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Proteínas, Estructuras secundarias terciarias y cuaternarias, enlaces de las proteínas, Aminoácidos pm, Bioquímica, fisiología, breve explicacion de la hemoglobina y la mioglobina como proteinas cuaternarias y terciarias, obtencion de agua mediante los enlaces de disulfuro
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Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina Dr. Witremundo Torrealba Ncleo Aragua
Departamento de Fisiologa y Bioqumica
Generalidades
Macromolculas mas abundantes
No se almacenan en el organismo
Formadas por polmeros de aminocidos
El tipo de protena depende de su secuencia de aminocidos
Funciones de las Protenas
Catlisis enzimtica
Transporte
Movimiento (contractilidad)
Proteccin inmune
Soporte mecnico
Receptores
Hormonas
Aminocidos
Esta formado por un carbono unido a cuatro grupos diferentes:
Grupo Carboxilo (COO)
Grupo Amino (NH)
tomo de Hidrgeno (H)
Grupo Radical o R
Centro Quiral
Estereoisomera
Los 4 grupos diferentes pueden tomar dos ordenamientos distintos: Estereoisomeros.
Son imgenes especulares no superponibles: Enantiomros.
Los aminocidos de las protenas se presentan en Esteroismeros L
Clasificacin
Apolares alifticos
Aromticos
Polares sin carga
Polares con carga
Positiva (Bsicos)
Negativa (cidos)
Se pueden agrupar segn la presencia o ausencia en el
grupo R de un OH, SH o COOH, pero tambin es
posible utilizar como criterio la polaridad del grupo R
Absorben luz UV
Clasificacin
Clasificacin
El pH y los Aminocidos
El grupo R de algunos aminocidos presenta grupos
ionizables:
Carboxilo (COO)
Amino (NH)
Sulfidrilo (SH)
Fenol (OH)
El pH y los Aminocidos
Cuando un aminocido se disuelve en agua, se encuentra
en forma de Ion dipolar o Zwitterion
El pH y los Aminocidos
Un Zwitterion puede actuar como un cido
O como una base
Compuestos con naturaleza dual se denominan Anfteros
Punto Isoelctrico
Es el pH caracterstico en el que la carga elctrica neta es cero
Por encima del pI
Por debajo del pI
Carga neta negativa
Carga neta positiva
Curva de Titulacin
Indica la relacin entre la carga elctrica neta de un aminocido y el pH de la disolucin
Proporciona una medida cuantitativa del pKa de cada uno de los grupos ionizables
Permite determinar las regiones de capacidad tamponante
Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R sin carga
Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R con carga positiva
Curva de Titulacin
Aminocido con grupo R con carga negativa
Enlace Peptdico
Enlace covalente formado por la unin de dos
aminocidos, generando adems una molcula de agua.
Porcin de cada aminocido que permanece despus de
la prdida de la molcula de agua (H2O), que resulta
de la formacin del enlace peptdico.
Residuo de Aminocido
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Pptidos
Productos que surgen de la formacin del enlace
peptdico, por lo tanto son cadenas de residuos de
aminocidos
Oligopptidos Polipptidos
Influencia del grupo R
Puede predecirse el comportamiento acido-base de una
protena a partir de sus grupos amino y carboxilo libres
y de la naturaleza y nmero de grupos R ionizables
Peso molecular
Solubilidad
Carga elctrica (Polaridad)
Niveles Estructurales
Plegamiento
local
Plegamiento
global
Estructura Primaria
Secuencia de residuos
de aminocidos
Fuerza Estabilizadora Enlaces Peptdicos
Estructura Secundaria
Conformacin local de algunas partes del polipptido
Fuerza Estabilizadora Puentes de hidrgeno
3 tipos
Hlice
Lamina
Giro
Hlice Presencia de residuos de Prolina
y Glicina provocan restricciones
Lmina El esqueleto de la cadena proteica
est extendido en zigzag
Giros Conectan los extremos adyacentes de dos segmentos de lminas antiparalelas
Estructura Terciaria
Disposicin tridimensional global de todos los tomos
de una protena
Asociacin de Dominios
Fuerzas Estabilizadoras
Puentes de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas
Enlaces inicos
Puentes disulfuro
Tipos
Protenas Fibrosas
Presentan cadenas polipeptdicas
dispuestas en largas hebras. Constan
mayoritariamente de un grupo nico
de estructura secundaria
Conforman estructuras que
dan soporte, forma y
proteccin
Colgeno Queratina Fibrona de seda
Protenas Globulares
Presentan cadenas polipeptdicas
dispuestas en forma globular o esfrica.
Contienen a menudo varios tipos de
estructura secundaria.
Conforman enzimas y
protenas reguladoras
Mioglobina
Estructura Cuaternaria
Disposicin de dos o ms cadenas polipeptdicas o
subunidades en complejos tridimensionales
Fuerzas Estabilizadoras
Puentes disulfuro
Puentes de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas
Enlaces inicos
Anemia Falciforme Cambios en la estructura primaria
Desnaturalizacin
Cambio estructural de las protenas donde pierden su
estructura nativa, as como tambin su funcin
Agentes Desnaturalizantes
Polaridad del disolvente
Fuerza inica
pH
Temperatura (calor)
Proceso mediante el cual una
protena desnaturalizada, recupera su
conformacin nativa y su actividad
biolgica.
Renaturalizacin
Grupo Hemo
Es un anillo tetrapirrlico de porfirina que contiene
hierro ferroso (Fe+2
).
El O no es muy soluble en agua. El hierro es
capaz de unirlo para su
transporte
Grupo Hemo
Mioglobina
Formada por un nico polipptido de 153 aminocidos con un grupo Hemo. Une 1 sola molcula de O
Nivel estructural Terciario
Funcin: Almacn de O
Localizacin: Msculo
Mioglobina
Curva Hiperblica
Mioglobina
Hemoglobina Es Tetramrica, con dos cadenas alfas (141 aa cada una) y dos cadenas betas (146 aa cada una). Puede unir 4
molculas de O
Nivel estructural Cuaternario
Funcin: Transporte de O
Localizacin: Eritrocito
Hemoglobina
Hemoglobina
Curva Sigmoidea
Curva Hiperblica
Cooperativismo La unin del Oxigeno a la Hemoglobina produce un
Cambio Conformacional.
Estado R y Estado T Dos estados interconvertibles de la hemoglobina:
RELAJADO (R, oxigenado u oxihemoglobina) TENSO (T, desoxigenado o desoxihemoglobina)
Influencia de la pO
Alta Afinidad
Baja Afinidad
2,3 Bifosfoglicerato
Reduce la afinidad de la Hemoglobina por el O
2,3 Bifosfoglicerato
Efecto Bohr
A un pH menor, la
hemoglobina se unir
al O con menos afinidad
Efecto Bohr
Aclimatacin
Intoxicacin por CO