4. las proteínas

Colegio Brains

Las Proteínas

Apuntes 1ºBachillerato

Álvaro Peña

Aminoácidos, polipéptidos y proteínas

09/02/2013

Departamento CCNN Colegio Brains

Índice: Las Proteínas

1) Aminoácidos. Definición Composición Fórmula general. Características químicas Clasificación de los aminoácidos Carácter anfótero de los aminoácidos. Actividad óptica Aminoácidos esenciales y dieta

2) Polipéptidos. Definición. Enlace peptídico: Formación y fórmula Carácter doble del enlace peptídico.

3) Proteínas. Definición Propiedades Clasificación Funciones Niveles de organización estructural:

Estructura Primaria:o Definición

o Características.

o Forma de simbolizar esta estructura.

Estructura Secundaria:o Definición.

o Tipos y características.

o Forma de simbolizar esta estructura

Estructura Terciaria Estructura Cuaternaria

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Aminoácidos:

Definición: Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Existen 20 diferentes que forman las proteinas.

Composición: C, H, O, N y S: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un poco de azufre.

Formula general:

Características: Solubles en agua. Suelen ser insolubles en solventes orgánicos. Sólidos a temperatura ambiente. Cristalinos. Incoloros o poco coloreados No volátiles. Anfóteros: una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea

como un ácido o como una base. Esto ocurre porque tiene un grupo amino y otro carboxílico. (Se comportan como sustancias tampón.)

Punto isoeléctrico (pI): valor de pH en el cual el aminoácido tiene una carga neta 0.

Actividad óptica: Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica, por lo que cuando están disueltos, sus disoluciones tienen la capacidad de desviar el plano de polarización un rayo de luz polarizada que atraviesa la disolución. Si se desvía en sentido horario será dextrógiro y si se desvía en sentido anti horario será levógiro. Estas dos son las formas enantiómeras del aminoácido.

Presentan isomería. Tienen un elevado punto de fusión. Se ionizan con facilidad.

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"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido

Grupo Amino Grupo Carboxilo


Clasificación: Según su valor nutricional o la dietética:

o Esenciales: hay 10 [Ej.: Leucina (Leu)].

o No esenciales: hay 10 [Ej.: Alanina (Ala)].

Según la polaridad de su grupo R:o No polares

o Polares sin carga

o Polares con carga (carga + y –)

Según la naturaleza química de su grupo R:o Ácidos

o Básicos

o Neutros

Proteicos (hay 20) y no proteicos

Polipéptidos:

Definición: Un polipéptido es un compuesto orgánico formado por la unión de cierto número de 10 o más aminoácidos en forma de cadena lineal con enlaces peptídicos. (Es un péptido grande)

Oligopéptido: - de 10 aminoácidos: 2aadipéptido; 3aatripéptido… Polipéptido: 10 o más aminoácidos. (Ej.: Glucagón) Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece

entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. En su formación se desprende una molécula de agua (H2O).

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Carácter doble: se puede producir una reorientación en los enlaces y mover uno de los enlaces que unen el oxígeno con el carbono y pasan a unir el carbono con el nitrógeno con un doble enlace.

Proteínas:

Definición:

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

Propiedades:

Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales de los aminoácidos.

Solubilidad : La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas fibrosas son insolubles mientras que las globulares son hidrosolubles.

Desnaturalización : Consiste en la rotura de los enlaces perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa.La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele precipitar.En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.

Especificidad : es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra en diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y de especie.Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de la funcionalidad de la proteína.

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Nunca poner este como ejemplo de enlace peptídico, pero si se puede poner como característica del enlace peptídico.


Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se denominan homólogas. En el caso de la insulina, una de sus cadenas, la A, es idéntica en la especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote.

Capacidad amortiguadora : Las proteínas tienen un comportamiento anfótero. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

Clasificación:

Holoproteínas: son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos: Proteínas Fibrosas (o escleroproteínas) : Poseen estructuras más simples

que las globulares. Los polipéptidos que las integran se hallan ordenados en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua y mantienen funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo:

o El colágeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo. Aparece en cartílagos, huesos, tendones…

o La miosina: Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular.

o Las queratinas: Forman los cuernos, uñas, pelo, lana… de muchos animales.

o La fibrina de la sangre, que interviene en los procesos de coagulación sanguínea.

o La elastina: Localizada en el tejido conjuntivo. Es extremadamente móvil y flexible.

Proteínas Globulares (o esferoproteínas) : Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran forman una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o en disoluciones polares y son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Destacamos en este grupo:

o La actina: Junto a la miosina es responsable de la contracción muscular.o Las albúminas: Proteínas con función de transporte de otras moléculas

o bien de reserva de aminoácidos. Aparece la seroalbúmina en la sangre.

o Las globulinas: Proteínas de forma globular casi perfecta y son solubles en disoluciones salinas.

o Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

Heteroproteínas: en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos y otra porción no proteica llamada grupo prostético. Según la naturaleza del grupo prostético se denominarán: Cromoproteínas : El grupo prostético es una sustancia coloreada

denominada pigmento. Destacamos la hemoglobina y la hemocianina (pigmento respiratorio de color azul por llevar Cu, aparece en la sangre de los crustáceos).

