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Proteínas Lácteas
Hemoglobina β-lactoglobulina
Proteína
Secuencia de aminoácidos
R CHCOOH
NH2
Unión de aminoácidosEnlace peptídico
>100 a.a.
Proteína
<100 a.a.
Péptido
AMINOÁCIDOS
Proteínas
2
H
C
NH2
COOHRInfluye en propiedades
fisicoquímicas
Propiedades de la proteína que lo contiene
R= no polar o hidrófobica (Ala, Ile, Leu, Met, Pro, Trp, Val) - Poco solubles en agua- Cuanto mayor es la longitud de la cadena el aa es más hidrofóbico
R= polar pero sin carga (hidrófilas): grupos funcionales neutros y polares- Solubles en agua- Son capaces de formar puentes de H con algunas moléculas (agua)
- serina, treonina, tirosina (grupo OH)- asparagina, glutamina (grupo amida (CO-NH2))- cisteína (grupo tiol (-SH))
R= con carga positiva (lisina, arginina, histidina) R= con carga negativa (ácido aspártico y glutámico)
Proteínas
AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL HOMBRE
S
NC
Proteínas
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Proteínas
ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA
PRIMARIA
Número, tipo y orden de aminoácidos
Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
Proteínas
ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA
SECUNDARIA
disposición espacial de la secuencia de aminoácidos
Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue
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Proteínas
ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA
TERCIARIA
Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
Organización tridimensional de la cadena
Proteínas
ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA
CUATERNARIA
Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
Unión de varias cadenas polipeptídicas para dar lugar a un complejoO monómeros para formar polímeros (puentes de H)
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Proteínas
ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA
Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria
ResponsableComportamiento frente a los procesos
Características
nitrógeno no proteico NPN (5%) engloba el contenido en nitrógeno de aquellos componentes de la leche que permanecen en disolución tras la precipitación de las
proteínas con ácido tricloroacético al 12%
PROTEÍNA LACTEA proteínas de origen animal más consumidas más estudiadas
Se considera proteína en la leche a la suma de todos los compuestos nitrogenados que se determinan por un método analítico (Kjeldahl).
Aprox. el 95% de estos compuestos nitrogenados están en forma de
proteínas (3.2-3.5 g/l)
CASEÍNA
PROTEÍNA DE SUERO
Proteínas
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inmunoglobulinas, lactoferrinas, proteosas peptonas, enzimas y proteínas de la membrana del glóbulo graso
CASEÍNAS- representan casi el 80 % del total de las proteínas lácteas - están constituidas esencialmente por los tipos
αs1-CN(38%) αs2-CN (10%) β-CN (36%)κ-CN (13%) γ-CN (3%)
- se diferencian de las proteínas de suerogrupos fosfato en su cadena polipeptídicainsolubles a pH 4.6 y 20ºC
PROTEÍNAS DE SUERO- son el 20% restante de las proteínas lácteas
α-lactoalbúminaβ-lactoglobulinaseroalbúmina
PROTEÍNAS MINORITARIAS
Proteínas
--0.04Proteínas de la MGM
0.05-0.180.08Proteosa peptona
0.5-0.90.6Proteínas de suero
2.2-3.82.7Caseínas
Rango de variación
Contenido medio en % en pesoProteínas lácteas
Proteínas
Proporción de proteínas variable
RazaAlimentaciónEstado de lactaciónEstación del año
Inicio-final de lactación ⇑ PS
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2. CASEÍNAS
Fracción mayoritaria de proteínas que se sintetiza en la glándula
mamaria
El grupo de las caseínas presenta una gran heterogeneidad
- diferente distribución de los aminoácidos
- a la existencia de variantes genéticas (modificación de aa)
- modificaciones (fosforilación o glicosilación)
