30

A sejtek élete

•••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

5. Robotoló törpék és óriásokAz aminosavak és fehérjék

A sejtek és a szervezet legfontosabb anyagai a fehérjék. Feladataik, sze-repeik felsorolása igen hosszú lenne, így a teljesség igénye nélkül néz-zünk néhányat: sejtépítők, a biokémiai reakciók katalizátorai (enzi-mek), szállító molekulák, jelző molekulák, immunfehérjék, mozgást biztosító izomfehérjék, membránokban ionáteresztő csatornák, javító molekulák, hozzájuk kötődnek a színanyagok stb.

Ez tényleg egy igen hosszú lista, még ha nem is teljes. Hogyan képesek ennyi feladat ellátására a fehérjék? A sok szerep azt is jelenti, hogy nem egyformák a molekulák? Ha pedig nem egyformák, mi bennük a közös?

A fehérjék abból a szempontból hasonlítanak a poliszacharidokra, hogy több kisméretű molekula össze-kapcsolódásával keletkeznek, de míg a poliszacharidokbanaz építőkövek azonosak (a glükózmolekulák), addig a fe-

hérjékben már az építőkövek sem egyformák. Ez lehet a magyaráza-ta a rendkívüli változatosságnak. Az élő szervezetben betöltött sze-repük fontosságát jelzi az is, hogy Berzelius ezeket az anyagokat azelsődleges jelentésű görög eredetű protein szóval nevezte el.

Az aminosavak

A fehérjék aminosavakból felépülő makromolekulák. Az aminosa-vak olyan szerves vegyületek, amelyekben karboxilcsoport (–COOH) és aminocsoport (–NH2) is található. Aminosavak nemcsak a fehér-jékben, hanem pl. az idegi átvivő anyagok között is előfordulhatnak (pl. GABA = g-amino-vajsav). Az élőlények fehérjéinek lebontásakor húszféle aminosavat különböztettek meg egymástól. Ezek közös tulaj-donságai a következők: B legalább egy aminocsoport mindegyik molekulában a karboxil-

csoportot követő 2. szénatomhoz kapcsolódik; B a savas karboxilcsoport H+-iont ad át a bázikus aminocsoportnak,

miközben a molekula ikerionná alakul át:H2N–CHR–COOH +H3N–CHR–COO– (ikerion);–

B az aminosavak 2. szénatomját – amelyik a karbotilcsoport köz-vetlen szomszédja – α-val jelölik, amit a molekulák nevében az aminocsoport helyének megjelölésekor is feltüntetnek (5.1. ábra);

B a legegyszerűbb fehérjeépítő aminosav, a glicin (5.2. ábra) kivé-telével minden molekulában van legalább egy királis szénatom, emiatt jellemzőjük az optikai izoméria (5.3. ábra);

B az élőlényekben az aminosavak optikai izomerei közül csak azL-konfigurációjú fordul elő;

5.2. A legegyszerűbb aminosav, a glicin modellje

5.1. A fehérjeépítőaminosavak ál-talános képlete

R

C

COOH

NH2H

••••••••••••••••••••••••••••

ArzmbmR

C NHH

Ne csak nézd! Milyen protonátmenetes reak-cióra képes egy aminosav?

COOH

C

NH2

RH

HOOC

C

H2N

RH

L-forma

tükörsík

D-forma

5.3. Az aminosavak optikai izomé-riája

31

•••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

A fehérjéket felépítő aminosavakat az általános képletben R-rel jelölt atom vagy atomcsoport tulajdonságai alapján csoportosíthatjuk (5.4., 5.5. a), b) és c) ábrák).

R

C COOHNH2

Hamino-csoport

karboxil-csoport

oldallánc apoláris pl.

pl.

pl.

pl.

