TEMA 4.

CLASE: PROTEÍNAS

PROFESOR: MARCOS

PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)

• Son biomoléculas esenciales para lavida, participan en todas las funciones que ocurren

en el cuerpo.• Existe una gran variedad de ellas con funciones

específicas.• Son producto de la decodificación del ARNm en el

ribosoma.• No se concibe la vida sin estas moléculas.• Resultan de la condensación (unión) de

aminoácidos.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

AminoácidosAminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo.

α

Al Carbono α se unen:•Un grupo amino (NH2)•Un grupo carboxilo (COOH)•Un hidrógeno (H+)•Una cadena lateral o grupo R

Estructura de un AminoácidoEstructura de un Aminoácido

Los α-aminoácidos son los monómeros que conforman las

proteínas

En los genes de todos los organismos están codificados

los mismo 20 aminoácidos diferentes.

AMINOACIDOS.

• Es una molécula que tiene un átomo de C unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH2 ), a un átomo de H y a un radical.

• Este último es responsable de las diferencias que existen entre ellos.

• Son moléculas anfóteras: actúan como ácidos y bases.

AminoácidosAminoácidos

Clasificación de los AminoácidosClasificación de los Aminoácidos

AminoácidosAminoácidos

Clasificación de los AminoácidosClasificación de los Aminoácidos

FeFer r HHIzoIzo un un LíLío o TreTremendo y mendo y ValValentina entina LeLe MetMetió un ió un TriptófanoTriptófano

Fenilalanina

Histidina

Isoleucina

Lisina

TreoninaValina

Leucina

MetioninaTriptófano

ArgininaArginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad

Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia

Clasificación • Aminoácidos con cadenas laterales no polares:Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y

tripftofano.

• Aminoácidos con cadenas polares polares con carga en el pH fisiológico.Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina

• Aminoácidos con cadena lateral acida.Ácido aspártico y acido glutámico

• Aminoácidos con cadenas laterales acidas.Histidina, lisisna y arginina.

No polares

Polares

Ácidos Básico

Formación enlace peptídico

pierde

pierde

OH H

libera

H20

PRODUCTO= PÉPTIDO

SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOSLAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS

enlace peptídico

Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro.

R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de agua.

Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas

ENLACE PEPTÍDICO

»

CADENA POLIPEPTÍDICA

Estructura de la proteínas.Estructura de la proteínas.

Se refiere al grado de organización de los Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica.aminoácidos en la molécula proteica.

Comprende varios niveles: primario, Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.secundario, terciario, cuaternario.

Estructura Primaria

De acuerdo a la imagen, ¿en qué consiste la estructura primaria de una proteína?

R: la estructura primaria consiste en la secuencia u orden de los aminoácidos que conforman la proteína

¿Qué importancia tiene para la conformación espacial y la función de una proteína la estructura primaria?

R: la estructura primaria determina la forma que tendrá una proteína y por ello la función a la que está destinada

Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria

.

Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria.

¿Qué forma adopta en este nivel una proteína?

R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro

¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?

R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria

¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?

R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde cada uno es una subunidad

Clasificación proteínas:

• Según su composición estructural pueden ser:Holoproteínas: formadas solo por cadenas

polipeptícas: ej. insulinaHeteroproteína: formadas por cadenas

polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej. Hemoglobina.

Algunas Holoproteínas:A. Fibrosas: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,

huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias.B. Globulares: Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteínas:

• Hemoglobina, tiene grupo prostético Hemo, transporte de O2 y CO2.

• Lipotroteínas.

• Glucoproteínas.

TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas.Contráctiles: actina, miosina.Defensivas: anticuerpos.Hormonal: insulina, glucagón.Estructurales: queratina, colágeno, elastina.Enzimáticas: lipasa, amilasa.Homeostáticas: albúminasDe reservas: ovoalbúminas, caseína.

EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:

Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos.

Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)• Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

¿QUÉ PODEMOS SINTETIZAR DE LAS PROTEÍNAS

• son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.

• Los amino ácidos son compuestos químicos formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical.

• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales

• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas

• Las proteínas participan en todos los procesos biológico.

LAS ENZIMAS

PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

¿Qué son las enzimas ¿Qué son las enzimas (ez)(ez) Son proteínas.Son proteínas. Aceleran las reacciones Aceleran las reacciones

químicas (RQ) ya que químicas (RQ) ya que disminuyen la energía de disminuyen la energía de activación para que activación para que puedan reaccionar los puedan reaccionar los reactantes.reactantes.

Propiedades de las EzPropiedades de las Eza)a)No permiten que ocurran RQ No permiten que ocurran RQ

energéticamente desfavorables.energéticamente desfavorables.

b)b)No se consumen en las RQ.No se consumen en las RQ.

c)c)Son muy específicasSon muy específicas

d)d)Aceleran la RQ.Aceleran la RQ.

e)e)Son reguladas por factores Son reguladas por factores externos: temperatura, pH, externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.sustancias inhibidoras.

¿Cómo se nombran las Ezimas¿Cómo se nombran las Ezimas

a)a) Se denominan convencionalmente, por el Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo “sustrato en que actúan mas el sufijo “asaasa”.”.

b)b) si el sustrato es un si el sustrato es un lípidolípido, la enzima se llama, , la enzima se llama, liplipasaasa. .

c)c) También, se denominan por el tipo de También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando producto que se forma en la RQ, agregando “asa” “asa”

d)d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina se denomina deshidrogenasa.deshidrogenasa.

e) Las denominaremos, de la primera e) Las denominaremos, de la primera forma.forma.

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

Estructura de la Enzima: Estructura de la Enzima: TERCIARIA TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv

Sitio activo

sitio activo

ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

Sitio activo: zona de la enzima donde Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar se le une el sustrato para provocar

cambios en éste.cambios en éste.

SustratoSustrato, es la , es la molécula sobre la molécula sobre la que actúa la enzima.que actúa la enzima.

¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv

TIPOS DE ENZIMAS

APOENZIMASENZIMAS

CONJUGADAS

SOLO POR PROTEINAS PROTEINA

APOENZIMA OCOFACTOR ENZIMÁTICO

INOGÁNICOORGÁNICO:COENZIMAS

VITAMINAS

formado constituido

UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMAEnzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)

_[www.bajaryoutube.com].flv

EN SÍNTESISEN SÍNTESIS

Las enzimas son proteínas específicas que Las enzimas son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas.catalizan las reacciones químicas.

Poseen un sitio activo donde se le une el Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato.sustrato.

La unión enzima sustrato es específica.La unión enzima sustrato es específica. Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el

sustrato dando origen a nuevos productos sustrato dando origen a nuevos productos químicos.químicos.

La actividad de la enzima depende del pH, la La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los inhibidores.temperatura y los inhibidores.