (volná skupina –COOH) => záleží na po�adí Ala–Gly � Gly–Ala (!), nap�. tripeptid:

+ H+

+ OH-

- H2O

CHH2N

R1

COOH CHH2N

R2

COOH+

CHH2N

R1

CO CHNH

R2

COOHCO NH

peptidová vazba

AK1 AK2 dipeptid

- H2O

kondenzace

CH

CH3

COOHH2N CH

OH

COOHH2N+

alanin serin- H2O

CH2 COOHH2N+

glycin

CH

CH3

COH2N CH

OH

CONH CH2 COOHNH

alanyl-seryl-glycin Ala-Ser-Gly nebo A-S-G

N-konec C-konec

SH


� d�kaz peptidové vazby = biuretová reakce – reakce s Cu2+ ionty v alkalickém prost�edí �ervenofialový komplex (d�kaz a analytické stanovení peptid� a protein�) – stejnou pozitivní reakci poskytuje i kondenzát vzniklý zah�íváním mo�oviny = biuret (obsahuje také peptidovou vazbu – odtud název reakce)

(provedení biuretové reakce: 1g vzorku + 0,5 ml CuSO4 (aq,0,1%) + 1 ml NaOH (aq,10%))

BIOLOGICKÉ FUNKCE P�ÍRODNÍCH PEPTID� - hormony, antibiotika, jedy, toxiny, …

1) HORMONY � Oxytocin (ocytocin) = cyklický oktapeptid

- vznik v podhrbolí mezimozku do neurohypofýzy (zadního laloku hypofýzy) - zp�sobuje kontrakce hladkého svalstva (nap�. d�lohy, mlé�ných žláz, …)

� Vasopresin (antidiuretický hormon - ADH) = cyklický oktapeptid podobný oxytocinu - vznik v podhrbolí mezimozku do neurohypofýzy (zadního laloku hypofýzy) - zvyšuje resorpci vody v ledvinách => zvýšení krevního tlaku (vliv na množství t�lních tekutin)

� Kortikotropin (adrenokortikotropní hormon - ACTH) = polypeptid (39 AK) - vznik v podhrbolí mezimozku do adenohypofýzy (p�edního laloku hypofýzy) - stimuluje tvorbu hormon� k�ry nadledvinek

� Insulin = polypeptid (51 AK) - vznik v B-bu�kách Langerhansových ostr�vk� – pankreas – v podob� proinsulinu (84 AK)

aktivace = odšt�pení st�ední inaktivní �ásti (tzv. peptid C) obsahující 33 AK 2 polypeptidové �et�zce (peptid A – 21 AK a peptid B – 30 AK) spojené dv�ma disulfidovými vazbami(3. disulfidová vazba uzavírá cyklus)

- podporuje metabolismus – odbourávání glukosy => snižuje hladinu Glc v krvi - nedostatek = Diabetes mellitus (cukrovka)

� Glukagon = polypeptid (29 AK) – antagonista insulinu - vznik v A-bu�kách Langerhansových ostr�vk� – pankreas - mobilizace Glc ze zásob (glykogenu)

2) ANTIBIOTIKA = látky selektivn� (více �i mén�) toxické v��i mikroorganism�m produkované mikroorganismy, �asto obsahuhjí neobvyklé AK jako nap�.: ornithin (Orn), N-methylvalin, N-methylglycin a neproteinogenníD-AK - nap�.:

penicilin G, ampicilin, … = metamorfované dipeptidy aktinomycin D, gramicidin S, valinomycin, … = s D-aminokyselinami

CH2N

O

NH2+

mo�ovina biuret

- NH3

CH2N

O

NH2

mo�ovina

CH2N

O

NH C

O

NH2�

Cys Cys

Tyr Ile

LeuPro

AsnGlu

NH2GlyS S

Cys Cys

Tyr Phe

ArgPro

AsnGlu

NH2GlyS S

SH


3) JEDY - nap�.: �-amanitin (cyklický polypeptid) = jeden z jed� muchom�rky zelené

