Estabilidad de proteinas

Universidad Nacional de Cajamarca

Facultad de Ciencias Agrarias

Escuela Académico Profesional de Ingeniería en Industrias

Alimentarías

ESTAILIDAD DE PROTEINASCURSO : COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS

DOCENTE : Ing. SANGAY TERRONES, Max

ALUMNOS : BRIONES ROJAS, Adriana.

CHAVARRI CHOLAN, Elvis

DEL CAMPO CHOLAN, Freddy

VERASTEGUI ALEGRIA, Darwin

CICLO : V- 2015l

Cajamarca, Junio del 2015

Universidad Nacional de CajamarcaEscuela de Ingeniería en Industrias Alimentarias

ESTABILIDAD DE LAS PROTEÍNAS OBJETIVO

I. INTRODUCCION

Una de las propiedades importantes de las proteínas es su solubilidad; esta propiedad es característica y definida en soluciones de concentración salina y pH determinado.

La solubilidad de las proteínas en distintos. Disolventes sirve como factor para su clasificación. Cheftel et al. (1989) menciona que Osborne, en 1970, clasificó las proteínas según la solubilidad. Así es posible describir las albúminas (seroalbúminas, ovoalbúmina, ß -lactoalbúmina) como solubles en agua. a pH 6.6; las globulinas (ß lactoglobulina, por ejm.) solubles en soluciones salinas diluídas a pH 7; las prolaminas (zeina, gliadinas) solubles en etanol al 70%, las gluteninas (gluteninas de trigo, por ejm.) insolubles en los disolventes mencionados anteriormente pero solubles en los ácidos (pH = 2) o bases (pH = 12).

Numerosos reactivos pueden precipitar las proteínas en dilución, entre ellos los iones metálicos pesados como el plomo y el cobre, los reactivos “alcaloides” (precipitadotes de alcaloides) como los ácidos fenocianhídrico, tánico y ácido tricloroacético, sales diversas, etc. También las proteínas pueden ser precipitadas por la adición de ácidos.

II. OBJETIVO

Observar el efecto de diversos agentes sobre la estabilidad de las proteínas en dispersión.

Composición de los Alimentos


III. MARCO TEORICO

PROTEINAS

Las proteínas son macromoléculas constituidas a partir de aminoácidos que desempeñan funciones diversas, todas ellas de extraordinaria importancia, en los seres vivos.

Se encuentran en gran cantidad en cualquier tipo de organismo, representando aproximadamente la mitad del peso seco de las células.

Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las proteínas

La estabilidad de las estructuras nativas de las proteínas se define como la diferencia de energía libre entre los estados nativos y desnaturalizados o desplegados de la molécula proteica.Las proteínas son sólo marginalmente estables la ruptura de unas pocas interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura nativa.Sin embargo las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas. Son muy flexibles. Su estado nativo es meta estable y la ruptura de uno a tres enlaces de hidrógeno o unas pocas interacciones hidrofóbicas pueden modificar fácilmente la conformación de las proteínas. La adaptabilidad conformacional al cambiar las condiciones de la disolución en que se encuentran les permite llevar acabo funciones biológicas críticas.Por ejemplo la fijación de sustrato soligandos prostéticos a las enzimas implica la reorganización de segmentos polipeptídicos en los puntos de fijación.

DESNATURALIZACION PROTEICA

Cualquier modificación de la conformación nativa de la proteína, a nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que no involucre ruptura de los enlaces peptídicos.La desnaturalización puede ser reversible en algunas condiciones.En las condiciones es típicas del procesamiento de alimentos, la desnaturalización es por lo general irreversible.

Consecuencias:

- Descenso de la solubilidad.- Modificación de la capacidad de fijar agua.- Pérdida de actividad biológica.- Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la

digestibilidad).- Incremento de viscosidad intrínseca



GELIFICACION:Las características típicas de muchos alimentos están determinadas por la propiedad de gelificar de las proteínas. Por ejemplo, la textura, propiedades organolépticas, rendimiento y calidad de productos como gelatinas, embutidos, surimi, yogur, postres, lácteos, están vinculadas a la formación de un gel proteico.

Proteínas gelificantes

- Proteínas del músculo.- Clara de huevo.- Caseínas de la leche.- Proteínas del lacto suero.- Proteínas de soja



IV. MATERIALES Y METODOS

3.1. Extracción de las globulinas de la torta de soya o de tarwi

3.1.1. Materiales

Torta de soya (harina de soya desengrasada) o torta de tarhui (id) Ácido acético 0.05N Ácido clorhídrico concentrado Ácido tánico al 5% Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10% Solución acuosa saturada de acetato de plomo Solución de cloruro de sodio al 10% Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de

amonio en 100 partes de agua en peso) Sulfato de amonio cristalizado

3.1.2. Procedimiento

La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando, durante 30 minutos, 10 g de torta en un erlenmeyer de 250mL con 100mL de solución al 10% de cloruro de sodio.

Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos.

El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos, anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema.

a. Precipitación de la proteína por acción de sales. A 5mL. del extracto agregarle 5mL de solución saturadas en sulfato de amonio.

b. Precipitación de las proteínas por adición de acetato de plomo. A 2mL de extracto agregar unas gotas de solución de acetato de plomo.

c. Precipitación de las proteínas por medio de reactivos alcaloides. A 2mL de extracto agregar 4mL de solución al de ácido tricloroacético. Repetir la operación con 4mL de ácido tánico al 5%.

d. Precipitación de las proteínas por medio de ácidos. A 2mL de extracto agregar 1mL de ácido clorhídrico concentrado (en campana extractora).