CH3

semleges CH2 OH

savas CH2 COOH

bázikus (CH2)4 NH2

5.4. Az aminosavak csoportosításának lehetőségei

CH2

CH2C

H2N

H2C

COO–H

H3N C

COO–

CH2

CH

CH3H3C

H

H3N C

COO–

CH2

CH2

S

CH3

H

H3N C

COO–

C CH3

CH2

CH3

H

H

H3N C

COO–

CH2

CH

NH

H

H3N C

COO–

CH2

H

H3N C

COO–

CH

CH3H3C

HH3N C

COO–

CH3

HH3N C

COO–

H

H

alanin (Ala)glicin (Gly)valin (Val)

metonin (Met)

leucin (Leu)izoleucin (Ile) fenilalanin (Phe)

triptofán (Trp)

prolin (Pro)

5.5. b) Apoláris oldalláncú aminosavak

Hallottam, hogy vannak esszenciális aminosavak is. Ezek knem azonosak a fehérjealkotó aminosavakkal?

Részben azonosak velük. Az esszenciális kifejezés jelentéselétfontosságú. Azokat az aminosavakat nevezik így, ame-lyeket a szervezet nem képes szintetizálni, ezért csak táp-

lálkozás útján juthat hozzá. Az emberi szervezet nyolcféle aminosavat nem tud szintetizálni. 100%-os vagy teljes értékű fehérjéknek nevezik azokat a fehérjéket, amelyek tartalmazzák az összes esszenciális ami-nosavat. A különböző élelmiszerek eltérő mennyiségben tartalmazzák az egyes aminosavakat, így az eszenciális aminosavakat is. Ezért isfontos a kiegyensúlyozott táplálkozás.

A legtöbb fehérje 100 és 300 közötti aminosavegységből áll, de vannak ennél kevesebből és jóval több aminosavból felépülők is. (Pl. az izom nehéz fehérjéje, a miozin 1800 aminosavból áll.)

5.5. a) Poláris, semleges oldalláncú aminosavak

H3N C

COO–

CH2

SH

H

cisztein (Cys)

H3N C

COO–

CH2

H

COO–

H3N C

COO–

CH2

CH2

C

H2N OC

H2N O

H

H3N C

COO–

C OH

CH3

H

H

H3N C

COO–

CH2OH

H

treonin (Thr)

szerin (Ser)

aszparagin(Asn)

glutamin(Gln)

H3N C

COO–

CH2

H

H3N C

COO–

CH2

CH2

COO– COO–

H

H3N C

COO–

CH2

C NH

CH

NHHC

H

H3N C

COO–

CH2

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH2

HH3N C

COO–

CH2

CH2

CH2

CH2

NH3

H

H3N C

COO–

CH2

OH

H

tirozin (Tyr)

arginin (Arg)lizin (Lys)

hisztidin(His)

aszparaginsav(Asp)

glutaminsav(Glu)

5.5. c) Poláris, savas, illetve bázi-sos oldalláncú aminosavak

32

A sejtek élete

••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

Honnan tudja a sejt, hogy éppen melyik fehérjét termelje, és hogy az mennyi és milyen aminosavakból épüljön fel?

A fehérjék változatossága nemcsak attól függ, hogy hány da-rab aminosavból épülnek fel, hanem attól is, hogy ezek mi-lyen aminosavak, és milyen sorrendben követik egymást. Az

aminosavak összekapcsolódásának sorrendjéről az információt a gének tartalmazzák. A sejt bonyolult szabályozó folyamatok sorozatán keresz-tül értesül arról, hogy éppen melyik fehérje előállítására van szükség.

A fehérjék keletkezése és szerkezete

Az aminosavak mindkét funkciós csoportja képes kondenzációval ösz-szekapcsolódni egy másik molekulával. Két aminosav kondenzációja során kialakuló új C–N-kötést peptidkötésnek, a keletkezett molekulát pedig dipeptidnek nevezik (5.6. ábra). Több aminosav kondenzációját polikondenzációnak, a keletkezett termékeket a monomerek számától függően oligo- (három-tíz amonisavból álló) vagy polipeptidnek (tíznél több aminosavból álló) nevezik (5.7. ábra).

Akkor polipeptidnek, proteinnek vagy fehérjének kell ne-vezni ezeket az anyagokat? Hogyan kapcsolódnak ezek egymáshoz?

