TEMA. BIOQUIMICA. PROTEÍNAS

8/3/2019 TEMA. BIOQUIMICA. PROTENAS

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1. Introduccin

Del conjunto de las biomolculas, las protenas, son de las ms importantes para el desarrollo de la vida. Elpor qu de esta afirmacin lo encontramos en que las protenas son las biomolculas orgnicas msabundantes de los seres vivos (representan el 50% del peso seco de una clula), capaces de llevar a cabomuchas, variadas e importantes funciones en las clulas, tas como la enzimtica (biocatalizadora),estructural, transportadora, de reserva o incluso defensiva.

Los bioelementos que constituyen las protenas son: C, O, H, y N, en menor medida P y S y puedenpresentar pequeas concentraciones de Fe, Cu, Mg, etc.

Las protenas son molculas de gran peso molecular, que pueden adquirir una gran complejidad ydiversidad estructural. (Proteo = personaje de la mitologa griega capaz de mltiples transformaciones).Son las protenas, en consecuencia, las molculas ms variables en el conjunto de los seres vivos,pudindose decir casi que cada ser vivo tiene sus particulares protenas. Cada organismo es como es segnlas protenas que fabrique.

La gran versatilidad estructural que presentan se debe a que son polmeros lineales de unos monmeros,

los aminocidos, unidos entre s mediante enlaces peptdicos. (La diversidad viene dada por el orden enel que se siten los aas en la protena y por el nmero y el tipo de estos).

2. Aminocidos

Son molculas que cuentan con un C central, unido a 4 gruposdiferentes: un grupo carboxilo (-COOH); un grupo amino (-NH2 ); un

H i bl d ll d d l l (R) E


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H i bl d t ll d d l t l (R) E t

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negativamente en el carboxilo y positivamente en el amino. A este pH se le llama punto isoelctrico. Losaminocidos libres tienen, por lo tanto, comportamiento anftero, es decir, pueden comportarse cmocidos o como bases segn el pH de la disolucin en la que se encuentran.

Gracias a esta propiedad,cuando la concentracin deprotones en medio es

elevada (pH 7), la mayorparte de los carboxilosquedan en su forma neutra (-COOH), mientras que losgrupos amino no se alteran,

permaneciendo con cargapositiva. Es decir, en estasituacin (pH cido) losaminocidos tienden aquedar cargadospositivamente.

Si la concentracin de

protones es baja (pH 7), laconcentracin de OH- seralta. Este exceso dehidroxilos hace que quedenla mayor parte de los aminosen su forma neutra (-NH2),mientras que los carboxilos

f t d


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2.2 Clasificacin

Segn sean las caractersticas de la cadena lateral, los aminocidos se pueden dividir en cuatro grupos:

- aas con grupo R no polar: La cadena lateral es neutra y sin separacin de cargas. Sonaminocidos hidrfobos, cuanto mayor sea la cadena lateral ms acusado tendrn ese carcter.

- aas con grupo R polar, sin carga a pH=7: An que no presentan carga neta, existe una separacinentre cargas debida a la presencia de tomos electronegativos como O, N o S unidos a algn H. Puedenformar puentes de H y son solubles en agua.

- aas bsicos, polares con carga positiva a pH=7: En la cadena lateral existe algn grupo funcionalque se ioniza al ganar un protn. Esto se debe a la presencia de un grupo amino en esta cadena lateral.

- aas cidos, polares con carga negativa a pH=7: Aquellos que presentan en la cadena lateral otro

carboxilo. Este pierde un protn quedando cargado negativamente.

Las 20 posibilidades estructurales de aminocidos (cada una con sus propiedades particulares) permitenconstruir infinidad de pptidos distintos, cada uno, tambin, con sus propiedades. As, si suponemos que eltamao medio de una protena es de 100 aminocidos, las posibilidades seran de 20100 protenasdiferentes.

3. El enlace peptdicoEl carboxilo del primer aminocido ms el amino del segundo pueden reaccionar entre s estableciendo unnuevo enlace covalente de tipo amida y liberando una molcula de agua; se trata del enlace peptdico. (Eloxgeno del grupo carbonilo y el hidrgeno del grupo amino se sitan en lados opuestos del enlace, esdecir, presentan configuracin trans)


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conocimiento de esta secuencia es crucial para determinar las posibilidades de organizacin de la molculaen el espacio (los siguientes niveles estructurales), y por lo tanto, para establecer las propiedades fsico-qumicas que tendr la protena y su funcin. Esta secuencia de aas viene determinada genticamente.

4.1.2 Estructura secundaria

Es la disposicin espacial de la secuencia de aminocidos al formarse puentes de H entre los oxgenos deun C=O de un aa y el H del NH de otro. Esto se debe a la capacidad de rotacin entre los tomos de N-C, yC-C; la secuencia de aminocidos adopta una configuracin espacial determinada, mantenida en esaposicin gracias a puentes de hidrgeno que aparecen entre aminocidos de la misma molcula. No se

d l d d d l i i d


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Organizacin de las protenas

Grado de organizacin Nivel de estructura Posibilidades Enlaces que la soportan

Secuencia Primaria Casi ilimitadas Peptdico

Conformacin SecundariaLmina plegada-hliceHlice del colgeno

Puentes de H

Conformacin Terciaria Globular

Puentes disulfuroFuerzas de Van der WaalsInteracciones inicasInteracciones hidrfobas

Puentes de H

Asociacin CuaternariaVariadas, conmonmeros iguales odiferentes

Fuerzas no covalentes

4.2 Propiedades

Segn sean las diferentes estructuras de la protena as quedarn establecidas sus propiedades fsicas yqumicas, y consecuentemente sus posibilidades funcionales.

