БЕЛКИ(ПРОТЕИНЫ)

История открытия белка

Первый белок, очищенный от примесей был получен в 1728 г. Я. Беккари.

Это был белок пшеничного зерна - клейковина

Белки стали называть протеинами

(от греческого protos – первый)

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

Это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из остатков

аминокислот, соединенных между собой пептидными связями

Основные химические элементы, входящие всостав белков

С(углерод) – 50%

O(кислород) – 17-24%

H(водород) – 6,5-7,3%

N(азот) – 15-18%

S(сера) – 0,2-2,4%

Белки – это полимеры, мономерами которыхявляются аминокислоты.

СООН – карбоксильная группа, обладает кислотными свойствами;

NH2 – аминогруппа, которая обладает основными свойствами, следовательно в водных растворах аминокислоты являются амфотерными соединениями (имеют одновременно основную и кислотную группы) и поэтому в пищевых системах играют роль буферных растворов, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов.

R – характер радикалов играет важную роль в пространственном строении белков.

Полимер, состоящий из аминокислот

Функции белков в клетке

Некоторые белки служатисточником энергии

Энергетическая

Антитела (обеспечениеиммунитета к заболеваниям)

Защитная

Гемоглобин - транспорткислорода и углекислого газа

Транспортная

Жгутики простейших -сократительные белки; белкимышц - актин и миозин

Двигательная

Основа клеточных органоидов, волос, сосудов

Строительная

Большинство ферментов - белкиКаталитическая

ПоясненияНазвание функции

Некоторые белки служатисточником энергии

Энергетическая

Антитела (обеспечениеиммунитета к заболеваниям)

Защитная

Гемоглобин - транспорткислорода и углекислого газа

Транспортная

Жгутики простейших -сократительные белки; белкимышц - актин и миозин

Двигательная

Основа клеточных органоидов, волос, сосудов

Строительная

Большинство ферментов - белкиКаталитическая

ПоясненияНазвание функции

Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное

число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное

множество белков. В организме человека

насчитывается до 100 000 белков

Незаменимые аминокислоты не

вырабатываемые организмом человека, а поступающие в

него в готом виде, т.е. с белками пищи

(триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин,

фенилаланин)

Уровни организации белковых молекул

Комплекс изнескольких белковыхмакромолекул.

Четвертичная(есть не у всехбелков)

Водородные(непрочные) иковалентные связимежду удаленнымидруг от другарадикалами

Дальнейшее«сворачивание»молекулы, образованиеглобулы, специфичной длякаждого белка

Третичная

Водородные связи(непрочные)

Цепочка закручена вспираль

Вторичная

Пептидные связи(ковалентные, прочные)

Цепочкааминокислот

Первичная

Характерныехимические связи

Особенностиструктуры

Названиеструктуры

Комплекс изнескольких белковыхмакромолекул.

Четвертичная(есть не у всехбелков)

Водородные(непрочные) иковалентные связимежду удаленнымидруг от другарадикалами

Дальнейшее«сворачивание»молекулы, образованиеглобулы, специфичной длякаждого белка

Третичная

Водородные связи(непрочные)

Цепочка закручена вспираль

Вторичная

Пептидные связи(ковалентные, прочные)

Цепочкааминокислот

Первичная

Характерныехимические связи

Особенностиструктуры

Названиеструктуры

Первичная структура белков - линейная последовательность

аминокислот в полипептидной цепи. Стабилизирована ковалентными

пептидными связями

Образование пептидной связи

CHNH2 C

O

OHCHNH2 C

OHR1 R2

+

H2O

O

R1

CHNH2 C

O

NH

R2

CH CO

OH

N-конец

ï åï òèäí àÿ ñâÿ çüÑ-конец

Конформация пептидных цепей в белках

CHNH COOHCHNH2 CO

R1 R2

пептидная свя зь

0,35 нм

Вторичная структура Полипептидная цепь закручивается в виде α-спирали Ветки скреплены между собой межпептидными водородными связями (через 4 аминокислоты)Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали

Пептидный остов

Радикалы аминокислот

Водородныесвязи

Третичная структура – трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые располагаются на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи

Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями, дисульфидными связями

Четвертичная структура белка – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей Например, гемоглобин-это сложный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, соединенных четырьмя гемами-небелковыми образованиями.

Стабилизирована ионными, водородными, гидрофобными связями

По форме молекул белки делятся на 2 группы:

Фибриллярные(белки мышечной ткани животных)

ферменты, гемоглобин, миоглобин

Глобулярные(шаровидные – большинство

белков растений и др. объектов)

коллаген, миозин

БЕЛКИ

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, состоящие из простого белка и небелковой части

ПРОТЕИДЫПРОТЕИНЫ

Простые белки – это такие вещества, молекула которых состоит только из аминокислот

Белки представляют собой наиболее сложные коллоидные соединения

1. В растворах белки обнаруживают очень низкое осмотическое давление

2. Незначительная способность к диффузии

3. Высокой вязкости

4. Набухание в очень больших пределах с образованием гелей и студней

5. Способность к адсорбции

6. Амфотерность

7. Ионизация, наличие заряда, электрофоретическая подвижность

8. Гидрофильность, растворимость в воде

9. Склонность к денатурации, осаждению

10. Способность к гидролизу с расщеплением пептидных связей

11. Растворы белков обладают способностью к светорассеянию и способностью к поглощению УФ-излучения при 280 нм

Белки – амфотерные электролиты Белки, как и аминокислоты амфотерны, благодаря

наличию свободных –NH2 и –СООН – групп При рН=4,6…4,7 число положительных и

отрицательных зарядов в молекуле белков одинаково – изоэлектрическая точка

Характерны свойства кислот и оснований

NH2

CPt

COOH

NH3+

O

O

NH2

Pt PtC

OH H+

OOH

Денатурация белковВ основе денатурации лежат глубокие внутримолекулярные перестройки, приводящие к изменению специфической конфигурации белковой молекулы (вторичной, третичной структуры)Физические агенты: нагревание, УФ-лучи, рентгеновские лучи, ультразвуковое излучение, высокое давлениеХимические агенты: концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов, алкалоидные реактивы, многие органические растворители

Обратимая денатурацияНеобратимая денатурация

Денатурация

Обратимая(под действием концентрированного раствора NаСl)

Необратимая

(под действием солей

тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей органических ядов (фенола))

Термическая(при нагревании)

Химическая

Гидролиз белков

Взаимодействие белков с водой, в ходе которого белок утрачивает свою первичную структуру

БелокН2О Н2О

Н2О Н2О

полипептиды олигопептиды

дипептиды аминокислоты

Пенообразование – способность белков

образовывать эмульсии в системе жидкость-газ,

называемые пенами