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LA ESTRUCTURA DE LASPROTEÍNAS

Bioquímica 2º bachillerato

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Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio

ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio.

• E. Primaria: zig-zag

• E. Secundaria: proteínas fibrosas

• E. Terciaria: proteínas globulares

• E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas

LA DISPOSICIÓN ESPACIAL

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ESTRUCTURA PRIMARIA

es

La secuencia de aminoácidos de una proteína.se dispone en

ZIG-ZAG

Una proteína con “n” aminoácidos podría tener

20n

Según el número de aminoácidos en la E1:• n<10: oligopéptido• 10< n <100: polipéptido (PM < 5000)• n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

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ESTRUCTURA PRIMARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

la primera que se determinó

INSULINA SANGERpor

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PASO A E. SECUNDARIA

Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano.Rotaciones posibles:

Enlace φ (phi) : N – CaEnlace ψ (psi): Ca - C

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PASO A E. SECUNDARIA

• Los enlaces φ y ψ pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o.

• Según valores de φ y ψ se obtendrán los distintos tipos de E2.

• Pero no todas las estructuras Pero no todas las estructuras son estables.son estables.

• Las estructuras estables en DIAGRAMA DE DIAGRAMA DE RAMANCHANDRANRAMANCHANDRAN

Según los valores de φ y ψ sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …

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HÉLICE α

Linus Pauling(P. Nobel, 1954,

1962)

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HÉLICE α

-Plegamiento dextrógiro.

-Puentes de hidrógeno intracatenarios

• CARACTERÍSTICAS:– 0’54 nm de avance por

vuelta.– 3’6 residuos por vuelta.– Giro de 100o por cada

aminoácido.– Grupos R hacia el exterior.

(1,4)

Se rompe prolina e hidroxiprolina

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LÁMINA βSe mantiene la estructura en Zig-Zag

(antiparalela) (paralela)

Puentes de hidrógeno intercatenarios

N-C ; N-C N-C ; C-N

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LÁMINA β

Giro de 180 grados

Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo.

Muy estable.

FIBROÍNA

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LA HÉLICE DE COLÁGENO

- Contiene prolina

- Levógira

-Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos.

-No forma puentes de hidrógeno.

-Más extendida que la héice α.

E. TERCIARIA

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DEFINITIVAMENTE

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ESTRUCTURA TERCIARIA

Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1.

Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio

FERRITINA

FABP

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ESTRUCTURA TERCIARIA

¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1

Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.

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LA MIOGLOBINA

• John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X)

• Proteína fijadora de O2 en el músculo.

• Masa: 16700• 153 residuos de

aminoácidos.

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LA MIOGLOBINA

• Grupo HEMO con Fe.• Todos los grupos R polares

salvo 2 en el exterior.• Tan compacta que en el

interior sólo caben 4 moléculas de H2O.

• Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina)

• Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.

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DOMINIOS Y BISAGRA

Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra.

En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa

Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3.Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals.

Más inhabitual por puentes disulfuro.Las proteínas con E4 se denominan oligoméricasoligoméricas.Son de elevado peso molecular.

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LA HEMOGLOBINA

• Formada por cuatro monómeros (tetrámero):– Dos subunidades α (141

aa)– Dos subunidades β (146

aa)

• Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe).

• Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOX IHEMOGLOBINADESOX IHEMOGLOBINA

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LA HEMOGLOBINA

• La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes.

• Las secuencias de mioglobinas y cadenas α y β de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN.

• Se ha dada CONSERVACIÓN

OX IHEMOGLOBINAOX IHEMOGLOBINA

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PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO.

• Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas.

• En la matriz celular.• Posteriormente el

tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno.

• Es un mecanismo de protección.

(paso de E2 a E4)

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Gran estabilidad

Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras