t2.3-Enzimas y Vitaminas

7/17/2019 t2.3-Enzimas y Vitaminas

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ENZIMAS Y VITAMINAS Tema 2.3

19.- Las enzimas constituyen el grupo de proteínas más numeroso y más específico. Actúan comobiocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos (metabolismo

celular). Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reaccin o bien la facilita.

!ara acelerar una reaccin química en el laboratorio" bastaría con aumentar la temperatura

o bien a#adir un catalizador. $n los seres vivos" un aumento de temperatura puede provocar la

muerte celular" por ello se opta por la otra posibilidad" es decir" la actuacin de catalizadores

biolgicos o biocatalizadores" funcin que desempe#an las enzimas ya que aceleran la velocidad

de las reacciones químicas sin aumentar significativamente la temperatura. %ambi&n pertenecen al

grupo de biocatalizadores las 'ormonas y las vitaminas.

Los enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores

.* +urante la reaccin no se alteran" no se consumen en la reacción y al final de esta quedan libres

pudiendo utilizarse de nuevo" por ello actúan a muy ba,as concentraciones. -ecuperan su estado

inicial despu&s de cada ciclo catalítico.

.* No desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más producto" sino que

simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.

/ a diferencia de los catalizadores" las enzimas presentan características especiales

0.* !resentan una gran especificidad . (Las enzimas diferencian entre enantimeros y grupos

prácticamente id&nticos)

1.* Actúan a temperatura ambiente" la del ser vivo.

2.* 3ntervienen en la regulación de los procesos metabólicos. 4on los biocatalizadores de los

millares de reacciones químicas que constituyen el metabolismo.

5.* 4u actividad es e6cepcionalmente elevada presentan una gran eficacia catalítica" es decir"

consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. La mayoría

de las reacciones en los sistemas biolgicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia

de enzimas (velocidad prácticamente cero).

Naturaleza e l!s enzimas

A e6cepcin de los ribozimas, que son mol&culas de A-7 con actividad catalítica (eliminan

los intrones durante el proceso de maduracin del A-7m)" todos las enzimas son proteínas

globulares. 4on solubles en agua y difunden bien en los líquidos orgánicos. !ueden actuar a nivel

intracelular (donde se 'an formado) y a nivel e6tracelular (donde se vierten).



$n la cadena polipeptídica de un enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos

Aminoácidos estructurales no tienen funcin dinámica.

Aminoácidos de fijación: son los encargados de establecer enlaces d&biles con el sustrato.8onstituyen el centro de fi,acin del enzima.

Aminoácidos catalíticos son los que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes debilitando su

estructura molecular y favoreciendo su ruptura (llevan a cabo la transformacin del sustrato).

8onstituyen el centro catalítico del enzima y llevan a cabo la reaccin química.

$l Centro activo del enzima es una peque#a parte de la proteína que contiene aminoácidos

de fi,acin y aminoácidos catalíticos (los que realizan la accin enzimática)" y es el lugar donde se

une el sustrato y donde se realiza la catálisis.

$stos aminoácidos pueden encontrarse muy ale,ados en la secuencia de la proteínaenzimática" pero se encuentran muy pr6imos entre sí debido a la estructura terciaria de la proteína

enzimática9 por eso si la proteína enzimática se desnaturaliza el centro activo se destruye y el

enzima de,ara de realizar su funcin. La forma del centro activo y las propiedades catalíticas de

una enzima dependen de la estructura terciaria de la mol&cula enzimática.

"AT#$ISIS ENZIM#TI"A. ME"ANISM% &E A""I'N.

Los enzimas e,ercen su accin biolgica uni&ndose selectivamente a determinadas

mol&culas llamadas sustrat!s9 la característica peculiar que diferencia a los enzimas del resto de

proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen" ya sea por

ruptura" formacin o redistribucin de sus enlaces covalentes introduciendo o perdiendo algún

grupo funcional.

(Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminoácidos de unin" actúan sobre

&l los aminoácidos catalíticos que serán los que producen la ruptura de enlaces y la formacin de

otros nuevos" transformando el sustrato en producto).

