PROTEÍNAS

en la NUTRICIÓN ANIMAL

LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNA “proteicos”

“de primer orden o primero”

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS Compuesto más importante para la vida. Principal constituyente de órganos y estructuras blandas del

organismo animal. El núcleo celular contiene proteínas ligadas con la división celular y la

herencia. El citoplasma celular contiene más de un millar d proteínas llamadas

ENZIMAS. Las proteínas animales son las de mayor valor biológico por tener un

patrón de aminoácidos muy similar a los requeridos por los mismos animales.

En promedio, 2/3 del peso total de la célula se compone de proteínas.

Forma parte de la piel, pelos, uñas, pezuñas, cuernos, músculos, tendones, cartílagos, tejido conectivo, entre otros.

Tiene la función de comunicación (nervios), inmunidad (anticuerpos), regulación metabólica (hormonas), catálisis bioquímica (enzimas), transporte de muchas sustancias (hemoglobina en el caso de O2)

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

C 1 – 55%

H 6,5 – 7,3 %

O 20 – 25%

N 15,5 – 18%

algunas P, S, Fe, Cu

COMPUESTOS ORGÁNICOS

COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas son polímeros de aminoácidos y su peso molecular va:

Unos miles (16 900)

mioglobina

Varios millones (40 000 000)

Virus del mosaico del

tabaco

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

a) Por su estructura

Proteínas fibrosas o filamentosas: Queratinas (pelos, piel, plumas, cuernos,

pezuñas, uñas) Colágeno (matriz ósea Elastina (ligamentos) Fibroina (seda)

Proteínas globulares: Enzimas Hormonas Albúminas Proteínas Histonas

b) Por su función

Enzimas Hormonas Transporte o almacenamiento Movimiento coordinado Soporte mecánico Protección inmune Transmisión de impulsos nerviosos

c) Por su configuración química

Simples: las que al hidrolizarse producen solo aminoácidos o sus derivados

Conjugadas: aquellas que están combinadas con radicales no proteicos como las nucleoproteínas, metaloproteínas, lipoproteínas, flavoproteínas, glicoproteínas, etc.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Formación de tejidos (los animales en crecimiento requieren mayor cantidad de nutrientes que un adulto).

Mantenimiento y reparación de tejidos. Fuente energía, pero es ineficiente y cara (pues

solamente se usa la cadena carbonada y el grupo amino es eliminado en forma de urea o carboamido).

Son constituyentes de hormonas y enzimas (muchas hormonas están constituidas por proteínas y muchas enzimas son proteínas).

Están asociadas a minerales y vitaminas. Actúan en la catálisis y metabolismo (enzimas) Dan inmunidad (anticuerpos).

AMINOÁCIDOS Y CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y por ende son los productos finales de la hidrólisis de las proteínas.

Los aminoácidos son derivados de los ácidos grasos de cadena corta y contienen un grupo de base amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH)

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Aminoácidos no polares o hidrófobos

No tienen grupo OH que formen enlaces con el agua

Alanina, valina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina, triptófano, leucina

Aminoácidos polares Son solubles en agua por tener radical OH que establece enlaces con el agua

Serina, treonina, tirosina, glicina, cisteina

Aminoácidos con grupos R cargados negativamente

Monoamino dicarboxílicos Ácido aspártico, ácido glutámico

Aminoácidos con grupo R cargados positivamente

Diaminomonocarboxílicos Lisina, arginina, histidina

Aminoácidos derivados Hidroxiprolina, hidroxilisina

CALIDAD DE PROTEÍNAS

La calidad de las proteínas esta dada por la proporción de aminoácidos esenciales que tenga, puesto que el organismo no es capaz de sintetizar todos los aminoácidos en las proporciones que lo requieren para sintetizar sus propias proteínas (mantenimiento, crecimiento, producción)

AMINOÁCIDOS PARA LOS ANIMALES

ESENCIALES NO ESENCIALES

Treonina (tre) Leucina (Leu) Valina (Val) Lisina (Lis) Fenilalanina (Fen) Tirosina (Tir) Metionina (Met) Isoleucina (Ile) Triptófano (Trip) Arginina (Arg) Histidina (His)

Serina (Ser)* Glycina (Gly)* Ac. Glutámico (Glu) Ac. Aspártico (Asp) Cisteina (Cist) Taurina (Tau) Alanina (Ala) Glutamina (Glu) Asparagina (Aspr) Prolina (Prol) Cistina (Cis)

*Además de los 10 AAs éstos son para aves.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS

Aminoácidos esenciales (AAE)

No pueden ser sintetizados por el organismo en las proporciones que se requieren para un crecimiento o producción. Deben estar presente en los alimentos.

