Aminoácidos e proteínas

FRENTE III QUMICA ORGNICA BIOQUMICA: AMINOACIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS

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INTRODUO Os organismos vivos so constitudos por molculas, tomos e ons, que por si s, no possuem vida. Mas o que distingue organismos vivos de objetos? - Capacidade de se reproduzir; - Capacidade de extrair, transformar e usar energia do meio; - Alto grau de complexidade e organizao de molculas. A maioria dos constituintes dos seres vivos so compostos orgnicos, tambm conhecidos como biomolculas, por serem os sistemas biolgicos a principal fonte dessas molculas. Molculas com massa molecular menor que 500u tal como aminocidos, nucleotdeos e monossacardeos, servem como monmeros para macromolculas como protenas, cidos nuclicos e polissacardeos. Outras molculas, como lipdeos, alcaloides e terpenos, servem como fonte de energia, unidades estruturais, hormnios, etc. AMINOCIDOS So substncias orgnicas que possuem um grupo amina e um grupo carboxila em sua estrutura.

Frmula estrutural da glicina

A principal fonte de aminocidos naturais a partir da hidrolise de protenas. O nmero de protenas encontradas nos reinos Vegetal e Animal, alcana facilmente a cada dos bilhes. Curiosamente essas protenas so formadas basicamente por apenas 20 aminocidos diferentes, chamados primrios. Todos os 20 aminocidos primrios so aminocidos, que quer dizer que o grupo amina est ligado ao carbono vizinho do grupo carboxila.

Analisando a estrutura dos 20 aminocidos primrios, observa-se que em todos o carbono

alfa possui um grupo carboxila, u, grupo amina e um hidrognio, de forma que a diferena entre os 20 aminocidos primrios fica a cargo da quarta ligao, feita com um grupo R.

Forma geral do alfa-aminocido

Com exceo da glicina, cujo grupo R um hidrognio, os demais aminocidos primrios tero no mnimo um carbono quiral, exatamente o carbono alfa da figura anterior. Importante: no confundir aminocido primrio com aminocido essencial. Os primrios so os que entram na composio das protenas. J os essenciais so os que o organismo humano no capaz de sintetizar, de forma que se tornam essenciais na dieta (ver tabela de aminocidos no final desse material). Em decorrncia do carter cido do grupo carboxila e do carter bsico do grupo amino, quando os aminocidos so dissolvidos em gua, sofrem neutralizao interna e tornam-se ons dipolares, um composto qumico eletricamente neutro. Essa caracterstica dos aminocidos permite que sofram reao tanto com cido como com base. Compostos com esse comportamento so ditos anfteros. PEPTIDEOS E PROTEINAS

Duas molculas de aminocidos podem ser conectadas covalentemente por meio da formao de uma funo ainda. Essa ligao entre aminocidos chamada de ligao peptdica.

Formao de um dipeptdeo


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Trs aminocidos podem ser conectados por duas ligaes peptdicas e formar um tripeptdeo. De forma similar, aminocidos podem ser conectados e formar tetra, penta ou hexapeptdeos. Molculas com poucos aminocidos conectados so chamadas de oligopeptdeos e quando muitos aminocidos so conectados, temos os polipeptdeos. Muitos oligopeptideos exercem funes relativamente potentes mesmo em baixas concentraes. Um exemplo notvel o hormnio oxitocina (nove resduos de aminocidos), que estimula as contraes dos msculos uterinos do parto.

Frmula estrutural e basto do hormnio oxitocina

Apesar de no existir um numero definido de aminocidos para essa classificao, polipeptdeos maiores recebem o nome de protenas. Existem protenas pequenas tais como o citocromo c, formada por apenas 104 aminocidos em uma nica cadeia e protenas de cadeias relativamente grandes, tais como a glutamina sintetase, com 5628 aminocidos distribudos em 12 cadeias peptdicas. Estrutura das protenas

As protenas so macromolculas com nveis de organizao variados que dependem muitas vezes de sua funo no organismo. - Estrutura primria a sequencia de aminocidos que compe uma protena. A informao da sequencia de aminocidos que cada protena deve possuir exatamente a informao guardada nos cidos nuclicos.

