Protein của bột mì

1. [Tổng quan về bột mì

1.1. Khái niệm bột mì

Bột mì là sản phẩm được chế biến từ hạt lúa mì hoặc các loại ngũ cốc bằng quá trình nghiền. Trong quá trình này, vỏ cám và phôi được tách ra và phần còn lại của hạt lúa mì (nội nhũ) được nghiền nhỏ tới độ mịn thích hợp, ta thu được thành phẩm là bột mì. Ngoài ra bột mì còn được bổ sung thêm một số thành phần khác tùy theo mục đích công nghệ.

1.2. Phân loại

Lúa mì có hai loại là: lúa mì đen và lúa mì trắng. Nguồn nguyên liệu chủ yếu của nước ta là nhập từ nước ngoài (nhập bột mì và lúa mì) và ta chỉ nhập loại lúa mì trắng. Lúa mì trắng có hai loại: loại cứng Triticum durum và loại mềm Triticum aestivum. Lúa mì cứng có chất lượng cao hơn.

Tùy theo chất lượng bột (tỷ lệ xay xát), ta chia các loại bột: bột thượng hạng, bột loại I, bột loại II, bột loại III.

Ngoài ra, còn có thể phân loại theo hàm lượng gluten (% gluten ướt):

–  Bột mì có % Gluten ướt: 30 – 32% ứng với % Protein từ 11 – 14%.–  Bột mì có % Gluten ướt: 28 – 30% ứng với % Protein từ 9 – 10%.–  Bột mì có % Gluten ướt: < 28% ứng với % Protein là 8%.

1.3. Thành phần

1.3.1. Tinh bột:

Là glucid quan trọng nhất của bột mì. Độ lớn và độ nguyên của hạt tinh bột ảnh hưởng đến tính rắn chắc, khả năng hút nước và hàm lượng đường trong bột nhào. Tinh bột chiếm số lượng lớn trong bột (68 – 76 %). Ngay cả bột bánh mì, được xem là bột có ít tinh bột, vẫn chứa nhiều tinh bột hơn tất cả các thành phần khác cộng lại. Một số hạt tinh bột bị hư hỏng trong quá trình xay xát hoặc khi bột được lưu trữ trong điều kiện ẩm ướt. Khi điều này xảy ra, một số lượng rất nhỏ tinh bột được chia nhỏ theo amylase thành đường được dễ dàng lên men bằng nấm men. Lượng đường tự nhiên có trong bột (ít hơn 0.5%) không đủ cao cho sự lên men của nấm

men, đó là lý do tại sao hầu hết các công thức nấm men bột nhào đều được thêm vào một ít đường.

1.3.2. Protein:

Protein (6 – 18%) hoạt động như một chất kết dính các hạt tinh bột trong trong nội nhũ. Glutenin và gliadin là các protein hình thành nên khung gluten, chiếm khoảng 80% của các protein trong nội nhũ. Hai protein này không tan trong nước nhưng khi nhào trộn với nước thì tạo thành khối gluten dẻo và đàn hồi. Các protein khác trong bột trắng bao gồm các enzym như amylase, protease và lipase. Hàm lượng protein thay đổi theo loại bột, bột hạng càng cao protein càng nhiều và có giá trị dinh dưỡng cao hơn bột hạng thấp.

1.3.3. Độ ẩm:

Độ ẩm trong bột thông thường vào khoảng 11 – 14%. Khi độ ẩm tăng lên trên 14%, bột dễ bị nấm mốc và tăng trưởng, thay đổi hương vị, hoạt động của enzyme, và bị côn trùng phá hoại. Đối với những lý do này, bột phải được lưu trữ đúng cách trong một nơi khô, mát.

1.3.4. Glucid keo:

Là một loại carbohydrate khác trong bột ngoài tinh bột (chiếm 2 – 3%), cụ thể  là pentosan. Rất dễ bỏ qua tầm quan trọng của pentosan trong bột trắng, vì hàm lượng tương đối thấp. Nó thường hấp thụ 10 – 15 lần trọng lượng của nó trong nước, một lượng nhỏ pentosan có thể làm tăng khả năng hấp thụ nước đáng kể của bột. Một lượng nhỏ có trong bột mì xuất hiện cũng tương tác với gluten, nâng cao sức mạnh và cấu trúc của nó. Pentosan cũng là một nguồn của chất xơ hòa tan.