Aminoácidos no esenciales (AAnE)

Sintetizados por el organismo a partir de otros metabolitos (precursores) y no necesitan estar presente en la dieta. Pueden ser sintetizados empleando fuentes no específicas de N-amino (Ac. Glutámico, alanina, citrato diamónico, etc.)

Aminoácido disponible Proporción de cada aminoácido que se encuentra en un estado químico capaz de ser absorbido y utilizado por el organismo, es decir que no está ligado a la lignina, a algunos minerales o sustancias que atrapan a los aminoácidos y los hacen indisponibles.

Aminoácidos antagónicos La presencia de un aminoácido antagónico causa un retraso en el crecimiento debido al exceso de uno de ellos, el cual por similaridad estructural compite por los centros activos de las enzimas y por centros de absorción ocasionando deficiencias del segundo. Los casos más frecuentes son de la Lis-Arg y Lis-Ile.

Aminoácido limitante Limita la síntesis de proteína por encontrarse en proporciones por debajo de las requeridas y se dan en las dietas prácticas principalmente de los monogástricos (aves y cerdos). En las dietas muchas veces no solamente existe un primer aminoácido limitante (se encuentra en mayor deficiencia), sino puede haber dos o tres limitantes, los mismos que pueden tener un orden de limitancia o ser igualmente limitantes.

Imbalance o desequilibrio de aminoácidos en las proteínas dietarias

Imbalance propiamente dicho o desequilibrio de aminoácidos

Cuando la proporción de aminoácidos presentes en el alimento provocan un cese en el crecimiento y solo se corrige agregando el aminoácido limitante

Imbalance por antagonismo de aminoácidos

Ejm. La arginina es antogonista de la lisisna La isoleucina lo es de la leucina. estructuralmente son semejantes y al entrar en el mecanismo de transporte hacia las mitocondrias puede ingresar mayor cantidad de arginina que de lisina dependiendo de la cantidad de cada uno de ellos en el medio.

Desequilibrio por toxicidad La metionina es el AA más tóxico, pero como es AAE y crítico en la práctica no se da la toxicidad. Los AA más tóxicos son los críticos (Lis, Met, Trip, Arg, Leu) y los menos tóxicos son los que se encuentran en mayor cantidad en los alimentos (Ala)

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS (MONOGÁSTRICOS)

ESÓFAGO Estimula la secreción del jugo gástrico que contiene HCl (inicia la desnaturalización de las proteínas)

ALIMENTO

ESTIMULA EL NERVIO VAGO

PEPSINÓGENO (-) PEPSINA (+)

el pH ácido estimula la secreción

ENZIMAS

MUCOSA GÁSTRICA PÁNCREAS (lumen)

ESTÓMAGO INTESTINO DELGADO

PEPSINA : tir - fen TRIPSINA: arg - lis QUIMIOTRIPSINA : tri – tir - fen

ENDOPEPTIDASAS (actuan en uniones

internas)

(dan como producto final PROTEOSAS Y PEPTONAS

Ribonucleasas Desoxiribonucleasas

LIBERAN NUCLEÓTIDOS

Enterocinasa TRIPSINÓGENO (-) TRIPSINA (+)

QUIMIOTRIPSINÓGENO (-) QUIMIOTRIPSINA (+)

EXOENZIMAS

PEPTIDASAS

CARBOXIPEPTIDASAS * (jugo pancreático) Leu-tri-tir-fen

Aminopeptidasas * (actúa sobre grupo amino libres) (jugo intestinal)

* Actúan sobre fragmentos POLIPÉPTIDOS (empezando por uniones externas

de la cadena) desdoblando en DIPEPTIDOS.

* Varias DIPEPTIDASAS (jugo intestinal) completan la digestión de la PT

liberando AA absorbidos en forma activa o por difusión

DUODENO

HÍGADO

DEGRADACIÓN Y SÍNTESIS AA

* *

*

* *

*

ENDOPEPTIDASAS (actuan en uniones

internas)

PEPSINA : tir - fen TRIPSINA: arg - lis QUIMIOTRIPSINA : tri – tir - fen

EXOENZIMAS

PEPTIDASAS

CARBOXIPEPTIDASAS * (jugo pancreático) Leu-tri-tir-fen

PEPSINÓGENO (-) PEPSINA (+)

(dan como producto final PROTEOSAS Y PEPTONAS

Enterocinasa TRIPSINÓGENO (-) TRIPSINA (+)

QUIMIOTRIPSINÓGENO (-) QUIMIOTRIPSINA (+)

ABSORCIÓN O TRANSPORTE ACTIVO

Implica gasto energético y piridoxina y se realiza con los AA de configuración L (configuración natural).