4) DALŠÍ PEPTIDY - nap�.: glutathion (tripeptid) = reduk�ní �inidlo obsahující skupinu –SH (ve všech bu�kách)

C) BÍLKOVINY (PROTEINY)

� makromolekulární (vysokomolekulární) látky � složení = polypetidový �et�zec složený z více než 100 zbytk� AK spojených peptidovou vazbou +

nebílkovinné složky � tvo�í 80 % sušiny živé hmoty (u živo�ich� více než u rostlin (více polysacharid�)) � vznik – kondenzací AK:

� mikroorganismy (bakterie, sinice, …) – syntéza AK z N2 � rostliny – syntéza AK z NO3

- � živo�ichové – p�íjem AK v potrav�!

� prokaryotní bu�ka ~ 3000 druh� protein�, eukaryotní bu�ka ~ 10000 druh� protein� (103 – 106 molekul v bu�ce)

� složení – 50% C, 24% O, 18% N, 6% H, 2% další prvky (S, …)

KLASIFIKACE PROTEIN� 1) JEDNODUCHÉ – výjime�né – obsahují pouze polypeptidový �et�zec proteinogenních AK

a) Fibrilární (skleroproteiny) - vláknité b) Globulární (sferoproteiny) - kulovité

2) SLOŽENÉ – krom� polypeptidového �et�zce (= apoprotein) obsahují i pevn� vázanou nepeptidovou složku (= prosthetická skupina)

a) Glykoproteiny – obsahují glykosidov� vázaný sacharid b) Chromoproteiny – obsahují vázané barvivo c) Metaloproteiny – obsahují vázané ionty kov� (= komplexy protein� s kovy) d) Lipoproteiny – obsahují vázané lipidy e) Nukleoproteiny – jednoduché bazické proteiny vázané na NK (nap�. v RNA)

f) …

FUNKCE PROTEIN�

1) STAVEBNÍ - p�evážn� nerozpustné, fibrilární proteiny - extracelulární (mimobune�né) struktury (chrupavky, kosti, vlasy, nehty, tkán� – k�že, svaly,

orgány, …) - nap�.: kolageny (chrupavky), elastiny (elastická vaziva), keratiny (k�že a její deriváty = vlasy,

nehty, rohy, …), fibroin (hedvábí), …

2) KATALYTICKÁ - enzymy – vliv na biochemické d�je v bu�kách i mimo n�

C

H3C

H3C CH

COO-

S

N

CH

C

CH

NH R

O

R =

R =

CH2

CO

CH CO

H2N

penicilin G

ampicilin

SH


3) �ÍDÍCÍ A REGULA�NÍ - koordinátory – hormony (bílkovinné povahy), nap�.: insulin, hormony adenohypofýzy, … - regulace toku látek metabolickými drahami a další fyziologické funkce

4) OBRANNÁ A OCHRANNÁ - proteiny = antigeny (v cizím organismu vyvolávají imunitní reakci = vznik protilátek) - nap�.: imunoglobuliny (IgG, IgE, …), hemokoagulaní systém (p�em�na fibrinogenu na fibrin

p�i zacelování porušených cév), …

5) TRANSPORTNÍ - nap�.: hemoglobin a myoglobin (p�enos O2), transferin (p�enos FeIII p�es bun��né membrány),

ferritin (váže zásobní FeII ve slezin�), sérový albumin (p�enos malých molekul a iont�), …

6) KONTRAKTILNÍ - podíl na p�em�n� chemické energie na mechanickou práci - obvykle komplexy katalyzující rozklad energeticky bohatých látek - nap�.: aktin, myosin, troponin, tropomyosin, …

