ВолГУ / Биохимия для биологов / 2014-2015

Лекция 2

Строение белков.Уровни структурной организации

Валерий Зайцев, к.б.н.ВолГУ, кафедра биоинженерии и биоинформатики

Распространение и использование на условиях лицензииCreative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0http://wiki.creativecommons.org/images/3/3a/Attribution_3.0_СС_BY-NC-SA_rus.pdf

CC BY-NC-SA 3.0 2

Белки

• Наиболее распространенные биомолекулы

• Обнаруживаются во всех клетках и во всех частях любой клетки

• Обладают чрезвычайно большим разнообразием (длина полипептидной цепи может составлять от нескольких десятков до более чем 3 000 аминокислотных остатков)

• Полимеры из весьма ограниченного набора видов аминокислот (протеиногенные аминокислоты)

• Обеспечивают разнообразие биологических функций

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 3

Уровни структурной организации белков

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 4

Полипептиды

Пептидная связь – особый случай амидной связи, образующейся между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты .

Полипептид – линейный гетерополимер, состоящий из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями .

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 5

Линейность первичной структуры

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 6

Первичная структура

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 7

Пространственная конформация пептидной связи

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 8

цис- и транс- конформация пептидной связи

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 9

Конформация пептидной связи X – Pro

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 10

Первичная структура (признаки и определение)

Первичная структура – генетически предопределенная линейная последовательность -L-аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями.

Необходимые признаки первичной структуры:

• Формирование из аминокислотных остатков

• Линейность (неразветвленность)

• Образование за счет пептидной связи

• Уникальность для каждого конкретного белка

• Предопределенность структуры белка на основе информации, содержащейся в структуре соответствующего гена

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 11

Уровни структурной организации белков

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 12

Взаимодействия, важные для пространственного строения

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 13

Водородные связи в 3D-структуре белков

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 14

Вторичная структура

Вторичная структура – упорядоченная пространственная конформация отдельных фрагментов полипептидной цепи, формирующаяся за счет водородных связей между атомами, которые входят в состав группировки пептидной связи.

310 спираль; -спираль; -спираль; поворот, стабилизированный водородными связями; структура на основе параллельных и (или) антипараллельных -листов[1]; изолированный -мостик (одна пара аминокислотных остатков, образующая водородную связь по типу -листа); изгиб, или поворот без водородных связей.

[1] Иногда их называют -складчатыми листами.

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 15

-Спираль

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 16

-Спираль

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 17

Родопсин быка в мембране

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 18

Другие спиральные структуры

2013, Валерий Зайцев

31 % 4 % очень редко

CC BY-NC-SA 3.0 19

310 спирали встречаются в мембранных белках

2013, Валерий Зайцев

Vieira-Pires R S , and Morais-Cabral J H J Gen Physiol 2010;136:585-592

CC BY-NC-SA 3.0 20

β-Листы

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 21

β-Листы

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 22

β-Листы

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 23

β-Листы

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 24

Изогнутые β-листы и β-выпуклость

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 25

Уровни структурной организации белков

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 26

Вторичная структура

Вторичная структура – упорядоченная пространственная конформация отдельных фрагментов полипептидной цепи, формирующаяся за счет водородных связей между атомами, которые входят в состав группировки пептидной связи.

310 спираль; -спираль; -спираль; поворот, стабилизированный водородными связями; структура на основе параллельных и (или) антипараллельных -листов[1]; изолированный -мостик (одна пара аминокислотных остатков, образующая водородную связь по типу -листа); изгиб, или поворот без водородных связей.

[1] Иногда их называют -складчатыми листами.

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 27

β-повороты

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 28

-Листы

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 29

Супервторичная структура: β-спирали

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 30

Супервторичная структура: β-Шпилька

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 31

Супервторичная структура белков и ДНК

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 32

Базы данных структурных мотивов белков

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 33

Нативная конформация

Нативная конформация – уникальное для каждого белка взаимное пространственное расположение атомов, обеспечивающее проявление этим белком его физиологических функций.

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 34

Ковалентные и нековалентные взаимодействия

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 35

Гидрофобные взаимодействия

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 36

Стэкинг-взаимодействия

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 37

Олигомерные белки

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 38

Олигомерные белки

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 39

Олигомерные белки

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 40

Стабилизация четвертичной структуры

2013, Валерий Зайцев

CC BY-NC-SA 3.0 41

Стабилизация четвертичной структуры

2013, Валерий Зайцев