ENZIMASENZIMAS

Ana C. Colarossi, MSc

Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología

IntroducciónIntroducción

• En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran número de reacciones químicas que proporcionan a la célula energía y los componentes necesarios para su mantenimiento.

• La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos

ENZIMASENZIMAS

Proteínas que funcionan como catalizadores biológicos

Ribozimas son moléculas de RNA que funcionan como catalizadores biológicos

Características generales de las Características generales de las enzimasenzimas

•No sufren modificación al final de la reacción.

•No cambian la constante de equilibrio de una reacción química.

•Son muy específicas.

•Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con respecto a la reacción no catalizada.

•Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura.

Ke

A BS P

S representa el (los) reactante(s) (llamado sustrato)

P representa el (los) producto(s)Reacciones químicas son reversibles

Las enzimas pueden catalizar una reacción de manera reversible o irreversible

S+E P+E

Incrementos de velocidad Incrementos de velocidad producidos por enzimasproducidos por enzimas

Anhidrasa carbónica 107

Carboxipeptidasa A 1011

Fosfoglucomutasa 1012

Ureasa 1014

Enzimas: el sitio activo, unión del sustrato a la enzima

Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad:Pueden ser de naturaleza.•Inorgánica•Orgánica (coenzimas)

Términos relacionados con la acción enzimática

• Apoenzima:

Referido solo a la parte proteica de la enzima

• Holoenzima:

Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico

• Grupo Prostético:

Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima

Términos relacionados con la acción enzimática

Son moléculas orgánicas ó inorgánicas, cuya presencia es necesaria para que la enzima sea activa.

Cofactor:

a) Iones inorgánicos

Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.

b) Complejos orgánicos (Coenzimas)

Vitaminas hidrosolubles

Nomenclatura

• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)

• Nombre Sistemático: El número de clasificación es una serie de 4 dígitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y número de orden de la enzima dentro de la clasificación internacional que va precedido por las siglas EC

• Las enzimas son clasificadas por la reacción que catalizan

1. Oxido-Reductasas

– d) Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxigeno. Ejm NADH Peroxidasa a, citocromo oxidasa

NADH+H + H2O2 --------- NAD + 2H2O

– e) Catalasa.- Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de agua con desprendimiento de oxigeno.

H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2

1. Oxido-Reductasas

2. Transferasas

• Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc.– a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de

un aminoácido a un alpha ceto ácido.

– b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molécula sustrato.

– c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.

2. Transferasas

3. Hidrolasas

• Catalizan reacciones de hidrólisis

4. Liasas • Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua,

amonio o CO2. Ejm Descarboxilasas, deshidratasas etc.

5. isomerasas

• Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen:

– a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del carbono asimétrico.

– b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional.

– c) Interconversion Aldosa-Cetosa

– d) Interconversión de Cis-Trans

5. isomerasas

6. Ligasas

• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía (ATP)

Nomenclature Committee of theInternational Union of Biochemistry and Molecular

Biology (NC-IUBMB)

• EC 1 OXIDOREDUCTASE• EC 1.4 Acting on the CH-NH2 group of donors • EC 1.4.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor

• Examples:• EC 1.4.1.1 alanine dehydrogenase

EC 1.4.1.2 glutamate dehydrogenaseEC 1.4.1.3 glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]EC 1.4.1.4 glutamate dehydrogenase (NADP+)EC 1.4.1.5 L-amino-acid dehydrogenaseEC 1.4.1.6 deleted, included in EC 1.4.4.1EC 1.4.1.7 serine 2-dehydrogenaseEC 1.4.1.8 valine dehydrogenase (NADP+)EC 1.4.1.9 leucine dehydrogenase.

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

E S

E y S tienen forma complementaria

Modelo de la llave y cerradura

S

E S+

Modelo del sitio inducido

E