7) ZÁSOBNÍ - zásoba a zdroj energie - nap�.: ovoalbumin (ve vaje�ném bílku), …

8) TOXINY - nap�.: hadí jedy

VLASTNOSTI PROTEIN� � relativn� vysoká Mr > 10000, velikost molekuly 5 – 100 nm => koloidní charakter � mikrobiální rozklad = hnití zapáchající slou�eniny (i jedovaté) � rozpustnost ve vod�:

� nerozpustné – odolné v��i fyzikálním i chemickým vliv�m (v k�ži a jejích derivátech, …) � rozpustné – citlivé v��i fyzikálním i chemickým vliv�m (v krevní plazm�, vaje�ném bílku, …)

� isoelektrický bod – pI (analogie u AK) – ur�uje pohyblivost molekuly v roztoku, do n�hož je zaveden stejnosm�rný elektrický proud => bílkoviny s pI p�i r�zném pH lze rozd�lit pomocí elektroforézy

� lze je odd�lit od minerálních solí dialýzou (za použití semipermeabilní membrány, jejíž póry nepropoušt�jí molekuly protein�, ale propoušt�jí ionty solí a rozpoušt�dla)

� další d�lící technika protein� = chromatografie

D�KAZY PROTEIN� � biuretová reakce = d�kaz peptidové vazby (viz. peptidy) � ninhydrinová reakce = ninhydrin (�inidlo) reaguje s volnými –NH2 skupinami za vzniku fialového

zabarvení (pozitivní reakci poskytují i peptidy a AK) � xanthoproteinová reakce = d�kaz p�ítomnosti aromatických AK – vzorek po zah�átí s HNO3

poskytn� žluté zabarvení (lze zvýraznit p�idáním amoniaku)

STRUKTURA PROTEIN� � souvisí s funkcí X proteiny stejné funkce se liší ve struktu�e podle druhu organismu (nap�. sérový

albumin lidský ko�ský hov�zí, …), n�kdy v rámci jednoho druhu i podle vývojového stadia (nap�. u �lov�ka fetální Hb (lidského plodu) Hb dosp�lého jedince ; u enzym� �asté variace isoenzymy – drobné odchlky ve struktu�e i funkci)

� proteiny = chemická individua v pravém slova smyslu (=> p�esn� definované po�adí AK zakódované v NK + unikátní dokonale organizovaná a ú�inn� stabilizovaná struktura 1 �i více polypeptidových �et�zc� pomocí kovalentních i nekovalentních vazeb

SH


Typy vazeb fixující nejast�ji prostorové uspo�ádání protein�

1) disulfidové vazby (m�stky) – kovalentní propojení dvou míst v �et�zci nebo mezi �et�zci – uskute��uje se mezi dv�ma zbytky Cys

–S–S– - velmi �asté, nap�.: v IgG propojení 4 �et�zc�, ve fibrinogenu propojení 6 �et�zc�, …

2) nekovalentní vazby (nevazebné interakce) – velmi významné pro stabilizaci tzv. nativní struktury (nativní konformace) protein� – nap�. enzymy – r�zná struktura = r�zná aktivita - pro každou nativní konformaci existuje soubor energeticky výhodných vazebných interakcí, kdy má protein nejnižší energii => nejvýhodn�jší stav a) vodíkové vazby (m�stky) – vznikají mezi skupinami –NH– a –CO– ale i mezi �ástmi postranních �et�zc� AK

b) iontové vazby (elektrostatické interakce) – vznikají mezi opa�n� nabitými �ástmi postranních �et�zc� AK –NH3

+ a –COO- c) hydrofóbní interakce – p�itažlivé p�sobení nepolárních skupin – zejména u globulárních a

membránových protein� d) …

Úrovn� popisu struktury protein� 1) Primární struktura = po�adí (sekvence) AK v peptidovém �et�zci

