PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES. Tema 2.2

Las proteínas son biopolímeros, es decir, macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 unidades o monómeros diferentes llamados aminoácidos, cada uno de los cuales presenta características particulares.

Las proteínas son las moléculas fundamentales en la organización celular, no solo por su abundancia (constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula), sino también por la enorme variedad de funciones que desempeñan.

Las múltiples combinaciones posibles que pueden realizarse con los 20 aminoácidos proteicos permiten la formación de una enorme variedad de estructuras tridimensionales (las hay globulares, casi esféricas, dobladas, retorcidas y con abundantes protuberancias, y otras estiradas en finos filamentos arrollados helicoidalmente) dotadas todas ellas de funciones distintas; de ahí el nombre de proteínas, alusivo a Proteo, el dios marino de los griegos, que tenía el don de cambiar de forma a voluntad.

15. AMINOÁCIDOS. ESTRUCTURA GENERAL. CARÁCTER ANFÓTERO. CLASIFICACIÓN GENERAL SEGÚN LA CADENA LATERAL.

En la naturaleza existen gran variedad de aminoácidos, de los cuales unos forman parte de las proteínas y otros no. En los análisis realizados en proteínas de animales, bacteria, plantas y otros microorganismos, solo se han encontrado 20 aminoácidos diferentes componentes de todas las proteína, que reciben el nombre de aminoácidos proteicos.

Los aminoácidos proteicos son compuestos químicos con un grupo amino (─NH2, que tiene carácter básico) y otro carboxilo (─COOH, ácido), unidos covalentemente a un átomo de carbono central (Cα), al cual también se unen un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral (R) distinta para cada uno de los 20 aminoácidos.

COOH │ H2N─Cα─H │ R

Si R es distinto de los otros tres radicales, como pasa en muchos aminoácidos, el carbono α es asimétrico y presentan estereoisomería, existiendo dos isómeros, L (grupo amino a la izquierda) y D (grupo amino a la derecha). El que muestra la fórmula es un L-aminoácido. También son ópticamente activos (dextrógiros o levógiros)

La mayoría de los aminoácidos naturales son L-aminoácidos. En las proteínas solo se encuentran aminoácidos de configuración L, excepto la glicina porque no tiene carbono asimétrico, ya que R es H.

De los 20 aminoácidos proteicos, los humanos solo podemos sintetizar 10, los diez restantes debemos ingerirlos en la dieta (los necesitamos para construir las proteínas), por lo que reciben el nombre de aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, treonina, lisina, (además, arginina e histidina durante la infancia).Para designar los veinte aminoácidos primarios se utilizan abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras en inglés. Por ejemplo, el aminoácido glicina se nombra “Gly”, y alanina “Ala”,etc.

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Comportamiento anfótero.

En los medios biológicos (condiciones fisiológicas de pH=7), los aminoácidos se comportan como sustancias anfóteras, ya que pueden presentar carácter ácido (por la presencia del grupo carboxilo), capaz de ceder protones (H+) al medio, o básico, por la presencia del grupo amino (-NH2), capaz de aceptar protones (H+) del medio.

En cuanto a la ionización, tanto el grupo ─NH2 como el ─COOH pueden ionizarse, de la siguiente forma: Forma no ionizada Forma ionizada.

Medio ácido Medio básico

Los aminoácidos tendrán un comportamiento ácido o básico, en función del pH del medio y del tipo de aminoácido. En condiciones fisiológicas (pH=7), los grupos amino se encuentran en gran parte protonados y los grupos carboxilo desprotonados, por lo que están doblemente ionizados formando iones híbridos que se denominan formas zwitteriónicas (del alemán zwitter, hermafrodita).

Se llama punto isoeléctrico de un aminoácido al pH en el cual la carga global es 0. El aminoácido forma un ión híbrido que en disolución puede comportarse como un ácido o una base.

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Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, lo que se denomina efecto amortiguador o efecto tampón. (Se comportan como ácido o base según convenga al organismo)

Clasificación de los aminoácidos.