1.3.5. Lipid:

Mặc dù chỉ có một lượng nhỏ chất béo (1 – 1,5%), dầu và chất nhũ có mặt trong bột màu trắng, những hợp chất này có ảnh hưởng đến tính chất của gluten chúng làm cho gluten đàn hồi hơn. Tuy nhiên, vì bản chất của nó, dầu lúa mì bị ôxi hóa dễ dàng và biến đổi, hạn chế thời hạn sử dụng của bột.

1.3.6. Chất tro:

Tro gồm các muối vô cơ khoáng chất tự nhiên có trong lõi hạt lúa mì. Nó bao gồm sắt, đồng, kali, natri và kẽm. Bên cạnh việc cung cấp các khoáng chất cần thiết cho bữa ăn, tro làm tăng sự lên men bằng cách cung cấp khoáng cho nấm men. Tro có màu xám ảnh hưởng đến màu của bột. Bột màu trắng là tương đối ít tro (ít hơn 0.6 %), bởi vì tro tập trung ở lớp cám sẽ mất đi khi xay xát. Tro được đo trong mẫu

bột và ngũ cốc bằng cách nung các mẫu ở nhiệt độ rất cao trên 1000°F (5380C) và tro là khối lượng còn lại .

1.3.7. Các sắc tố carotenoid:

Các sắc tố carotenoid có mặt trong bột màu trắng với số lượng rất thấp (1 – 4 phần triệu). Thành phần này quy định độ mịn và để tẩy trắng bột. Các sắc tố carotenoid trong bột màu trắng nằm trong cùng một nhóm như β – carotene, các sắc tố màu da cam trong cà rốt.] http://www.foodnk.com/tim-hieu-ve-bot-mi-trong-cong-nghe-thuc-pham.html

2. [Protein bột mì

Trong nội nhũ hạt lúa mì và các hạt cốc khác, protein ở dạng dự trữ. Trong hạt

lúa mì chưa thuần thục, phần lớn protein dự trữ này định vị trong các thể protein

hình cầu có màng bao bọc và có đường kính từ 2-5µm. Khi hạt lúa mì chín, màng

bao thể protein này bị phá hủy và các protein dự trữ tạo ra một thứ chất kết dính vô

định hình bao lấy xung quanh các hạt tinh bột. Trái lại các hạt họ đậu và các hạt cốc

khác khi chín, các thể protein này vẫn tồn tại.

Khi hạt lúa mì xay thành bột sẽ thu được các phần sau:

- Bột trắng chiếm 70-75% trọng lượng hạt, là phần ứng với nội nhũ, bột trắng

chứa 70% protein và 80% tinh bột của hạt;

- Cám là phần ứng với vỏ ngoài và lớp alơrong.

Một số protein của lớp alơrong, giàu lizin thì không có mặt trong bột trắng.

Hạt lúa mì thường chứa trung bình 13% protein, hoặc có loại chứa đến 25%.

Hàm lượng protein là một đặc tính có thể truyền lại bằng di truyền, song những biến

dị có liên quan đến di truyền chỉ chiếm 5%. Các điều kiện canh tác, đặc biệt là độ

phì nhiêu của đất có ảnh hưởng rất lớn đến hàm lượng protein của hạt và năng suất

hạt.

Người ta thường thấy có một mối tương quan âm giữa năng suất hạt và hàm

lượng protein của hạt có lẽ là do nhu cầu năng lượng để tổng hợp ra protein cao hơn

so với glucid.