- zakódována po�adím nukleotid� v NK - pro každý protein typická! - kódovaných AK je 20, ale nap�. pro protein složený z 500 AK existuje 20500 možných chemických

individuí - neposkytuje úplnou informaci o chemické struktu�e proteinu – tu poskytuje tzv. kovalentní stuktura

bílkoviny (= primární struktura + všechny chemické modifikace proteinu) - spojovcí �lánek mezi genetickou informací (v DNA �i RNA) a trojrozm�rnou strukturou (ta ur�uje i

funkci proteinu)

2) Sekundární struktura = ur�ité pravideln� se opakující uspo�ádání (konforma�ní motivy) - nej�ast�ji stabilizována H-m�stky - podmín�na volnou rotací podle �-vazeb �-uhlík� AK - 2 typy:

a) �-helix (�-šroubovice) – pro L-AK obvykle pravoto�ivý, délka 1 závitu = 3,6 AK, postranní �et�zce AK jsou vn�, chirální struktura, n�které AK preferují tuto strukturu (nap�. Ala, Glu, …), je-li v �et�zci Pro dochází k porušení �-helixu

SH


b) -struktura (struktura skládaného listu) – hlavní �et�zec je pln� rozvinutý – propjení 2 paralelních nebo �ast�ji antiparalelních (N-konec jednoho je proti C-konci druhého �et�zce) �et�zc�, plochá struktura, postranní �et�zce AK jsou nad a pod „rovinou“ skládaného listu, n�které AK preferují tuto strukturu (nap�. Cys, Phe, …)

c) kolagenová struktura – zvláštní typ = 3 šroubovice sto�ené podle 1 osy (podobn� jako lano), 3,3 AK na 1 závit, ~ 30% Pro + neobvyklé AK (5-hydroxylysin, 4-hydroxprolin, …)

- ob� základní struktury (� , �) jsou univerzální, dovolují inkorporacivšech proteinogenních AK s výjimkou Pro (nemá na peptidovém dusíku atom vodíku => nem�že tvo�it H-m�stek => protein s vysokým obsahem Pro netvo�í struktury � a �)

- n�kdy se sekundární struktury kombinují do v�tších opakujících se celk� supersekundární struktura

3) Terciární struktura = výsledný tvar vlákna protienu fixovaný kovalentními a nekovalentními vazbami - �asto obtížn� odlišitelná od sekundární struktury - nap�. „klubí�ko“ (ve vodném prost�edí jsou nepolární AK uvnit� a polární vn�) - jednotlivé �ásti molekuly mohou být konforma�n� i funk�n� nezávislé proteinové domény

zabezpe�ující nap�. vazbu na bun��né struktury, katalytické funkce, imunochemické funkce, …

SH


4) Kvarterní struktura = u protein� složených z více peptidových �et�zc� (jsou „oligomerní“) - výsledný tvar molekuly protienu => kombinace kompletn� sbalených struktur jednotlivých vláken (podjednotek) shodných (nap�. u viru tabákové mozaiky) nebo r�zných (nap�. u hemoglobinu) - asociace podjednotek je vratná => nejsou spojeny kovalentními

vazbami => schopné disociovat

P�íklady protein� s kvarterní strukturou

Protien Mr (oligomeru)

Poet podjednotek Funkce

�-amylasa 97 600 2 enzym št�pící škrob hemoglobin 64 000 4 p�enos krevních plyn� glutaminsynthetasa 592 000 12 enzym (p�em�na GluGln) ferritin 480 000 20 uskladn�ní FeII

pyruvátdekarboxylasa 4 400 000 72 multienzymová jednotka Virus tabákové mozaiky 39 300 000 2 130 bílkovinný obal virové RNA

Zjiš�ování primární (resp. kovalentní) struktury protein� - poprvé F. Sanger (Nobelova cena) – postupné odšt�pování (sekvenování) AK zbytk� od N-konce

pomocí fenylisothiokyanátu (tzv. Edmannovo odbourávání) - produkty se liší podle N-koncové AK - identifikace obvykle chromatogarficky (=> nutná výpo�etní technika) - lze ur�it po�adí až 80 AK