$l resultado de esta unin enzima*sustrato es que el sustrato (S) se transforma en otra mol&cula

llamada pr!uct! (*)" mientras que el correspondiente enzima actúa de biocatalizador de la

reaccin de transformacin 4:!. S + E , ES E + *

$sta transformacin no se verifica directamente ya es necesario que previamente el sustrato

se active" de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. $ste paso intermedio

recibe el nombre de esta! e transicin ! esta! acti/a!" es un estado inestable y altamente

energ&tico" en el que parte de los enlaces de la mol&cula de sustrato se mantienen y parte de ellos

están rotos (enlaces de ;. der <aals" !*=" inico" etc.).

La energía" generalmente en forma de calor" que necesita adquirir la mol&cula de sustrato para

alcanzar el estado de transicin se llama ener0ía e acti/acin Ea y es una barrera energ&tica

que deben superar todas las mol&culas de los sustratos para que transcurra la reaccin y tenga lugar

su transformacin en productos. 8uanto mayor sea la energía de activacin" más difícil será

alcanzar el estado de transicin y la velocidad de la reaccin 4:! será más lenta.



$!s enzimas s!n 4i!cataliza!res p!r5ue aceleran la velocidad de las reacciones químicas

que tienen lugar en los seres vivos disminuyendo la ener0ía e acti/acin que se necesita para

que tengan lugar dic'as reacciones" de forma que el sustrato" tras su unin con el enzima" pueda

evolucionar 'asta el producto por un camino energ&ticamente más favorable.

Las enzimas no modifican el equilibrio de la reaccin sino que permiten que se alcance más

rápido (la transformacin en producto) y además" permiten que se produzcan a temperaturasadecuadas.

ES*E"I6I"I&A& ENZIM#TI"A

Una de las características más importantes de los enzimas es que son

altamente específicos para las reacciones que catalizan" es decir" cada enzima posee en su

superficie una zona activa" como una especie de 'endidura u oquedad llamada centr! catalític! a

la cual se adapta perfectamente la mol&cula de sustrato con la geometría complementaria a la

conformacin espacial del centro activo.

8ada enzima cataliza un solo tipo de reaccin" y casi siempre actúa sobre un único sustrato

o sobre un grupo muy reducido de ellos.

$n >?@" 6isc7er propuso el m!el! e la lla/e 8 la cerraura para e6plicar la especificidad

enzimática. 4egún esta 'iptesis la especificidad entre la enzima y el sustrato es como la que e6iste

entre una llave y su cerradura" se pensaba que el centro activo tenía una forma tridimensional

determinada y el sustrato sería complementario a &l y enca,aría perfectamente. 8ada enzima

(cerradura) solo puede unirse (abrirse) a su correspondiente sustrato.

$n ?5> +aniel !s7lan propuso la te!ría el a:uste inuci! o de la mano y el guante que esla que se acepta en la actualidad. 4egún esta teoría" la especificidad radica en los aminoácidos de

unin del centro activo" que son los encargados de establecer enlaces d&biles con el sustrato y una

vez realizada la fi,acin" el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de

tal manera que el centro activo quede correctamente situado. $sta teoría afirma que no 'ay una

adaptacin predeterminada como ocurre en el modelo de la llave*cerradura" sino una adaptacin

inducida por los aminoácidos de unin.

Bsegún el modelo del a,uste inducido" es el propio sustrato el que induce el cambio conformacional

específico del centro activo del enzima" el cual solo adopta la forma complementaria a la del

sustrato despu&s de 'aberse unido a &l. (el guante adopta la forma de la mano despu&s de ponerlo)C

0



$l centro catalítico de cada enzima está formado por secuencias determinadas de

aminoácidos" de tal forma que sus cadenas laterales aportan grupos funcionales activos (aniones"

cationes" alco'oles" etc.) capaces de crear las condiciones físico*químicas ptimas para que la

mol&cula del sustrato se transforme en el correspondiente producto.

Tip!s e especi;icia enzim<tica.

La especificidad de las enzimas se debe a su parte proteica (apoenzima). 4e pueden

considerar dos formas de especificidad enzimática de sustrato y de accin.

