ALUMNOS:

QUICHCA QUISPE MARIBEL MENESES ROSALES ROSSY VERENISSE MEZAS QUISPE RONALD

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

TRABAJO DEDICADO AL ESTUDIO INCESANTE DE LA CIENCIA EN POST DE LA OBTENCION DE NUEVOS CONOCIMIENTOS

2

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

INTRODUCCION

Primero partiremos, como todo trabajo, dando una definición de Proteína, sus componentes y clasificación. Luego pasaremos a mencionar las Fuentes Naturales de Proteínas y Alimentos ricos en ellas. Después definiremos y explicaremos cada una de las estructuras de las Proteínas y en conexión con la Química, las reacciones que se producen en ellas.

A continuación, clasificaremos y definiremos las variadas y múltiples funciones de las proteínas en el cuerpo humano. Posteriormente, veremos un tema muy importante, incluso un poco más que los otros temas, trataremos la Síntesis de Proteínas y su relación con el ADN y a su vez, con Genética. Y por último (en cuanto a temas se refiere), pero no menos importante, explicaremos, la digestión de Proteínas, sus procedimientos, sus colaboradores, y el proceso en general; todo esto con imágenes y definiciones.

Luego, agregaremos una especie de Vocabulario con conceptos importantes y complejos que estén contenidos en el trabajo. Luego un listado de preguntas acerca de las Proteínas, para compartir y desarrollar con nuestros compañeros, el cual será incluido en el trabajo y dictado para que todos trabajemos en este. Posteriormente, aplicaremos a nuestro trabajo una respectiva Bibliografía con información acerca del origen de nuestro trabajo.

3

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

CAPITULO I

PROTEINAS

1.1. CONCEPTO.-

Las proteínas son cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces pesticidas que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunología. Se descubrieron en 1938 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más de 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteico, que significa primero.

Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas.

Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serian por lo tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces

4

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el N= n° de aminoácidos. Lo que forma la molécula N si esta es mayor de 10, es un polipéptido; se denomina oligopéptido, si N es superior a 50 aminoácidos. Se habla ya de proteína cuando N es mayor a 100 aminoácidos.

Proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico más bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteína). Las proteínas animales tienen en general composiciones más próximas a la considerada ideal.

5

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

6

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

CAPITULO II

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA

2.1. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

2.1.1. PROTEÍNAS FIBROSAS: A continuación se describen las principales proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, Fibrinógeno y proteínas musculares.

a) COLAGENO: El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante de los vertebrados. La molécula contiene por lo general tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada por unos 1.000 aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión. Cuando las largas fibrillas de colágeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se convierten en gelatina.

b) QUERATINA: La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice á. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuros le confiere una gran estabilidad y le permiten resistir la acción de las enzimas proteolíticas (que hidrolizan a las proteínas).

c) FIBRINOGENO: El fibrinógeno, es la proteína plasmática de la sangre responsable de la coagulación. Bajo la acción catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el elemento estructural de los coágulos sanguíneos.

d) PROTEINAS MUSCULARES: La miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular.

7

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

2.1.2. PROTEINAS GLOBULARES: A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos las albúminas, la globulina, la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de 100 hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.

2.1.3. ENZIMAS: Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo. Estas moléculas, principales responsables del metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo.

2.1.4. HORMONAS PROTEICAS: Estas proteínas segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes como el ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche. La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides regula el metabolismo global; y la calcitonina, también producida por el tiroides, reduce la concentración de calcio en la sangre, y estimula la mineralización ósea.

2.1.5. ANTICUERPOS: Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulina, agrupan las miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antígeno puede inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molécula antigénica, la neutraliza y la precipitan en la sangre.

2.1.6. MICROTUBULOS: las proteínas globulares pueden también agruparse en diminutos túbulos huecos que actúan como entramado estructural de las células y, al mismo tiempo transportar sustancias de una parte de la célula a otra. Cada uno de estos microtúbulos está formado por dos tipos de

8

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

moléculas protéicas casi esféricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtúbulo y aumentan su longitud en función de las necesidades. Los microtúbulos constituyen también la estructura interna de los cilios y flagelos, y apéndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse.

2.2. SEGÚN SU COMPOSICIÓN

Estas pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".

Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético"

2.3. SEGÚN SU FUNCIÓN

La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá las más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.

a) Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millón de veces.

Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.

b) Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que transportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.

c) Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas

9

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.

d) Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.

e) Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar su sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.

f) Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.

g) Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la biosíntesis de otras moléculas.

2.4. SEGÚN SU CONFORMACIÓN

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformaciones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".

Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.

10

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

2.5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio

2.5.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

2.5.2. ESCTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

La a(alfa)- hélice La conformación beta

Esta estructura (Alfa Hélice) se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición (Conformación Beta), los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada

11

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

2.5.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

Los puentes de hidrógeno Los puentes eléctricos Las interacciones hifrófobas.

2.5.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. 

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

12

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

CONCLUSIONES

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen más del 50 % de su peso seco.

Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor parte dela información genética transmitida por las proteínas.

Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.

Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola cadena polipeptídica; en tal caso reciben el

13

UNIERSIDAD PRIVADA SERGIO BERNALES GARCIALAS PROTEÍNAS

nombre de monoméricas. Cuando la proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.

Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis µ -aminoácidos.

Las proteínas son cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces pesticidas que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunología. Se descubrieron en 1938 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más de 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteico, que significa primero.

Proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

BIBLIOGRAFÍ A

www.biomolecualas.com.es www.buenastareas.com www.cienciaytecnologia.com www.monografias.com www.pucp.com www.wikipedia.com

14