A fehérje, a protein és a polipeptid ugyanannak az anyag-nak a különböző szempontok szerinti elnevezései. Úgy is szokták a fehérjéket meghatározni, hogy jellegzetes térszerkezetű polipeptidek. Bizonyos tekintetben a fe-

hérjéket poliamidoknak is hívhatjuk, ugyanis a peptidkötések a polikondenzáció során létrejövő amidcsoportokban találhatók meg.

peptidkötés

OH

H

CH2

SH

H

C

O

C C N C C OH

H

CH2

OH

H O

H

H

OH

CH2

CH2

O

C C OH

H

CH2

SH

H O

H2O amino végzôdés(N-vég)

karboxil végzôdés(C-vég)

peptidkötés

C C C

H

CH2

OH

H

C

O

N

H

H

OH

CH2

CH2

O

peptidkötés

5.7. Tripeptidek keletkezése

N

C

C

HR1

HH

OHO

N

C

C

HR2

HH

OHO

N

C

C

HR1

HH

O

N

C

C

HR2

H

HO O

H2O

+

+

5.6. A peptidkötés kialakulása

33

•••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

Két különböző aminosavból kétféle dipeptid, több aminosav polikondenzációjakor többféle termék jöhet létre. Éppen ezért egy aminosavakból álló lánc pontos összetételének meghatározásakor fontos tudni, hogy melyik a molekula eleje. A megállapodás szerint az az aminosav lesz az első monomer, amelyiknek az aminocsoportja, míg az utolsó, amelyiknek a karboxilcsoportja maradt ki a konden-zációs reakcióból. Leegyszerűsítve az aminocsoport N-jéről és a karboxilcsoport C-jéről nevezték el a polipeptidláncok kezdetét N-végnek, zárását pedig C-végnek. Egy fehérje pontos összetétele az aminosavak N-végtől kezdődő felsorolásával adható meg. Az amino-savak kapcsolódási sorrendjét (szekvenciáját) a fehérjék elsődle-ges szerkezetének nevezik. Egy polipeptid tulajdonságait döntő mó-don határozza meg az aminosavainak szekvenciája. Már egyetlen sav hiánya vagy sorrendbeli cseréje is súlyos megbetegedéshez vezethet (pl. sarlósejtes vérszegénység).

A fehérjék aminosavsorrendjének meghatározásáraFrederick Sanger angol biokémikus (5.8. ábra) dolgo-zott ki hatékony módszert. Kitartó munkával 10 év alatt sikerült meghatároznia az 51 aminosavból álló inzulin-

molekula pontos összetételét. Eredményét 1958-ban kémiai Nobel-díjjal ismerték el. Később kidolgozta a DNS-molekula összetétel-ének meghatározási módszerét is, amiért 1980-ban szintén kémiaiNobel-díjat kapott.

A fehérjemolekulák mérete lehetővé teszi másodlagos és harmadlagos szerkezet kialakulását is. A polipeptid láncokban a peptidkötés men-tén nem, de az α-szénatomokhoz kapcsolódó kötések mentén lehetsé-ges a molekularészek elfordulása (szabad rotációja) (5.9. ábra), így felveheti a legkedvezőbb energiájú konformációt. Ha az egymást kö-vető aminosavak R-csoportja kicsi (pl. Gly, Ala, Ser), akkor b-redős térszerkezet (5.10. ábra), ha nagy (pl. Arg, Lys, Glu), akkor α-hélixes (5.11. ábra) térszerkezet kialakulása kedvezőbb. Az a-hélixet és a b-redőt a fehérjék másodlagos szerkezetének nevezik. A másodla-gos szerkezetet az amidcsoportok között kialakuló hidrogénkötések stabilizálják. Ezek az α-hélixben láncon belül, az egymás melletti csavarmenetek között, a b-redős térszerkezetnél az egymásra simuló láncrészek között alakulhatnak ki.