== $a especi;icia e sustrat! significa que cada enzima slo puede actuar sobre un sustrato" o

sobre un reducido número de sustratos. !uede ser" a su vez" de varios tipos

** +e sustrato a4s!luta si la enzima reconoce solo a un sustrato muy concreto de entre

otros seme,antes (la glucosao6idasa o6ida a la glucosa y no se une a ningún otro monosacárido9 lamaltasa 'idroliza a la maltosa" etc.).

** +e sustrato relati/a si reconoce a un grupo de sustratos con estructuras o enlaces

seme,antes (la 'e6oquinasa fosforila a varias 'e6osas y derivados9 las lipasas 'idrolizan a los

acilglic&ridos9 las peptidasas a los p&ptidos" etc.).

** +e sustrato estere!5uímica si reconoce a un estereoismero y no a otro de la misma

sustancia (la L*lactatodes'idrogenasa reconoce al ácido L*láctico" no a la forma +).

** $6isten tambi&n muc'as enzimas 4isustrat!. $stas se pueden unir sucesivamente a dos

sustratos (al azar o en un determinado orden) para liberar el producto9 o bien" se unen al primer

sustrato" liberan uno de los productos y la forma modificada de la enzima se une despu&s al

segundo sustrato para liberar el resto de producto.

1

$l enzima se

amolda al sustrato.



== $a especi;icia e accin consiste en que una enzima cataliza solo una de las posibles

reacciones que puede sufrir un mismo sustrato y que conducen a vías metablicas diferentes. !or

e,emplo" un mismo aminoácido A puede sufrir una descarbo6ilacin" una desaminacin o una

o6idacin9 cada una de esas modificaciones" que dan productos distintos (D" 8 y +)" la realiza una

enzima específica" aunque sobre el mismo aminoácido.

6A"T%>ES ?@E >E@$AN $A A"TIVI&A& ENZIM#TI"A

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan

los siguientes

1.-"!ncentracin e sustrat!.$n una reaccin enzimática" si E$F G constante" la velocidad de la reaccin aumenta

proporcionalmente al aumentar la E4F" 'asta un límite donde se alcanza la velocidad má6ima y la

velocidad se 'ace constante.

La velocidad aumenta porque al 'aber más mol&culas de sustrato" 'ay más posibilidades de

que el enzima encuentre al sustrato" así 'asta que el enzima se agote.

8uando la enzima está saturada de sustrato la velocidad de reaccin no depende de la

concentracin de sustrato sino de la rapidez con que pueda ser procesado. !ara muc'as enzimas es

de apro6imadamente de @@@ mol&culas de sustrato por segundo" pero puede alcanzar @5 por

segundo o más.

$n ?0 Leonor Mic7aelis y a Haud Menten estudiaron la variacin de la velocidad de una

reaccin enzimática en funcin de la concentracin del sustrato y propusieron la siguiente

ecuacin.

+onde

; es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato.

;ma6 es la velocidad má6ima de la reaccin.

E4F es la concentracin del sustrato.

I H es una constante denominada constante de Hic'aelis*Henten" y es un parámetro

característico de cada enzima.

4i en la ecuacin () 'acemos ; G J ;ma6 y despe,amos Im obtenemos que m B CSD

2



M se define como la c!ncentracin e sustrat! necesario para que la /el!cia de la

reaccin sea la mita e la /el!cia m<ima y 'ace referencia a la afinidad de la enzima por el

sustrato y" por tanto" a su eficacia catalítica" es decir" a la velocidad a la que se llevará a cabo el

proceso catalítico..

** Una enzima con un valor de M alt! indica que la enzima tiene p!ca a;inia por el sustrato

(ba,a eficacia catalítica) y que se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la

mitad de la velocidad má6ima.

** 4i M es 4a:a indica que la enzima tiene muc7a a;inia por el sustrato (alta eficacia catalítica)

y se alcanzará la mitad de la velocidad má6ima incluso a ba,as concentraciones de sustrato.

2.-Temperatura.