Nucleoproteínas : El grupo prostético es un ácido Nucleico. Ejemplo: las histonas.

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Glucoproteínas : El grupo prostético es un glúcido. Ej.: inmunoglobulinas.

Fosfoproteínas : El grupo prostético es el ácido Fosfórico. Ejemplo: la caseína de la leche.

Lipoproteínas : El grupo prostético es un lípido. Las principales lipoproteínas son:o VLDL: Lipoproteínas de muy baja densidad.

o LDL: Lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol del hígado

a los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior celular es elevada el colesterol no entra y permanece en el torrente sanguíneo a partir del cual se producen los depósitos en las paredes arteriales.

o IDL: Lipoproteínas de densidad intermedia.

o HDL: lipoproteínas de alta densidad. Su acción es contraria a la LDL.

Transportan hasta el hígado el colesterol que retiran de las paredes arteriales por lo que los depósitos disminuyen.

Diversidad funcional:

Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones, pudiendo una misma proteína realizar más de una función. Algunas de las más importantes son: Reserva: Ejemplo: caseína de la leche, ovoalbúmina del huevo.

Transporte: Proteínas transportadoras son:

Lipoproteínas: Transportan lípidos. Citocromos: Transportan electrones. Como las que intervienen en la

respiración celular y la fotosíntesis. Hemoglobina: Transporta oxígeno.

Contráctil: La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular. Protectora o defensiva: La trombina interviene en la coagulación sanguínea.

Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa. Hormonal: Por ejemplo: la insulina y glucagón, que poseen funciones

antagónicas con respecto a la regulación de glucosa en sangre. Estructural: Por ejemplo: las fibras de colágeno, la queratina … Enzimática: Son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones

químicas que tienen lugar en las células vivas, regulando la velocidad de esas reacciones.

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Homeostática: Participan en el equilibrio interno. Reconocimiento de señales químicas: Situadas en el exterior de las

membranas celulares, existen proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas. Pueden reconocer virus, hormonas, anticuerpos…

Estructura:

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. Niveles de organización de las proteínas:

Estructura Primaria: Definición: Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está

determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Es decir, solo se tienen en cuenta los enlaces peptídicos.

Estructura: N-aa-aa-aa…aa-aa-C o C-aa-aa-aa…aa-aa-N

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Características:

o Es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos.

o No es funcional (no hace nada).

o Los radicales constituyentes del enlace están en el mismo plano.

o Su estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de niveles

de organización superiores de la proteína. (Determinará la función de la proteína.)

o No es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

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Estructura Secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local

del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. (Es la estructura primaria plegada por los puentes/enlaces de hidrógeno.)

Se producen enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-).

(Enlace intercatenario: enlace entre cadenas diferentes)(Enlace intracatenario: enlace dentro de una misma cadena)

Tipos:

o Hélice alfa: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en

una estructura helicoidal dextrógira (gira hacia la derecha) por las fuerzas de los enlaces de hidrógeno. La estructura se mantiene estable por los puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo del aminoácido cuatro puestos posterior. De vuelta a vuelta hay una distancia de 0,54 Nm (nanómetros). Los aminoácidos prolina

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e hidroxiprolina son muy rígidos, lo que hace que la hélice alfa pierda estabilidad.

o Conformación beta o Lámina plegada: Alguna proteínas mantienen

su formación primaria y se enlazan a otras. La estructura secundaria se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Se pueden unir de forma paralela o antiparalela (es más estable la antiparalela).

1. Antiparalela: se unen NC con CN.

2. Paralela: se une NC con NC o CN con CN.

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N C

N

N

N

C

C

C


Se pueden formar capas de estas láminas como por ejemplo en la fibrolina de seda.

o Hélice de colágeno: Está formada únicamente con colágeno. Forma parte

de por ejemplo los tendones. Forma proteínas muy rígidas. Es una hélice levógira (gira hacia la izquierda).Tiene mucha prolina, lo que hace que la hélice sea muy abierta.

o Una misma proteína puede tener una mezcla de estas estructuras

secundarias. Estructura Terciaria:

El término estructura terciaria hace referencia al modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales de los diferentes aminoácidos.

Las uniones pueden ser de distintos tipos:

Puentes de hidrógeno Atracciones electrostáticas Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals Puentes disulfuro

Las características de una proteína y sus funciones biológicas que realiza dependen de la estructura terciaria que posea.

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N CCN

N

C

C

C

N


Existen dos tipos de estructura terciaria:

Fibrosa: o Tiene forma alargada. Mantiene esa forma porque se adhiere a otras

similares.o No soluble en agua (Ej. Colágeno).o Suelen tener función estructural y protectora.

Globular: o Tiene forma de ovillo.o Soluble en agua (Ej.: mioglobina).o Son proteínas con funciones normalmente dinámicas, como por ejemplo

catalizar, transportar, funciones hormonales…

Estructura Cuaternaria: Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades, monómeros o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes.Para que una proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos por uniones débiles que suelen ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o enlaces disulfuro.

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