Las secuencias de sus estructuras primarias son complejas y muy
diferentes a las de otras proteínas
- residuos de prolina
- residuos de fosfoserina (áreas cargadas que confieren propiedades
especiales (tensioactivos, estabilizantes y emulsiones) y determinan
su estabilidad frente al Ca2+)
αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN γ-CN
Proteínas
CASEINAS
Proteínas
αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN γ-CN
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CASEINAS
Proteínas
110-135-95Residuos de Serina-PO4
Hasta 5---Carbohidratos
Sensibles al Ca
Variantes genéticas
Masa molecular (Da = g/mol)
Nº aminoácidos
% sobre total
-++++++
A, BA, B, C, D5A1, A2, A3, B, C, D y E
19000252002360024000
169207199209
13103835
κ-CNαs2-CNαs1-CNβ-CN
β-CASEINA
Proteínas
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κ-CASEINA
Proteínas
β-CASEINA
Ø Soluble en medios polares y no polares
- fosfoserina situados cerca del extremo N-terminal (carga -)
- extremo C-terminal carácter fuertemente hidrofóbico
Ø Se agrega en función de la Tª y del Ca2+
Proteínas
puede precipitar
No hay Ca2+ monómero a 4ºCgrandes agregados a Tª ambiente
Si hay Ca2+
Ø No tiene cisteína (S)
Ø Es muy sensible al calcio (puede precipitar)
αs1-CASEINA
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Ø Es la más hidrofílica (cargas - N-terminal y cargas + C-terminal)
Ø Contiene cisteína (S)
Ø Fuertemente sensible al calcio y otros cationes
Proteínas
αs2-CASEINA
κ-CASEINA
Ø Diferente dentro del grupo
Ø Contiene cisteína
Ø Monómero o polímero (-S-S-) en estado nativo
Ø Hasta 5 cadenas glicosídicas con 5 diferentes de carbohidratos
Ø Puede tener hasta 3 grupos fosfato (forma mayoritaria: monofosforilada)
Ø Insensible al Calcio
insoluble a pH 4.6
La ruptura debido a esta enzima provoca una desestabilización de la fase coloidal, dando lugar a la coagulación de la leche o formación de la cuajada para el queso.
κ-CASEINA
FUNDAMENTAL PARA LA ELABORACIÓN DE QUESOS
1ª etapa de la elaboración del queso consiste en la acción hidrolítica de la quimosina
Phe105-Met106
para-κ-caseína (para -κ-CN) caseinmacropéptido (CMP)
soluble a pH 4.6se encuentran los grupos fosfatos
y los carbohidratos
Proteínas
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γ3-CASEINAγ1-CASEINAPP8F
γ2-CASEINAPP5
1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209
PP8S
γ-CASEINAPlasmina
-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X- 37ºC, pH 7.5
- β-CN (209 aminoácidos)
γ1-CN, γ2-CN, γ3-CN son insolubles a pH 4.6PP8F, PP8S, PP5 son solubles a pH 4.6
Proteínas
Plasmina
actúa lentamente se producen muchos péptidos
actúa = que sobre la β-CNSe producen muchos péptidos
>7 posiciones diferentes
no actúa prácticamenteimpedimentos
estéricos por carbohidratos
Proteínas
αs1-CN
αs2-CN
k-CN
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2.1. Micelas de caseína
Agregado coloidal de caseínas individuales debido a diferente distribución de cargas dentro de su molécula y a su hidrofobicidad
Propiedades
- tamaños entre 0.02 y 0.4 µm de diámetro
- contienen entre 20 y 300.000 moléculas de caseína
- en 1 ml de leche hay 1014 micelas de caseína
- están altamente hidratadas- 93% de su composición es proteína:
αs1-, αs2-, β- y κ-CN (3:1:3:1)- contienen calcio y fosfato (fosfato
cálcico coloidal), citrato, Na, Mg y K
Proteínas
Estructura y estabilidad de las micelas
Modelos diferentes de estructura
Proteínas sensibles al Ca dispuestas hacia en el interior
κ-CN (soluble en ↑Ca) dispuestas hacia el exterior
Walstra (submicelas) Holtz
Caseína
Fosfato cálcicosubmicela
fosfato c álcicoC-terminal de κ-caseína
-Interacciones de caseínas entre sídando lugar a una distribución discontinua de proteínas y fosfato cálcico. - La κ-CN se sitúa en el exterior y estabiliza la micela