Tỷ lệ các phần protein trong các hạt cốc:

Albumin Globulin Prolamin Glutelin

Lúa mì 9 5 40 46

Ngô 4 2 55 39

Đại mạch 13 12 52 23

Yến mạch 11 56 9 23

Lúa 5 10 5 80

Lúa miến 6 10 46 38

Bột mì gồm các glucid và protid chiếm 90% trọng lượng của bột mì] Hóa học

thực phẩm, Lê Ngọc Tú ( chủ biên), nhà xuất bản Khoa học và kỹ thuật, Hà Nội

2001. Trang 76-77

Về protid:

[Hàm lượng protid trong các loại bột mì khác nhau thì không giống nhau.Hàm

lượng protid tăng dần từ bột hạng cao đến bột hạng thấp, nhưng về mặt dinh dưỡng

thì protid trong bột hạng cao giá trị hơn. Protid trong bột mì cũng gồm có 4 loại:

- Anbumin ( hòa tan trong nước)

- Globumin ( hòa tan trong dung dịch muối trung tính).

- Prolamin ( hòa tan trong dung dịch rượu rượu 60 – 80%), còn có tên gọi là

gliadin.

- Glutelin ( hòa tan trong dung dịch kiềm yếu 0,2%), còn có tên gọi là

glutenin.

Trong 4 loại protid nói trên, hàm lượng anbumin và globulin chiếm khoảng

20%, còn 80% là prolamin và glutelin. Tỷ lệ gliadin và glutenin trong bột mì tương

đương nhau. Khi đem bột mì nhào với nước và để yên một thời gian sẽ tạo thành

gluten. Rửa bột nhào cho tinh bột trôi đi, còn lại một khối dẻo đó là gluten. Gluten

thu được sau khi rửa của bột nhào gọi là gluten ướt. Trong gluten ướt có chứa

khoảng 60 – 70% nước.

Protein, khi kết hợp với nước bằng cách trộn đều hay nhào, sẽ hình thành

gluten, một mạng lưới gồm nhiều sợi đan lại với nhau, tạo nên cấu trúc bánh.

Khung gluten này thành được là do các cầu nối disulfua hình thành trong quá trình

nhào trộn. Để giữ vững cấu trúc gluten, người ta có thể bổ sung thêm các chất có

tính oxi hóa, để phá vỡ cấu trúc ta cho hợp chất có tính khử (cho NH3 bên dưới nồi

hấp bánh bao). Bột nhiều protein thì cấu trúc bánh càng cứng và dẻo dai. Bột trộn

hay nhào càng nhiều thì sợi gluten ngắn hơn, ăn mềm hơn. Bánh ngọt thì không cần

mạng lưới gluten nhiều, bánh mì thì ngược lại. Hàm lượng gluten ướt trong bột mì

dao động khá lớn từ 15-55%.

Khi bột mì có chất lượng bình thường thì tỉ lệ gluten ướt phụ thuộc vào hàm

lượng protid của bột. Với các loại bột mì sản xuất từ hạt đã bị hỏng do sâu bệnh,

nảy mầm, sấy ở nhiệt độ khá cao,.. thì hàm lượng gluten ướt giảm vì tính hút nước

của protid đã bị thay đổi.

Hàm lượng và chất lượng gluten của bột mì phụ thuộc vào giống lúa mì, điều

kiện trồng trọt, chế độ sấy hạt, chế độ gia công nước nhiệt, điều kiện bảo quản… để

đánh giá chất lượng gluten ướt của bột mì người ta dùng chỉ số màu sắc, độ đàn hồi,

độ chịu kéo vừa phải. Nếu gluten có độ chịu kéo lớn thì thời gian lên men bột nhào

trong quá trình sản xuất bánh mì thường phải kéo dài và ngược lại nếu gluten có độ

chịu kéo nhỏ thì bột nhào thường bị chảy, bánh ít nở, độ xốp của bánh kém.

Trong quá trình chuẩn bị bột nhào, có thể vận dụng các yếu tố nhiệt độ, nồng

độ, muối, cường độ nhào… để cải thiện các tính chất vật lý cùa gluten. Thông

thường nhiệt độ nhào bột khoảng 300C. Giảm nhiệt độ nhào thì gluten trở nên chặt

hơn, tăng nhiệt độ nhào thì gluten nở nhanh nhưng khả năng giữ khí kém đi và bánh

ít nở hơn.

Muối ăn có tác dụng làm cho gluten chặt lại và tăng khả năng hút nước, cường

độ thủy phân protid giảm rõ rệt.

