Aminoacids аминокислоты и белки

1

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Строение и свойства.

К.Э. Герман Зав.кафедрой МО МИ РЕАВИЗ

Аминокислоты

Соединение, которое содержит одновременно и

кислотную функциональную группу, и

аминогруппу, является аминокислотой.

H2N CH

R

COOH

2

4

Название СокращениеСтруктурная

формула

(pI)

Глицин gly 5.97

Аланин ala 6.02

Валин val 5.97

Лейцин leu 5.98

Пролин pro 6.10

Фенилаланин phe 5.88

Триптофан try 5.88

H2NCH2COOH

CH3CHCOOH

NH2

(CH3)2CHCHCOOH

NH2

(CH3)2CHCH2CHCOOH

NH2NH

COOH

C6H5CH2CHCOOH

NH2

C6H5CH2CHCOOH

NH2

5

Название Сокращение Структурная формула

(pI)

Аспарагин asn 5.41

Глутаминовая

кислота

glu 3.22

Лизин lys 9.74

Аргинин arg 10.76

H2N(O)CCH2CHCOOH

NH2

HOOCCH2CH2CHCOOH

NH2

H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH

NH2

C

HN

H2NNH CH2CH2CH2CHCOOH

NH2

6

Название Сокращение Структурная формула (pI)

Гистидин his 7.58

Тирозин tyr 5.65

Цистеин cySH 5.02

N

NH CH2CHCOOH

NH2

HO CH2CHCOOH

NH2

HSCH2CHCOOH

NH2

eMolecules.com - онлайновый ресурс для рисования молекул

Задание на дом -нарисовать:

• Глицин• Серин• Фенилаланин• Аспарагин

http://www.emolecules.com/

http://www.emolecules.com/

Какая структура относится к аминокислотам?

Незаменимые аминокислоты

Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.

9

Незаменимые аминокислоты

Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:

изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

10

Кислотно-основные свойства

H2N CH

R

COO- H+

OH- H3N CH

R

COO-

OH-

H+

H3N CH

R

COOH

H2N CH

R

COOH ê è ñëû é ðàñòâî ðù åë î ÷í î é ðàñòâî ð

11

Кислотно-основные свойства

H2NCHCOOH

R

H3NCHCOO-

R

12

не ионная форма;идеализированная

аминокислота

цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии

Изоэлектрическая точка (рI)

13

Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально

Способы получения аминокислот

Аминирование -галогензамещенных кислот

RCH2COOH + Br2PBr3

RCHCOOH

Br

1) NH3 (èçá.)

2) ðàçá. êèñë.RCHCOOH

NH2

14


Бромирование при помощи малоновой кислоты

í àòðì àëî í î âû é ýô èð

Na+-CH

COOC2H5

COOC2H5

RBrRCH

COOC2H5

COOC2H5

KOH / H2O

tRCH

COOH

COOH

RCBr

COOH

COOH

t

-CO2R CH

Br

COOHBr2 / ÒÃÔ

15


Синтез Штреккера–Зелинского

NH4Cl + NaCN NH4CN + NaCl

NH4CN NH3 + HCN

R C

O

H

NH3RCH OH

NH2

-H2ORCH NH

HCN

RCH CN

NH2

H2ORCH COOH

NH2

-àì èí î í èòðèë -àì èí î êèñëî òà16


Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров

Аминирование эфиров -галоген-замещенных кислот (с помощью фталимида калия)

17


Биологический способ получения аминокислот

18

Корм с добавкой

рацемической смеси

-аминокислот

Отходы с оптически активным изомером

-аминокислоты

Очистка

Оптически чистый изомер -аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Реакции аминогруппы

CH3CHCOOH + [HNO2]

NH2

CH3CHCOOH + N2 + H2O

OH

àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ

êèñëî òà

19

Метод Ван-Слайка


Реакции аминогруппы

RCHCOOH + R'C

NH2

O

H-H2O

RCHCOOH

N CHR'

