Upload
enrique-sosa
View
230
Download
9
Embed Size (px)
DESCRIPTION
Material para a práctica do tema de proteínas (Galicia)
Citation preview
BOLETÍN PROTEÍNAS
1. Representa a fórmula xeral dun L-aminoácido indicando os grupos que presentan.
a. Indica tamén cal é o Cα. Que quere decir que é un carbono quiral, e que implicacións ten ese feito.
b. Un aminoácido destróxiro presenta sempre unha disposición D? Razoa a resposta.
c. Que quere dicir que a Metionina é un aminoácido esencial?
2.
a. Sabendo que o punto isoeléctrico da alanina é 6,11 indica a carga e estructura química que presenta
este aa a pH 6,11 e 9.
b. Define o concepto de punto isoeléctrico.
3. As proteínas son biopolímeros constituidos pola combinación de unidades chamadas aminoácidos:
a. A partir da figura adxunta. Constrúe dous dipéptidos formados por: Alanina -Glicina e Glicina-
Serina, sabendo que o grupo R é para a Ala( -CH3), a Gly (-H) e a Ser (-CH2OH)
b. Indica as características do enlace peptídico
c. As proteínas pódense clasificar en holoproteínas e heteroproteínas. Cales son os constituíntes da
cada tipo?
d. De que nivel estrutural depende a función biolóxica dunha proteína?
e. Nomea catro funcións biolóxicas das proteína, explicándoas brevemente (1-2 liñas) e indica un
exemplo dunha proteína para cada unha das función que citas.
4. Indica e explica cales son os distintos niveis estruturais que pode alcanzar unha proteína
a. Que tipo de enlaces manteñen estables cada un destes niveis?
b. En que consiste a desnaturalización dunha proteína e cales son as súas consecuencias biolóxicas?
c. Que axentes poden causar a desnaturalización?
5. Indica as diferencias entre a estructura secundaria en alfa-hélice e en lámina plegada das proteínas.
Características da estrutura terciaria.
6. Explica esquemáticamente a estrutura secundaria das proteínas. Que tipo de enlaces interveñen para
estabilizala.? Por que a presencia de aminoácidos con cargas iguais ou radicais moi grandes pode
desestabilizar a estrutura secundaria?.
7. Indica as funcións que poden levar a cabo as proteínas e indica un exemplo de cada unha delas.
RECORDA REPASAR OS TEST E AS TRIPLETAS NO DOCUMENTO DE SELECTIVIDADE
1.
a)
Todos os aminoácidos teñen un carbono asimétrico ou quiral, con excepción da
glicina. Isto quere dicir que está enlazado a catro radicais diferentes. E polo tanto
os radicais poden ocupar diversas posición no espazo, formando imaxes
especulares ou quirales. Este feito provoca a existencia de isómeros ópticamente
activos, que fan xirar o plano da luz polarizada.
- á dereita (dextróxiros) (+) e a esquerda (levóxiros) (-)
Os aminoácidos poden presentar dúas configuracións distintas. Configuración L se,
situado o grupo –COOH arriba, o grupo-NH2 queda á esquerda , mentres que posúe
configuración D, se o –NH2 se atopa na dereita.
b) A configuración L ou D é independente da actividade óptica. É dicir, tanto un L-aminoácido como un D-
aminoácido poden ser levóxiros ou dextróxiros.
c) son aqueles que o propio organismo non pode sintetizar de seu. Esto implica que a única fonte destes
aminoácidos neses organismos é a inxesta directa mediante a dieta.
2. O punto Isoeléctrico ou pI é o punto onde o aminoácido presenta carga neta 0 (forma dipolar ou
zwitteriónica). Neste caso pI da Ala é 6,11 polo que a pH 6,11 temos a forma dipolar
Todos os aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto ácido como base, o
que se denomina comportamento anfótero. Nunha situación de pH=9 (pH básico) estase a
producir unha diminuición de H+ no medio, polo que o grupo amino ionizado libera protóns.
Ao comportarse como un ácido amortigua a basificación. Atoparemonos coa forma aniónica
do aminoácido (carga negativa)
(Ollo se vos preguntan a pH ácido)
3. a)
b) O enlace peptídico é un enlace
covalente máis curto e ríxido que un enlace C-N simple.