Los aminoácidos se clasifican según la naturaleza, y en particular la polaridad de la cadena lateral (R), de la forma siguiente:

1. Aminoácidos con cadena lateral apolar (hidrofóbica). Varios aminoácidos de este grupo tienen cadena lateral hidrocarbonada, que puede ser alifática, como en la alanina (Ala), aromática, como en la fenilalanina (Phe), heterocíclica, como en el triptófano (Trp), o un simple H, como en la glicocola o glicina (Gly).2. Aminoácidos con cadena lateral polar (hidrofílica), pero no iónica (es decir, sin carga). La tirosina (Tyr) y la serina (Ser) pertenecen a este grupo. Observemos que Tyr se diferencia de Phe en que presenta un grupo –OH unido al anillo bencénico, y ese –OH le da polaridad a la cadena lateral.3. Aminoácidos con cadena lateral iónica de carácter básico (aminoácidos básicos), como la lisina (Lys) y la histidina (His). Nótese que la lisina, por ejemplo, tiene dos grupos amino, con lo cual al ionizarse podrá adquirir dos cargas + (y solo una −).4. Aminoácidos con cadena lateral iónica de carácter ácido (aminoácidos ácidos), como el ácido aspártico (Asp) o el glutámico (Glu). Tienen dos grupos carboxilo, pudiendo así adquirir dos cargas − al ionizarse. (ver esquema)

Propiedades de los aminoácidos.

-- Son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua (excepto los aa con grupos hidrófobos que son poco hidrosolubles).

-- Tienen un alto punto de fusión ( por encima de los 200 º C) -- Presentan actividad óptica, estereoisomería y comportamiento químico anfótero.

16.- ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico, y da lugar a cadenas que reciben el nombre de péptidos. Los péptidos son, por lo tanto, cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cuando dos aminoácidos se unen forman un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez y generalmente hasta 50, recibe el nombre de polipéptido.Se pueden nombrar utilizando las abreviaturas (3 letras) de los aminoácidos: NH2-Gly-Cys-Ala-COOH. Se considera extremo inicial de un péptido (o proteína) el que tiene el grupo amino libre, y terminal el que tiene el grupo carboxilo libre.

El enlace peptídico covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua, siendo el resultado la formación de un enlace amida (-CO-NH-)

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Características:

1. El enlace peptídico es muy resistente a la hidrólisis (enlace covalente), lo que hace muy estables a las cadenas polipeptídicas.

2.- Su estructura tridimensional es muy peculiar ya que permite que los átomos del grupo

carboxilo y del grupo amino (CO-NH) se sitúen en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

No pueden rotar, y esto es debido a que se originan dos formas que se estabilizan por resonancia y le

dan al enlace peptídico un carácter parcial de doble enlace que le impide girar libremente, solo

pueden girar los carbonos α. Además, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los

átomos que lo forman.

El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico impone unas limitaciones en el plegamiento de las proteínas; (no pueden rotar alrededor del enlace peptídico y sí alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα), por ello determina la estructura de las proteínas.

Diferencia entre péptidos y proteínas.

Aunque el límite es arbitrario, se suele basar en dos criterios:

1.- La longitud. Generalmente los péptidos suelen tener menos de 10 aa, los polipéptidos cuando el número es mayor, generalmente 50 aa y las proteínas más de cincuenta o un peso molecular de 5000 o mayor. No obstante, hay discrepancias, por ejemplo, el glucagón (29 aa) y la insulina (51 aa) son hormonas del páncreas que regulan la concentración de glucosa en sangre y la síntesis e hidrólisis de glucógeno; la insulina ya se puede considerar, más que un péptido, una verdadera proteína. La oxitocina y la vasopresina, hormonas de la hipófisis, son péptidos de 9 aminoácidos. La oxitocina produce contracción de la musculatura lisa del cérvix uterino y estimula la salida de la leche después del parto y lactancia, la vasopresina (ADH) interviene en la excreción de agua.

Otros péptidos importantes son neuromoduladores, sustancias que intervienen en la transmisión nerviosa modulando, en muchos casos, la acción de los neurotransmisores. Por ejemplo, las endorfinas , opiáceos naturales del cerebro humano, que son importantes en el control del dolor entre otros procesos.

Por último, algunos antibióticos, como la gramicidina, también son peptídicos.

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2.- La existencia biológica. Una cadena polipeptídica sintetizada en el laboratorio y sin existencia probada en algún ser vivo, se denomina péptido, independientemente de lo larga que sea.

17.- NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Cada proteína posee una estructura tridimensional (conformación) única que le confiere una actividad biológica específica. Así, la proteína toma una determinada forma, que en definitiva depende de la estructura primaria.

La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura Primaria.

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de los aminoácidos que la integran, es decir, nos indica qué aminoácidos la constituyen y en qué orden se disponen en la cadena. La estructura primaria es mantenida por los enlaces peptídicos y determina la conformación espacial de la molécula, es decir, va a determinar las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Si se rompen los enlaces peptídicos, se destruye la estructura primaria (y, con ello, la cadena polipeptídica).