3.2. Proteínas del Huevo

3.2.1. Materiales

Huevo Reactivos (los mismos 3.1.1.)


Romper un huevo con Cuidado, separando la clara de la yema sin dañar esta última. Medir el volumen de la clara (V). Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua (4V). Medir el pH. Neutralizar la disolución agregándole ácido acético 0.05N.

Filtrar la disolución (con trampa de vacío y papel Whatman N°2) para separar el precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones:

a. Precipitación de las proteínas por saturación con sales. A 5mL de líquido agregar 1.5 g de sulfató de aluminio. Agitar energéticamente hasta disolver la sal.

b. Repetir las mismas operaciones indicadas en los pasos b, c y d del punto 3.1.2.

3.3. Solubilidad de las proteínas de la leche

Las proteínas de la leche contienen caseína, globulinas y albúminas; se les puede separar basándose en la diferente solubilidad de cada una de ellas.

3.3.1. Materiales

Leche descremada o leche entera Ácido clorhídrico 0.2N Cristales de Sulfato de amonio Hidróxido de sodio 2N Solución de acetato de sodio 0.1M Solución de ácido acético 0.1M Solución saturada de sulfato de amonio


A 50mL de leche se le agrega 41mL de solución de ácido acético 0.1M) y 9mL de acetato de sodio 0.1N. Se mezcla bien y Se determina el pH (debe ser aproximadamente 4.6, punto isoeléctrico); se deja reposar por 5 minutos y se filtra bajo presión con bomba de vació (papel Whatman N°1). Sobre el filtrado se hacen los siguientes experimentos:



a. A 10mL de filtrado se agregan 10mL de solución saturada de sulfato de amonio. Se mezcla y se deja reposar durante 5 minutos.

Se centrifuga por 10 minutos a una velocidad de 5,000 rpm, se colecta el sobrenadante v se agrega cristales de sulfato de amonio en pequeñas cantidades, mezclando hasta llegar a saturación (± 8 g).

b. Se calienta 20mL del filtrado en un tubo de ensayo durante 10 minutos en baño de agua hirviente.

c. Se divide en dos proporciones. A una se le agrega ácido clorhídrico 0.2N y a la otra solución de hidróxido de sodio 2N.



V. RESULTADOS

SULFATO DE COBRE

SOYA Extracción de proteínas

solubles. Presencia de albuminas. Reacciones por diferentes

tipos de comportamiento. Distintos

comportamientos.

HUEVO

LECHE

ACETATO DE SODIOSOYA Las partículas se

suspenden. Diferentes

comportamientos.

HUEVO

LECHE

TETRACLORURO DE FENOL

SOYA Reacciones NormalesHUEVO

LECHE



ACIDO MURIATICO

SOYA

El ácido, a las proteinas los clarifica.

Todos los comportamientos son distintos.

Presenta un punto isoeléctrico, donde las cargas se ahcen cero.

Se vuelven solubles.

HUEVO

LECHE

CALCULO PARA LA PRÁCTICA EN EL CASO DEL HUEVO.

V: 34 ml4V: 4(34) mlAgua: 136 mlVinagre: 5ml diluido en 100 ml de agua.



VI. DISCUSIÓNES

Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o en este caso someter a calor la solución de albúmina de huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Asimismo al añadir a esta albúmina de huevo a ácido nítrico (HNO3) o hidróxido de sodio (NaOH) ocurre la misma reacción de coagulación pero en diferentes proporciones dependiendo del método utilizado y del reactivo añadido.Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en las 3 muestras de las soluciones de la albumina de huevo.

VII. CONCLUSIONES

Concluimos de la práctica, que las proteinas presentan distintos comportamientos, con todos los reactivos utilizados.

Las proteinas, se vuelven solubles en las tres muestras, al agregar ácido muriático.

Al agregar sulfato de cobre a las muestras. Se puede apreciar una coloración celeste que indica la presencia de proteinas.

Las proteínas son macromoléculas constituidas a partir de aminoácidos que desempeñan funciones diversas, todas ellas de extraordinaria importancia, en los seres vivos.

VIII. BIBLIOGRAFIAS Química de los alimentos. 2da Edición. Owen Fennema.

Editorial Acribia.2000. Química de los alimentos. 2da Edición. Belitz-Grosch. Editorial

Acribia SA.1997. Proteínas alimentarias. Bioquímica, Propiedades funcionales,

Valor nutritivo. Modificaciones químicas. Cheftel, Cuq, Lorient. Editorial Acribia SA.

Química de los alimentos. 4ta Edición. Salvador Badui Dergal. Pearson Educación. 2006.


http://www.monografias.com/trabajos14/soluciones/soluciones.shtml

http://www.monografias.com/trabajos2/mercambiario/mercambiario.shtml

http://www.monografias.com/trabajos11/metods/metods.shtml


IX. ANEXOS.

SEPARACION DE LA CLARA DE HUEVO

MEDICION DEL VOLUMEN

ADICCION DE VINAGRE

FILTRADO




Education

Estabilidad de proteinas