A harmadlagos szerkezetet a másodlagos szerkezetű részek tér-beli elrendeződése jelenti. Ha a fehérjemolekula teljes egészében egyféle másodlagos szerkezetet vesz fel, akkor a spirálok vagy a redők hosszan elnyúló szálas szerkezetet hoznak létre. Ilyen szer-kezetű pl. a pókfonal (5.12. ábra) vagy a selyemhernyó által termelt selyemszál. A szálas, rostos fehérjéket fibrilláris szerkezetűnek ne-vezik a selyemszál tudományos neve, a fibroin után. Sokkal gyako-ribb az olyan fehérje, amelyben a különböző másodlagos szerkezetű láncrészletek hosszabb-rövidebb szakaszokon rendezetlen részekkel összekapcsolva követik egymást. Ilyenkor nem alakulhat ki szá-

5.9. Kötések forgási lehetőségei a peptidekben

C

O

C

N

H

C

OC

N

H

C

HR

C

O

C N

H

C

O

C N

H

C

HR

5.8. Frederick Sanger (1918–)

5.11. Az a-hélix szerkezet

5.10. A b-redős szerkezet

34

A sejtek élete

•••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

las szerkezet, a fehérjelánc összegabalyodik és gömbölyded alakot vesz fel (5.13. ábra). Az ilyen molekulákat globulárisnak (gömb-szerűnek) nevezik. Globuláris fehérje pl. a növekedési hormon. A fibrilláris vagy globuláris térszerkezet jelenti a fehérjék har-madlagos szerkezetét. A harmadlagos szerkezetet az R-csoportok között kialakuló másodrendű (Van der Waals- és hidrogén-), valamint elsőrendű (ionos- és a cisztein R-csoportjai közötti diszulfid-hidak-ban kovalens) kötések stabilizálják (5.14. ábra).

Az élő szervezetben gyakran egy adott feladatot több, egymás-hoz képest meghatározott térbeli elhelyezkedésű polipeptidlánc lát el. Ezeknek az összekapcsolódott molekuláknak az egymáshoz viszo-nyított térbeli helyzetét nevezik a fehérjék negyedleges szerkeze-tének pl. a hemoglobin szerkezete (5.15. és 5.16. ábrák).

Elsődleges szerkezet Másodlagos szerkezet

N-vég

15 20 25

+H3Nß-redő

α-hélixα-

Harmadlagos szerkezet Negyedleges szerkezet

globuláris

5.15. A fehérjék szerkezetei

A fehérjék csoportosítása és tulajdonságai

Az egyszerű fehérjék vagy proteinek hidrolízise során aminosavak ke-letkeznek. Összetett fehérjének vagy proteidnek nevezik azokat a mo-lekulákat, amelyek hidrolízise során nemcsak aminosavak, hanem más vegyületek is keletkeznek. A proteid neve arra utal, hogy hidrolízisekor az aminosavak mellett milyen vegyületcsoportba tartozó egyéb anyag keletkezik, pl. glükoproteid (glükóz), lipoproteid (lipid), metalloproteid (fémvegyület). A proteidek csoportjába tartozik a vörösvértestek oxigén-szállító molekulája, a hemoglobin (5.16. ábra), amelyben a fehérjékhez vastartalmú porfinvázas vegyület, más néven hemcsoport kapcsolódik.n

5.12. Pókháló

5.13. Globuláris fehérjemolekula modellje

CHH3C

H3CCH

CH3

CH3

CH2

OH

CH22

CO

O

CH2 S S CH2

(CH3)4 NH3 CO

O

CH2

5.14. Harmadlagos szerkezetet rögzítő kötések

hemcsoportvasion

5.16. A hemoglobin-molekula

35

•••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

Bámulatos, hogy mennyire bonyolultak ezek a moleku-lák! Így már nem véletlen, hogy ezek ennyi feladatnak ké-pesek megfelelni. De ha ilyen összetett felépítésűek, nem sérülhetnek nagyon könnyen?

A fehérjék a sejtekben többnyire vizes kolloid rendszerben vannak jelen. A többszörösen összetett szerkezet igen érzékennyé teszi eze-ket a molekulákat. Külső hatásra fokozatosan elveszítik természetes szerkezetüket, amely a biológiai aktivitásuk csökkenésével, akár meg-szűnésével jár (denaturáció). A szerkezetváltozást kísérheti a kolloid rendszerből való kicsapódás (koaguláció). Mindkét folyamat lehet re-verzibilis (pl. hidrátburok elveszítése) vagy irreverzibilis (mélyreható szerkezeti változás).