Las cadenas lineales de aminoácidos se denominan péptidos (pocos aminoácidos). Convencionalmente, en todas las proteínas se considera como extremo inicial aquel que

presente el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-terminal), y como extremo final aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).

La secuencia de aminoácidos de una proteína se expresa enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-inicial. Ejemplo: NH2-Gly-Cys-Ala-Val-COOH.

Como el esqueleto covalente del péptido (6 átomos que se repiten: -NH-CH-CO-) es idéntico en todas las proteínas, lo que varía y le da individualidad propia a los péptidos, y por extensión a las proteínas, es el orden o secuencia de sus cadenas R: las proteínas se diferencian por el número, naturaleza y secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte, y de ello dependerá su función biológica. Dos características importantes relacionadas con la estructura primaria son la variabilidad y la especificidad.

Variabilidad . Puesto que existen 20 aminoácidos proteicos, y que una proteína tiene siempre al menos varias decenas de aminoácidos, y fácilmente más de un centenar, es posible construir un número fabuloso de proteínas diferentes. Encadenando los mismos aminoácidos en diferente orden se obtienen proteínas distintas. Entonces, si pensamos en proteínas que tengan n restos de

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aminoácidos, será posible construir (al menos en teoría) 20n distintas. La variedad real de proteínas que existen también es muy grande, aunque muy inferior a la teórica, por supuesto.

Especificidad . Siendo tanta la variabilidad de las proteínas, no debe sorprender que también haya particularidad. Es decir, cada ser vivo, o cada grupo de seres vivos, tiene sus propias proteínas, distintas a las de otros seres vivos, o grupos: en esto consiste la especificidad. Podemos observar especificidad a nivel de especie; por ejemplo, el citocromo c (una proteína transportadora de electrones) humano no es igual que el de otras especies de mamíferos (perro, asno, caballo, conejo, cerdo,...). Esta característica se ha utilizado para estudiar relaciones evolutivas y elaborar árboles filogenéticos. Pero incluso existe especificidad a nivel de individuo: un individuo tiene proteínas propias, distintas a las de sus semejantes; incluso entre gemelos idénticos hay diferentes proteínas.

Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposición espacial y regular de la cadena de aminoácidos

(estructura primaria). Esta disposición puede encontrarse en toda o, al menos, en parte de la proteína.

Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, a medida que los aminoácidos se van

uniendo durante la síntesis proteica, la cadena polipeptídica que se forma, adopta una disposición

espacial estable (el estado de mínima energía) que se corresponde con la estructura secundaria; es

decir, cada una de ellas adquiere la forma tridimensional “más cómoda”

El plegamiento de la estructura primaria depende del número de enlaces de hidrógeno (P-H)

que se pueden formar entre los grupos, -C=O de unos enlaces peptídicos y los grupos –NH de otros

enlaces próximos ( -C=OH-N-), de manera que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de

la cadena peptídica adoptan determinadas posiciones en el espacio. También depende de las

condiciones de tensión y temperatura en que se encuentra.

Se conocen tres tipos de estructuras secundarias que se repiten en muchas proteínas: α-hélice,

hoja plegada-β y la hélice de colágeno.

Estructura en α-hélice.

Se forma al enrollarse la estructura primaria sobre sí misma, con un giro dextrógiro con 3,6

aa por vuelta y originando una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los numerosos

puentes de hidrógeno entre el –CO- de un aminoácido y el hidrógeno del –NH- del cuarto

aminoácido siguiente. (-C=OH-N-).

La formación espontánea de estos enlaces de hidrógeno hace que todos los oxígenos de los

grupos –CO- queden orientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrógenos de los

grupos –NH- quedan orientados en sentido contrario. Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos, no

participan, sobresalen hacia afuera. Ejemplo: la α-queratina del pelo y de la piel.

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Estructura de Lámina-ß (o lámina plegada).

En las hojas plegadas, la cadena polipeptídica queda extendida y se pliega sucesivamente sobre

sí misma hacia delante y hacia atrás, de tal forma de tal forma que diferentes tramos de la cadena, bien

los que discurren en el mismo sentido (paralelos) como los que lo hacen en sentido contrario

(antiparalelos), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante puentes de hidrógeno

intracatenarios, que también se establecen entre los grupos –NH- y -CO- de los enlaces peptídicos. Los

grupos R están por encima o por debajo de los planos en zig-zag de la lámina plegada. El resultado es la

formación de láminas plegadas en zigzag. Los puentes de hidrógeno también pueden ser intercatenarios

entre distintas cadenas polipeptídicas adyacentes. Esta estructura se presenta, entre muchas otras

proteínas, en la fibroína de la seda.

