ti05_200512

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Proteínas Lácteas

Hemoglobina β-lactoglobulina

Proteína

Secuencia de aminoácidos

R CHCOOH

NH2

Unión de aminoácidosEnlace peptídico

>100 a.a.

Proteína

<100 a.a.

Péptido

AMINOÁCIDOS

Proteínas

2

H

C

NH2

COOHRInfluye en propiedades

fisicoquímicas

Propiedades de la proteína que lo contiene

R= no polar o hidrófobica (Ala, Ile, Leu, Met, Pro, Trp, Val) - Poco solubles en agua- Cuanto mayor es la longitud de la cadena el aa es más hidrofóbico

R= polar pero sin carga (hidrófilas): grupos funcionales neutros y polares- Solubles en agua- Son capaces de formar puentes de H con algunas moléculas (agua)

- serina, treonina, tirosina (grupo OH)- asparagina, glutamina (grupo amida (CO-NH2))- cisteína (grupo tiol (-SH))

R= con carga positiva (lisina, arginina, histidina) R= con carga negativa (ácido aspártico y glutámico)

Proteínas

AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL HOMBRE

S

NC

Proteínas

3

Proteínas

ESTRUCTURASDE UNA PROTEÍNA

PRIMARIA

Número, tipo y orden de aminoácidos

Primaria-Secundaria-Terciaria-Cuaternaria

Proteínas


SECUNDARIA

disposición espacial de la secuencia de aminoácidos


formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue

4

Proteínas


TERCIARIA


Organización tridimensional de la cadena

Proteínas


CUATERNARIA


Unión de varias cadenas polipeptídicas para dar lugar a un complejoO monómeros para formar polímeros (puentes de H)

5

Proteínas



ResponsableComportamiento frente a los procesos

Características

nitrógeno no proteico NPN (5%) engloba el contenido en nitrógeno de aquellos componentes de la leche que permanecen en disolución tras la precipitación de las

proteínas con ácido tricloroacético al 12%

PROTEÍNA LACTEA proteínas de origen animal más consumidas más estudiadas

Se considera proteína en la leche a la suma de todos los compuestos nitrogenados que se determinan por un método analítico (Kjeldahl).

Aprox. el 95% de estos compuestos nitrogenados están en forma de

proteínas (3.2-3.5 g/l)

CASEÍNA

PROTEÍNA DE SUERO

Proteínas

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inmunoglobulinas, lactoferrinas, proteosas peptonas, enzimas y proteínas de la membrana del glóbulo graso

CASEÍNAS- representan casi el 80 % del total de las proteínas lácteas - están constituidas esencialmente por los tipos

αs1-CN(38%) αs2-CN (10%) β-CN (36%)κ-CN (13%) γ-CN (3%)

- se diferencian de las proteínas de suerogrupos fosfato en su cadena polipeptídicainsolubles a pH 4.6 y 20ºC

PROTEÍNAS DE SUERO- son el 20% restante de las proteínas lácteas

α-lactoalbúminaβ-lactoglobulinaseroalbúmina

PROTEÍNAS MINORITARIAS

Proteínas

--0.04Proteínas de la MGM

0.05-0.180.08Proteosa peptona

0.5-0.90.6Proteínas de suero

2.2-3.82.7Caseínas

Rango de variación

Contenido medio en % en pesoProteínas lácteas

Proteínas

Proporción de proteínas variable

RazaAlimentaciónEstado de lactaciónEstación del año

Inicio-final de lactación ⇑ PS

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2. CASEÍNAS

Fracción mayoritaria de proteínas que se sintetiza en la glándula

mamaria

El grupo de las caseínas presenta una gran heterogeneidad

- diferente distribución de los aminoácidos

- a la existencia de variantes genéticas (modificación de aa)

- modificaciones (fosforilación o glicosilación)

Las secuencias de sus estructuras primarias son complejas y muy

diferentes a las de otras proteínas

- residuos de prolina

- residuos de fosfoserina (áreas cargadas que confieren propiedades

especiales (tensioactivos, estabilizantes y emulsiones) y determinan

su estabilidad frente al Ca2+)

αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN γ-CN

Proteínas

CASEINAS

Proteínas

αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN γ-CN

8

CASEINAS

Proteínas

110-135-95Residuos de Serina-PO4

Hasta 5---Carbohidratos

Sensibles al Ca

Variantes genéticas

Masa molecular (Da = g/mol)