$n general" las reacciones químicas se aceleran al aumentar la temperatura. !or cada @ K8 que

aumente la temperatura" la velocidad se multiplica por dos o por cuatro. Así" la velocidad de la

reaccin aumenta con la temperatura 'asta llegar a una temperatura ptima" en la que la velocidad

es má6ima. $sto se debe a que al aumentar la % aumenta el movimiento de las mol&culas y" por

tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el 4 y el $.

4i la % aumenta por encima de la % ptima" disminuye e incluso cesa la actividad

enzimática debido a que la enzima se esnaturaliza.

La mayoría de las enzimas se inactivan entre los 22*5@K 8"

pero algunas son estables a temperaturas muy superiores" como las de diversas bacterias

termfilas" que siguen activas por encima de los >2K8.

3.-*7.

;má6

M(;má6

)

I H CSD :

;elocidad de

la reaccin

5



La accin de las enzimas transcurre entre dos valores límites de p=" por encima o por

deba,o de ese p= la actividad es nula. $sto se debe a la desnaturalizacin que producen los valores

de p= e6tremos sobre las proteínas" y a la influencia del p= sobre el grado de ionizacin de los

radicales del centro activo y del sustrato" que pueden impedir la formacin del comple,o $4.

$l p= ptimo suele estar bastante pr6imo al fisiolgico" aunque no es todos los casos.

$,emplo la pepsina tiene un p= ptimo * " y la tripsina N*>.

F.-In7i4i!res. Tip!s e in7i4icin enzim<tica.

Un in'ibidor es una mol&cula capaz de unirse específicamente a una enzima impidiendo su

accin catalítica. !ueden ser de distintos tipos iones" mol&culas orgánicas y a veces el producto

final de la reaccin. A la accin que realizan se la denomina in7i4icin.

$6isten varios tipos de in'ibicin

a) -eversible competitiva y no competitiva.

b) 3rreversible

a Inhibición Reversible: los in'ibidores reversibles se unen al enzima mediante enlaces no

covalentes e impiden temporalmente su normal funcionamiento. 8uando las condiciones son

adecuadas pueden ser desplazados de la proteína y el enzima puede realizar de nuevo su accin

catalítica.

n!ibidores "eversibles Competitivos: el in'ibidor es una mol&cula muy seme,ante

al sustrato y compite con &l para unirse al centro activo del enzima.

$l in'ibidor no sufre ninguna modificacin por parte del enzima y mientras está unido al centro

activo del enzima impide su unin con el sustrato (aumenta su I m) y por tanto disminuye la

velocidad de reaccin al disminuir el número de mol&culas de sustrato que se pueden unir al

enzima para transformarse en producto.

O $n la práctica esta in'ibicin puede neutralizarse aumentando suficientemente la concentracin

de sustrato. 4i la E4F aumenta lo suficiente" acaba por obtenerse la misma velocidad má6ima que en

ausencia de in'ibidor (es como si se anulara la presencia de in'ibidor)

N



n!ibidores "eversibles No Competitivos: el in'ibidor se une a un lugar diferente del

centro activo del enzima y esta unin dificulta la unin del enzima con su sustrato y por tanto

retrasa la velocidad de reaccin. $s como si 'ubiera disminuido la E$F" ya que la unin $*3 no tiene

actividad catalítica. !or e,emplo" algunos grupos P 4= quedan bloqueados reversiblemente por

iones metálicos como 8uQQ" =gQQ.

Un tipo especial de in'ibicin competitiva es la llamada in!ibición por el producto de reacción. 4e debe a que el producto se parece muc'o al sustrato y puede

comportarse" si se acumula" como in'ibidor competitivo. $ste proceso tiene un papel regulador

cuando un compuesto se acumula tiende a frenar su propia produccin.

$,emplo la glucosa es un in'ibidor competitivo de la enzima glucosa*5*fosfatasa

Rlucosa*5*fosfato Q =S ************** Rlucosa Q =0!S1

b) Inhibición Irreversible: los in'ibidores irreversibles o venenos son compuestos que se unen

irreversiblemente al centro activo del enzima" alteran su estructura y anulan su capacidad catalítica.