4.2.1 Solubilidad

Depende de la presencia de grupos OH en los R de los aas (cadenas

l l ) d l l f d l l l


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En una protena pueden aparecer cualquiera de los 20 aminocidos posibles, incluidos los que tienen ungrupo amino o un carboxilo de ms en la cadena lateral. Estas protenas muestran por tanto grupos aminolibres (que no participan en ningn enlace) y que pueden cargarse positivamente (al ganar un protn);

junto a grupos carboxilo libres que pueden cargarse negativamente (al perder un protn). Estas prdidas oganancias de protones dependern del pH de la disolucin en la que est la protena, pudindose modificarla carga neta de la molcula simplemente variando el pH. Es decir, estas protenas que presentan gruposamino o/y carboxilo libres tambin tienen carcter anftero.

4.2.3 Especificidad

Las protenas de los seres vivos son caractersticas de cada especie y, dentro de una misma especie,algunas, varan de unos individuos a otros. Esta propiedad es la responsable de los rechazos que se puedenproducir en transfusiones y en trasplantes, ya que, al introducir una protena de un organismo en otro sinque haya hidrlisis previa, la protena acta como una molcula extraa, y el organismo que la recibe actacontra ella.Se denominan protenas homlogas aquellas que realizan la misma funcin en especies diferentes.Las especies evolutivamente prximas muestran protenas muy semejantes (con ligeras variaciones en lasecuencia de aminocidos), mientras que la mayor distancia evolutiva va pareja con un mayor nmero de

variaciones en las secuencias proteicas.

4.2.4 Desnaturalizacin

La conformacin nativa de las protenas es la que adquieren (normalmente de forma espontnea) despusde su sntesis en las clulas por ser la de mayor estabilidad. Sin embargo, esta conformacin puede versealterada por diferentes causas externas a la propia molcula, producindose as la desnaturalizacin.

L d li i l did d d d l i h l d i d l


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Ejemplo de desnaturalizacin y renaturalizacin de unaprotena por accin de agentes qumicos (adicin de

urea y mercaptoetanol)

4.3 Relacin estructura-funcin

Las mltiples posibilidades funcionales de las protenas

d bid l l d l jid d l


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Funcin Ejemplos

EstructuralProporcionan resistencia o tenacidad.

El colgeno forma parte de los huesos y de lostendones; la queratina constituye el pelo, las uas,

los cuernos y las plumas; la elastina se localiza en losligamentos. Tambin protenas en todas lasmembranas celulares.

RegulacinAlgunas protenas regulan los procesos metablicosya que algunas protenas son hormonas.

La insulina es una hormona que favorece lacaptacin de glucosa por las clulas; la hormona delcrecimiento estimula la formacin de nuevos tejidos.

CatalizadoraLas enzimas aumentan la velocidad de las reacciones

en las clulas de los seres vivos.

La RNA-polimerasa se encarga de sintetizar nuevosARNs en el ncleo de las clulas; la glucgeno-

sintetasa hace posible la formacin de glucgeno apartir de glucosa.

DefensivaAlgunas protenas defienden a los organismos de losagentes extraos.

Las inmunoglobulinas o anticuerpos reconocen yneutralizan a los agentes patgenos que infectan aun organismo.

TransporteCiertas protenas se unen a otras sustancias parafacilitar su transporte.

La hemoglobina de la sangre transporta oxgeno. Laslipoprotenas se unen a los lpidos para movilizarlosen sangre. La mioglobina transporta O2 a losmsculos

ContrctilExisten protenas que producen movimiento en losorgnulos o en toda la clula.

La miosina y la actina permiten la contraccin de losmsculos; la tubulina forma los microtbulos declios y flagelos.

ReservaSus aminocidos pueden emplearse en procesos deobtencin de energa.

La ovoalbmina es la principal protena de reservae0n la clara del huevo; la casena en la leche. En lamayora de las semillas existen protenas de reserva.


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-formadas por cadenas polipeptdicas que se unen por enlaces covalentes dando unamatriz elstica-localizadas en pulmones y arterias, permitiendo su deformacin y recuperacin sin

deterioro3. QUERATINAS:

-aparecen en formaciones epidrmicas (uas, pelos, plumas)

PROTENAS GLOBULARES.- Forma esfrica, solubles en agua o en disoluciones polares y de granactividad biolgica.

1. ALBMINAS:-constituyen la fraccin principal de las protenas plasmticas

-regulan la presin osmtica de la sangre-son la principal reserva de protenas del organismo-tienen un papel importante como transportadores de hormonas, etc.-ejemplos son: ovoalbmina (clara huevo), seroalbmina, lactoalbmina (leche)

2. GLOBULINAS:-elevado peso molecular

--globulinas --- asociadas a la hemoglobina

--globulinas --- transportan Fe e Cu en sangre

--globulinas --- son los anticuerpos

3. PROTAMINAS E HISTONAS:-aparecen asociadas a los cidos nucleicos-histonas forman complejos proteicos esfricos alrededor de los cuales se enrosca la doblehlice de ADN en los cromosomas

b) ( ) d


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