Nº aminoácidos

% sobre total

-++++++

A, BA, B, C, D5A1, A2, A3, B, C, D y E

19000252002360024000

169207199209

13103835

κ-CNαs2-CNαs1-CNβ-CN

β-CASEINA

Proteínas

9

αs1-CASEINA

Proteínas

αs2-CASEINA

Proteínas

10

κ-CASEINA

Proteínas

β-CASEINA

Ø Soluble en medios polares y no polares

- fosfoserina situados cerca del extremo N-terminal (carga -)

- extremo C-terminal carácter fuertemente hidrofóbico

Ø Se agrega en función de la Tª y del Ca2+

Proteínas

puede precipitar

No hay Ca2+ monómero a 4ºCgrandes agregados a Tª ambiente

Si hay Ca2+

Ø No tiene cisteína (S)

Ø Es muy sensible al calcio (puede precipitar)

αs1-CASEINA

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Ø Es la más hidrofílica (cargas - N-terminal y cargas + C-terminal)

Ø Contiene cisteína (S)

Ø Fuertemente sensible al calcio y otros cationes

Proteínas

αs2-CASEINA

κ-CASEINA

Ø Diferente dentro del grupo

Ø Contiene cisteína

Ø Monómero o polímero (-S-S-) en estado nativo

Ø Hasta 5 cadenas glicosídicas con 5 diferentes de carbohidratos

Ø Puede tener hasta 3 grupos fosfato (forma mayoritaria: monofosforilada)

Ø Insensible al Calcio

insoluble a pH 4.6

La ruptura debido a esta enzima provoca una desestabilización de la fase coloidal, dando lugar a la coagulación de la leche o formación de la cuajada para el queso.

κ-CASEINA

FUNDAMENTAL PARA LA ELABORACIÓN DE QUESOS

1ª etapa de la elaboración del queso consiste en la acción hidrolítica de la quimosina

Phe105-Met106

para-κ-caseína (para -κ-CN) caseinmacropéptido (CMP)

soluble a pH 4.6se encuentran los grupos fosfatos

y los carbohidratos

Proteínas

12

γ3-CASEINAγ1-CASEINAPP8F

γ2-CASEINAPP5

1-2-3-------28—29----------------105--106--107--108-------------------------209

PP8S

γ-CASEINAPlasmina

-Afinidad por las posiciones entre los aminoácidos Lys-X , Arg-X- 37ºC, pH 7.5

- β-CN (209 aminoácidos)

γ1-CN, γ2-CN, γ3-CN son insolubles a pH 4.6PP8F, PP8S, PP5 son solubles a pH 4.6

Proteínas

Plasmina

actúa lentamente se producen muchos péptidos

actúa = que sobre la β-CNSe producen muchos péptidos

>7 posiciones diferentes

no actúa prácticamenteimpedimentos

estéricos por carbohidratos

Proteínas

αs1-CN

αs2-CN

k-CN

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2.1. Micelas de caseína

Agregado coloidal de caseínas individuales debido a diferente distribución de cargas dentro de su molécula y a su hidrofobicidad

Propiedades

- tamaños entre 0.02 y 0.4 µm de diámetro

- contienen entre 20 y 300.000 moléculas de caseína

- en 1 ml de leche hay 1014 micelas de caseína

- están altamente hidratadas- 93% de su composición es proteína:

αs1-, αs2-, β- y κ-CN (3:1:3:1)- contienen calcio y fosfato (fosfato

cálcico coloidal), citrato, Na, Mg y K

Proteínas

Estructura y estabilidad de las micelas

Modelos diferentes de estructura

Proteínas sensibles al Ca dispuestas hacia en el interior

κ-CN (soluble en ↑Ca) dispuestas hacia el exterior

Walstra (submicelas) Holtz

Caseína

Fosfato cálcicosubmicela

fosfato c álcicoC-terminal de κ-caseína

-Interacciones de caseínas entre sídando lugar a una distribución discontinua de proteínas y fosfato cálcico. - La κ-CN se sitúa en el exterior y estabiliza la micela