Cường độ tạo bột làm tăng quá trình tạo thành gluten nhưng làm giảm khả năng

giữ khí của gluten. Do đó phải căn cứ vào chất lượng của gluten đề khống chế

cường độ nhào. Bột mì có chất lượng cao có thể nhào với cường độ mạnh hơn và

lâu hơn.

Axit ascorbic, bromat kali, peroxyt và các chất oxy hóa khác có tác dụng làm

cho gluten chặt hơn, còn các chất khử có tác dụng ngược lại.] [ Kỹ thuật chế biến

lương thực tập 2, Bùi Đức Hợi chủ biên, NXB Khoa học và kỹ thuật Hà Nội, 2009]

[Trong các ngũ cốc ( trừ yến mạch) prolamin và glutenin là hai nhóm protein

chiếm 75-95% tổng số lượng protein của hạt.

Ứng với mỗi loại hạt các protein này còn có những tên riêng. Chẳng hạn, phần

prolamin ở ngô có tên là zein, ở kê có tên là penisetin, ở lúa mì có tên là gliadin, ở

đại mạch có tên là hocdein, ở mạch đen có tên là secanlin. Hoặc như phần glutenin

ở lúa mì có tên là glutenin, ở đại mạch có tên là hocđenin; ở ngô, mạch đen và thóc

thì có tên là glutelin, còn ở yến mạch thì lại có tên avenin.

Gliadin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì. Gliadin đặc trưng

cho độ dãn, còn glutenin đặc trưng cho độ đàn hồi của bột nhào. Lúa mì còn là hạt

cốc duy nhất có chứa một lượng đáng kể glutenin phân tử lượng lớn và không hòa

tan trong axit axetic 0.1 M. Chính nhờ tính chất đàn hồi của protein này mà bột mì

mới làm bánh mì được.

Các gliadin và glutenin có hàm lượng glutamin rất lớn (40-45%) do đó kéo theo

cả hàm lượng nito. Ở phần pH gần bằng 7 các protein của gluten ít tích điện do đó

các tương tác tĩnh điện không có vai trò quyết định trong việc hình thành mạng lưới

protein gluten của bánh. Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều liên kết hydro

giữa các chuỗi peptit với nhau hoặc với các phân tử nước do đó tạo cho gluten có

tính nhớt dẻo cao. Hàm lượng các axit amin ưa béo tương đối cao cho thấy các

tương tác ưa béo chẳng những tham gia vào cấu trúc bậc bốn của glutenin mà còn

liên kết được với các lipit cũng như tạo được mạng lưới gluten trong bột nhào.

Hàm lượng prolin rất cao (10-15%) đặc biệt là của gliadin, nhất định sẽ có ảnh

hưởng đến cấu trúc bậc hai của protein này: phá hủy phần xoắn α cũng như các

vùng có cấu trúc lá xếp β.

Các gốc xistin vượt xa các gốc xistein cũng chứng tỏ các cầu đisulfua có tham

dự vào hình thể và sự tập hợp của các protein này.

2.1. Glutenin

Các glutenin có biểu lộ tính đa hình mạnh mẽ hơn ở gliadin vì xu hướng tự liên

kết với nhau bằng tương tác ưa béo, bằng liên kết hydro và bằng cầu đisulfua của

chúng lớn hơn. Khối lượng phân tử của các glutenin có thể lên đến 20 triệu dalton,

nhất là những “protein cặn” không hòa tan được trong axit axetic 0.1M. Những

protein này gần như là những glutenin được liên hợp lại bằng cầu đisulfua.

Khi phá hủy các cầu đisulfua giữa các phân tử ( bằng tác nhân khử), người ta

thu được 25 “dưới đơn vị” glutenin ( với các loại bột mì khác nhau). Có thề chia các

“dưới đơn vị” này thành ba kiểu:

- Dưới đơn vị kiểu A, không hòa tan được trong ethanol, có khối lượng phân

tử thấp (10000-70000 dalton) và rất giàu các axit amin có tính bazơ.

- Dưới đơn vị kiểu B, không hòa tan trong ethanol nhưng có khối lượng phân

tử cao (60000-140000 dalton), giàu glyxin, prolin và glutamin, nghèo

xistein, tỷ lệ xoắn α trong phân tử thấp ( 10-15%).