- Estrutura secundria a forma como os aminocidos prximos esto organizados no espao, gerando um padro de disposio. As duas principais estruturas secundrias so alfa-hlice e folha-beta, representadas a seguir:

Folha beta e alfa-hlice

A principal diferena entre elas o arranjo tridimensional de suas ligaes de hidrognio. Na folha-beta a cadeia polipeptdica est esticada e possibilita a formaro de ligaes de hidrognio entre cadeias lateralmente. Na estrutura alfa-hlice, a cadeia peptdica se enrola na forma de uma mola, que mantida por ligaes de hidrognio intramoleculares entre os hidrognios ligados ao nitrognio das amidas ou ao oxignio da carbonila do quarto aminocido na sequencia. Os cabelos so longos filamentos constitudos por vrias molculas da portena queratina que, por sua vez, apresentam estrutura secundria tipo hlice. - Estrutura terciria: o formato tridimensional que uma cadeia polipeptdica adquire aps ser dobrada e enrolada sobre si mesma. A estrutura terciria das protenas mantida por um conjunto de 4 foras de interaes principais: Pontes de dissulfetos: cistenas

relativamente distantes na sequencia de aminocidos podem, por uma reao de oxidao conectar os enxofres formando uma ponte dissulfeto. Essa a mais forte das interaes e, alm de promover curvas


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na cadeia polimrica, aumenta a estabilidade da estrutura terciria.

Interaes inicas: alguns aminocidos possuem grupo carboxila ou grupo amina na cadeia lateral. Esses grupos sofrem ionizao no pH intracelular, de forma que os grupos R adquirem cargas negativa ou positiva. Grupos R de aminocidos distantes com cargas eltricas opostas se atraem e promovem curvas na cadeia polipeptdica para se aproximarem.

Ligaes de hidrognio: alm das ligaes de hidrognio que podem ocorrer nas estruturas alfa-hlice e na folha-beta, existe a possibilidade de grupos R contendo grupos OH ou NH2 formarem ligaes de hidrognio com grupos R de aminocidos distantes.

Interaes hidrofbicas: vrios aminocidos possuem grupo R hidrofbico. Protenas globulares solveis em gua escondem os grupos hidrofbicos no seu interior. Pode-se dizer que, por ser muito polar, a gua promove dobras nas protenas espremendo os grupos hidrofbicos um contra o outro no interior de uma protena globular. Essa a principal interao que mantm a estrutura terciria de uma protena.

Figura estrutura terciaria

- Estrutura quaternria: muitas protenas so formadas por mais de uma cadeia polipeptdica. A maneira pela qual essas cadeias se arranjam em uma estrutura tridimensional chamada de estrutura quaternria. A hemoglobina um caso clssico de protena que apresenta estrutura quaternria. So quatro cadeias

polipeptdicas, duas alfa () e duas beta (), formando a estrutura protica.

Figura da estrutura quaternria

As quatro estruturas de protenas

Desnaturao de protenas

Toda protena esta envolvida em alguma funo particular dentro da clula. A estrutura tridimensional de uma protena de fundamental importncia para que a mesma exera sua funo. O aquecimento de uma protena pode, dependendo da temperatura, enfraquecer essas interaes (principalmente ligaes de hidrognio e interaes hidrofbicas) a um ponto em que a estrutura tridimensional entra em colapso e a protena desdobrada. Como a protena saiu de seu estado natural, diz-se que a protena sobre desnaturao. A clara de ovo rica em uma protena globular chamada albumina, cuja funo nutrir o embrio. Essa protena nos eu estado natural ou nativo uma protena globular que dissolve facilmente em gua. O aquecimento da clara do ovo promove a desnaturao da albumina. O desdobramento da cadeia polipeptdica expe os grupos hidrofbicos e imediatamente essa protena deixa de misturar-se com a gua, o


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que pode ser facilmente observado pelo carter insolvel que a clara do ovo adquire. No s o aquecimento leva desnaturao das protenas, mas variaes bruscas de pH no meio, solventes orgnicos (lcool e cetona), soluo de ureia e detergentes tambm levam desnaturao desses biopolmeros.