Reverzibilis koagulációt eredményezhetnek a könnyűfémsók (pl.: Na+, K+, Ca2+ sói) (húsok tartósítása sózással), enyhe melegítés, alkohol, gyenge szerves vagy szervetlen savak. Irreverzibilis kicsapódás jön lét-re a nehézfémsók (pl.: Cu2+, Pb2+, Sn2+ sói), az erős savak és lúgok, a főzés hatására (5.18. ábra). Az erős mechanikai hatások is eredményez-hetnek denaturálódást pl. amikor a tojásfehérjét habbá verjük.

A fehérjék kimutatása

A proteinek peptidkötései biuret-próbával mutathatók ki. A próba el-végzésekor a fehérjeoldathoz NaOH-oldattal lúgosított CuSO4-oldatot öntenek, majd óvatosan melegítik. A peptidkötések jelenlétét – csapa-dék képződése mellett – ibolya szín megjelenése jelzi.

Az aromás oldalláncú aminosavat tartalmazó fehérjék kimuta-tására a xantoprotein-reakció alkalmas. A próba elvégzésekor a fe-hérjeoldatot tömény HNO3-oldattal elegyítik és hevítik. A reakció so-rán a fehérje kicsapódik és az aromás gyűrűt tartalmazó oldalláncok nitrálódnak, amit sárga elszíneződés jelez.

Kromatográfiával a fehérjealkotó aminosavak szétválasztha-tók egymástól. Az eljárás során először a fehérjét aminosavakra hidrolizálják, majd a kapott elegyet valamilyen porózus szerkezetű (pl. papír) vagy zselés állagú anyagra cseppentik és a hordozót oldószerbe merítik. Rövid idő elteltével a papíron vagy zselén egymástól távolodó foltok jelennek meg. A foltok a különböző tömegű, méretű és szerke-zetű aminosavakat tartalmazzák (5. 19. ábra).

Különleges fehérjék

A hősokkfehérjék (stresszfehérjék, dajkafehérjék vagy chaperonok) akkor termelődnek nagyobb mennyiségben a szervezetben, ha a sej-teket stresszhatás (pl. láz, átmeneti oxigénhiány, éhezés) éri. Ilyen hatásokra a sejtek fehérjéinek szerkezete megváltozik és elveszti eredeti tulajdonságát. A stresszfehérjék a sérült fehérjeláncok szer-kezetének visszaállítását végzik el. Ha ez a folyamat eredménytelen, akkor a sérült fehérje lebomlik, vagy a sejt a programozott sejthalál (apoptózis) során megsemmisül.

5.17. Fehérjék denaturációja

Ne csak nézd! Mi a feltétele, hogy a reakció megfordítható legyen? Ho-gyan alakulhat ki dinamikus egyensúly?

5.18. 5 18 A főtt tojásban már irrever-A főtt tojásban már irreverzibilisen kicsapódott a fehérje

11 22 33 44

vizsgálandó oldat(pl. aminosavak

oldata)

startvonal

oldószer

oldószer

futtatás előtt

1 2 3 4

startvonal

futtatás után

5.19. Fehérjealkotó aminosavak szétválasztása kromatográfiával

36

A sejtek élete

••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

Stanley Ben Prusiner amerikai neurológus és bioké-mikus (5.20. ábra) 1997-ben kapott orvosi és fiziológiai Nobel-díjat a prionok felfedezésért. Ez a kórokozó fele-lős számos betegség pl. a szarvasmarhákban megfigyelt

szivacsos agyvelőgyulladás vagy a Creutzfeldt–Jakob-szindróma kialakulásáért.