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Estructura terciaria.

La estructura terciaria de las proteínas es la conformación definitiva de la cadena polipeptídica

(cada una con su correspondiente estructura secundaria, α-hélice o β-laminar) como consecuencia de

las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.

La estabilidad de las proteínas globulares se debe a los distintos enlaces entre los radicales

(R) de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser:

Enlace disulfuro Enlace de hidrógeno Enlaces iónicos Fuerzas de Van der Walls

(E. fuerte) ( E. débil) (E. débil entre (Enlaces débiles por

grupos ionizados) atracción de átomos a

─S─S─. −NH···O=C- −COO− ····−NH3+. determinadas distancias)

Los grupos -SH de dos o entre grupos polares. fuerzas de atracción débiles

cisteínas pueden reaccionar, entre grupos ionizados,

por ejemplo, con pérdida de H,, como −COO− y −NH3+.

formando un puente disulfuro ─S─S─.

Interacciones hidrofóbicas. Los enlaces hidrófobos, muy débiles, que se establecen entre dos cadenas laterales no polares al unirse sin que queden entre ellos moléculas de agua, que se mantienen fuera.

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Según el plegamiento completo de las proteínas podemos encontrar dos tipos de proteínas:

a) Proteínas fibrosas, filamentosas, o escleroproteínas: cuando las cadenas suelen tener la misma

estructura secundaria en toda su extensión, sin giros y con pequeñas o nulas modificaciones, ya que

las cadenas laterales R apenas influyen (tienen muy pocos grupos polares). En estos casos, la

estructura secundaria coincide con la terciaria. No se dan, en general, tramos con hélice-α y otros

con lámina-ß en una misma cadena, sino que toda ella desarrolla un solo tipo de estructura

secundaria.

Suelen ser proteínas alargadas, insolubles en agua, muy resistentes y con función estructural, como

el colágeno, la queratina del pelo y la fibroína de la seda, entre otras.

b) Proteínas globulares: cuando, frecuentemente, la cadena polipeptídica se pliega en una estructura

tridimensional compacta y más o menos esférica.

Algunas características importantes de las proteínas globulares son las siguientes:

-- Las proteínas globulares tienen forma globular, esferoidal, como un ovillo. Son generalmente

solubles en agua y tienen funciones variadas.

-- La cadena polipeptídica se repliega, de forma que aminoácidos que inicialmente estaban muy

alejados pueden quedar juntos. El plegamiento es un proceso espontáneo.

-- Aunque cada proteína tiene un modo distinto de plegarse, en todas ellas hay características comunes:

a) un plegamiento compacto, con poco o ningún espacio para las moléculas de agua.

b) los grupos R hidrófilos están localizados en el exterior,

c) los grupos R hidrófobos están localizados en el interior.

.

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Generalmente, en una proteína globular coexisten α-hélice y β-laminar (hoja plegada) en

proporciones variadas. En los tramos rectos presentan estructuras secundarias de α-hélice y β-

laminar, mientras que en las zonas de giros (codos) presentan secuencias sin una estructura concreta.

“La estructura terciaria es la que confiere a una proteína su actividad biológica”.

Estructura Cuaternaria.

La estructura cuaternaria hace referencia al ensamblaje de dos o más cadenas peptídicas

separadas, cada una con su estructura terciaria, que se unen mediante enlaces débiles (no covalentes)

y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro, para formar la proteína completa

(oligómero). El conjunto se denomina oligómero, y cada una de sus cadenas monómero. Los

monómeros pueden ser idénticos o distintos.

Según el número de monómeros, estas proteínas se denominan dímeros, como la insulina;

trímeros, como el colágeno; tetrámeros, y una de las proteínas globulares más conocida con

estructura cuaternaria, es la hemoglobina. La hemoglobina está formada por cuatro subunidades, iguales

dos a dos: dos cadenas α y dos cadenas β (2 α + 2 β).

Además, cada una de las cadenas lleva un grupo hemo, una parte no formada por aminoácidos, que

contiene Fe y que es donde se une el O2 transportado por la hemoglobina.