A desnaturao no rompe as ligaes peptdicas de uma protena, de forma que uma protena desnaturada no perde o valor nutritivo como alimento. Enzimas

Uma das funes mais importantes das protenas a enzimtica. Enzimas so protenas que atuam como catalisadores biolgicos, aumentando a velocidade de reaes bioqumicas sem serem consumidas. O principal mecanismo de catlise exercida pelas enzimas baseado na orientao das molculas dos reagentes, tornando o choque entre elas altamente efetivo, ou seja, as enzimas possuem um stio de posicionamento para os reagentes (substratos) que orientam o choque entre as molculas e, consequentemente, diminui a energia necessria para que a reao ocorra.

Ao de uma enzima

Como as enzimas so protenas globulares que possuem estrutura terciria e as vezes quaternria, esto tambm sujeitas desnaturao.

EXERCCIOS 01 Assinale a alternativa INCORRETA a respeito da molcula dada pela frmula geral a seguir:

a) capaz de se ligar a outra molcula do mesmo tipo atravs de pontes de hidrognio. b) Entra na constituio de enzimas. c) R representa um radical varivel que identifica diferentes tipos moleculares dessa substncia. d) Os vegetais so capazes de produzir todos os tipos moleculares dessa substncia, necessrios sua sobrevivncia. 02 Defina protenas e diga quais so os produtos de hidrlise total de uma protena.

03 Escreva a frmula geral de um aminocido, citando os componentes dessa frmula. 04 H alguns meses, foi lanado no mercado um novo produto alimentcio voltado para o consumidor vegetariano: uma bebida sabor iogurte feita base de leite de soja. poca, os comerciais informavam tratar-se do primeiro iogurte totalmente isento de produtos de origem animal. Sobre esse produto, pode-se dizer que isento de: a) colesterol e carboidratos. b) lactose e colesterol. c) protenas e colesterol. d) protenas e lactose. e) lactose e carboidratos. 05 Considere as quatro frases seguintes. I Enzimas so protenas que atuam como catalisadores de reaes qumicas. II Cada reao qumica que ocorre em um ser


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vivo, geralmente, catalisada por um tipo de enzima. III A velocidade de uma reao enzimtica independe de fatores como temperatura e pH do meio. IV As enzimas sofrem um enorme processo de desgaste durante a reao qumica da qual participam. So verdadeiras as frases: a) I e III, apenas. b) III e IV, apenas. c) I e II, apenas. d) I, II e IV, apenas. e) I, II, III e IV. 06 (Mackenzie) As substncias usadas pelos organismos vivos como fonte de energia e como reserva energtica so, respectivamente: a) gua e glicdios. b) gua e sais minerais. c) lipdios e sais minerais. d) glicdios e sais minerais. e) glicdios e lipdios. 07 (UMC-SP) Para formar protenas, a clula une aminocidos, como est esquematizado entre 2 deles nesta questo.

Responda: a) Como se chama a ligao entre dois aminocidos? b) Em que partes das molculas dos aminocidos se d a ligao?

c) Qual o nome da molcula resultante desta ligao entre dois aminocidos? d) Qual o significado de R1 e R2 nas molculas dos aminocidos? Gabarito:

1 A 2 - Protenas: so compostos orgnicos de alto peso molecular, formadas de aminocidos. Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante de matria viva. A hidrlise completa dessas protenas produz unicamente aminocidos. 3 - Os aminocidos tem uma frmula bsica comum, na qual os grupos amino e carboxila esto ligados ao carbono , ao qual tambm se liga um tomo de hidrognio e um grupo varivel chamado cadeia lateral ou grupo R. 4 B 5 C 6 E 7. a) ligao peptdica (dipeptdica). b) Entre os grupamentos amina e cido carboxlico. c) dipeptdeo. d) Indicam os radicais carbnicos, que so utilizados genericamente para demonstrar a existncia de vrios compostos orgnicos que se diferem por seus radicais. Por exemplo, o cido etanoico e o cido propanoico suas diferenas se do nvel molecular devido aos radicais carbnicos.


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Nomes, abreviaturas e formulas estruturas dos 20 aminocidos primrios


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