î ñí î âàí èå

Ø èô ô à

20


Реакции карбоксильной группы

CH3CHCOOH + CH3OH

NH2

HCl

-H2OCH3CHCOOCH3

NH3+Cl-

NH3-NH4Cl

CH3CHCOOCH3

NH2

ì åòèëî âû é ýô èð

àëàí èí à

ãèäðî õëî ðèä

ì åòèëî âî ãî ýô èðà

àëàí èí à

àëàí èí

21


Реакции карбоксильной группы

HOCH2CHCOOH

NH2

HOCH2CH2NH2 + CO2

ñåðèíêî ëàì èí

HOOCCHCH2CH2COOH

NH2

H2NCH2CH2CH2COOH + CO2

ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà

4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà

22


Качественные реакции

òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà

HO

CH2CHCOOH

NH2

HNO3

-H2O

HO

CH2CHCOOH

NH2

O2N

2NaOH

Na+ -O

CH2CHCOO- Na+

NH2

O2N

î ðàí æåâàÿ î êðàñêà23

Ксантопротеиновая реакция


Качественные реакции

C

C

O

O

OH

OH

í èí ãèäðèí

24

• Биуретовая реакция

(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )

• Нингидринная реакция


Специфические реакции ,,-аминокислот

-àëàí èí

C

CH

NHC

CH

HN

CH3 CH3

O

O

1

2

3 4

5

6

3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí

àì è äí û å

ãðóï ï ûCH3 CH

C OH

O

N H

H

CH3CH

CHO

O

NH

H

+

+

-H2O

t

25

Реакции -аминокислот



CH2

NH2

CH COOH

H

t

-NH3

CH2 CH COOH

-àëàí èíàêðèëî âàÿ êèñëî òà

26


http://www2.nl.edu/jste/proteins.htm




http://www.biotopics.co.uk/as/aminocon.html

http://www.biotopics.co.uk/as/aminocon.html



CH2

CH2

CH2

C

O

OH

NH

H

+

t

-H2OCH2

CH2

CH2

C

O

NH

-àì èí î ì àñëÿí àÿ

êèñëî òà-áóòèðî ëàêòàì

àì èäí àÿ

ãðóï ï à

32


Пептиды и белки

Ñ

O

NH

33

Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.


H2N CH

R

C

O

OH + H NH CH

R'

C

O

OH + H NH CH

R''

C

O

OH

H2N CH

R

C

O

NH CH

R'

C

O

NH CH

R''

COOH

Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à

-2H2O

Ï åï òè äí àÿ ñâÿçüN-ê î í åö C-ê î í åö

34


35

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ


H2N CH

CH3

C

O

NH CH2 C

O

NH CH COOH

CH2OH

àëàí èë ãëèöèë ñåðèí

Àëàí èëãëèöèëñåðèí

36


37Первичная структура белка инсулина.


Структура белков

38

Первичная структура пептидов и

белков — это последовательность

аминокислотных остатков в

полипептидной цепи.

Разные уровни организации структуры белков


Вторичная структура белков

40



41



42

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида



43

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями



44

-спираль молекулы белка



45

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул



46

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул



47

ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи



48-структура белка



49

А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).

Б – условное изображение -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).



50

Вторичная структура белка — это

более высокий уровень структурной

организации, в котором закрепление

конформации происходит за счет

водородных связей между пептидными

группами.


Третичная структура белков

51

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.


Ионные взаимодействия

(CH2)4NH3+

NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü

-OOCCH

CH NHCO

î ñòàòî ê ëèçèí à

î ñòàòî ê

àñï àðãèí î âî é êèñëî òû

è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å

52


Дисульфидные взаимодействия

CH2SH

CH2SH

[O]

[H]

CH2S

CH2SÄè ñóëüô è äí àÿ ñâÿçü

53


Глобулярные белки

54

ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют


Фибриллярные белки

55

ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины


Четвертичная структура белков

56

ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль


Четвертичная структура белков

57

НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как -спирали, так и -структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур


Денатурация белков

58

Денатурация белков —

это разрушение их

природной (нативной)

пространственной

структуры с

сохранением

первичной структуры

Функции белковФерментативная

СтроительнаяТранспортная

СократительнаяРегуляторная

Пищевая

Защитная

ЭнергетическаяРецепторная

?

Ускорители биохимических реакций в клетке.

(липаза, амилаза, … )

Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры

Амилаза способна гидролизоватьполисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте.

http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%96%D0%B8%D1%80%D1%8B

Строительные белки

.Строительные белки

.

.

.

.

.

Education

Aminoacids аминокислоты и белки