Egy fehérjének általában egy biológiailag aktív térszerkezete van.Egyes fehérjéknek azonban hibás térszerkezetű formája is biológi-ai hatással rendelkezhet. Az ilyen fehérjék egyik különös csoportját alkotják a prion fehérjék. Egy prion kb. 250 aminosavból álló rend-ellenes szerkezetű fehérje (5.21. és 5.22. ábrák). Különleges tulaj-donsága abban áll, hogy annak ellenére képes a sejtek egészségesfehérjéinek térszerkezetét a magáéhoz hasonló rendellenes szerke-zetűre változtatni. A szervezetben véletlenszerűen is kialakulhat, detáplálék útján is bekerülhet. Felhalmozódva a sejtek tömeges pusztu-lását idézi elő. Az elpusztult sejtek helyén üregek jönnek létre, és aszövetek szivacsos állagúvá válnak.

A fehérjék sok feladatot látnak el az élő sejtekben. Szövetes élőlényekben a sejtközöttiállományokban is megtaláljuk őket.

A sokféle feladatnak csak bonyolult felépítésük által tudnak megfelelni.Építőik vagy monomerjeik az a-aminosavak, melyek peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz. Húszféle fehérjeépítő aminosavat ismerünk, melyből nyolc esszenciális.A fehérjék elsődleges szerkezete az aminosavszekvencia. A másodlagos szerkezet lehet α-hélixés β-redő, mindkettőt H-kötések stabilizálják. A harmadlagos szerkezet a legtöbb fehérje ese-tén globuláris, de lehet fibrilláris is.Negyedleges szerkezete csak a több fehérjealegységből álló fehérjéknek van.A fehérjék kimutatására – nagyfokú érzékenységük miatt – számos lehetőség van. Ezért kellvigyáznunk szervezetünk belső egyensúlyának, a homeosztázisnak megtartására!

5.20. Stanley B. Prusiner (1942–)

5.22. Modellrajz a hibás szerkezetű prionfehérjéről

5.21. Prionfehérje

••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••••

Ne csak nézd! Keress szempontokat a víru-sok és a prionok összehason-lítására!

37

1. Ha egy fehérje 100 db aminosavból áll, és felépítésében mind a húsz tetszőlegesen szerepelhet, hány-féle variációban állhat össze a poli peptid?

2. Mely aminosav-oldalláncok között alakulhatnak ki az alábbi kötések: a) H-kötés, ionos kötés, b) kovalens kötés, c) Van der Waals-kötés?

Írj fel aminosavpárokat!3. Mire vonatkoznak az alábbi kijelentések? Rendeld a megfelelő betűt a számozott mondatokhoz! A) aminosav B) fehérje C) mindkettő D) egyik sem

1. Monomer lehet.2. Monomerekből felépülő makromolekula.3. Adja a biuret-próbát.4. Húszféle is alkothat egy molekulát.5. Vizes oldatában ikerionos jellegű.6. Rendkívül érzékeny a környezeti hatások megváltozására.7. Lehet enzim.8. pH-kiegyenlítőként is szerepelhet pl. az emberi vérben.9. Nehézfémek irreverzibilisen kicsapják.10. Egyik esszenciális típusa a fenil-alanin.

1. Tanári felügyelet mellett végezd el az alábbi kísérleteket fehérjeol-dattal!a) Biuret-próba.b) Xantoprotein-reakció.c) Mérjétek meg, hány percig kell melegíteni fél kémcsőnyi oldatot,

hogy a fehérje irreverzibilisen kicsapódjon!d) Kb. egyharmad kémcsőnyi oldatokhoz adjatok a következő anya-

gokból egy fél vegyszereskanálnyit: réz-szulfát, konyhasó, higany-klorid, vas-klorid. Jól rázzátok össze a kémcsövek tartalmát, majd hígítsátok fel vízzel!

Tapasztalataitokról készítsetek jegyzőkönyvet!2. Az internet segítségével keress olyan kutatókat, akik aminosavak és

fehérjék kutatásával foglalkoztak, illetve foglalkoznak! Készíts kiselő-adást!

3. Keress 100%-os aminosav-forrásként szolgáló élelmiszereket! Nézz utána, hogy mennyi energiát nyer a szervezetünk 100 g fehérje elégetésével!

4. Mennyi lehet a tej fehérjetartalma, ha ezt a kolloid oldatot fehérnek látjuk? Először tippeld meg a választ 1 liter egységre vonatkoztatva, majd nézz utána!

5.23. A pozitív biuret-próba