Ademáis presenta unha xeometría esencialmente plana : os
átomos que participan no enlace (C, O, N, H) están no
mesmo plano, mantendo distancias e ángulos fixos.
Carácter parcial de dobre enlace: Pode
considerarse un híbrido de resonancia onde non se permite
o xiro arredor do enlace C-N.
c) Holoproteínas: constituídas exclusivamente por
aminoácidos. Heteroproteínas: Presentan unha parte
proteíca, formada exclusivamente por aminoácidos, e unha
parte non proteíca chamada grupo prostético. Dependendo
da naturaleza química do grupo prostético, clasifícanse en
cromoproteínas, nucleoproteínas, glicoproteínas,
fosfoproteínas e lipoproteínas.
d) As características dunha proteína e, o que é máis
importante, as función biolóxicas que realiza dependen da
estrutura terciaria que teña. Esta estrutura é estable grazas
ás unións que se producen entre os radicais –R dos diferentes aminoácidos que se sitúan en posicións moi
afastadas un do outro (pontes de H, atraccións electrostáticas, atraccións hidrofóbicas e pontes disulfuro)
e) Función de reserva: almacen de aminoácidos para empregalos como elementos nutritivos ou ben para colaborar
na formación do embrión (Ovoalbúmina, caseína)
Función de transporte: Proteínas que se unen a diversas substancias e as transportan a través dun medio acuoso,
como ocorre co osíxeno ou os lípidos, ou ben a través das membranas celulares. Exemplos: Lipoproteínas do
plasma sanguíneo (LDL, HDL), citocromos (transportadoras de electróns), hemoglobina, mioglobina, hemocianina.
Función contráctil: A actina (globular) e a miosina (filamentosa) levan a cabo a contracción muscular e participan
tamén no movemento celular.
Función protectora ou defensiva: A trombina e o fibrinóxeno son proteínas sanguíneas dos vertebrados, que
interveñen na coagulación sanguínea evitando hemorraxias. Tamén cumpren unha importante función defensiva as
inmunoglobulinas ou anticorpos, defendendo aos seres vivos contra as infeccións provocadas por organismos
patóxenos.
Función hormonal: son proteínas reguladoras que en pequenas concentracións son capaces de controlar
importantes funcións celulares. Insulina e glicagón (páncreas) regulan o metabolismo da glicosa; a hormona de
crecemento (hipófese) regula o crecemento corporal.
Función estrutural: sobre todo as proteínas fibrosas, realizan funcións estruturais (soporte mecánico). Exemplos a
nivel celular serían, glicoproteínas da membrana plasmática, histonas asociadas aos cromosomas ou os
microtúbulos de tubulina.
Formando parte dos tecidos, temos as fibras de coláxeno (tec. Conxuntivo), a queratina da epiderme, a elastina da
cartilaxe.
Función enzimática : Catalizadores bioquímicos que catalizan a práctica totalidade das reaccións químicas a nivel
celular. Clasifícanse segundo a reacción que catalizan. Exemplos son as hidrolasas, liasas, transferasas, isomesaras.
Función homeostática: Capaces de manter o equilibrio do medio interno, e grazas á súa capacidade amortecedora
tamén de colaborar no mantemento do pH a nivel sanguíneo.
4. Poden alcanzar catro niveis estruturais: estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria .
Primaria refírese á secuencia ordenada dos seus restos aminoácidos compoñentes. Establecense enlaces
peptídicos entre o grupo carboxilo dun aminoácido e o grupo amino do seguinte.
A estrutura secundaria é a forma de pregarse ou disponerse no espazo a cadea polipeptídica. Nesta
estrutura establecense, principalmente, enlaces por pontes de hidróxeno .
A terciaria refírese á maneira de curvarse ou pregarse sobre si mesma a cadea polipeptídica para formar
unha estrutura compacta como nas proteínas globulares. Os enlaces que se establecen entre os radicais
dos aminoácidos poden ser de varios tipos: pontes disulfuro (entre dous restos de cisteína), interaccións
hidrofóbicas/enlaces por forzas de Van der Waals, enlaces iónicos e enlaces por pontes de hidróxeno.