Algunos D-AA se absorben por difusión y es un proceso más lento y su eliminación por la orina es más rápida.

AA + Na + O2 + B6 Torrente sanguíneo Hígado

(Pool de AA)

SÍNTESIS DE PROTEÍNA

Controlada por el DNA presente en el núcleo celular y tiene la información dada por el NRAm (mensajero) quien informa la secuencia de los AA´.

El RNAt (de transferencia) se encarga de llevar los AA´ al ribosomas y el RNAr (ribosomal) arma las proteínas.

El control de la síntesis es por retroalimentación donde los AA´ formado ejerce un mecanismo inhibitorio en la primera reacción de la secuencia.

También el control es por represión (más común) y consiste en cambios de nivel de la transcripción del DNA o de la traducción del RNAm, economizándose al máximo el uso de AA´ y energía, previniendo la síntesis de cantidades innecesarias de enzimas.

DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO DEL NITRÓGENO EN RUMIANTES

Fermentación de las proteínas y el nitrógeno no proteico

Por enzimas microbianas presentes en el rumen-retículo

Desdoblamiento de las proteínas y los péptidos

Por enzimas digestivas presentes en el abomaso y en el duodeno

Digestión similar a la que ocurre en los monogástricos

DEGRADACIÓN DE LA PROTEÍNA

DIETA

Proteína verdadera dietética

Proteína verdadera microbiana

Nitrógeno no proteíco (urea, sales de amonio, nitratos, etc.)

SALIVA Recicla urea, mucina y otras sustancias nitrogenadas

DEGRADACIÓN PROTEICA (RUMEN) “proteínas bypass” o “sobrepasante” ABOMASO E INTESTINOS

Por acción de enzimas extracelulares de origen bacteriano y la fagocitosis ejercida por los protozoarios

Liberación de péptidos, aminoácidos, amonio, o formación de proteína microbiana

RUMEN

> parte de proteínas solubles

hasta

Amonio

1) empleado por bacterias para síntesis proteica (cadena carbonada) 2) Absorbido por el epitelio ruminal 3) Fluir a los compartimentos posteriores. Urea

es hidrolizada por ureasas microbianas liberando CO2 y 2 moléculas de amonio.

Nitratos son oxidados a nitritos y posteriormente en amonio

1. UREA (CO2+2 mole. Amonio) 2. NITRATOS (Nitritos)

3. AMONIO (Atacan a la cadena carbonada luego se precede a la síntesis)

FRACCIONAMIENTO DEL NITRÓGENO PROVENIENTE DEL RUMEN

60 – 80% Proteína microbiana

11 – 17% Proteína sobrepasante

5 – 10% Nitrógeno soluble en forma de aminoácidos, ácidos nucleicos y otros metabolitos.

El fraccionamiento variará dependiendo de la degradabilidad de las proteínas contenidas en los alimentos, es decir de la calidad de las proteínas.

La digestión post-ruminal depende del HCl y pepsina del abomaso y luego de las enzimas pancreáticas e intestinales presentes en el jugo intestinal (tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, aminopeptidasa, dipeptidasa)

CÁLIDAD PROTEICA Y USO DE NNP EN RUMIANTES

ALIMENTOS No todos los compuestos que tienen N son proteína(AA unidos por enlaces peptídicos)

Nitrógeno no proteico (NNP): Compuestos púricos, pirimídicos, amida, aminoácidos, glucòsiod y grasas nitrogenadas, alcaloides, sales de amonio y nitratos

En rumiantes. Los de > importancia: urea, ácido úrico(excreta de aves) y el sulfato de amonio

UREA Puede cubrir hasta en 30% los requerimientos de los rumiantes.

Los microorganismos ruminales prefieren amonio como fuente de N para sintetizar proteína microbiana, sin importar si provienen de la degradación de las proteinas dietéticas o NNP

En tal sentido, la digestión ruminal de las proteínas está relacionada con su grado de solubilidad: a > solubilidad > liberación de amonio en el rumen y se mejora la síntesis de proteína microbina, si ocurre lo contrario la síntesis de proteína microbiana se ve limitada