proteinas y aminoacidos

UNIANDESFACULTAD DE CIENCIAS

MÉDICASCARRERA DE ENFERMERÍA

BIOQUÍMICATEMA: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

DOCENTE: Dr. MARCO AIMACAÑA

INTEGRANTES:JUAN PABLO JARAMILLO

MELISSA POZO

ELIZABETH PIBAQUE

Compuestas principalmente de:

COMPUESTAS BÁSICAMENTE

DE:

C

H

O

N

S P Fe Cu Mg Y

PROTEÍNAS

• Moléculas orgánicas más abundantes en las células.

QUIMICAMENTE ESTAN FORMADOS:

holoproteÍnas

PROTEÍNASFILAMENTOSAS

Proteínasglobulares

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

HET

EROPT

OTE

ÍN

AS

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Aminoácidos

C H O N

Se caracterizan por poseer:

(—COOH)

(—NH2

)

Clasificación de los aminoácidos

Según la polaridad del radical:

HIDRÓFOBOS:

Gly Ala Val Leu Ile

Trp Pro Met Fen

Hidrófilos:

Asn Gln Tyr

Cys Ser Thr

Ácidos:

Asp Glu

Básicos:

Arg Lis His

Según la estructura del radical:

Ala Val

Leu Ile

Alif

áti

cos ácidos

básicos

neutros

AROMÁTICOS

TyrTrpFen

Heterocíclicos

Aminoácidos Esenciales

En el adulto son

8

En el niño son 10

1. Valina (Val)

2. Leucina (Leu)

3. Treonina (Thr)

4. Lisina (Lys)

5. Triptófano (Trp)

6. Histidina (His)

7. Fenilalanina (Phe)

8. Isoleucina (Ile)

9. Arginina (Arg)

10. Metionina (Met)

1. Alanina (Ala)

2. Prolina (Pro)

3. Glicina (Gly)

4. Serina (Ser)

5. Cisteína (Cys)

6. Asparagina (Asn)

7. Glutamina (Gln)

8. Tirosina (Tyr)

9. Ácido aspártico (Asp)

10. Ácido glutámico (Glu)

Aminoácidos no esenciales

Estructura de los aminoácidos

–NH2–

COOH H R

Propiedades de los aminoácidos

Presentan un comportamient

o químico anfótero

Actividad óptica de los aminoácidos

Dextrógiro + Levógiro -

Estereoisometría de los aminoácidos

CONFIGURACION D Y L

Es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

Unión de los aminoácidosENLACES

PEPTÍDICOS

TRIPÉPTIDO

POLIPÉPTIDO

PROTEÍNA

OLIGOPÉPTIDO

DIPÉPTIDO

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.

C

H

R

C =O

OH

NH

H

C

H

R

C =O

OH

NH

H

C N

=

O

H

C

H

R

NH

H

C

H

R

C =O

OH

+ H2O

Unión Peptídica entre Aminoácidos

CONDENSACIÓN

Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

El tripéptido glutatión. Los nanopéptidos, oxitocina y

vasopresina. la insulina y el glucagón. Los decapéptidos tirocidina,

gramicidina y valinomicina.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:

1.Estructura primaria

2.Estructura secundaria

3.Estructura terciaria

4.Estructura cuaternaria

ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

ESTRUCTURA PRIMARIA

• La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

• La estructura secundaria puede ser:

-Conformación ɑ (Hélice)

-Conformación β (Hoja plegada)

ESTRUCTURA SECUNDARIA

•Estructura en forma de bastón.

• Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice.

• Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitivo carboxilo.

ɑ (Hélice)

El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.

Hélice de Colágeno

• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas.

• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas.

Conformación β

Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.

Giro β

La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

ESTRUCTURA TERCIARIA

¿Qué es un dominio?

Es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular.

Enlaza a un pequeño ligandoAtraviesa la membrana plasmáticaContiene el sitio catalítico (enzimas) Enlazar al DNA (en factores de transcripción) Provee una superficie para enlazarse

específicamente a otra proteína.FU

NC

ION

ES

DE

LO

S

DO

MIN

IOS

ESTRU

CTU

RA

CUATERN

ARIA

Es la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.

PROTOMERO

POLÍMEROS

DÍMEROS

TETRÁMERO

PENTÁMEROS

INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

TIP

OS D

E

ESTR

UC

TU

RA

S

CU

ATER

NA

RIA

S

Homotípicas: Asociación de cadenas polipeptídicas idénticas o casi idénticas.

Heterotípicas: Interacciones entre subunidades con estructuras muy distintas

En resumen, la estructura de una proteína

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia Conformación Asociación

Hélice

Hoja Plegada

Globular

Fibrosa

Subunidades iguales

Subunidades distintas

Combinación ilimitada de

aminoácidos.

Unión Peptídica

Puente de Hidrógeno

Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas,

salinas, electrostáticas.

Fuerzas diversas no covalentes.

La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.

SO

LU

BIL

IDA

D

La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas.

DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Agentes desnaturalizantes

Físicos

Químicos

ESPECIFICIDAD DE ESPECIESecuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:

• Sectores estables • Sectores variables

Esp

ecif

icid

ad

ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones del medio

CAPACIDAD AMORTIGUADOR

A

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensiva

Transporte

Reserva

Función homeostática

Anticongelante

Actividad contráctil

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Gracias