Estrutura cuaternaria refírese a aquelas proteínas que posuen máis dunha cadea polipeptídica
(subunidades ou protómeros) e é a forma de ensamblarse ou acoplarse as distintas cadeas. A conformación
consíguese grazas, principalmente, a enlaces non covalentes aínda que se poden formar outros como
pontes disulfuro entre as distintas cadeas.
A desnaturalización dunha proteína consiste na rotura dos enlaces que manteñen estables as estruturas
secundaria, terciaria e/ou cuaternaria. A consecuencia da desnaturalización é a perda da súa configuración
e da súa actividade biolóxica. Os enlaces peptídicos permanecen, polo que a proteína pasa a adoptar unha
forma filamentosa.
Causas: Axentes químicos, por exemplo ácidos ou bases fortes. Elevada salinidade. Tratamento con urea.
Físicos: altas temperaturas. Mecánicos, axitación forte. (Son válidos todos aqueles que rompan os enlaces
que manteñen estable a estrutura nativa da proteína).
En determinadas condicións pode producirse a renaturalización proteíca.
5. En xeral pódense considerar a existencia de dúas estruturas secundarias básicas nas proteínas, que se
xeneran cando a cadea de aminoácidos (estrutura 1ª) disponse espacialmente.
Gracias a capacidade de xiro dos enlaces non peptídicos, a medida que os aminoácidos vanse unindo
durante a síntese proteíca, a cadea polipeptídica que se forma, adopta unha disposición espacial estable
que corresponde coa estrutura secundaria.
A diferencia básica entre os dous tipos de estrutura débese aos enlaces por pontes de hidróxeno entre
distintos enlaces peptídicos. Cando se xeran pontes de hidróxeno dentro da mesma cadea, entre o osíxeno
do grupo carboxilo dun aa e o H do grupo amino doutro aa (entre un aminoácido e o cuarto seguinte),
xérase unha disposición α-hélice.
Cando as pontes de hidróxeno se producen entre dous aminoácidos de cadeas distintas ou de segmentos
alonxados da mesma cadea, os planos que conteñen os enlaces peptídicos contiguos, dispóñense
lixeiramente pregados entre si, formando a estrutura en lámina pregada. É unha cadea distendida en forma
de zigzag debido á ausencia de pontes de hidróxeno entre os aminoácidos próximos.
Falamos de estructura terciaria ao modo característico de pregarse unha cadena polipeptídica para formar
un enrolamento globular compacto. A variedade de estruturas terciarias posibles é inmensa. Con todo
pódense facer algunhas xeneralizacións interesantes. En todas elas...
1) A cadea polipeptídica está pregada dun modo moi compacto, sen apenas espazo para moléculas de
auga no interior do plegamiento.
2) Detectáronse agrupamentos estables de estruturas globulares que se repiten en multitude de
proteínas diferentes. (Dominios). Aportan unha gran estabilidade á proteína.
3) Os restos de aminoácidos con grupos R polares ou con carga proxéctanse cara ao exterior da estrutura,
expostos ao contacto coas moléculas de auga. Esto facilita que moitas proteínas globulares sexan
solubles na auga e en disolucións salinas.
4) Os restos de aminoácidos con grupos R non polares (hidrófobos) atópanse no interior da estrutura,
illados do contacto coa auga e exercendo interaccións hidrofóbicas entre si.
RECORDAR QUE NESTA ESTRUTURA : Os enlaces que se establecen entre os radicais dos aminoácidos poden ser de
varios tipos: pontes disulfuro (entre dous restos de cisteína), interaccións hidrofóbicas/enlaces por forzas de Van
der Waals, enlaces iónicos e enlaces por pontes de hidróxeno.
6. PRIMEIRA PARTE XA COMENTADA (ESTRUCTURA SECUNDARIA)
Por que a presencia de aminoácidos con cargas iguais ou radicais moi grandes pode desestabilizar a estrutura
secundaria?.
A presencia de aminoácidos con cargas iguais provocarán repulsión entre aminoácidos, evitando a formación de
pontes de H entre os enlaces peptídicos, o que desestabilizará a estrutura secundaria. A presencia de radicais moi
grandes xenera un certo distanzamento entre os aminoácidos o que impide a formación das pontes de H.
7. CONTESTADA NA 3ª PREGUNTA.