- Dưới đơn vị kiểu C, hòa tan được trong ethanol, có khối lượng phân tử giữa

35000 và 45000 dalton.

Người cho rằng, hình như các “dưới đơn vị” kiểu B đã tạo ra cái nhân để các

“dưới đơn vị” A và C đến để kết hợp khi hạt thuần thục ( sau khi phá hủy màng của

các thể protein, cũng như trong khi trích ly). Các “dưới đơn vị” A và B được liên

kết với lipit.

Các “dưới đơn vị” liên hợp với nhau bằng cầu hydro, bằng tương tác ưa béo và

bằng cầu đisulfua. Các phức hợp glutenin có phân tử lượng rất lớn thường chứa các

“dưới đơn vị” kiểu B và C. Còn các phức hợp glutenin có phân tử lượng thấp

thường chứa “dưới đơn vị” kiểu C khá cao.

Khi các dưới đơn vị glutenin liên hợp lại có thể tạo thành các sợi ( nhìn thấy

được dưới kính hiển vi điện tử). Ở trạng thái ngậm nước, các glutenin tạo ra một

khuôn hoặc một màng mỏng rất chắc, đàn hồi, có tính cố kết cao và chịu được kéo

căng. Sở dĩ có được những tính chất này là do cường độ tương tác cũng như số

lượng tương tác giữa các chuỗi protein.

Người ta nhận thấy có một tương quan thuận giữa lượng “protein cặn” và lực

nở của bánh. Ngược lại, có một lượng tương quan nghịch giữa lượng protein hòa

tan được trong axit amin 0.1 M và khả năng làm bánh ( lúa mì cứng không làm bánh

được vì thiếu các “dưới đơn vị” có khối lượng phân tử 90000, 132000, 134000

dalton).

Như vậy glutenin có liện quan chặt chẽ đến độ đàn hồi của bột nhào. Với bột

mạnh có thể thêm một ít tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên.

Vậy là các cầu đisulfua và các trao đổi cầu đisulfua có vai trò rất lớn.

Do glutenin có tính ưa béo bề mặt cao và có khả năng liên hợp với các hợp phần

lipit nên đã tạo ra những màng mỏng không thấm đối với khí CO2.

2.2. Gliadin

Trong lúa mì có hai nhóm prolamin chính:

- Gliadin α, β, γ có phân tử lượng 30000-45000 dalton;

- Gliadin ω có phân tử lượng nằm giữa 60000 và 80000.

Các gliadin của lúa mì có tính đa hình rất lớn. Ngay cùng một loại cũng có tới

20-30 gliadin khác nhau.

Các gliadin của lúa mì thường ở dạng đơn chuỗi. Sự phân bố các axit amin ở

đầu N tận cùng của các gliadin α, β và γ người ta đã biết: 30 axit amin đầu của

chúng rất giống nhau trong đó có 20 axit amin đầu tiên tạo thành “ peptit tính hiệu

ưa béo”. Peptit này có gốc lizin ở gần đầu cuối N, tiếp đó là các axit amin ưa béo và

cuối cùng là gốc alanin nối với protein. Các gliadin α, β, γ ( ngược với gliadin ω)

còn có một số cầu đisulfua trong phân tử do đó làm cho cấu trúc bậc ba chặt và bền.

Các gliadin ω có hàm lượng glutamin và prolin rất cao ( chiếm 75% tổng lượng

axit amin). Phần lớn các gốc aix glutamic ( và axit aspactic) đều ở dưới dạng amit.

Gliadin ω chứa rất ít hoặc không chứa các axit amin có S do đó trong phân tử không

có cầu đisunfua.

Khi hình thành mạng lưới gluten, các gliadin sẽ liên kết với nhau bằng cầu

hydro giữa các gốc glutamin để tạo ra những sợi có phân tử lượng hàng triệu

dalton.] Hóa học thực phẩm, Lê Ngọc Tú ( chủ biên), nhà xuất bản Khoa học

và kỹ thuật, Hà Nội 2001. Từ trang 77-80.