$,emplo O la penicilina basa su efecto antibitico en la capacidad de in'ibir irreversiblemente una

enzima clave para la síntesis de la pared celular de muc'as bacterias. O $l fosfato de algunos compuestos organofosforados se une irreversiblemente a la serina

del centro activo de determinadas enzimas que" así" se inutilizan permanentemente.

"%6A"T%>ES ENZIM#TI"%SG "!ncept! 8 Tip!s.

Algunos enzimas están constituidos únicamente por aminoácidos9 sin

embargo" otros llamados 7!l!enzimas" carecen en su centro activo de los componentes químicos

apropiados para la actividad que deben realizar" por lo que necesitan la ayuda de determinadas

sustancias no proteicas" denominadas c!;act!res" que" fi,adas en su superficie mediante enlaces

covalentes o d&biles" aportan los grupos y funciones químicas de los que carece el enzima. $n

>



estos casos" la fraccin proteica del 'oloenzima se denomina ap!enzima y la fraccin no proteica

se llama c!;act!r. a A veces" el cofactor es un c!mple:! !r0<nic! ! metal!!r0<nic! unido mediante

enlaces d#biles al apoenzima (inactivo) denominado c!enzima.

TLos coenzimas son c!mpuest!s !r0<nic!s que se unen mediante enlaces d&biles y de formatemporal al apoenzima (inactivo) y forman el 'oloenzima activo.

4on portadores de diferentes grupos químicos" actuando en las reacciones enzimáticas

como dadores o receptores de dic'os grupos.

4e alteran durante la reaccin enzimática" pero" una vez acabada se regeneran de nuevo

volviendo a ser funcionales. Los coenzimas no suelen ser específicos de un solo tipo de

apoenzima.

Algunos coenzimas son nucleti!s o eri/a!s e nucleti!s" y pueden tener en su

composicin vitaminas.

$,emplos el NA&+" NA&*+ que intervienen en reacciones redo6 (transferencia de electrones)" el

6A& y muc'as /itaminas" especialmente las 7ir!s!lu4les" son coenzimas o precursores de

coenzimas.4i el cofactor orgánico se encuentra unido covalentemente al apoenzima" recibe el

nombre de 0rup! pr!stHtic!" como los grupos 7em! (de la 'emoglobina" la mioglobina) y los

citocromos.

4 Stras veces el cofactor es un in met<lic! (M0++ Zn++ "u++ 6e++...).

19.- $AS VITAMINAS.

"!ncept! e /itamina.

Las vitaminas se incluyen en el grupo de biocatalizadores. 4on sustancias orgánicas de

diversa naturaleza química. 4e necesitan en muy peque$as cantidades pero son imprescindibles para el normal funcionamiento del metabolismo. Los animales y el 'ombre deben incorporarlas en

la dieta ya que no pueden sintetizarlas.

Las carencias vitamínicas (!ipovitaminosis o avitaminosis) suelen deberse a la malnutricin

y dan lugar a determinadas enfermedades carenciales. 4u e6ceso ( !ipervitaminosis) puede acarrear

efectos secundarios" que son más graves en las vitaminas liposolubles" que tienden a acumularse"

que en las 'idrosolubles que se eliminan con facilidad.

Clasificación

!odemos distinguir dos grupos de vitaminas

• Las vitaminas liposolubles son solubles en lípidos (o en los mismos disolventes que los

lípidos). %ienen" por lo tanto" naturaleza lipídica" y algunas las 'emos mencionado al estudiar

este grupo de biomol&culas. Las más importantes son las vitaminas A" &" E y .• Las vitaminas !idrosolubles son solubles en agua" no teniendo naturaleza lipídica. $n general"

tienen funcin coenzimática. 4on las numerosas vitaminas del grupo y la vitamina ".

Las vitaminas hidrosolubles como coenzimas

=emos dic'o que numerosas vitaminas 'idrosolubles tienen funcin coenzimática" es decir"

derivados suyos son coenzimas" colaborando con las enzimas en las reacciones metablicas. $sto

es cierto especialmente para las vitaminas del grupo D.

$l c!enzima A" que participa en reacciones de transferencia de grupos acilo" deriva de una

vitamina del grupo D" el ácido pantot&nico.

?

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