PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS• SÃO COMPOSTOS ORGÂNICOS FORMADOS POR ÁTOMOS DE:

• AS PROTEÍNAS SÃO O COMPONENTE CELULAR MAIS ABUNDANTE.

• SÃO AS MOLÉCULAS MAIS DIVERSIFICADAS QUANTO A FORMA E FUNÇÃO.

• PARTICIPAM DE QUASE TODOS OS PROCESSOS BIOLÓGICOS.

• DESEMPENHAM FUNÇÕES ESTRUTURAIS E DINÂMICAS.

• FUNÇÕES ESTRUTURAIS:

Formam componentes do esqueleto celular e de estruturas de sustentação.

EX.: COLÁGENO E ELASTINA.

• FUNÇÕES DINÂMICAS: ENZIMAS (proteína que participa de processos

biológicos) – CATALISAM AS MILHARES DE REAÇÕES QUÍMICAS QUE OCORREM NOS ORGANISMOS.

AS PROTEÍNAS TRANSPORTAM MOLÉCULAS transporte de oxigênio, no sangue, ocorre através da HEMOGLOBINA (proteína).

O transporte de oxigênio, no músculo, ocorre através da MIOGLOBINA (proteína).

OS MECANISMOS DE DEFESA (SISTEMA IMUNOLÓGICO) INCLUEM DIVERSAS PROTEÍNAS QUE ATUAM NO COMBATE A INFECÇÕES BACTERIANAS E VIRAIS. EX.: ANTICORPOS.

ATUAM NO CONTROLE DO METABOLISMO, DEVIDO A SUA AÇÃO HORMONAL. EX.: INSULINA, HORMÔNIO PROTEICO QUE TEM A FUNÇÃO DE FAZER A GLICOSE ENTRAR NAS CÉLULAS.

SÃO RESPONSÁVEIS PELOS MECANISMOS CONTRÁTEIS, QUE ATUAM NA CONTRAÇÃO MUSCULAR. EX.: ACTINA E MIOSINA.

ATÉ MESMO A ATIVIDADE DOS GENES É CONTROLADA PELAS PROTEÍNAS.

• AS PROTEÍNAS SÃO SINTETIZADAS (produzidas, criadas) A PARTIR DE 20 MONÔMEROS DIFERENTES:

OS AMINOÁCIDOS

• PROTEÍNAS SÃO MOLÉCULAS FORMADAS POR DEZENAS, CENTENAS OU MILHARES DE MOLÉCULAS DE AMINOÁCIDOS.

MONÔMEROS – SÃO PEQUENAS MOLÉCULAS

POLÍMEROS – SÃO MACROMOLÉCULAS

• FÓRMULA GERAL DE UM AMINOÁCIDO

Cα

H

R

COOHNH2

GRUPO CARBOXILA

GRUPO AMINA

Cα

H

H

COOHNH2

GLICINA

Cα

H

C

COOHNH2

HH

SH

CISTEÍNA

• NAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS, UM AMINOÁCIDO SE LIGA A OUTRO AMINOÁCIDO VIZINHO ATRAVÉS DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.

Cα

H

R1 CO OH

NH2

Cα

H

R2 CO OH

H N H

+H 2O

C

H

R1 C

NH2

C

H

R2

COOH

O

N

H

DIPEPTÍDIO - 2 aminoácidosTRIPEPTÍDIO - 3 aminoácidosTETRAPEPTÍDIO - 4 aminoácidostambém,OLIGOPEPTÍDIO – oligo = poucoPOLIPEPTÍDIO – poli = muito

Ligação Peptídica

• A ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DA PROTEÍNA É RESULTADO DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS ENTRE OS AMINOÁCIDOS.

A ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DA PROTEÍNA PODE SER DE 4 TIPOS:

PRIMÁRIA

SECUNDÁRIA

TERCEÁRIA

QUARTENÁRIA

PRIMÁRIA – É A ESTRUTURA SIMPLES, QUE LEMBRA UM COLAR.

AMINOÁCIDO

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

SECUNDÁRIA – É A ESTRUTURA ONDE OCORRE UM ENROLAMENTO HELICOIDAL (comparável a um fio de telefone) α-hélice.

TERCEÁRIA – A ESTRUTURA SECUNDÁRIA SE ENROLA-SE SOBRE SI MESMA.

QUARTENÁRIA – DESCREVE A ASSOCIAÇÃO DE DUAS OU MAIS CADEIAS PEPTÍDICAS.

• AS PROTEÍNAS PODEM SOFRER DESNATURAÇÃO temperatura, grau de acidez, concentração de saias e a polaridade podem destruir a forma tridimensional da proteína, fazendo com que as moléculas se desenrolem modificando a configuração original.

RENATURAÇÃO – algumas proteínas podem voltar ao seu estado quartanário.

ENZIMAS• SÃO PROTEÍNAS QUE PARTICIPAM DE POCESSOS BIOLÓGICOS• SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS• AS ENZIMAS TEM ATUAÇÕES ESPECÍFICAS

• NOMENCLATURA DAS ENZIMAS:

NOME DO SUBSTRATO + O SUFIXO ASE

PROTEASES – enzima que digere proteínaLIPASES – digere lipídiosLACTASE – quebra a lactose em galactose e glicose

• A TEMPERATURA É UM FATOR IMPORTANTE NA ATIVIDADE DAS ENZIMAS a maioria das enzimas humanas tem sua temperatura ótima entre 35 °c e 40 °c

• O GRAU DE ACIDEZ DO MEIO, OU pH É OUTRO FATOR QUE AFETA A ATIVIDADE ENZIMÁTICAenzimas que atuam em nosso estômago funcionam em valores de pH fortemente ácido (em torno de 2), condições em que a maioria de outras enzimas deixam de funcionar

Bibliografia

MARZZOCO, Anita & TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 2. ed. Rio de Janeiro (RJ): Guanabara Koogan.

WIKIPÉDIA, a enciclopédia livre. http://pt.wikipedia.org

AMABIS, José Mariano & MARTHO, Gilberto Rodrigues. Biologia das células, volume 1. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.