BIOLOGICKÁ AKTIVITA PROTEIN� � úzce souvisí se strukturou a složením � charakteristický fixovaný prostorový tvar proteinu v organismu = nativní struktura – energeticky

nejvýhodn�jší – vlivem fyzikálních �i chemických podn�t� (nap�. t�epání, teplo, p�sobení solí, kyelin, zásad, …) zm�na vyšších úrovní struktury = denaturace => zánik biologické aktivity

� míra stability proteinu = odolnost proti zm�n� prostorového uspo�ádání (denturaci) � denaturovaný protein:

- mén� pravidelné uspo�ádání – v�tšinou irreverzibilní (nevratná) zm�na - pokles rozpustnosti a optické aktivity - ztráta biologické aktivity - lépe p�ístupný hydrolytickým enzym�m => lepší stravitelnost (podstata tepelné úpravy pokrm� –

v�etn� likvidace choroboplodných zárodk�) - pln� denaturovaný protein – všechny stabilizující interkce p�erušeny náhodné svinutí �et�zce

(random coil) => neuspo�ádaná struktura � denaturace:

- reverzibilní (vratná) – v�tšinou u jednoduchých protien� vlivem vyšší koncentrace solí - irreverzibilní (nevratná) – v n�kterých p�ípadech i zm�na kovalentní struktury proteinu

� koagulace (precipitace, agllutinace) = vylou�ení proteinu z roztoku: - reverzibilní – vlivem p�sobení „lehkých“ solí (NH4

+ , K+ , Na+ , …) - irreverzibilní – vlivem p�sobení solí t�žkých kov�

� fotooxidace = nap�. za podpory UV-zá�ení oxidace postranních �et�zc� n�kterých AK

N C S

fenylisothiokyanát

SH


P�EHLED PROTEIN�

1) JEDNODUCHÉ PROTEINY a) Fibrilární proteiny (skleroproteiny)

- vláknitá struktura (makroskopiská vlákna = fibrily) - stvební funkce – pojivové, podp�rné a povrchové tkán�, vnit�ní bun��né struktury - ve vod� nerozpustné

Kolagen – kosti, chrupavky, šlachy, k�že, … - zah�íváním v EtOH v alkalickém prost�edí klih želatina (p�i zah�ívání bobtná gel)

Keratin – k�že a její deriváty (vlasy, nehty, chlupy, pe�í, vlna, rohy, šupiny, …) => základní protein n povrchu t�la obratlovc�

Fibroin – tvo�í podstatu p�írodního hedvábí

b) Globulární proteiny (sferoproteiny) - kulovitý tvar - specifické funkce v tkáních - rozpustné ve vod� (albuminy) nebo v roztocích solí (globuliny)

Albuminy - rozpustné ve vod� – lze je „vysolit“ vysokou koncentrací (NH4)2SO4 - zdroj AK pro organismus - v mléce, krevní plazm�, vaje�ném bílku, …

Globuliny - nerozpustné ve vod�, ale rozpustné v roztocích solí - specifické funkce v organismu - v mléce, krevní plazm�, vaje�ném bílku, n�kterých tkáních (játra, svaly, …), …

Proteiny krevní plazmy - celkový obsah ~ 6,0 – 8,0 mg/100ml - jednoduché i složené proteiny - nejd�ležit�jší frakce (ve 100 ml krevní plazmy):

� albumin (3,45 mg) � �-globulin (1,4 mg) - imunitní systém �lov�ka � fibrinogen (0,3 mg) - srážení krve (� vláknitý fibrin), obsažený i v míše � další: �2-protein (váže Fe), lipoproteiny r�zné hustoty, glykoproteiny, hemoglobin, …