Como hemos dicho, la estructura cuaternaria solo se manifiesta en las proteínas (fibrosas o globulares) formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes, y por ello, no todas las proteínas globulares presentan estructura cuaternaria, por ejemplo, las proteínas constituidas por un único polipéptido, como la mioglobina, no pueden tener estructura cuaternaria y solo alcanzan el nivel de plegamiento de la estructura terciaria.

La estructura cuaternaria de las proteínas fibrosas se basa en la asociación entre las distintas unidades peptídicas que la componen y dan lugar a complejos supramolecualares de gran importancia (la base fundamental de su estructura es la estructura secundaria porque la terciaria es muy simple)

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que solo presenten esta estructura), es responsable de su actividad biológica.

La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la estructura primaria, es decir, de la secuencia de los aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas. Cualquier variación de la secuencia de aminoácidos puede afectar a los distintos niveles de plegamiento y, por tanto, a su función biológica.

18.- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales libre (grupos R), de que estos

sobresalgan de la molécula y tengan, por tanto, la posibilidad de interaccionar con el entorno.

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** Solubilidad. Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la

conformación globular. Por su elevado peso molecular forman disoluciones coloidales. La

solubilidad se basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas,

distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua de su entorno (dipolos), lo cual

da lugar a la llamada capa de solvatación.

Pueden precipitar con sales. Si añadimos, por ejemplo (NH4)2SO4, a una disolución de

proteínas en agua, llega un momento en que la concentración de iones NH4+ y SO4

-2 es tan elevada

que se produce una competencia con las cargas eléctricas de la proteína. El resultado es la pérdida

por parte de las proteínas de sus capas de solvatación, pues las moléculas de agua pasan a formar

parte de otras capas alrededor de los iones; es como si los iones “robasen” el agua que rodea a las

proteínas, que ven reducida así su solubilidad y precipitan.

** Desnaturalización.

Este concepto se aplica, generalmente, a proteínas globulares. Se denomina desnaturalización

el proceso por el cual una proteína pierde su estructura nativa (conformación original, biológicamente

activa), lo que frecuentemente conlleva la pérdida de su actividad biológica.

La desnaturalización se induce por diferentes tipos de factores, entre los que destacan el calor, los

pH extremos, detergentes, radiaciones, etc.

Estos agentes pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno o del resto de las interacciones

débiles que mantienen la conformación secundaria (desnaturalizaciones más graves), terciaria y

cuaternaria de las proteínas, incluso pueden romperse los puentes disulfuro. Los enlaces peptídicos

que no se alteran, por lo que la estructura primaria permanece intacta. Cuando una proteína se

desnaturaliza, se transforma en filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta

formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. La cadena polipeptídica queda desplegada pero

íntegra.

La desnaturalización es un proceso irreversible en la mayoría de los casos, pero como no

afecta a los enlaces peptídicos, si las condiciones que provocan desnaturalización duran poco tiempo

o son poco intensas, la desnaturalización es temporal y reversible y algunas proteínas pueden

plegarse de nuevo y recuperar su conformación nativa y, con ella, su actividad biológica, hecho

conocido como renaturalización, como ocurre en el caso de los anticuerpos o inmunoglobulinas.

Esto demuestra que la forma de una proteína no es más que la conformación más probable y más

estable y que solo depende de la secuencia de sus aminoácidos y del medio en el que se encuentra.

Ejemplos: En la leche cortada se desnaturaliza la caseína. La precipitación de la clara del huevo se produce por la desnaturalización de la ovoalbúmina debido al calor. (desnaturalización

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irreversible en ambas)

** Carácter anfótero.

Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por ello también tienen un

comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H+), o

bien como una base, aceptando protones. Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar

las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras, de forma

similar a como lo hacen las sales minerales.

-- El concepto de punto isoeléctrico, que vimos en aminoácidos, también se aplica a proteínas (valor de

pH en el que la carga global de la proteína es 0).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

[A] Según su composición , las proteínas se clasifican en: holoproteínas y heteroproteínas.

1. Holoproteínas o Proteínas simples . Están formadas solamente por aminoácidos que forman

cadenas polipeptídicas.

2. Heteroproteínas o Proteínas conjugadas . Además de cadenas polipeptídicas, tienen

sustancias de naturaleza no proteica unidas a ellas. Estas sustancias reciben el nombre genérico de

grupo prostético. Según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en cinco grupos:

--Cromoproteínas. El grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se les

llama pigmentos, y pueden ser:

--Pigmentos porfirínicos. El grupo prostético es un anillo llamado porfirina, en cuyo

centro hay un catión metálico. Si se trata del catión ferroso Fe++ (color rojo), la porfirina se llama

grupo hemo. Pertenecen a este grupo la hemoglobina, encargada de transportar oxígeno en la

sangre y la mioglobina, que ejerce la misma función en los músculos.