- Interacciones entre caseínas: grupos hidrofóbicos hacia el interior y cargados hacia el exterior con la κ-CN en la superficie.- La κ-CN estabiliza la micela por sus grupos glicosilos que impiden agregación infinita

Proteínas

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Estructura y estabilidad de las micelas

Determinan el comportamiento de la leche durante los procesos tecnológicos

Causas de desestabilización y agregación o disgregación micelar

- Modificación del equilibrio entre el fosfato cálcico coloidal y el disuelto

- En condiciones de alta P: cambios en el fosfato cálcico y estructurales

- Almacenamiento en frío: solubilización de β-CN

- Calentamiento a Tª>70: asociación de κ-CN con β-Lg formando un complejo

- Disminución de pH: solubilización del fosfato cálcico coloidal y agregación

de CN

- Coagulación por acciones enzimáticas: cuajo

Proteínas

3. PROTEÍNAS DE SUERO

Proteínas que permanecen en disolución tras la precipitación ácida de

las caseínas o tras la coagulación enzimática

Tienen estructuras globulares, con una distribución “uniforme” de las

secuencias polares y no polares

Se producen interacciones intramoleculares (-S-S-), quedando hacia

el interior la mayor parte de sus zonas hidrofóbicas y manteniendo el

exterior con carácter hidrofílico

La ausencia de fósforo, el bajo contenido en prolina y la presencia de

cisteína, cistina y metionina, hace que sean poco estables frente a la

temperatura (perdida de estructura original, desnaturalización,

perdida de solubilidad)Ig = BSA > β-Lg > α-La

β-Lg α-La

Proteínas

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PROTEÍNAS DE SUERO

Proteínas

siHasta 5 diferentesCarbohidratos

Variantes genéticas

Masa molecular

(Da = g/mol)

Nº aminoácidos

% sobre total

3TOTAL 7

A, B Ala-Val118 y GlY-Asp64

1400018000

123162

12335

α-Laβ-Lg

β-LACTOGLOBULINA

Proteínas

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α-LACTOALBÚMINA

Proteínas

β-LACTOGLOBULINA

Ø Tiene 5 residuos de Cys por mol

Ø En función de pH se disocia o se polimeriza

pH<3.5 y pH> 7.5 se disocia en monómeros

3.5 < pH < 5.2

Ø Tª ambiente y pH 5-7 es un dímero

Proteínas

4 puentes –S-S- intracatenarios

1 –SH libre, interacciones con otras proteínas

α-LACTOALBÚMINA

Ø Tiene 8 residuos de Cys por mol

4 implicados en puentes –S-S- intracatenarios

Ø Comportamiento diferente por no tener grupo –SH libre

Ø Alto contenido en triptofano (aa esencial)

Ø Tiene gran afinidad por el Ca (mas estable al calor)

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4. PROTEÍNAS MINORITARIAS

INMUNOGLOBULINAS

- 4 tipos diferentes de inmunoglobulinas en la leche: IgG, IgA, IgM, IgE

- Glicoproteínas con especificidad inmunoquímica

- Calostro concentraciones máximas (100 g/l)

- Resto de lactación (1 g/l)

- No se sintetiza en la glándula mamaria

- Se transmiten al recién nacido por medio de la lactancia

Proteínas

LACTOFERRINA

- Glicoproteína con misión de fijar el hierro (protección antibacteriana)

- Se sintetiza en la glándula mamaria

- Contenido especifico de cada especie, máximo en el calostro

- Leche humana muy rica en lactoferrina

- Efecto bactericida

TRANSFERRINA

- Glicoproteína que capta hierro, lo transporta y lo fija

- No se sintetiza en la glándula mamaria, pasa de la sangre a la leche

Proteínas

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v Importante fuente de nitrógeno y aminoácidos esencialesSíntesis de proteínas y otros compuestos nitrogenados

v problemas de alergias (β-LG): rinitis, asma o problemas gastrointestinales

v Caseínas y proteínas de suero se complementan en cuanto al contenido en aa esenciales:

Proteínas de suero: aminoácidos sulfurados, Met y Cys

Las proteínas lácteas tienen un gran valor nutritivo

Sin embargo, los tratamientos pueden producir perdida de valor nutritivo por modificaciones en la estructura de la proteína y pérdida de digestibilidad.

Proteínas

5. PROTEÍNAS EN LA DIETA

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