Histony - v�tší podíl zásaditých AK - v bun��ných jádrech – vázány na DNA

2) SLOŽENÉ PROTEINY a) Glykoproteiny

- obsahují glykosidicky vázaný sacharid (obvykle polsacharid) - sou�ást sekret� sliznic (vazkost) – nap�. v žaludku, sliny ; krevní skupiny - ve vod� rozpustné ( viskózní roztoky), n�které chemicky velmi odolné

b) Chromoproteiny - obsahují barvivo, �asto v kombinaci s ionty Fe nebo Cu

Hemoglobin a myoglobin – p�enos krevních plyn� (O2, CO2)

Cytochromy – sou�ásti redoxních systém� (nap�. koncový dýchací �et�zec, fotosyntéza, …) - transport e-

SH


c) Metaloproteiny - komplexy protein� s kovy

Ferritin – uskladn�ní FeII (obsahuje ~ 20% Fe)

Transferin – p�enos FeIII p�es membránu

+ n�které enzymy

d) Lipoproteiny - vázána lipidová složka - u lipid� vazbou na protein m�že dojít ke zm�n� vlastností (nap�. ztráta hydrofobnosti) => možnost

transportu v polárním prost�edí (nap�. v krvi) - stavba biomembrán

e) Nukleoproteiny - bazické proteiny vázané na NK =>v bun��ných jádrech

f) Fosfoproteiny - esterov� vázáno v�tší množství kyseliny trihydrogenfosfore�né - v mléce, vaje�ném bílku, … - zdroj fosforu pro syntézu NK

Kasein – v mléce (jeho Ca2+ s�l = zdroj vápníku pro organismus)

OBSAH PROTEIN� V POTRAVINÁCH vysoký - lušt�niny (24%), telecí maso (22%), dr�bež (21%), tvrdé sýry (25%), m�kký tvaroh (19%), … st�ední - zrna obilovin (hladká pšeni�ná mouka - 10%), … nízký - zelenina (2%), brambory (2%), ovoce (1%), …

IMUNITNÍ SYSTÉM

� zajiš uje obratlovc�m obranu proti cizorodým látkám a mikroorganism�m (bakterie, viry, paraziti,…) � rozpoznává cizorodé molekuly startuje jejich destrukci

� humorální imunitní odpov� – rozpustné protilátky bílkovinné povahy � celulární imunitní odpov� – speciální bu�ky = lymfocyty (rozpoznávají a likvidují bu�ky

s cizorodými strukturami na povrchu) � protilátky (imunoglobuliny) = proteiny

- vznik = odpov�� na p�ítomnost antigenu (= imunogenu) – jako antigen p�sobí makromolekuly (proteiny, polysacharidy, NK, …), malé molekuly v�tšinou tvorbu protilátek nevyvolávají

- specifické detektory patogenních mikroorganism�, poškození tkání nebo rakovinného procesu - každá protilátka má specifickou afinitu k antigenu, který ji vyvolal - struktura imunoglobulinu (Ig):

4 peptidové �et�zce: 2 lehké (L) – Mr ~ 23 000 2 t�žké (H) – Mr ~ 50 000 – 70 000 spojené disulfidovými vazbami do tetramerní struktury tvaru Y

- základní typ = IgG (struktura L2H2) - další typy: IgA, IgD, IgE, IgM

� bun�bý imunitní systém - brání ší�ení virové nákazy likvidací napadených bun�k - nap�. AIDS (vyvolán virem HIV) selhání imunitního systému = organismus se neumí bránit

b�žným infekcím - n�kdy je nutné používat látky �áste�n� potla�ující imunitní odpov�� organismu – p�i transplantacích

komplikace s nep�ijetím �i odhojováním transplantátu, …

SH


Struktura IgG:

Documents

SH PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY)data.ceskolipska.cz/proteiny.pdf · 2013. 8. 30. · SH Peptidy a bílkoviny - 1 - –NH 2 PEPTIDY A BÍLKOVINY (PROTEINY) (proteos = ec. prvotní)