--Pigmentos no porfirínicos. Son los que tienen un grupo prostético diferente a la

porfirina. Por ejemplo, la hemocianina, pigmento respiratorio azulado que lleva cobre y se

encuentra en a hemolinfa de crustáceos y moluscos, (transporta oxígeno en la sangre de los

invertebrados) y la rodopsina que es una proteína característica de las células de la retina.

--Glucoproteínas. Su grupo prostético es un glúcido. Pertenecen a este grupo:

--Hormona estimulante del folículo (FSH) y hormona Luteinizante (LH).

--Glucoproteínas sanguíneas, como la protrombina.

--Glucoproteínas de las membranas celulares como el glucocálix.

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--Lipoproteínas. Su grupo prostético son los ácidos grasos. Ejemplo: lipoproteínas HDL y

LDL que transportan colesterol. Lipoproteínas de la membrana plasmática.

--Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ejemplos: la caseína de la leche

y la vitelina de la yema del huevo.

--Nucleoproteínas. Tienen un ácido nucleico como grupo prostético. Ejemplo: las

asociaciones de histonas o protaminas con las moléculas de ADN que forman las fibras de cromatina

del núcleo celular.

[B] Según su estructura , las proteínas se clasifican en dos grandes:

1.- Proteínas filamentosas, fibrosas o escleroproteínas: Son insolubles en agua, tienen forma

alargada (forman hilos, fibras) y su función es estructural. Pertenecen a este grupo:

--Colágeno. Se encuentra en tejidos conectivos como, el conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

Presenta una gran resistencia al estiramiento.

--Queratinas. La α-queratinas se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis y

formaciones epidérmicas como el cabello, uñas, pezuñas, cuernos, plumas, lana, escamas, etc.

--Elastinas. Proteínas flexibles localizadas en los tendones y vasos sanguíneos. Poseen una

gran elasticidad que les permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Las elastinas

también se localizan en órganos sometidos a deformaciones reversibles como los pulmones, las

arterias y la dermis.

-- Fibroína. Las β-queratinas o fibroínas se encuentran en el hilo de seda. (Gusano de seda y

las hebras hiladas por las arañas).

-- Miosina: Participa en la contracción muscular

-- Mucina:

2.- Proteínas Globulares . Tienen una estructura más o menos globular y compleja. Son solubles

en agua o bien en disoluciones polares. Tienen variedad de funciones. Su tamaño oscila entre los

5000 daltons de peso molecular para las protaminas hasta el millón para las globulinas. Pertenecen a

este grupo:

--Albúminas. Constituyen la parte principal de las proteínas plasmáticas. Regulan la presión

osmótica de la sangre y forman la reserva principal de aminoácidos del organismo. Su capacidad

para unirse reversiblemente con otras sustancias les da un importante papel como transportadoras de

hormonas, ácidos grasos o cationes. Entre ellas tenemos: la seroalbúmina de la sangre (transporta

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ácidos grasos), la ovoalbúmina de la clara del huevo, la lactoalbúmina de la leche y la globina que

forma parte de la hemoglobina. (Son proteínas de origen animal)

--Globulinas. Son proteínas muy grandes con forma globular casi perfecta. Tenemos las α y

β-globulinas, asociadas a la hemoglobina y las γ-globulinas o inmunoglobulinas que constituyen los

anticuerpos. La lactoglobulina de la leche y el fibrinógeno, precursor de la fibrina en el proceso de

coagulación sanguínea.

--Protaminas. Son proteínas básicas asociadas al ADN del núcleo en los espermatozoides y

facilita su compactación.

--Histonas. Son proteínas básicas asociadas al ADN de todas las células eucariotas, excepto

en los espermatozoides.

--Glutelinas. Son insolubles en agua pero solubles en ácidos y bases diluidos. Se encuentran

en las semillas vegetales como la glutenina (gluten: mezcla de varias proteínas) del trigo, la hordeína

de la cebada, etc.

-- Actina: Participa en la contracción muscular

[C] Según la función biológica que desempeñan , es el criterio más informativo, aunque muy

heterogéneo.

1.- La Función Enzimática, es tan importante, que se tratará en el tema siguiente.

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