- Interacciones entre caseínas: grupos hidrofóbicos hacia el interior y cargados hacia el exterior con la κ-CN en la superficie.- La κ-CN estabiliza la micela por sus grupos glicosilos que impiden agregación infinita
Proteínas
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Estructura y estabilidad de las micelas
Determinan el comportamiento de la leche durante los procesos tecnológicos
Causas de desestabilización y agregación o disgregación micelar
- Modificación del equilibrio entre el fosfato cálcico coloidal y el disuelto
- En condiciones de alta P: cambios en el fosfato cálcico y estructurales
- Almacenamiento en frío: solubilización de β-CN
- Calentamiento a Tª>70: asociación de κ-CN con β-Lg formando un complejo
- Disminución de pH: solubilización del fosfato cálcico coloidal y agregación
de CN
- Coagulación por acciones enzimáticas: cuajo
Proteínas
3. PROTEÍNAS DE SUERO
Proteínas que permanecen en disolución tras la precipitación ácida de
las caseínas o tras la coagulación enzimática
Tienen estructuras globulares, con una distribución “uniforme” de las
secuencias polares y no polares
Se producen interacciones intramoleculares (-S-S-), quedando hacia
el interior la mayor parte de sus zonas hidrofóbicas y manteniendo el
exterior con carácter hidrofílico
La ausencia de fósforo, el bajo contenido en prolina y la presencia de
cisteína, cistina y metionina, hace que sean poco estables frente a la
temperatura (perdida de estructura original, desnaturalización,
perdida de solubilidad)Ig = BSA > β-Lg > α-La
β-Lg α-La
Proteínas
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PROTEÍNAS DE SUERO
Proteínas
siHasta 5 diferentesCarbohidratos
Variantes genéticas
Masa molecular
(Da = g/mol)
Nº aminoácidos
% sobre total
3TOTAL 7
A, B Ala-Val118 y GlY-Asp64
1400018000
123162
12335
α-Laβ-Lg
β-LACTOGLOBULINA
Proteínas
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α-LACTOALBÚMINA
Proteínas
β-LACTOGLOBULINA
Ø Tiene 5 residuos de Cys por mol
Ø En función de pH se disocia o se polimeriza
pH<3.5 y pH> 7.5 se disocia en monómeros
3.5 < pH < 5.2
Ø Tª ambiente y pH 5-7 es un dímero
Proteínas
4 puentes –S-S- intracatenarios
1 –SH libre, interacciones con otras proteínas
α-LACTOALBÚMINA
Ø Tiene 8 residuos de Cys por mol
4 implicados en puentes –S-S- intracatenarios
Ø Comportamiento diferente por no tener grupo –SH libre
Ø Alto contenido en triptofano (aa esencial)
Ø Tiene gran afinidad por el Ca (mas estable al calor)
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4. PROTEÍNAS MINORITARIAS
INMUNOGLOBULINAS
- 4 tipos diferentes de inmunoglobulinas en la leche: IgG, IgA, IgM, IgE
- Glicoproteínas con especificidad inmunoquímica
- Calostro concentraciones máximas (100 g/l)
- Resto de lactación (1 g/l)
- No se sintetiza en la glándula mamaria
- Se transmiten al recién nacido por medio de la lactancia
Proteínas
LACTOFERRINA
- Glicoproteína con misión de fijar el hierro (protección antibacteriana)
- Se sintetiza en la glándula mamaria
- Contenido especifico de cada especie, máximo en el calostro
- Leche humana muy rica en lactoferrina
- Efecto bactericida
TRANSFERRINA
- Glicoproteína que capta hierro, lo transporta y lo fija
- No se sintetiza en la glándula mamaria, pasa de la sangre a la leche
Proteínas
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v Importante fuente de nitrógeno y aminoácidos esencialesSíntesis de proteínas y otros compuestos nitrogenados
v problemas de alergias (β-LG): rinitis, asma o problemas gastrointestinales
v Caseínas y proteínas de suero se complementan en cuanto al contenido en aa esenciales:
Proteínas de suero: aminoácidos sulfurados, Met y Cys
Las proteínas lácteas tienen un gran valor nutritivo
Sin embargo, los tratamientos pueden producir perdida de valor nutritivo por modificaciones en la estructura de la proteína y pérdida de digestibilidad.
Proteínas
5. PROTEÍNAS EN LA DIETA
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